Пептиды молекулярные массы

Ха п/п Белок или пептид Молекулярная масса Kav [c.389]

Микроорганизмы могут быть ауксотрофными по одной или более из 20 аминокислот, которые входят в состав белков. Часто аминокислоты заменяют пептидами с низкой молекулярной массой. Пептиды действуют как эффективный переносчик аминокислоты в клетку микроорганизма. [c.283]

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

После окончания синтеза пептидной цепи защитные группы удаляются как с С-, так и с М-конца. Наибольшую трудность в пептидном синтезе представляет выделение пептида, полученного на каждой стадии конденсации, причем это особенно осложняется с увеличением молекулярной массы синтезированного пептида. [c.381]

Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин пептиды с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин белок . Молекулярная масса белков составляет 10 —10 . Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная. [c.296]

Полученные гидролизаты анализируют различными методами гель-хроматографией, ионообменной хроматографией, электрофорезом и хроматографией на бумаге и в тонком слое, электрофорезом в полиакриламидном геле, методом пептидных карт на бумаге или в тонком слое (в одном направлении пептиды подвергаются электрофорезу, в другом — хроматографии) и др. При этом пептиды, содержащие остат ки аргинина, триптофана и гистидина, могут быть открыты с помощью специфических цветных реакций (с. 129). Выбор метода диктуется величиной (молекулярной массой) и характером пептидов гидролизата. [c.139]

ЖХ-МС с электрораспылением привлекает внимание, поскольку замечено, что биомолекулы (пептиды и белки) образуют многозарядные ионы. Поэтому возможно определять белки с молекулярными массами до 100 ООО или более с простым квадрупольным прибором, который пропускает ионы с отношением m/z, например, 2000. [c.627]

Гидролиз белков с известной или неизвестной структурой позволил также уточнить специфичность действия ряда таких ферментов. Эта информация дает возможность контролировать степень гидролиза, а также характер получаемых пептидов, т. е. их среднюю молекулярную массу, характер аминокислот по расположению карбоксильных или аминных групп и т. п. Например, было опубликовано исследование [61] активности а-химотрипсина в отношении соевого белка. [c.599]

Растворение от 50 до 90 % белка в виде пептидов с молекулярной массой от 200 до 3000 Да [c.603]

Такое увеличение питательной ценности можно объяснить высвобождением во время гидролиза низкомолекулярных пептидов (с молекулярной массой менее 1000 Да), которые легко усваиваются организмом [8,9]. Последующая или одновременная ультрафильтрация таких гидролизатов позволяла регенерировать из фильтрата азотистые вещества (пептиды и аминокислоты) с молекулярной массой менее 5000 Да. Полученные результаты указывают на то, что регенерированные таким путем аминокислоты имеют переваримость значительно большую, чем переваримость всего гидролизата, а их питательная ценность, измеряемая коэффициентом усвоения и коэффициентом эффектив- [c.616]

Разница между пептидами первой группы и белками проблематична и исторически базируется на размере молекул. Способность проходить через природные мембраны при диализе определяет верхний предел молекулярной массы пептидов как 10 000, или примерно 100 аминокислотных остатков. В настоящем обзоре низко-молекулярными мы будем называть пептиды, лежащие в области от дипептида до пептидов, содержащих примерно 50 аминокислотных остатков. Наибольший интерес в этой области за последнюю четверть века представляют в основном пептиды, обладающие гормональной активностью. В этой области достигнут заметный прогресс, что представляется весьма важным для взаимосвязи между биологией и химией. [c.285]

Недавно предложен новый масс-спектрометрический метод (так называемый лазерный десорбционно-ионизационный метод), позволяющий определять молекулярную массу небольших пептидов (вазопрессин, инсулин) и крупных биополимерных молекул и, кроме того, структуру биомолекул. [c.47]

Часто для пептидов, особенно имеющих значительную молекулярную массу, удобно использовать в качестве основы названия уже имеющееся тривиальное название ближайшего пептидного аналога, с добавлением модифицирующих обозначений. В табл. 51 на примере пентапептида А1а-Ьуз-01и-Туг-Ьеи, которому дано [c.322]

Одно нз преимуществ масс-спектрометрнческого метода заключается в возможности аналнзнровать пептиды, не содержащие свободной а-аминогруппы, и устанавливать химическую природу блокирующего остатка. При использовании электронной ионизации метод пригоден для анализа сравнительно коротких (4 — 6 остатков) пептидов. Границы возможностей масс-спектрометрии в изучении структуры пептидов резко расширились с введением более современных методов ионизации. Применив для этой цели бомбардировку ускоренными атомами, Г. Моррис показал, что можно получать масс-спектры пептидов, молекулярная масса которых достигает 3000, причем для определения структуры достаточно I — 5 нмоль вещества, т. е. в таком случае по чувствительности масс-спектрометрический метод не уступает другим методам. [c.73]

В ТСХ используются также иониты на основе сефадексов — сшитых декстранов. Это диэтиламиноэтил-, сульфоэтил-, карбокси-метил- и фосфоэтил-сефадекс. Они одновременно сохраняют свойства молекулярных сит. Поэтому для разделения пептидов и белков с молекулярной массой до 30 000 применяют сефадексы марок 25 , обладающие в несколько раз меньшим удельным объемом, чем сефадексы марок 50 , применяющиеся для разделения белков с молекулярной массой до 200 ООО. [c.131]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

Ввиду этого, прежде чем перейти к описанию определения методом гель-фильтрацпи молекулярных масс деиатурироваиных белков, имеет смысл в качестве иллюстрации кратко процитировать хотя бы три практически полезных примера определения молекулярной массы нативных белков и пептидов. [c.151]

В заключение упомянем, что довольно внушительный список калибровочных белков и пептидов со значениями молекулярных масс и Л ау ДЛЯ гель-фпльтрации на сефарозе 6В в 6 М растворе гуанидин-хлорида приведен в работе Брайса и Кричтона [Вгусе, ri hton, 1971], а также цитируется в уже упомянутой монографии [Mikes, 1979]. [c.154]

Рассмотрению возможностей обратнофазовой гидрофобной хроматографии белков в основном посвящен сравнительно недавно опубликованный обзор [Rubinstein, 1979]. Основные его выводы совпадают с тем, что было сказано выше при рассмотрении обратнофазовой гидрофобной хроматографии пептидов. Для белков с молекулярной массой в интервале 12—30 тыс. Дальтон автор отдает предпочтение силикагелям, модифицированным октилсиланом (Са). В качестве органического компонента элюента, по его мнению, следует предпочесть градиент концентрации пропанола, вплоть до 40%-ной концентрации, если позволяет растворимость белка. Для получения узких пиков рекомендуется в качестве водного компонента использовать буфер высокой (примерно 1 М) концентрации, подавляющий ионное взаимодействие белка с силанольными группами матрицы. При pH 5—6 разрешение получается обычно хуже, чем при pH 4 (формиатно-пиридиновый буфер) или 7,5 (Na-ацетатный буфер). Существенно указание на то, что скорость элюции следует снизить до 60—90 мл/см Ч. Продолжительность фракционирования белков при этом остается относительно небольшой — 1—3 ч. Белки целесообразно разделить предварительно на группы [c.210]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Члены этого класса соединений называют также пептидами или полипептидами, причем не существует общепринятого различия между этими терминами и названием протеин (белок). Белками обычно называют природные полипептиды с молекулярной массой порядка тысяч и более. В составе белков иногда находятся и неаминокислотные компоненты. [c.262]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

Эдельман в 1972 г. [40] сообщил, что конканавалин ( anava-Иа ensiformis) в зависимости от pH среды существует в димерной или тетрамерной форме. Мономер может разделяться на две субъединицы Ai и Аг с близкими молекулярными массами. Помимо этого, как у животных, начинают обнаруживать сигнальные пептиды (N-концевой фрагмент, гидролизуемый при прохождении белка через мембрану), состоящие приблизительно из пятнадцати аминокислотных остатков, преимущественно гидрофобных, особенно у проламиновых фракций кукурузы [26] и ячменя, а также у а-амилазы [117]. [c.43]

Рузен и Пильник [93] изучали также пептиды, высвобождаемые гидролизом белков соевого изолята (промин D) в процессе ультрафильтрации с повышенной пропускной способностью при ограничении молекулярной массы до 6000 Да. Под действием разных протеаз, таких, как панкреатин, протеиназа бактериального происхождения, либо различных коммерческих протеолитических препаратов из промина D высвобождаются пептиды с промежуточными молекулярными массами, не имеющими вкуса конских бобов или горького привкуса. Предлагается применять эти пептиды в производстве фруктовых соков. Куннингам с соавторами [33] с помощью электрофореза показали, что определенная доля остаточных пептидов при гидролизе белков хлопчатника пепсином в камере ультрафильтрации устойчива к гидролизу. [c.609]

За пределами 30—40 остатков, примыкающих к С-концу, N-концевая часть растущего пептида оказывается свешенной с рибосомы вХ кружающую среду. Здесь уже действуют все те факторы, которые определяют спонтанное сворачивание пептида в конформацию, даясттемую" условиям среды. Однако необходимо учитывать три обстоятельства, делающих ситуацию отличной от таковой, наблюдаемой при спонтанной ренатурации развернутого белка в опытах in vitro. Во-первых, если рибосома обеспечивала и поддерживала какую-то определенную универсальную конформацию растущего пептида внутри себя, например а-спираль, то сворачивание белка может начинаться не из вытянутого или беспорядочного состояния цепи, а из данной стартовой конформации. Во-вторых, поиск путей сворачивания начинается не с любых и не с разных участков полипептидной цепи, а идет последовательно с N-концевой части цепи. В-третьих, в процессе сворачивания С-конец фиксирован на частице большой молекулярной массы (т. е. подвижность его резко ограничена), что должно приводить к больщей стабильности промежуточных структур по сравнению с аналогичными структурами свободной полипептидной цепи. [c.273]

Оказалось, что в эукариотических клетках рибосома с экспонированной сигнальной последовательностью растущего пептида действительно сначала взаимодействует со специальной малой частицей, получившей название сигналузнающей частицы или 8КР. Частица представляет собой 118 рибонуклеопротеид, содержащий 78 РНК длиной около 300 нуклеотидов и шесть белков (полипептидов) с молекулярными массами 72000, 68000, 54000, 19000, 14000 и 9000 дальтон все эти компоненты находятся в частице в эквимолярных количествах, по одному на частицу. Частицы, по-видимому, универсальны, во всяком случае среди эукариот. Они имеют определенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, так что могут находиться с ней в лабильной и обратимой ассоциации, хотя значительная их часть представляет собой растворимый цитоплазматический компонент. Кроме того, они имеют некоторое, относительно небольшое, сродство и к рибосомам. Присутствие на рибосоме сигнального пептида повышает сродство рассматриваемых частиц к рибосоме на несколько порядков. [c.283]

С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. Он получил название причального белка . Взаимодействие ассоциированной с рибосомой сигналузнающей частицы с причальным белком мембраны снимает запрет с элонгации синтез пептида возобновляется. Теперь, однако, растущий пептид торчит уже не в водную фазу, а непосредственно в мембрану дальнейшая элонгация приводит к его погружению и вхождению в мембрану прямо из рибосомы, минуя водное окружение цитоплазмы. Происходит так называемая ко-трансляционная транслокация полипептида через мембрану. Более детальные механизмы вхождения полипептида в мембрану и, в случае секреторных белков, его прохождения через нее не известны. [c.283]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

В предыдущих главах рассматривались основные спектроскопические методы выяснения структуры органических соеди-неиений, базирующиеся на поглощении электромагнитного излучения. Начиная примерно с 1960 г., в дополнение к этим методам все шире используется принципиально иной физический метод - масс-спектрометрия. Основой масс-спектрометрии являются разделение ионов по величинам т/г (отношения массы к заряду) и измерение населенностей (интенсивностей) ионов каждого типа. Популярность метода легко объяснима, поскольку он позволяет определить молекулярную массу и молекулярную формулу практически любого вещества, расходуя ва это ничтожное количество образца.) Кроме того, осколочные ионы несут полезную информацию о структуре изучаемого вещества.- Масс-спектрометрия постоянно развивается как в инструментальном аспекте, так и в отношении методов ионизации, благодаря чему стало возможным регистрировать масс-спектры подавляющего большинства органических веществ, а в последние годы даже высокомолекулярных, термически неустойчивых и нелетучих соединений, например пояи-пептидов и белков с молекулярной массой более 10000. Эта глава посвящена интерпретации масс-спектров и их применению для определения строения органических веществ. [c.176]

Примером эволюционно первой формы жизни, имеющей нервную систему, является гидра (Нуйго)—маленький полип, живущий в пресной воде. Организм гидры состоит из двух клеточных слоев, эктодерма и эндодерма, и имеет только пять типов клеток, включая нервные клетки. Вследствие такого простого строения гидра стала подходящей моделью для исследования дифференциации и развития [7]. Были выделены молекулы, которые стимулируют образование головных клеток из недифференцированных клеток, и молекулы, продуцирующие клетки конечностей. Головные активаторы и активаторы конечностей являются пептидами небольшого размера, присутствующими в нервных клетках (при определенных условиях и в эпителиальных клетках [8]), не исключено, что они являются предшественниками нейропептидов. Кроме того, нервные клетки содержат ингибиторы не пептидной природы и более низкой молекулярной массы. Эти морфогенные соединения, видимо, посредством образования градиента в организме регулируют специфичность различных клеточных районов. [c.360]

Желатин — белковый продукт, представляющий смесь поли пептидов с различной (50—70 тыс.) молекулярной массой и и агрегатов, не имеет вкуса и запаха. Желатин получают и костей, хрящей, сухожилий животных. Он растворяется в горя чей воде, при охлаждении водные растворы образуют студш Желатин применяют при изготовлении зельца, желе (фруктовы и рыбных), мороженого, в кулинарии. [c.76]

В зависимости от реличины молекулярной массы различают 1ТИДЫ и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, I белки. В биологическом плане пептиды отличаются от белков тее узким спектром функций. Наиболее характерна для пеп-10В регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, гибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мбраны и т.д.). Долгое время пептиды считали осколками fiKOB, образующимися в организме. Начиная с середины XX в., гда было расшифровано строение, а затем синтезирован пер-1й пептидный гормон — окситоцин, химия пептидов приобрела [c.313]

Пептиды и белки представляют собой соединения, построе ные из остатков а-аминокислот. Условно считают, что пептид] содержат в молекуле до 100 (что соответствует молекулярно массе до 10 ООО), а белки — свыше 100 аминокислотных остатко (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов). [c.344]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология