Никотинамид, определение

Работа 31. Полярографическое определение никотинамида методом стандартного раствора [c.120]

Для качественного и количественного определения никотиновой кислоты, никотинамида и кордиамина в литературе имеется значительное число работ. Все известные в настоящее время методы количественного определения никотиновой кислоты и ее производных сводятся к различным реакциям ядра пиридина нли карбоксильной группы. Для качественного определения никотиновой кислоты и микрохимического отождествления ее и ее амида предложено несколько методов . Интересен биологический метод определения, основанный иа способности никотиновой кислоты и никотинамида стимулировать рост некоторых микроорганизмов. Однако этот метод пока не получил широкого применения. [c.90]

Используя эти реакции, различные авторы разработали количественные методы определения никотиновой кислоты и никотинамида в различных продуктах В дальнейшем были внесены изменения, главным образом в отношении ароматического амина, с которым конденсировался продукт взаимодействия никотиновой кислоты с бромцианом причем было установлено, что на характер окраски, кроме природы амина, оказывает влияние Рн раствора, концентрация солей н другие факторы. В результате таких изысканий Рачинско-му и другим удалось установить, что хлорамины (Б или Т) и КСЫ реагируют с образованием соединении, окрашенных в желтый цвет. [c.90]

A. Проводят определение, как описано в разделе Спектрофотометрия в инфракрасной области спектра (т. 1, с. 45). Инфракрасный спектр соответствует спектру, полученному со стандартным образцом никотинамида СО, или спектру сравнения никотинамида. [c.218]

Определение содержания никотинамида [c.54]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ НИКОТИНАМИДА В КРИСТАЛЛИЧЕСКОМ ПРЕПАРАТЕ, ДРАЖЕ И ТАБЛЕТКАХ [c.162]

Затем приступают к определению содержания никотинамида или никотиновой кислоты в фильтрате. Для этого подготавливают 6 конических колб емкостью 15—20 мл. В первую из них вносят 5 мл стандартного раствора никотинамида или никотиновой кислоты, содержащего 0,2 мг в 1 мл, во вторую —5 мл фильтрата, в котором должно содержаться около 0,6 мг никотинамида или никотиновой кислоты и около 0,1мг рибофлавина. [c.167]

Определение никотинамида неводным титрованием. [c.168]

Метод определения производных никотинамида в моче [1447]. [c.292]

Реакцию Цинке используют для определения пиридина, никотина [65, 106], никотинамида [108], 2,4,-динитрохлорбензола [109], а также хлорбензола, ди- и трихлорбензола, 3- и 4-хлоранилина (после нитрования [ПО]). [c.109]

Индивидуальные потребности людей в определенных витаминах могут варьировать в значительных пределах в зависимости от типа рациона, активности микроорганизмов желудочно-кищечного тракта, а также генетических факторов. Например, потребность в никотинамиде сильно зависит от белкового состава пищи и, в частности, от наличия в ней триптофана, который может превращаться в организме в никотинамид, а потребность в пиридоксине возрастает с увели- [c.827]

Что же является источником энергии для восстановления нитратов, в результате каких реакций образуются восстановленные никотинамид-аденин-динуклеотиды На эти вопросы сейчас получены довольно определенные ответы. [c.239]

Стереоснецифичность характерна также для дегидрогеназ, которые присоединяют водород только к определенной стороне никотинамид-ного кольца НАД. Одни дегидрогеназы присоединяют водород к одной стороне никотин-амидного кольца, а другие — к противоположной его стороне. [c.103]

З.6. Фотометрические методы определения. Минимальные количества (до 0,05 мкг) синильной кислоты можно определять обменной реакцией с хлорамином Т, в результате которой получается хлорциан. Последний, реагируя с никотинамидом в щелочном растворе, дает соединение, обладающее интенсивной флуоресценцией 256. Для определения до 0,02 мкг цианида используют способность циан-ионов разлагать хелатный комплекс палладия с 8-окси- [c.110]

Важным направлением биоэлектрохимических исследований является изучение свойств мембран с встроенными ферментными системами. Так, предприняты попытки встраивания в бислойные фосфолипидные мембраны компонентов ферментных систем, присутствующих во внутренней мембране митохондрий (никотинамид — аденин — динуклеотида (ЫАОН), флавинмононуклеотида и коэнзима Р,), а также хлорофилла. На таких мембранах при наличии в водном растворе окис-лительно-восстановительных систем генерируется мембранный потенциал, вызванный протеканием окислительно-восстановительных реакций на границе мембрана — электролит. В определенных условиях мембраны оказываются проницаемыми для электронов или протонов. Эти опыты важны для понимания механизма превращения энергии и переноса электронов в живых организмах. [c.141]

РОДАНБРОМИДНЫЙ МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ НИКОТИНАМИДА И НИКОТИНОВОЙ КИСЛОТЫ В ПОЛИВИТАМИННОМ ДРАЖЕ И ТАБЛЕТКАХ [c.166]

В химико-аналитической лаборатории ВНИВИ В. А. Девятниным и М. Я. Мойжес разработан метод определения никотинамида в водных ампулированных растворах, позволяющий обойтись без длительной процедуры отгонки аммиака, что представляет известные удобства для производственного контроля препаратов никотинамида, [c.168]

В табл. 3.20 представлены результаты определения некоторых амидов путем перевода их в гидроксамовые кислоты. Во многих случаях удается связать скорость реакции с особенностями строения амида. Например, для формамида максимум интенсивности окраски достигается при 26 °С менее чем за 1 ч, тогда как для ацетамида — за 8 ч. Замещение амидного водорода значительно снижает скорость реакции. Для Ы-метилацетамида (см. рис. 3.17) интенсивность окраски достигает максимума через 7 ч (60 °С) или через 24 ч (26 °С) по сравнению соответственно с 2 и 8 ч для незамещенного ацетамида. Соответствующие значения для формамида— 10 и 40 мин, для диметилформамида — 40 и 300 мин. В соответствии с этими наблюдениями ацетилглицин и пептиды реагируют медленно и дают низкие колориметрические результаты. Подобные же закономерности найдены и для производных никотинамида. Для самого никотинамида окраска достигает максимального значения 52 единицы на 1 мкмоль/мл после 8-часового взаимодействия при 26 ""С, тогда как его Ы, Ы-диэтилпроизводное (ко-рамин) дает максимальное значение 6 единиц Клетта за 8 ч при [c.178]

Амиды (ацетамид, мочевина, салициламид, никотинамид), имиды (фталимид и сукцинимид), основания Шиффа (М-п-хлор-бензилиденанилин и Ы-циннамилиденанизидин) и третичные амины (триэтиламин, пиридин, 7-пиколин, хинолин и изохинолин) не мешают определению даже в пятикратном избытке. Напротив, тиомочевина, тиосемикарбазид, тиоацетамид, фенилгидразин, ксантогенаты и органические изоцианаты влияют на результаты анализа аминов. [c.480]

Сублиматор может быть снабжен шлифом [85] в этом случае он пригоден для фракционированной сублимации. Подобна5 же пробирка, имеющая плоское дно, на котором сублимируемое вещество распределяется тонким слоем, пригодна для количественной микросублимации. Расстояние сублимируемого вещества от конца конденсатора составляет всего лишь 10 мм. Это устройство применялось для определения 2-метил-4-нафтохинона, ацетилсалициловой кислоты, фенацетина, фенобарбитола, никотинамида, салола и сульфаниламида в фармацевтических таблетках. Другие соединения, содержащиеся в таблетках, например крахмал, сахароза, лактоза, тальк, стеарат магния, /-цистин и а-углутаминовая кислота, при 150° и 10 (i. не сублимируются. [c.524]

Флюорометрическое определение никотинамида с помощью синтетических ионообменных смол [2714]. [c.237]

Определение витамина Bi [181]. Добавляют 1 мл 0,2 н. NaOH к 1 мл анализируемого раствора, содержащего 0,3—1,5 мг витамина Bi (тиамин). Через 5 мин вводят 1 мл свежеприготовленного 2%-ного раствора нитропруссида натрия и еще через 10 мин измеряют оптическую плотность при 740 нм. Аналогичным способом определяют никотиновую кислоту и никотинамид. [c.279]

Наиболее важное свойство определенных коферментов заключается в их способности к обратимому восстановлению. Варбург установил, что при этом происходит восстановление никотинамидного кольца никотинамид-аденин-динуклеотида. Восстановление НАД и НАДФ приводит к заметным изменениям в спектре поглощения этих веществ (см. фиг. 50). Эти изменения впервые наблюдал Варбург. Аналогичные спектральные изменения происходят, когда НАД участвует в реакциях присоединения. Так, цианид реагирует с НАД, образуя соединение с максимумом спектра поглощения при 327 ммк, который можно сравнить с максимумом восстановленного НАД при 340 ммк. Диоксиацетон реагирует с НАД, образуя соединение с максимумом спектра поглощения при 340 ммк. Никотинамидное кольцо может существовать как резонансная система с положитель- [c.61]

Промежуточный метаболизм складывается из двух фаз-катаболизма и анаболизма. Катаболизм-это фаза, в которой происходит расщепление сложных органических молекул до более простых конечных продуктов. Углеводы, жиры и белки, поступившие извне с пищей или присутствующие в самой клетке в качестве запасных веществ, распадаются в серии последовательных реакций до таких соединений, как молочная кислота, СО 2 и аммиак. Катаболические процессы сопровождаются высвобождением свободной энергии, заключенной в сложной структуре больших органических молекул. На определенных этапах соответствующих катаболических путей значительная часть свободной энергии запасается благодаря сопряженным ферментативным реакциям в форме высокоэнергетического соединения - аденозинтрифосфата (АТР). Часть ее запасается также в богатых энергией водородных атомах кофермента никотинамид адениндинуклеотидфосфата, находящегося в [c.379]

Анаэробные дегидрогеназы — высокоспецифичные ферменты катализирующие отщепление водорода от определенных хими ческих веществ и передающие отщепляемый водород другим ферментам, другим промежуточным переносчикам водорода По химической природе анаэробные дегидрогеназы—двухком понентные ферменты, которые состоят из белка и активной группы, или кофермента. Кофермент дегидрогеназ легко отде ляется от белкового носителя. Изучение активных групп раз личных дегидрогеназ, проведенное Варбургом, Эйлером и др. показало, что в состав активных групп дегидрогеназ могу входить два химических вещества — никотинамид-аде нин д и н у к л е о т и д (сокращенно НАД) или никотинамид а д е н и в-д инуклеоти д-ф о с ф а т (НАДФ). [c.54]

Превраш ение НАД+в восстановленную форму [иногда обозначаемую как НАД-Н(+Н+)] сопровождается заметным изменением спектральных характеристик кофермента. НАД имеет максимум поглош ения около 260 ммк, причем поглощение является более слабым, чем общее поглощение аденина и никотинамида. В результате восстановления поглощение при 260 жмк значительно уменьшается и появляется новый максимум при 340 жмк, характерный для дигидроникотинамида. Изменение спектральных свойств часто используется для определения пиридиннуклеотид-зависимых ферментов. В реакциях окисления — восстановления принимает участие никотинамид-ный фрагмент этих коферментов. При восстановлении могут затрагиваться положения 2, 4 или 6 пиридинового цикла с образованием соответствующих дигидропроизводных (IX, X и XI) [c.229]

Ханкер и сотр. [401] предложили флуориметрический метод для определения азота, связанного в виде цианида. Реакцией с хлорамином Т синильная кислота была превращена в хлорциан. Затем последний реагировал с никотинамидом, давая продукт с сильной флуоресценцией в щелочной среде. [c.460]

По сравнению с классическими полярограммами, зарегистрированными на приборе- Радиометр РО-4, Смин при определении рибофлавина по ДИП снижается в 10 раз, никотинамида — в 20 раз и аскорбиновой кислоты в 100 раз. Для оптимальной расшиф- [c.230]

Определение никотинамида в таблетке поливитаминов [261, 262]. Таблетку (Ю—30 мкг никотинамида) растирают палочкой в 0,1 М растворе NaOH или LiOH. Суспензию переносят в мерную колбу вместимостью 250 см , доводят объем раствора до метки тем же раствором шелочи и перемешивают. Суспензию продувают в электролизере инертным газом и регистрируют ДИП. п=—1,75 В (нас. к. э ). Погрешность анализа менее 3%. ДИП необходимо зарегистрировать не позднее 2—3 ч после растворения пробы, так как никотинамид неустойчив в щелочной среде. Для градуировки используют метод добавок. [c.231]

Никотинамид в таблетках поливитаминов. Таб летку (10—30 мг НА) помещают в колбу вмести мостью 250 мл, добавляют в нее 200 мл 0,1 М NaOH Таблетку размельчают стеклянной палочкой. Раствор разбавляют до метки 0,1 М NaOH и полярографируют п=—1,7 В (х.с.э.). Этим методом определяли содер жание НА в интервале концентраций от З-Ю до 10 М. Для градуировки используют метод добавок Определению не мешают рибофлавин и другие вита Мины. [c.254]

Механизм действия и строение ферментов. Ф. отличаются от небиологич. катализаторов, как правило, количественно более значительной активностью и в особенности высокой специфичностью действия. Обе эти особенности Ф. связаны с их строением и механизмом действия. Различают два основных типа Ф. а) чисто белковой природы б) белковой природы, но требующие для проявления каталитич. активности соединения с низкомолекулярными органич. веществами специального строения — коферментами (в этом случае белковая часть фермента наз. апоферментом). Иногда активность Ф. обоих этих типов связана с наличием в их составе металлич. или иных ионов — т. паз. и о н-ных кофакторов. Структура основных коферментов и механизм нх химич. превращений в ходе ферментативных реакций изучены (см. Коферменты, а также но наименованию отдельных коферментов). Установлено, что коферменты принимают прямое участие в катализируемых реакциях путем переноса определенных химич. группировок, а также электронов и протонов. Однако в отсутствие белка-апофермен-та они либо совершенно неактивны, либо могут осуществлять отдельные стадии реакции с небольшой скоростью (напр., восстановленные никотинамидиые динуклеотиды и их аналоги, см., напр., кодегидрогеназы, способны с небольшой скоростью восстанавливать нек-рые соединеиия). [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология