Дубление волокон белковых

Важнейшим веществом кожи является белок коллаген. Молекулы его состоят из аминокислот, соединенных в длинные гибкие цепи. Протеазы, пригодные для мягчения дермы (невыделанная шкура животного), могут вызывать неглубокое расщепление белков. Они удаляют в первую очередь вязкое вещество и частично разрушают некоторые связи в коллагеновых волокнах. Такая обработка придает дерме мягкость полученные изменения закрепляются дублением. Действие протеаз при мягчении очень эффективно. Еще не так давно мягчение производилось при помощи шакши — птичьего или собачьего помета, в котором имеются бактерии и протеолитические ферменты пищеварительного тракта животного. В настоящее время часто для мягчения используют панкреатин, но сейчас установлено, что наиболее эффективны для этой цели протеазы бактерий, а затем — грибов. [c.247]

Волокна необработанной шкуры могут быть отнесены к водочувствительным органическим гелям. При растительном дублении для преобразования волокон дубильщик осаждает на волокнах коллоиды с противоположным электрическим зарядом. Подобно всем белкам, вещество шкуры по своему характеру ам-фотерно (стр. 220) в кислых растворах белок заряжается положительно, в основных растворах — отрицательно. [c.386]

Способность кож поглощать дубитель велика. Так при дублении могут наблюдаться увеличения в весе более чем на 300%. Кажется вероятным, что после поглощения вяжущего дубильного вещества в количестве, достаточном для коагуляции белка волокна, скоагулированные агрегаты еще обладают способностью адсорбировать большие дополнительные количества дубильного вещества, образуя при этом частицы значительно большего размера, чем исходные волокна, заполняя при этом пустоты и делая структуру более жесткой. Соответственно с этим толстые шкуры дубятся преимущественно растительными дубителями для получения тяжелых кож. Существуют два наиболее важных типа кож — подошвенная кожа, в которой обеспечиваются высокая сопротивляемость истиранию и малая гибкость, хотя бы и за счет уменьшения прочности на разрыв, и ременная кожа, в которой гибкость и прочность на разрыв весьма существенны. [c.387]

Подобные очень кислые вещества фиксируются у основных групп белка в виде солей. Дубление производится при пониженном pH. Количество таннина, связываемого волокном и ограничиваемое числом основных групп последнего, в данном случае мало. Следовательно, нельзя осуществить полного дубления, поэтому продукты такого типа служат только в качестве вспомогательных таннинов, а дубление завершается растительными таннинами. Вспомогательные таннины применяются иногда одновременно с растительными таннинами, что имеет значительное техническое преимущество, так как уменьшается время дубления вследствие облегчения доступа растительных таннинов к коже и достигается лучшее растворение этих таннинов, следовательно, меньший расход последних и получение кожи более светлого цвета. [c.193]

В виде шовного материала используют также жилку из кишок мелкого рогатого скота — кетгут. Последни ирименяют в основном для наложения рассасывающихся швов. Кетгут рассасывается в организме в течение 2—4 недель, нриче.м скорость рассасывания регулируется условиями дубления и толщиной нити. Основной недостаток кетгута — способность вызывать у нек-рых больных аллергич. реакцию. В качестве заменителя кетгута разработаны искусственные волокна из коллагена (белка соединительной ткани животных). Недостатков кетгута лишены рассасываютциеся хирургич. нити из полигликолида. [c.78]

Б. и. в. вследствие их низкой прочности, особенно в мокром состоянии, обычно выпускают только в виде штапельного волокна- Для этого применяют фильеры с числом отверстий 5000—10 ООО. Волокна с нескольких фильер собирают в общий жгут и без промывки водой направляют па резку и дубление. В результате дубления (вследствие образования межмолекулярных связей при воздействии па белки формальдегида, солей многовалентных металлов или др. полифункциональных соединений) снижается растворимость Б. и. в., повышается пх прочность, уменьшается усадка при воздействии кипящей воды и улучшается сопротивление смина-пию. В нек-рых случаях для устранения усадки волокон в горячей воде их подвергают ацеталированию или дополнительной обработке формальдегидом или хромовыми солями. После отделки волокна промывают, отжимают, сушат и упаковывают. [c.126]

Прядильный раствор получают растворением белка в водном растворе едкого натра. Концентрация белка в прядильном растворе равна 20%. Прядильный раствор стабилизируют добавками небольших количеств этилксантогената натрия. Созревание полученного раствора ведут до тех пор, пока не будет достигнута необходимая вязкость волокно формуют в ванне, содержащей кислоту и соли. По составу осадительная ванна вероятно такая же, или очень близка к осадительной ванне, применяемой для формования казеинового волокна. При формовании волокно подвергают вытягиванию и точно так же, как в случае других искусственных белковых волокон, подвергают дублению формальдегидом. [c.254]

Полезно рассмотреть свойства волокон, макромолекулы которых слабо ориентированы, и сравнить их со свойствами высокоориентированных волокон. Типичными волокнами с малой ориентацией макромолекул являются искусственные белковые волокна. Эти волокна сформованы из природных белков, называемых глобулярными, т. е. имеющих молекулы, приближающиеся по форме скорее к сфере, чем к вытянутой линии. В процессе растворения белка, продавливания его раствора через отверстия фильеры в осадительную ванну, последующей вытяжки и дубления происходит выпрямление макромолекул белка, их ориентация и образование поперечных связей между макромолекулами. Однако даже после этих операций искусственные белковые волокна, например ланиталь, меринова, ардиль и викара, продолжают оставаться слабоориентированными. В этом отношении они напоминают шерсть, макромолекулы которой также слабо ориентированы. Рассмотрим основные свойства таких волокон. [c.86]

Макромолекулы зеина имеют сильно изогнутую форму. При растворении зеина в растворе соды происходит денатурация белка, и макромолекулы его приобретают более вытянутую форму. Такой раствор используют для формования волокна. После формования волокно подвергают дублению и вытягиванию. [c.256]

В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

Сформованное белковое волокно подвергается дополнительной обработке — дублению. Эта операция необходима для получения волокна, обладающего более высокими механическими показателями, особенно меньшей потерей прочности в мокром состоянии и стойкости к действию повышенных температур. Сущность процесса дубления заключается в образовании химических связей между макромолекулами белка в результате обработки его бифункциональными или полифункциональными соединениями. [c.626]

Метод прядения белковых волокон почти всегда основан на переводе белков, например казеина, под действием щелочи в возможно более концентрированный коллоидный раствор после удаления из него воздуха и созревания формование нитей (прядение) производится в разбавленной серной кислоте. Введениеформ-альдегида и алюминиевых солей или сульфата цинка в осадительную ванну вызывает своего рода дубление волокна, которое при этом отверждается. Волокно можно также подвергнуть последующей обработке формальдегидом. Затем волокно разрезают, получая штапельное волокно. На ощупь и по способности к крашению и теплоемкости белковые волокна похожи на шерсть, но они не могут образовывать войлокоподобную массу, так как нх поверхность не имеет такой чешуйчатой структуры, как поверхность шерсти. [c.427]

Меррилл [217] изучал влияние добавки яичного желтка иа распределение жира в хромовом опойке. Он установил, что естественный жир, находящийся в яйце, впитывается кожей и весьма вероятно, что аналогичным образом впитываются и другие составляющие яйца, включая альбумин и другие белки и, может быть, лецитин [218]. Этн вещества соединяются с дублеными волокнами, увеличивая их объем, и присоединяются к веществу кожи . ОднЕм из основных преимуществ применения яичного желтка является увеличение крепости в особенности рыхлых частей кожн. Присутствие яичного желтка в жнровой эмульсии, содержащей сульфирова1шое копытное масло, изменяет распре- [c.472]

Шкуры, особенно млекопитающих, представляют собой естественное сырье, обладающее замечательными физическими свойствами, которое становится еще более ценным после соответствующего изменения структуры. Как было уже указано, шкура животных представляет собой природную ткань из переплетающихся-между собо11 волокон, называемую сыромятной кожей. Хотя она и прочна, по имеет два чрезвычайно серьезных недостатка. Во-первых, будучи нерастворимой вследствие наличия белковых молекул, она все же чрезвычайно чувствительна к воде, набухая в тягучую массу и становясь несколько пластицированной. После-испарения воды пластицированные волокна оказываются сцементированными с образованием твердого рогоподобного вещества. Во-вторых, мокрая ко ка необычайно легко загнивает. Таким образом, кожу необходимо обработать, для того чтобы уменьшить ее чувствительность к воде и предохранить от гниения. Получаемый продукт носит название просто ко ки, а соответствующий процесс ее обработки называется дублением. Последний заключается в присоединении к белку дермы путем химической реакции или физической адсорбции некоторых веществ, сильно уменьшающих гидрофильный характер белка и предохраняющих его от гниения, при минимальном изменении как в физических свойствах, так и во взаимоотношениях отдельных волокон кожи.. Такое превращение может быть осуществлено действием различных веществ, как, например, таннинов, основных солей различных трехвалентных металлов, формальдегида и подобных ему веществ, вольфрамовой кислоты и т. д. Из них наиболее важными являются растительные дубители и соли хромовой кислоты. Их применение [c.383]

В противоположность тяжелым кожам, при производстве легких кож требуется получить легкий и гибки11 продукт, в котором наполнение промежутков между волокнами не имело бы места. Это может быть достигнуто, во-первых, в незначительной степени, изменением в процессе обработки шкур в отмочно-зольном отделении и, во-вторых, значительным уменьшением количества используемого дубильного вещества. Этим исключается заполнение дубильным веществом межволоконных пустот и сводится к минимуму утолщение волокон за счет соединяющегося с ними дубильного вещества. Хотя это часто достигается применением мягко действующих невяжущих растительных дубителей, не энергично соединяющихся с белками кожи, но по причинам, изложенным ниже, наиболее эффективным является процесс хромового дубления. [c.391]

Кожный покров высших животных состоит из трех слоев наружного тонкого слоя — эпидермы, среднего — дермы и нижнего — подкожной клетчатки. Эпидерма состоит из рогового, мертвого белка — кератина, сходного с материалом, образующим волосы, ногти и рога. Эпидерму и подкожную клетчатку необходимо удалить перед дублением. Только дерма — собственно кожа — является сырьем кожевенной промышленности. Дерма состоит из тесно переплетающихся коллагеновых волокон и из бесструктурного белкового вещества (гликопротеида) кориина, который играет роль цемента между волокнами коллагена. [c.191]

Таннины фиксируются на макромолекуле коллагена различно в зависимости от их характера. Как уже указывалось выше, кожа, подготовленная к дублению (желатин), пропитана большим количеством воды. Эта вода фиксируется у полярных групп макромолекул белка, а именно у групп С00 и ННз+, при помощи ионодипольных сил и у групп ОН и КНа водородными связями. Группы СО—N11 макромолекулы белка фиксируют также воду гидратации (сольватации). Роль дубления заключается в замещении этих молекул воды молекулами таннина, значительно более тесно связывающимися с волокном и блокирующими таким образом полярные центры последнего, которые могут фиксировать воду. [c.192]

Различают три способа, при помощи которых дубители могут связываться с волокном коллагена 1) при конденсации, т.е. образовании ковалентных связей так, как указывалось выше в случае формальдегида и сульфохлоридов. Конденсацией можно также считать образование комплексов между основными солями хрома и группами МНз белка 2) в результате образования солей, как, например, в случае некоторых описанных ниже синтетических таннинов 3) при помощи водородных связей. Последний способ является способом фиксации обычных растительных таннинов. Растительные таннины представляют собой фенольные соединения, ОН-группы которых образуют водородные связи с полярными группами коллаген-ного волокна таким же образом, как и молекулы воды. Однако получаемые соединения устойчивы только в том случае, если таннин имеет большую молекулу и, следовательно, содержит большое число групп ОН, которые могут образовать водородные связи. Поэтому простые одноядерные фенолы не связываются с волокном хорошая фиксация наблюдается только у таннинов с большими молекулами, таких, как природные таннины, растворы которых имеют почти коллоидный характер. С другой стороны, кроме блокирования реакционнсспособных групп макромолекулы, таннин выполняет еще и другую роль, а именно роль защитного слоя вокруг коллагенных волокон, который препятствует их прилипанию друг к другу. Толщина образовавшегося слоя значительна, так как на коже фиксируется большое количество таннина в случае растительных таннинов оно составляет по крайней мере 25% и достигает 45% от веса сухой дубленой кожи. [c.192]

ДУБЛЕНИЕ — обработка кожи дубящими веществами, к-рые в процессе Д. распределяются в обрабатываемом материале и частично связываются с его функциональными группами (—NH2,—СООН и др.). Д. применяется также при обработке желатины для фотографич. целей (см. Дубление фотографическое) и казеина (см. Пластики белковые). При Д. между структурными элементами белка и молекулами дубителя образуются различ]1ые виды связи водородные, электровалентн ые и ковалентные. В результате Д. волокна коллагена связываются ( сшиваются ) молекулами дубителя в структуру о большим числом поперечных связей. При ЭТ01Л кожный покров животного превращается в выдубленную кожу, для к-рой характерна совокупность след, свойств уменьшение деформируемости обводненной дермы сохранение пористости кожи в процессе сушки уменьшение склеиваемости повышение прочности при растяжении уменьшение влагоемкости при набухании в воде повышение термич. стойкости коллагена и его стойкости к химич. и ферментативным воздействиям уменьшение общей упорядоченности структуры коллагена. [c.606]

Шкура животного является ценным сырьем для кожевенного производства. Волокна свежеснятой шкуры во влажном состоянии набухают и подвергаются гниению, высыхая же они становятсй ломкими и хрупкими. Поэтому шкуру после предварительного удаления волоса подвергают дублению, в результате чего белки становятся нерастворимыми и кожа теряет способность к набуханию. [c.715]

При дальнейшем измельчении самих элементарных волокон, когда анизотропия определяется уже особенностями трехмерной сетки волокнистых белков, т. е. имеет молекулярный порядок, образуются преимущественно симметричные частицы, и продукт измельчения представляет собой высокодисперсный порошок без каких-либо признаков волокнистости. Однако и в этом случае при наложении в структуре дополнительной сетки поперечных связей, более частой, чем в исходном -волокне, нанример, путем дубления волокон альдегидами или солями хро ма вследствие снижения анизотро ши продукты размола теряют волокнистый характер на более ранних стадиях измельчения. Измельчение изотропных но механическим свойствам синтетических трехмерных структур глифталей, фенопластов, аминопластов — дает на всех стадиях симметричные многогранные частицы [c.190]

Сущность процесса дубления кож заключается во взаимодействии дубящих веществ, распределившихся в слое кожи, с нкциональными группами белковых молекул, например коллагена (см. стр. 438). При этом в реакции участвуют гидроксильные группы дубящих веществ (например, танина) и аминогруппы, карбонилы и другие радикалы белковых молекул. Возникают водородные, эфирные и другие ковалентные и электровалентные связи, в результате чего волокна коллагена как бы сшиваются (связываются) молекулами дубящего вещества, и образуется пространственная структура с большим числом поперечных связей. В результате видоизменяется коллоидное состояние белков кожи, они затвердевают, хуже набухают, меньше деформируются, повышается их прочность при растяжении. Выдубленная кожа в результате получает большую термическую, химическую и микробиологическую стойкость, меньшую влагоемкость и вообще приобретает большую прочность. [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология