Амилаза растительная

Для выделения фермента амилазы используют семена растений, которые богаты белком и могут сохранять ферментативную активность на протяжении ряда лет. Известны амилазы растительного происхождения из клубней картофеля, из семян конских бобов, сои, гороха, фасоли, хрена, редьки, горчицы, сахарного тростника, винограда, семян злаков и др, [53, 56, 58, 71], [c.209]

Извлечение крахмала из продукта одним из следующих способов растворение сначала в холодной, потом горячей воде растворение в солевом растворе растворение в щелочном растворе растворение в растворе хлорной кислоты гидролиз слабой кислотой частичное расщепление предварительно клейстеризованно-го крахмала амилазами растительного или животного происхождения [12]. [c.219]

В последние годы ингибиторы ферментов находят применение в медицине в качестве лекарственных препаратов [80, 83, 85]. Большой интерес представляют растительные ингибиторы ферментов класса гидролаз, к которым относятся протеазы, амилазы, липазы, обнаруженные у растений, принадлежащих к различным семействам и произрастающих в разных климатических зонах. [c.212]

Помимо ингибиторов растительного происхождения, реакции гидролитического расщепления полисахаридных субстратов под действием амилаз могут тормозиться химическими соединениями, полученными путем синтеза. Это происходит за счет взаимодействия их с реакционноспособными группами или с атомом кальция, имеющимся в ак- [c.218]

Механизм действия гиббереллинов связан с индукцией синтеза или активацией некоторых ферментов, в частности а-амилазы, а также с изменением проницаемости мембран растительных клеток. [c.141]

В пищевой промышленности в производстве ряда продуктов и напитков применяют ферменты. Традиционно источником ферментов служило сырье растительного и животного происхождения. Успехи микробиологической промышленности позволили перейти в последние 20—25 лет к широкому использованию ферментов, полученных методами биотехнологии на основе дрожжей, грибов и микроорганизмов. В производстве пищевых продуктов в настоящее время используют около 10 типов таких ферментов, в их числе амилоглюкозидазы, глюко-изомеразы, бактериальные амилазы, пектиназы, реннины и др. В 1985 г. в странах капиталистического мира на долю пищевой промышленности приходилось 52% общего потребления ферментов, вырабатываемых из нетрадиционного сырья, что составило 260 млн. дол. [c.217]

Крахмал — резервный полисахарид растений, молекула которого построена из остатков Л-глюкозы, соединенных друг с другом а-глюкозидными связями, нерастворимый в воде, дающий синее окрашивание с йодом. Молекулярный вес крахмала 110 000—140 000. Легко гидролизуется при действии различных животных и растительных амилаз с образованием мальтозы. Зерна крахмала не однородны и состоят из амилозы, нерастворимой в воде и дающей синее окрашивание с йодом, и амило-пектина, содержащего около 0,17% фосфора (в виде остатка фосфорной кислоты), дающего с йодом красно-фиолетовое окрашивание и растворимого в воде. [c.93]

У человека из углеводов перевариваются в основном полисахариды-крахмал и целлюлоза, содержащиеся в растительной пище, и гликоген, содержащийся в пище животного происхождения. Крахмал и гликоген полностью расщепляются ферментами желудочно-кишечного тракта до составляющих их структурных блоков, а именно свободной D-глюкозы. Этот процесс начинается во рту во время пережевывания пищи благодаря действию фермента амилазы, вьщеляемого [c.745]

Многие ферменты, как уже указывалось, находятся в протоплазме клетки либо в неактивном, состоянии, в форме проферментов или зимогенов, либо фиксированы на вполне определенных внутриклеточных структурах. Этим можно объяснить одновременное присутствие в живых клетках и различных субстратов, и действующих на них ферментов. Так, например, в растительных тканях, листьях, стеблях нетрудно показать наличие одновременно крахмала и амилазы, белка и протеазы и т. д. [c.125]

Спиртовая промышленность. Здесь применение амилолитических ферментов имеет особенно большое значение. Ранее источником их обычно служил растительный материал (солод), но в последнее время доказано, что осахаривающая амилаза грибов наиболее эффективна, в частности, по сравнению [c.227]

В текстильном производстве амилазы применяют для расшлихтовки растительного волокна перед отбеливанием и крашением. Исходный продукт—суровая ткань — содержит 5% крахмала и немало других примесей, которые надо удалить и тем самым сделать ткань мягкой, способной смачиваться, лучше отбеливаться и окрашиваться. Для этой цели используют ферменты животного (панкреатин) и растительного (солод) происхождения, но наилучшими, благодаря их высокой термостабильности и активности, оказались бактериальные амилазы. При их помощи суровые хлопчатобумажные ткани можно расшлихтовывать в растворах фермента непрерывным потоком при полной сохранности волокна. Следует отметить, что потери прочности при химических методах работы неизбежны. Процесс производства при помощи ферментов, ускоряющий расшлихтовку в 7—10 раз и устраняющий эти потери, в настоящее время широко распространен и используется в ряде стран, в частности Японии, США, Франции, Дании и др. [c.233]

Весьма эффективна обработка ферментами растительных продуктов. Горох, кукуруза, фасоль, пшено и другие крупы после обработки комплексными препаратами (протеаза, амилаза, а также целлюлаза) приобретают несравненно лучший аромат и вкус. Их усвояемость возрастает вследствие облагораживания компонентов, т. е. частичного расщепления крахмала, растительных белков, клетчатки. Но практически наиболее важно здесь ускорение процессов разваривания. Известно, что кукуруза, горох, фасоль и некоторые крупы часто требуют длительной многочасовой тепловой обработки. Чтобы довести их до готовности, необходимо варить их много часов. После обработки в ферментных растворах срок варки резко сокращается. В последнее время и крупяные концентраты, именно по этой причине, начинают вырабатывать из предварительно ферментированных компонентов. [c.296]

В настоящее время становится ясно, что растительные клетки образуют обычно целый ряд внеклеточных (внешних по отношению к цитоплазматической мембране) ферментов, которые либо локализуются в клеточной стенке, либо выделяются в среду, окружающую клетки. Страус и Кемпбелл [15] исследовали секрецию ферментов в культуре ткани у шести различных видов высших растений. Ткани всех изученных видов выделяли в среду амилазу, пероксидазу, кислую фосфатазу и оксидазу индолилуксусной кислоты. У И различных видов растений было [c.18]

Клараза — одно из названий патентованных препаратов амилазы растительного происхождения. Папаин — хорошо известный протеолити-ческий фермент, содержащийся в плодах по-по (хлебные плоды, вызревающие на южных островах Тихого океана. — Прим. перев.). Кларазопапаин продается в Америке как размягчающее средство для мяса (жесткое мясо, обработанное этим ферментом, становится через некоторое время мягким в результате действия фермента, чем и пользуются домашние хозяйки. — (Прим. перев.). [c.251]

Ферменты, обладающие амилазным действием, широко распространены в природе. Они находятся в зернах злаковых растений, клубнях картофеля, в печени, выделениях поджелудочной железы, слюне. С помощью амилаз крахмал подвергается в растительных и животных организмах превращению в растворимые углеводы — мальтозу и глюкозу, которые соками растений или кровью животных доставляются к местам потребления и при своем сгорании дают организму необходимую энергию. [c.310]

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

С середины XVIII в. начинается период открытия и вьщеления большого числа новых органических веществ растительного и животного происхождения. Крупным событием второй половины XVIII в. стали исследования Л. Спалланцани по физиологии пищеварения, которые положили начало изучению ферментов пищеварительных соков. Русский химик К.С. Кирхгоф в 1814 г. описал ферментативный процесс осахаривания крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя. К середине XIX в. были найдены и другие ферменты амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы. Й. Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к числу последних были отнесены все известные в то время ферменты. В 1839 г. Ю. Либих выяснил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы, являющиеся главными составными частями животных и растительных организмов. [c.16]

Для создания растений, устойчивых к насе-комым-вредителям, с помощью генноинженерных методов были разработаны различные стратегии. В одном случае использовали ген инсектицидного протоксина, продуцируемого одним из подвидов Ba illus thuringiensis (гл. 15). В другом - гены растительных белков типа ингибиторов амилазы или протеиназ, эффективных в отношении широкого круга насекомых. Насекомое, в организм которого попадал один из этих ингибиторов, было не способно переваривать растительную пищу, потому что ингибиторы препятствовали гидролизу крахмала или растительных белков. [c.389]

Амилазы относятся к полиазам. Они катализируют гидролиз высокомолекулярных полисахаридов — крахмала и гликогена. Основным источником амилаз являются злаковые. Амилаз много как б непроросшем, так и в проросшем зерне. В проросшем зерне амилазы наиболее активны. В растениях содержатся Р- и а-амилазы они встречаются как вместе, так и отдельно. Р-Амилазу еще называют растительной амилазой, так как она не найдена в организме животных. а-Амилаза содержится в животном организме, тогда ее называют жи- [c.92]

Д. получают а) термич. обработкой крахмала в течение 5—6 ч при 180—190° С (бескислотные Д.) б) частичным кислотным гидролизом крахмала при перелю-шивании его в течение 3—3,5 ч с соляной к-той при 125—155° С (кислотные Д.). При расщеплении гликогена в организме человека и животных или in vitro (вне организма) нек-рыми фермептами (а-, -, у-амила-зами и фосфорилазой) образуются еоответственпо а-, -, у- и Ф-Д. Конечные а-Д.— олигомеры, конечные -, у- и Ф-Д.— полимеры. При гидролизе крахмала а-амилазами животного или растительного происхождения образуется а-Д., основные типы и свойства к-рого приведены в таблице. Мол. массы - и Ф-Д. составляют ок. 30—50% от мол. массы исходного полисахарида. [c.341]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Как установлено, в животном и растительном мире встречаются два амилолити-ческих фермента, отличающихся по механизму действия а- и Р-амилаза. а-Амилаза может быть названа эндоамилазой. Этот фермент, гидролизуя кислородные мостики между остатками глюкозы, быстро приводит к расщеплению молекулы крахмала на отдельные частицы декстринов и, следовательно, к разжижению крахмального клейстера. р-Амилаза является экзоамилазой. Под влиянием этого фермента от крахмала отщепляется лишь сахар мальтоза (путем гидролиза кислородных мостиков у концевых участков цепей) без образования более сложных продуктов типа декстринов. [c.241]

Можно привести множество примеров вытеснения растительных и животных ферментов микробными. Так, в спиртовом производстве и в пивоварении издревне гидролиз, проводимый для получения сбраживаемых затем сахаров, выполняли при помощи комплекса растительных амилаз — солода. В настоящее время дорогой и медленно выращиваемый солод все более заменяется амилолитическнми препаратами из плесневых грибов. Аналогичный процесс происходит и в хлебопечении, где для улучшения вкуса и аромата ржаного заварного хлеба использовались ферменты красного ржаного солода. При получении такого солода потери сухого вещества зерна составляли 20—25%, а время, затрачиваемое для выращивания солода, составляло 10—12 суток. Сейчас для этой цели применяют ферменты плесневых грибов, причем и потери, и особенно время приготовления препарата резко сократились. [c.8]

В группе карбогидраз можно отметить две подгруппы, которые находят широкое применение а) амилазы и амилоглюкозидаза (глюкоамилаза), гидролизующие крахмал б) ферменты, расщепляющие низкомолекулярные углеводы,— мальтаза, лактаза, сахараза и др. Используются амилазы животная (из поджелудочной железы), растительная (из проросших зерен злаков), а также бактерий и микроскопических грибов. Все они отличаются между собой рядом важных свойств. Ферменты, расщепляющие сахара, получают из микробных источников (дрожжей и др.). [c.219]

Наиболее удобной для этой цели оказалась амилаза плесневых грибов. Она значительно превосходит амилазу, полученную из растительного сырья или бактерий. Низкая температура инактивации а-амилазы грибов (около 70°С) позволяет применять этОт фермент в значительных количествах без заметной декстри-низации крахмала при выпечке. Благодаря значительной активности удается быстро получить требуемое количество сахара, после чего фермент сразу инактивируется. Бактериальные же [c.226]

При кислотном гидролизе соотношение количеств декстрозы, мальтозы, высших олигосахаридов и декстринов получается примерно одинаковым, что дает некоторый определенный декстроз-ный эквивалент (Д. Э.). Патока, образованная с помощью амилазы солода (гидролизат крахмала), будет иметь другой состав. Применяя в отдельности или в сочетании растительную и грибко- [c.230]

Большой интерес представляет применение всей рассматриваемой группы ферментов для обработки технически используемых растительных материалов. Так, цитаза, например, оказывается весьма эффективной для пивоварения. Под этим названием подразумевают комплекс ферментов, под влиянием которого разрыхляется структура зерна, происходит его цитолиз. В комплекс входят четыре ферментные системы целлюлазная, гемицеллю-лазная, ферменты, гидролизующие гумми-вещества, и, наконец, целлобиаза. В производстве пива цитолитические ферменты разрушают стенки клеток ячменя, в результате чего крахмал и белки зерна становятся доступными для действия протеиназ и амилаз. В системе увеличиваются количества сахаров, декстринов и иных веществ, образующих при термической обработке появление красящих и ароматических продуктов, характерных для солода. Возникают также особые виды декстринов, способствующих образованию пены и ее устойчивости. Цитолитические ферменты [c.264]

В рассматриваемой области используются главным образом протеолитические ферменты, эффективно применение целлюлаз, а также комплексных ферментных препаратов, содержащих протеазы, амилазу и частично целлюлазу. Наиболее пригодны препараты, получаемые из микробных источников (плесневых грибов и др.), но широко применяются и растительные ферменты, чаще всего тканевые протеазы растений. [c.293]

Гораздо более правильным является введение в рацион концентрированных и очищенных ферментных препаратов. Так как основным кормом животных являются растительные материа, 1Ы, то, естественно, что в рацион вводятся составные части H)i— целлюлоза, крахмалистые вещества, растительные белки. Применяются препараты целлюлаз, амилаз, протеаз и часто комплексные препараты, содержащие два или несколько из названных ферментов при различных соотношениях активностей. Они расщепляют клетчатку, крахмал, белки и тем самым облегчают их усвоение организмом. Но, кроме того, ферменты влияют и на сами процессы пищеварения, нормализуя и усиливая их. Механизм такого действия еще не ясен, но факт его установлен бесспорно. [c.299]

При разработке (создании) ферментных препаратов, применяемых в животноводстве, целесообразно использовать ферментные системы из микроорганизмов, обитающих и действующих в рубце животного. Они настроены на процессы гидролиза компонентов растительной пищи и помогают при их использовании в организме. Эти микробы как бы селекционировала (отобрала) сама природа. Из них можно получить такие весьма эффективные препараты, в первую очередь цитолитического действия, как например, выпускаемый за границей препарат агрозим, содержащий целлюлазу (цитазу), амилазу и протеазу. [c.299]

Второй путь использования ферментов для кормления — это предварительное облагораживание различных кормов. Любой растительный корм содержит много клетчатки, нерастворимой и практически не усваиваемой организмом. Само по себе это вещество проходит организм, почти не изменяясь. Но этот полимер, как мы знаем, состоит из ценных, высококалорийных сахаров. Целый ряд микроорганизмов, грибов и растений содержит фермент целлюлазу, гидролизующий клетчатку. Если препаратом этого фермента обрабатывают грубый, содержащий много клетчатки, корм, то его калорийность повышается вследствие перевода неусваиваемого полисахарида в растворимые, хорошо усваиваемые сахара. Коэффициент использования кормов возрастает и после предварительной обработки их другими ферментами (амилазами, протеазамн), которые гидролизуют крахмал и белки. Ценным является также и то, что ферменты целлюлолитического действия расщепляют оболочки растительных клеток и этим способствуют более полному использованию внутриклеточных питательных компонентов, в частности протеинов. [c.301]

Биологическая роль а- и -амилаз в тканях (помимо запасающих тканей) остается неясной. Пока еще недостаточно данных, которые бы убедительно доказывали, что роль -амилазы сводится к снабжению растительных клеток низкомолекулярными сахарами, идущими на нужды их метаболизма. Одним из трудных моментов в вопросе о роли -амилазы как гидролитического фермента in vivo является устойчивость нативных зерен крахмала к этому ферменту [166]. Некоторые а-амилазы, напротив, гидролизуют зерна сырого крахмала со значительной скоростью. [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология