Аскорбат окисление

Влияние танацехола на нерекисное окисление липидов (ПОЛ) проводили в опытах in vitro. Процессы ПОЛ в гомогепате печепи инициировали аскорбатом железа. Скорость ПОЛ определяли но количеству образовавшегося малонового диальдегида (МДА) в условиях спонтанного ПОЛ, т.е. не индуцированного аскорбатом железа, в условиях ПОЛ, индуцированного аскорбатом железа, и в условиях ПОЛ, индуцированного аскорбатом железа с добавлением в образцы гомогената танацехола в разных концентрациях. При спонтанном ПОЛ концентрация МДА в гомогепате печени интактных крыс составляла 78,2+5,7 мкмоль/г. В условиях стимуляции ПОЛ аскорбатом железа концентрация малонового диальдегида увеличивалась в 2,8 раза (Р<0,001, табл.4). Добавление танацехола в образцы гомогената печени, обработанные аскорбатом железа, уменьшало содержание в них МДА. При концентрациях [c.343]

В 10 раз это дало основание заключить, что ранее полученный результат относится к условиям, когда величины к+2 для обоих субстратов совпадают [8]. Помимо того, прямые измерения констант скорости показали, что окисление восстановленной аскорбатоксидазы происходит очень быстро, тогда как восстановление фермента аскорбатом протекает сравнительно медленно [12]. Хотя ни одно из этих наблюдений полностью не исключает возможной роли блокирования или деблокирования фермента в рН-эффектах или явлении активации, вся совокупность экспериментальных данных указывает на то, что неконкурентное поведение в данном случае обусловлено равновесием различных форм фермента и тем, что скорость процесса лимитируется константой +2. Естественно, кинетические исследования аскорбатоксидазы должны быть продолжены. [c.173]

Светозависимое перекисное окисление липидов, имеющее характер свободнорадикальной цепной реакции, является причиной повреждения мембран хлоропластов у растений. Окислительный процесс предотвращается каротиноидами, а-токоферолом. Действие антиоксидантов связано с обрывом цепной реакции, в результате чего образуются гидропероксид субстрата и обладающий низкой реакционной способностью свободный радикал ингибитора [Поберезкина и др., 1992]. Антиоксидантный эффект а-токо-ферола в мембранах усиливается аскорбатом. В присутствии аскор-бата а-токоферол может восстанавливать перекись липида до его исходной формы [Дмитриев, Верховский, 1990]. Таким образом, уровень ПОЛ в клетке находится под контролем высоко активной системы антиоксидантной защиты, куда входят низко- и высокомолекулярные соединения, роль которых в повышении резистентности живых организмов будет подробно рассмотрена ниже. [c.150]

Иллюстрацией взаимодействия биогенных аминов с липидными перекисями и связанного с этим снижения их сенсибилизирующего действия могут служить эксперименты с облученными растворами каротина в олеиновой кислоте. Как указывалось ранее, липидные перекиси, присутствующие в растворе, усиливают радиолиз каротина за счет непрямого механизма поражения. Добавление в эту систему аминов, например серотонина и дофамина, в значительной степени предотвращает радиосенсибилизирующее действие липидных перекисей. В опытах с микросомами было показано, что биогенные амины препятствуют накоплению продуктов перекисного-окисления липидов в процессе окисления, протекающего в микросомах слизистой тонкой кишки, т. е. в радиочувствительной системе. Это касается как НАДФН, так и аскорбат-зависимого перекисного окисления липидов. Дальнейший анализ показал, что в этих условиях биогенный амин — серотонин — ингибирует НАДФН-цитохром с-редуктазу, т. е. начальное звено в цепи НАДФН-зависимого транспорта электронов. [c.294]

Концентрация перекиси водорода в клетке контролируется каталазой, разлагающей перекись без образования активных продуктов, и пероксидазами, использующими перекись водорода для окисления некоторых субстратов, например глута-тиона в случае глутатионпероксидазы. Кроме того, глутатионпероксидаза может восстанавливать перекиси липидов и, таким образом, предотвращать распад перекисей до радикальных продуктов и продолжения цепи (реакция 3 на схеме XVI.3.1 на с. 66). Важнейшую роль в удалении перекиси водорода в хлоропластах играет аскорбат-пероксидаза. [c.68]

Способность аскорбата и дегидроаскорбата легко подвергаться окислительно-восстановительным превращениям лежит в основе широкого участия витамина С в обмене веществ дыхании и фотосинтетической активности, транспорте электронов, окислении и восстановлении никотинамидных коферментов. [c.120]

Измерения SH-глутатиона при совместном внесении аскорбата и феррицианида показало, что уровень SH-глутатиона снижается на 20—30% сразу после внесения феррицианида и аскорбата и по мере исчерпания окисленной [c.202]

Применение других подходов к проблеме локализации пунктов запасания энергии в дыхательной цепи дало по существу те же результаты. Например, многие исследователи обнаруживали, что отношение Р О, т. е. отношение количества фосфора, включенного в АТФ, к количеству поглощенного митохондриями кислорода, варьирует в зависимости от использованного субстрата окисления. Так, при окислении митохондриями а-кетоглутарата предельное значение отношения Р О составляет 4, а при добавлении динитрофенола это отношение надает до 1. Фосфорилирование, нечувствительное к действию динитрофенола, имеет место при превращении а-кетоглутарата в сукцинил-кофермент А. Это не окислительное, а так называемое субстратное фосфорилирование. Чувствительное к динитрофенолу фосфорилирование, когда субстратом служит глутамат, дает предельное отношение Р О, равное 3. При окислении сукцината отношение Р О достигает 2, а нри введении искусственного донора электронов (аскорбата) предельное отношение Р О составляет 1. Эти данные опять-таки указывают на то, что пункты фосфорилирования располагаются между пиридиннуклеотидом и флавопроте идом, между цитохромами 6 и с и между цитохромом с и цитохромоксидазой. [c.68]

Рис. 5.9. Типичный эксперимент по измерению скорости дыхания с помощью кислородного электрода, который позволяет определить относительное расположение мест действия ингибиторов и точек подачи электронов в дыхательной цепи. Митохондрии печени инкубировали в среде, насыщенной воздухом и содержащей F P [протонофор, позволяющий создать условия, при которых протонная проводимость митохондрий не является фактором, лимитирующим скорость (разд. 2.5.3)]. Исходно в среде присутствует ЫАО+-зависимый субстрат—р-гидроксибутират. Ротенон (1 мкМ) полностью ингибирует дыхание, но не препятствует окислению сукцината. Антимицин А блокирует окисление сукцината, но не аскорбата в присутствии TMPD. Цианид является ингибитором и в последнем случае. Дитионит (S2O4 ) добавлен, чтобы неферментативным путем вызвать аноксию.

Наши знания об окислителе, образующемся в фотореакции II (ОН на фиг. 219), практически равняются нулю. За фотоокисление аскорбата и гидрохинонов, чувствительное к ДХММ, считается ответственным предшественник кислорода [85]. Действительно, поразительно, что так мало восстановленных соединений реагирует с несомненно сильно окисленным фотопродуктом в фотореакции II. [c.564]

В работе [673] осуществлена попытка застабилизировать неравновесную конформацию цитохрома С, в которой, по предположению авторов, этот белок находился сразу после его восстановления электронами. Снимали спектры поглощения замороженных растворов окисленного цитохрома С и растворов, подвергнутых действию излучения, в которых цитохром С восстанавливали электронами. Для сравнения снимали спектры замороженных растворов цитохрома С, восстановленного химическим путем при нормальной температуре в жидкой фазе (в растворе аскорбата натрия, рН = 7). Оказалось, что спектры цитохрома С, восстановленного электронами в жесткой матрице при 77 К, отличаются от спектров сравнения положением полос поглощения. Сдвиг в ряде случаев достигал 6 нм. Следует отметить, что спектры поглощения химически восстановленного цитохрома С не изменялись при действии на него излучения, а наблюдавшиеся различия в спектрах обратимы при изменении температуры. [c.251]

ЮЩИМИ перекись водорода для окисления всевозможных субстратов. Фермент глу-татионпероксидаза восстанавливает перекиси липидов и, таким образом, предотвращает их распад до радикальных продуктов и тормозит развитие окислительной реакции (реакция 3 на схеме XVI.3.1). Важную роль в удалении перекиси водорода из хлоропласта играет аскорбат-пероксидаза. [c.67]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

Окисленная и восстановленная формы аскорбата способны проникать через мембранные структуры животных клеток. Благодаря большей липофильности дегидроаскорбат легко диффундирует через биомембраны, чем суш ественно отличается от аскорбата. Дегидроаскорбат как транспортная форма витамина С проникает в биологические структуры посредством простой или облегченной диффузии. Б нормальных физиологических условиях основную роль в процессах трансмембранного переноса и поддержания физиологического уровня аскорбата в клетках играет механизм активного транспорта, опосредованный участием специфических белков и зависяпдий от наличия энергии. [c.121]

Витамины А,С, D и F, при окислении и аутоокислении которых образуются промежуточные радикальные формы (например, пероксид водорода), могут выполнять роль инициаторов окисления и ускорять ПОЛ, увеличивая скорость зарождения цепей в мембранах. Кроме того, в присутствии ионов железа и меди, содержащихся в эритроцитарной мембране, аскорбиновая кислота становится мощным прооксидантом, что указывает на необходимость iti vivo надежной секвестрации свободных ионов металлов переменной валентности. Проявление аскорбатом анти- и про-оксидантных свойств зависит также от концентрации субстрата и условий протекания окислительных реакций. [c.164]

Следовательно, в интервале используемых концентраций 0,5-10" —10" моль/л аскорбиновая кислота проявляет прооксидантные свойства, что находит отражение в снижении функциональной активности мембраносвязанной ацетилхолинэстеразы. Промежуточные радикальные формы, образующиеся при окислении аскорбата, усиливают и ускоряют ПОЛ, в результате которого накапливаются пероксидные продукты. Ацетилхолинэстераза принадлежит к числу ферментов мембран, легко инактивируемых при пероксидном окислении ненасыщенных жирных кислот. Наиболее важные изменения в белковых молекучах, вызываемые окрю-ленными липидами, заключаются в образовании комплекса окисленный липид — белок, ассоциации белковых молекул и разрушении аминокислот, в частности, содержащих SH-группы. [c.164]

Интересный пример мощной активации свободного дыхания описан в лейкоцитах, атакующих бактериальную клетку. В этом случае особые внутриклеточные пузырьки сливаются с внешней клеточной мембраной лейкоцита. Такой эффект имеет следствием вспышку свободного дыхания, в котором участвует цепь окисления НАДН и НАДФН, включающая флавопротеины и самоокис-ляющийся цитохром типа Ь. Цитохром Ь катализирует одноэлектронное восстановление Ог до супероксидного радикала, который реагирует с С1 под действием миелопероксидазы с образованием радикальной формы хлора. Последняя, будучи чрезвычайно токсичной, убивает бактерии. Описанная цепь реакций прерывается аскорбатом, восстанавливающим супероксидный радикал. [c.191]

II /7-диоксибензолов до соответствующих хинонов, восстанавливая при ЭТОМ О2 до Н2О. Аскорбатсксидаза окисляет аскорбат до де-гпдроаскорбата (разд. 13.6.7) опять-таки с восстановлением О2 ДО Н2О. Плазма крови содержит белок церулоплазмин небесно-голубого цвета, который сходным образом катализирует окисление гидрохинона и п-фенилендиамнна до п-хинона. Все эти ферменты обесцвечиваются своими субстратами и ингибируются СЫ . Судя 1П0 данным ЭПР-опектрометрии, медь в каждом из них связывается тремя разными способами, включая образование Си +—Си2+-.пары с сопряженными спинами, которая не обнаруживается методом ЭПР. Механизм действия ферментов этой [c.505]

Таким образом, neipeno двух электронов от воды может одио-времеино приводить к окислению аскорбата и поглощению О2 [c.96]

Липоевая кислота — идеальный антиоксидант Обнаружена ее высокая эффективность в защите организма от повреждающего действия радиации и токсинов. Она устраняет свободные радикалы, образующиеся при окислении пирувата в митохондриях реактивирует другие антиоксиданты — витамины Е и С, а также тиоредоксин и глутатион (глутатион-SH — трипептид, наряду с аскорбатом он является основным водорастворимым антиоксидантом клетки) Липоевая кислота предохраняет от перекиснои модификации атерогенные липопротеины (ЛПНП). Синергичное действие липоевои кислоты с витаминами Е и С является мощ НОИ протекцией атеросклероза. [c.89]

Активность изолированных митохондрий регистрировали полярографически с платиновым электродом закрытого типа (электрод Кларка) в ячейке объемом 1.4 мл (Трушанов, 1973) на полярографе ОН-105 (Венгрия). Для определения влияния БХШ 310 на функциональную активность комплексов дыхательной цепи использовали различные субстраты цикла трикарбоновых кислот для комплекса I - а-кетоглутарат и малат, для комплекса П - сукцинат, для комплекса Ш - НАДН и для комплекса IV -аскорбат плюс ТМФД (тетраметил-п-фенилендиамин). При окислении сукцината, НАДН и аскорбата для ингибирования транспорта электронов через комплекс I использовали ротенон (3 мкМ). Митохондриальные суспензии инкубировали 5-90 мин при О С. [c.11]

Хорошо известный токсический эффект алкоголя можно снизить, если принимать витамин С, который в данном случае подключается к процессу детоксикации в печени, участвуя в окислении системы цитохрома Р450. Возможно, любителям джина с тоником следует посоветовать вернуться к старомодной смеси джина с апельсиновым соком, чтобы более безболезненно преодолевать последствия выпивки. Витамин С также использовался для лечения в случаях отравления свинцом, но тщательно проведенные клинические испытания не выявили никакого положительного эффекта аскорбата в снижении концентрации тяжелых металлов в волосах. [c.125]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология