Бензоил аминокислоты

В то время как амины и аминокислоты, несущие положительный заряд, более прочно удерживаются при более высоких значениях pH, для отрицательно заряженных сорбатов справедливо обратное. Систематические исследования, проведенные на серии N-бензоил-о, L-аминокислот, позволили глубже понять механизм взаимодействия сорбата с белком. Влияние изменения свойств подвижной фазы на величины к VI а демонстрирует рис. 7.10. Во-первых, удерживание в значительной степени возрастает с усилением гидрофобного характера аминокислоты (Ser > А1а> Phe). Во-вторых, увеличение суммарного отрицательного заряда белка с увеличением pH вызывает уменьшение к для всех шести соединений (вследствие ионного взаимодействия). Далее, влияние концентрации буфера можно объяснить усилением адсорбции вследствие ионных взаимодействий при низкой ионной силе. Небольшое, но вполне заметное возрастание к для наиболее сильно удерживаемых сорбатов при высоких концентрациях буфера вероятнее всего является результатом усиления гидрофобных взаимодействий. Поскольку ионные (кулоновские) и гидрофобные взаимодействия по-разному подвержены влиянию ионной силы, то оба эффекта приводят к возникновению минимума в адсорбции сорбата (к ) в определенной точке. И наконец, совершенно очевидно влияние органического растворителя-модификатора он всегда приводит к понижению удерживания сорбата и тем сильнее, чем более гидрофобен сорбат. Влияние pH и ионной силы на удерживание незаряженных соединений невелико, но выражено вполне отчетливо. Оно связано исключительно с изменениями в связывающем центре ХНФ. Добавление пропанола-1 вызывает уменьшение удерживания по сравнению с наблюдаемым у заряженных сорбатов, что свидетельствует о преимущественном вкладе в удерживание гидрофобных взаимодействий. Это подтверждает также наблюдаемое очень большое влияние на удерживание длины цепи алканола-1. Высшие спирты являются значительно более эффективными конкурентами за связывающий центр, а потому вызывают более быстрое элюирование сорбата. Возможность регулирования удерживания путем изменения подвижной фазы, которую демонстрирует схема 7.6, говорит о том, что эту особенность данных хроматографических систем можно использовать в целях оптимизации разделения. [c.135]

Аналогичный механизм был установлен и для Ы-моноалкил(арил)-замещенных а-аминокислот с той разницей, однако, что в качестве циклических промежуточных продуктов в этих случаях образуются биполярные ионы. Так, например, при действии трифторуксусного ангидрида на М-бензоил-М-фенилглицин была выделена С-ацилиро- [c.11]

Путем сравнения с зависимостью от pH стадии, характеризующейся величиной 2, мы показали, что гидролиз соединения анил-фермент является стадией, лимитирующей скорость в ферментативном гидролизе обычных субстратов — амидов аминокислот. В случае химотрипсина этиловый эфир ацетил-Ь-фенил-аланина гидролизуется в 1000 раз быстрее, чем соответствующий амид, а в случае трипсина этиловый эфир бензоил-Ь-аргинина гидролизуется в 300 раз быстрее, чем соответствующий амид. [c.332]

В качестве твердых производных аминокислот обычно предпочитают пользоваться производными, какие применяются. и при определении аминов, но не теми, которые рекомендованы для определения кислот. При реакции Шоттен-Баумана (опыт 1,д) образуются бензоильные производные, а при действии уксусного ангидрида, вместо хлористого бензоила, получаются ацетильные производные (способ 18, А). Фенилизоцианат, реагируя с аминокислотами, образует соответствующие замещенные фенилмочевины (способ 6, А). Реакция Гинсберга с применением п-толуолсульфохлорида (способ 24) дает производные, удобные для использования при определении значительного количества аминокислот. [c.181]

Реакция переацилирования была проведена на амидах и эфирах N-бензоил- и Н-фенилацетил-р-аминокислот, причем во всех случаях с почти количественным выходом были получены соответствующие ацетильные производные и бензойная (или фенилуксусная) кислота [c.334]

Бензоилирование аминокислот проводилось по Шоттен-Бауману. На 1 моль аминокислоты брали 3 моля КОН (10% НЫЙ раствор) и 1—1,1. моля хлористого бензоила. Реакция проводилась при 5—12°. [c.414]

Это очень точная проба на рацемизацию, поскольку бензоил-аминокислоты крайне легко образуют 2-фенилоксазолоны, однако и в других более типичных случаях наблюдается значительная рацемизация. Так, конденсация гргг-бутоксикарбонил-/--лейцил-/-- [c.393]

Ацильный остаток имеет большое значение при образовании тетрагидрированных пиримидинов. Ле1 че всего реакция проходит с N-бензоил аминокислотами. [c.558]

Примером наиболее полного расщепления белковой цепи при действии лейцинаминопептидазы является гидролиз меркурипапаина. При низких концентрациях фермента первые девятнадцать аминокислотных остатков отщепляются за 24 час в примерно стехиометрических количествах. Реакция, по-видимому, прекращается тогда, когда остаток аргинина становится Й-концевым. При более высоких соотношениях фермент/субстрат расщепление происходит в большей степени, пока 2/з белка не расщепится До свободных аминокислот. Белковый остаток после активации полностью сохраняет активность (в расчете на 1 моль) по отношению к бензоил арг инил амиду. Это свидетельствует о том, что активный центр молекулы находится на С-концевом участке цепи. [c.237]

В первь х работах по применению систем ЖХ низкого давления с изократическим элюированием фосфатными и боратными буферами на колонках с БСА, связанным с сефарозой, показали, что хиральное разделение заряженных сорбатов, подобных немодифицированным аминокислотам триптофану, кинуренину [3-(2-амино-бензоил)аланин], и их 5- и 3-оксипроизводным соответственно чрезвычайно сильно зависит от pH подвижной фазы [87]. В дальнейшем [c.132]

Следует отметить, что один и тот же фермент может быть полифункци-ональным, т. е. катализировать различные биохимические реакции. В качестве примера можно привести трипсин — фермент, синтезируемый поджелудочной железой и секретируемый в кишечник. Будучи протеолитическим ферментом, он гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой аргинина или лизина. Кроме того, трипсин катализирует гидролиз амидных связей (это было установлено при работе с синтетическим субстратом бензоил — L-аргининамидом), а также гидролизует сложноэфирные связи между аминокислотой и спиртом. [c.61]

N-Aцилиpoвaниe аминокислот протекает достаточно легко. Примерами могут служить синтезы простейших Ы-ацильных производных-формил-, ацетил- и. бензоил глицина [c.459]

Ван Бао-жен [325, 326] показал, что s-капролактам не полимеризуется под влиянием перекиси бензоила и других инициаторов свободнорадикального типа. Карбоновые кислоты в отсутствие воды действуют очень слабо, а в присутствии воды — очень быстро инициируют полимеризацию. Аминокислоты, например 2-аминокапроновая, вызывают быструю полимеризацию, а триметилфениламмонийиодид не действует. Из этого следует, что инициирование вызывается как катионом, так и анионом, которые активируют амидную группу по механизму переноса протона. [c.90]

Ионитовые катализаторы имеют в реакции гидролиза ряд преимуществ перед растворимыми кислотами, вследствие чего значительно расширяются синтетические возможности органической химии. При их применении, например, достигается более высокий выход продуктов гидролиза низкомолекулярных эфиров или растительных масел они создают необходимые мягкие условия для превращения белков, которые позволяют избежать разложения индолсодержащих аминокислот (явление, наблюдающееся при гомогенном кислотном катализе) и облегчают синтез пептидной связи . После безуспешной попытки превратить амид 1-бензоил-1,2-дигидрохинальдиновой кислоты в соответствующую кислоту в присутствии НС1 эту реакцию удалось легко осуществить при каталитическом действии сульфокатионита . [c.103]

Ферментативное действие Т. на фибриноген состоит в гидролитич. расщеплении в молекуле фибриногена двух пептидных связей, расположенных между остатками аминокислот аргинина и глицина. Помимо фибриногена, Т. способен расщеплять пептидные связи аргинина в других белках, в частности в казеине и р-лактоглобулине. Кроме того, Т. обладает эстеразной активностью и гидролизует синтетич. сложные эфиры Ь-аргинина и его производных, напр, метиловые эфиры К-тозил- и К-бензоил-Ь-аргинипа. [c.144]

Ш. — в. р. применяют для защиты аминогрупп в аминокислотах при синтезе пептидов. Ацилирующими агентами в Ш.—В. р. обычно служит трудногндро-лизующиеся хлорангидриды ароматич. кислот (хлористый бензоил, ге-ннтро- или 3,5-диннтробензоил-хлорид), а также хлорангидриды высших алифатич. кислот (Сщ— ia). [c.451]

САРКОЗИН (N-метиламипоуксусная кислота, N-метилглицин) H3 NH Ho OjH, мол. в. 89,10—кристаллы, т. пл. 212—213° (с разл., из спирта), хорошо растворим в воде, плохо — в сиирте, нерастворим в эфире. При кипячении водных р-ров С. он разлагается. С. образует соли хлоргидрат, т. пл. 168—170° бромгидрат, т. пл. 186—187° иодгидрат, т. пл. 152° хлор-платинат, т. ил. 193—194° (с разл.) N-бензоил-С., т. нл. 103,5—104° (с разл.). Химич. свойства С.—общие для а-аминокислот. С хлорцианом С. образует N-метилгидантоин, с мочевиной — N-карбамоил-С., с гинохлоритом натрия — N-хлор-С. При нагревании до температуры плавления С. частично разлагается, а частично переходит в К-метил-2,5-дикетоиипер-азин. [c.373]

Если же в молекулу аминокислоты, например в аланин, вве-I заместитель большого объема (бензоил), то такие бензоилиро- ныe кислоты могут быть разделены на антиподы. Так, удает-разделить на 10—30% бензоильные производные аланина, изо-шина, валина и, кроме того, ацетилфенилаланин и формил-нилаланин. Разделены также адреналин (на 15%) и симпатол [c.184]

Так же, как аммиак, реагируют с галогенангидридами кислот аминокислоты. При этом получаются N-ацилированные производные аминокислот, нашедшие большое применение при синтезе пептидов. Действие хлористого бензоила на аминоуксусную кислоту (гликоколь) приводит к образованию гип-пуровой кислоты [c.173]

Он опубликовал - в 1899 г. работу, посвященную расщеплению-аланина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. Для этого Фишер перевел названные аминокислоты в их 5-бензоильные производные действием хлористого бензоила в присутствии бикарбоната натрия. Расщепив их затем на антиподы через диастереомерные соли со стрихнином и бруцином, Фишер путем гидролиза оптически активных бензоильных производных соляной кислотой получил свободные аминокислоты в оптически активной форме. Позднее Фишер описад аналогичное расщепление бензоильных производных тирозина, лерщина, фенилаланина, а-аминомасляной кислоты. [c.397]

Для характеристики и выделения аминокислот особенно пригодны их ацилпроизводные, главным образом бензоил- и иафталинсульфопроизводные. Их получают точно таким же путем, как и ацилированные производные аминов, т. е. действуя на аминокислоту хлористым бензоилом или р-нафталин-сульфохлоридом в щелочной среде (реакция Шоттена—Баумана), [c.269]

Разложение комплекса Си(И) аммиаком или НаЗ приводит к выделению треонина. Подобные маскирующие эффекты наблюдали в реакциях аминокислот с соединениями фтординитробензола [6], 0-метилмочевины [7], ацетила [8], бензоила [86]. [c.65]

При изучении продуктов реакции обратно было получено 13,6% исходной аминокислоты, незначительное количество бензойной кислоты и азотсодержащее масло с т. кип. 210—216°/8 мм после очистки на основании полного анализа можно было пригшсать этому соединению строение сложного эфира гликоля и N-бензоил-аминопеларгоновой кислоты [c.412]

Смотреть страницы где упоминается термин Бензоил аминокислоты: [c.333] [c.454] [c.389] [c.321] [c.321] [c.71] [c.8] [c.211] [c.584] [c.229] [c.632] [c.72] [c.262] [c.50] [c.134] [c.122] [c.184] [c.196] [c.196] [c.122] [c.552] [c.180] [c.188] [c.54] [c.211] [c.397]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология