Белки, аминокислотная последовательность остатки

На рис. 16.20, Л и Б приведены две карты электронной плотности с разрешением 2 А. Одна из них соответствует плоскости, в которой находится ион цинка, а вторая — плоскости, расположенной сразу над ним. Наибольшей плотности на картах отвечает ион металла. Вокруг него заметны три координированные группы белка, электронные плотности которых хорошо совмещаются со структурой остатков гистидина (рис. 16.20,В). Так как аминокислотная последовательность пока не известна, идентификация должна считаться лишь предварительной. Интересно, что два из этих трех лигандов (на рис. 16.20, В они расположены левее) относятся к одному и тому же участку пептидной цепи и их разделяет только один остаток. [c.610]

Гликофорин - это один из двух главных белков, выступающих не внещней поверхности эритроцитов человека Он оказался первым мембранным белком, для которого была определена полная аминокислотная последовательность. Гликофорин представляет собой небольшой трансмембранный глико протеин (131 аминокислотный остаток). Большая часть массы этого белка находится на наружной поверхности [c.367]

Что же собой могут представлять две полностью развернутые формы одного белка Могут ли вообще отличаться флуктуирующие клубки одной и той же аминокислотной последовательности Для положительного ответа на поставленные вопросы, по-видимому, существовал лишь один шанс и им воспользовались Брандте и соавт. [57]. Состояния 01 и Ог могут отличаться, оставаясь при этом статистическими образованиями, конфигурационной топологией полипептидной цепи, связанной с возможностью пептидной группы принимать транс- и цыс-форму. В состоянии Ог, как и в М, все группы имеют т/ анс-конфигурацию, а в состоянии В] определенная часть пептидных групп находится в ццс-конфигурации. Наиболее вероятна конфигурационная изомеризация у групп, соединяющих остаток пролина с предшествующим остатком. [c.356]

Вернемся, однако, к начальным стадиям эволюции [388]. На начальных этапах эволюции вовсе не требуется строгого однозначного соответствия нуклеотидов и аминокислот. Конфигурации белковых макромолекул грубо определяются не строго однозначной аминокислотной последовательностью, а лишь порядком чередования в полипептидной цепи полярных и неполярных аминокислотных радикалов. Исходя из этого, все аминокислоты можно разделить на два класса — полярные и неполярные. Может быть, полярные аминокислоты следует в свою очередь разделить на отрицательно и положительно заряженные в водных растворах — тогда будет три класса. Таким образом, в начале эволюции было бы достаточно, чтобы одни нуклеотидные радикалы в полинуклеотидной цепи непосредственно кодировали связывание полярных аминокислот, а другие — неполярных. Здесь следует отметить работу М. В. Волькенштейна [55], обнаружившего корреляцию между нуклеотидным составом кодирующих триплетов (кодонов) и полярностью кодируемых ими аминокислот. Волькенштейн обратил внимание на то, что во всех случаях, когда второй нуклеотид в кодоне — аденин, кодируемый аминокислотный остаток полярен, во всех случаях, когда второй нуклеотид — уридин, аминокислотный остаток неполярен. Я думаю, что мы имеем здесь дело с корреляцией, обусловленной физико-химическими особенностями непосредственного взаимодействия аминокислот и нуклеотидов, действовавшей в древнейшие времена, когда современный перевод нуклеотидного языка в аминокислотный еще не сформировался. Сам Волькенштейн рассматривает эту корреляцию как приспособление, повышающее помехоустойчивость кода если в результате мутации изменится кодон, то велика вероятность того, что вместо одной, например, неполярной аминокислоты в кодируемом белке появится другая, но также неполярная. Конфигурация макромолекулы от этого изменится не очень сильно, и мутант не погибнет. Мне же кажется, что в ходе эволюции такая корреляция могла возник- [c.53]

Карбоксипептидаза А гидролизует белки с С-конца полипептидной цепи. Она специфична в отношении гидрофобных боковых цепей фенилаланина, тирозина и триптофана. Карбоксипептидаза В специфична в отношении положительно заряженных боковых цепей лизина и аргинина. Между этими ферментами существует такая же связь, как между химотрипсином и трипсином. Их аминокислотные последовательности идентичны на 49%. Что касается различий в третичной структуре, то они имеются лишь в участках молекул, расположенных на поверхности. Основное отличие состоит в том, что остаток Пе-255, находящийся в кармане карбоксипептидазы А, в карбоксипептидазе В заменен на Азр-255, необходимый для связывания положительно заряженных боковых цепей основных субстратов. [c.33]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

Метод Эдмана последовательной деградации пептидов и белков основан на реакции фенилизотиоцианата с концевой аминогруппой в щелочной среде, которая приводит сначала к образованию тиомочевинной метки концевой аминокислоты, последняя при действии СРзСООН отщепляется, в конечном счете, в виде замещенного фенилтиогидантоина, после чего полипептидная цепь белка укорачивается на один аминокислотный остаток. Далее этот процесс повторяется вновь [c.94]

В расчете БПТИ учитывались внутримолекулярные ван-дер-ваальсовы электростатические и торсионные взаимодействия, а также водородные связи. Каковы же вклады этих взаимодействий в энергию нативной конформации белка Аминокислотная последовательность БПТИ включает 18 остатков, несущих 12 положительных и 13 отрицательных целочисленных зарядов. Стабилизирующий вклад электростатических взаимодействий заряженных остатков составляет около -50 ккал/моль, а дестабилизирующий - -1-35 ккал/моль. Следовательно, хотя электростатические взаимодействия и понижают конформационную энергию приблизительно на 15 ккал/моль, их интегральный вклад в стабилизацию структуры БПТИ невелик (5%). Суммарный стабилизирующий эффект водородных связей составил около -14 ккал/моль, т.е. < 5%. Обнаруженные в расчете водородные связи обусловлены сложным комплексом многих межостаточных взаимодействий, среди которых собственно водородные связи играют незначительную роль. Общая энергия торсионных взаимодействий в найденной конформации БПТИ равна около -1-58 ккал/моль, те -10 ккал/моль на остаток. Из этого следует, что взаимные расположения практически всех атомных групп основных и боковых цепей аминокислотных остатков отвечают минимумам торсионных потенциалов. Таким образом, доминирующий вклад (75%) в конформационную энергию межостаточных взаимодействий белка вносят ван-дер-ваальсовы, точнее, дисперсионные контакты. [c.468]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Метод статнстической информации. Это целое семейство процедур, в которых для отбора конформаций, служащих исходными приближениями в последующем расчете, используется разного рода вероятностная информация. Ее источником может быть банк данных белковых структур, статистическое распределение остатков на конформационных картах усредненная предпочтительность парных остаток-остаточных контактов или алгоритмы предсказаний вторичных структур [210-216]. Очевидно, данные такого рода ориентировочны и могут скорее ввести в заблуждение, чем помочь в решении структурной проблемы пептидов и тем более белков. Конформационные возможности каждого из них определяются не статистикой, а определенной и всегда уникальной аминокислотной последовательностью. Показательно в этом отношении исследование М. Ламберта и Г. Шераги [210-212] панкреатического полипептида из 36 остатков. В расчет его структуры в качестве дополнительной вероятностной информации привносятся данные о распределении значений двугранных углов основной цепи в четырех областях конформационной карты ф-ц/ и распределении конформационных состояний трипептидных сегментов на нерегулярных участках трехмерных структур белков, изученных кристаллографически. Набор исходных для оптими- [c.244]

Достичь этой цели, т.е. предсказания по аминокислотной последовательности конформационно-жестких и лабильных участков, можно тремя способами. Один из них универсален, а два других, хотя и имеют частный характер, представляют самостоятельный интерес и могут дополнять и контролировать друг друга. Первый способ требует распределения пространственного строения пептидных участков фиксированной длины по определенным таксономическим группам - шейпам, обобщенным структурным элементам цепи, отражающим потенцию соседних остатков к средним взаимодействиям. По ряду причин оптимальными являются пентапептидные участки. Их структурная селекция по шейпам может быть осуществлена с помощью "скользящей рамки" с шагом в один остаток для всех белков, нативные конформации которых известны. Максимально возможное число шейпов у фрагмента из п остатков равно 2" при л = 5 оно составляет 16. Можно надеяться, что систематика белковых пентапептидных участков, количество которых превышает 100 тыс., по 16 группам и последующий анализ каждой группы приведут к установлению корреляций между составом и порядком аминокислот в пентапептидах, с одной стороны, и шейпам основной цепи, с другой. Такие корреляции, очевидно, не будут однозначными, и для большинства пентапептидов приемлемыми окажутся три-четыре, а то и большее число шейпов. Специальные расчеты, однако, показали, что и в этом случае конформационно-жесткие участки смогут обнаружиться по тенденции к снятию энергетического вырождения шейпов фрагментов, перекрывающихся по 1-4 остат- [c.592]

В полипептидной цепи белка с одной стороны расположен аминокислотный остаток, несуший свободную а-аминогруппу (амино-или N-концевой остаток), а с другой—остаток со свободной а-карбоксильной группой (карбоксильный, или С-концевой остаток). Аналиэ концевых остатков играет важную роль в процессе определения аминокислотной последовательности белка. На первом этапе исследования он дает возможность оценить число полипептидных цепей, составляющих молекулу белка, и степень гомогенности исследуемого препарата. На последующих этапах с помощью анализа N-концевых аминокислотных оста ков осуществляется контроль за процессом разделения пептидных фрагментов. [c.37]

Полипептидная цепь родопсина состоит из 348 аминокислотных остатков. Две олигосахаридные цепи присоединены к оствткам аспарагина в положении 2 и 15. Характерной особенностью аминокислотной последовательности родопсина, как и бактериородопсина, является наличие протяженных участков полипептидной цепи, состоящих из неполярных аминокислотных остатков, прерываемых сравнительно небольшими участками, содержащими полярные остатки. Аминокислотный остаток Ьу8-2Ч6, ответственный за связывание ретиналя, расположен ближе к С-концу белка. [c.612]

В табл. 14а приведены синтезированные фрагменты S-nen-тида, а также указаны их молярные количества на 1 моль S-белка, необходимые для проявления продуктами рекомбинации активности S-рибонуклеазы. Наиболее активным из всех фрагментов S-пептида является пептид с последовательностью аминокислотных остатков 1—13 (IV) (табл. 146). Продукт комбинации этого тридекапептида с 8-белком обладает 50%-ной активностью рибонуклеазы уже при их молярном соотношении 3 1. В случае фрагмента (1—12) (VIII) 50% активности сохраняется при молярном соотношении компонентов 88 I. Однако в случае фрагмента (1—И) (IX), содержащего всего лишь на один аминокислотный остаток меньше, на 1 моль S-белка требуется уже 8000 молей этого пептида. Приведенные данные определенно показывают важную роль остатка гистидина и не очень существенное значение аминокислотной последовательности 13—20 S-пептида для проявления ферментативной активности рибонуклеазы. Наличие остатка глутаминовой кислоты в положении 2 (от N-конца), по-видимому, существенно для [c.360]

Был получен Pho мутант Е. oti (дефектный по щелочной фосфатазе), содержащий ат-мутацию гене Phok. Из этого мутанта был получен набор Pho ревертантов, у которых восстановленне активности щелочной фосфатазы не было связано с действием супрессоров. Анализ аминокислотной последовательности белка щелочной фосфатазы этих ревертантов показал, что они содержат различные аминокислотные замены, показанные на схеме в том месте полипептидной цепи, где в белке дикого-типа находится остаток триптофана. Для каждой аминокислоты указаны ее кодоны-синонимы подчеркнуты те из них, которые связаны с УАГ одиночной заменой основания. Очевидно, что УАГ является единственным триплетом, из которого в результате одиночных замен может возникнуть хотя бы по одному кодону для каждой из семи аминокислот, обнаруженных в ревертантах. [c.456]

ДНК существует в виде двух нитей, или цепей, закрученных в двойную спираль (рис. 2.10). Каждая цепь представляет собой линейный полимер, построенный из нуклеотидов четырех типов. В состав каждого нуклеотида входят одно азотистое основание (аденин, гуанин, цитозин или тимин), сахар (дезокси-рибоза) и остаток фосфорной кислоты. Участок молекулы ДНК, кодирующий полную аминокислотную последовательность какого-нибудь белка, называется геном. Порядок расположения нуклеотидов в той или иной цепи ДНК определяет ту генетическую информацию, которую несет данная молекула (подобно тому как буквы в каком-нибудь слове определяют его смысл). Если обозначить нуклеотиды (по соответствующим азотистым основаниям) как А, О, С и Т, то сказанное будет означать, что последовательности —АСОТ—, АОСТ— и АТСО — содержат разную генетическую информацию. [c.37]

Для установления общей последовательности белка пептиды одного типа гидролиза должны быть перекрыты пептидами, полученными из другого гидролизата. Некоторые комбинации протеолитических фрагментов, такие, как трипсин и химотрипсин или трипсин и стафилококковая протеаза, хорошо дополняют друг друга в этом отношении, в то время как комбинация трипсин + протеаза из А. mellea или химиотрипсин + пепсин менее выгодны, поскольку они образуют значительное число фрагментов, отличающихся только на один аминокислотный остаток (табл. 10.1). Нет необходимости определять полную структур/ всех пептидов второго набора, обычно ограничиваются получением таких характеристик, как аминокислотный состав, N-концевые аминокислоты, электрофоретическая подвижность, но, безусловно, должна быть установлена аминокислотная последовательность перекрывающих областей и тех участков цепи, корректность структуры которых вызывает сомнение. Перекрывающая последовательность должна захватывать. по крайней мере два С-концевых остатка одного пептида и два N-концевых другого. Если установление структуры белка не завершено в значительной степени, то более короткие перекрывающие по следовательности, чем указанные, должны быть подтверждены дополнительными данными. Если же структура установлена почти полностью, то вероятность конкурирующей последовательности для неубедительного перекрытия снижается и пептиды могут быть ориентировочно размещены по цепи. Стратегия [c.359]

РИС. 2.15. Аминокислотная последовательность двух белков, включающая повторы. /1. Ферредоксин Р. аего епез мы видим значительное сходство первых и последних 27 аминокислот. Восемь цистеиновых групп образуют координационные связи с атомами железа (см. рис. 2.7 и рис. 2.8). Б. Фрагмент коллагена. За исключением трех остатков вблизи Н-конца каждый третий остаток является глицином. Большое число пролиновых остатков не допускает образования а- и /3-структур и приводит к формированию спирали полипролинового типа. Периодическое расположение остатков глицина способствует образованию трех спиралей, которые, в свою очередь переплетаясь, образуют трехцепочечную коллагеновую спираль. [c.74]

Степень несовпадения структуры некоторых остатков с рассчитанными преимущественными конформациями может служить мерой величин тех сил, которые не были учтены при расчетах. Стерические или другие взаимодействия между остатками, расположенными далеко друг от друга в аминокислотной последовательности, взаимодействия белка с растворителем и, наконец, силы, возникающие при кристаллической упаковке молекул, по-видимому, MOiyr быть достаточно велики для того, чтобы побудить остаток принять конформацию, находящуюся на границе или даже за пределами разрешенной области. Поэтому некоторые расхождения между рассчитанными и наблюдаемыми структурами могут быть связаны не с несовершенством расчетов или данных рентгеноструктурного анализа, а с тем, что ие были учтены эти силы. [c.256]

Обработка фермент-субстратного комплекса альдолазы с диоксиаце-тонфосфатом боргидридом натрия при pH 6 (0°С) приводит к образованию ковалентной связи между белком и субстратом. Эти и другие данные свидетельствуют о промежуточном образовании шиффового основания (рис. 7-10). Использовав меченный С субстрат и восстановление боргидридом натрия [уравнение (7-41)], получили фермент, у которого был помечен лизин активного центра. Локализацию радиоактивной метки определяли анализом последовательности аминокислотных остатков и установили, что остаток меченого лизина занимает положение 227 в цепи, состоящей из 361 аминокислоты. [c.163]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

Биосинтез вазопрессина идет через стадию образования белка-предшественника, состоящего из 166 аминокислотных остатков [620а]. В предшественнике после N-концевой сигнальной последовательности, состоящей из 19 аминокислотных остатков, следует последовательность [8-аргинин]вазопрессина. Затем следует остаток глицина, который при ферментативном отщеплении дает С-концевую амидную группу вазопрессина. Далее после пары основных аминокислот следует последовательность нейрофизина II, состоящего из 95 аминокислотных остатков, и затем после следующего остатка аргинина — 39-членный гликополипептид. [c.248]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки, аминокислотная последовательность остатки: [c.133] [c.293] [c.422] [c.466] [c.500] [c.265] [c.265] [c.335] [c.288] [c.335] [c.241] [c.28] [c.278] [c.295] [c.411] [c.422] [c.466] [c.500] [c.107] [c.93] [c.278] [c.98] [c.46] [c.432] [c.189] [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология