Аминокислотные остатки значения рКа

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Данные об аминокислотном составе белка имеют абсолютное значение только в тех случаях, когда можно количественно с требуемой точностью определить каждый аминокислотный остаток (см. табл. 6). Эти условия выполняются в том случае, если ни одна из аминокислот не присутствует в большом количестве. Однако в настоящее время обсуждение аминокислотного состава индивидуальных белков не имеет существенного значения, так как мало или совсем ничего неизвестно о связи между составом и свойствами белков. Кроме того, при таком обсуждении предполагается, что белки представляют собой соединения в самом строгом смысле этого понятия многие же полагают, что белки подвержены изменениям состава в определенном узком интервале, причем эти изменения могут вызываться и ограничиваться наследственностью и (или) окружающей средой. [c.251]

Следующий шаг в определении структуры белка сводится к определению длины его полипептидной цепи, с тем чтобы установить, из скольких связанных между собой аминокислот построена полимерная молекула белка. Если учесть, что полипептидная цепь должна содержать по крайней мере один остаток наиболее редко встречающейся в этом белке аминокислоты, то из данных по аминокислотному составу (аналогичных приведенным в табл. 2) можно определить минимальную длину цепи. Триптофан-синтаза, например, содержит 1,1 моль% наиболее редкой аминокислоты —метионина. Следовательно, ее полипептидная цепь должна содержать по крайней мере 100/1,1 = 91 аминокислотный остаток. Если на самом деле полипептидная цепь триптофан-синтазы содержит более одного остатка метионина, то действительная ее длина должна быть кратной этой возможной минимальной длине, равной 91 аминокислотному остатку. Приближенное значение действительной длины полипептидной цепи можно получить с помощью физико-химических методов, например измеряя скорость седиментации полипептидной цепи при центрифугировании или количество света, рассеиваемого раствором белка. (Чем длиннее цепь, тем быстрее она седиментирует и тем больше света [c.85]

Представленное в табл. 8 увеличение по мере удлинения анализируемых блоков отражает поэтапный прирост информации в последовательности как разницу средних значений энтропии при увеличении блока на один аминокислотный остаток. Это не очень точная мера, так как распределения вероятностей для димеров, тримеров и более длинных блоков весьма широки. Более точная оценка прироста информации, отнесенного к удлинению соседних блоков, возможна при расчете средних значений разности энтропий для каждого этапа удлинения блока (Эйген, Винклер, 1979). [c.96]

Тот факт, что белки являются многовалентными кислотами и основаниями, определяет важное свойство их структуры. Значения рК кислотных групп в белках приведены в табл. 20,1. Значение р/С данной группы в белке меняется в широком диапазоне из-за влияния соседних частей белка, а также из-за электростатического действия зарядов на остаток молекулы белка. Если суммарный заряд молекулы белка положителен, как это имеет место в ряде кислотных растворов, то протону легче выйти из кислотной группы, и значения р/С понижаются. Если же суммарный заряд отрицателен, как в случае некоторых щелочных растворов, то протону труднее выйти из кислотной группы, и значения рК повышаются. Вследствие этого кривая титрования белка может быть более крутой, чем кривые титрования аминокислотных цепей. На каждом конце полипептидной цепи будет находиться а-карбоксильная или а-ами-ногруппа. Добавочные электрические заряды — это результат связывания ионов белком. В изоэлектрической точке число положительных зарядов равно числу отрицательных зарядов, так что в приложенном электрическом поле белок не движется. [c.602]

Гидролизующий полинуклеотиды бактериальный фермент, который широко используется для анализа ближайших соседей (гл. 2, разд. 3,4), может осуществлять гидролиз ДНК и РНК до З -нуклеотидов. Установлена трехмерная структура молекулы нуклеазы стафилококков, состоящей из 149 аминокислотных остатков [69—71]. Так же как и в случае панкреатической рибонуклеазы, молекулу нуклеазы стафилококков можно расщепить на два активных пептида (фрагменты, построенные из остатков 6—48 и 49—149), которые, соединяясь, образуют комплекс, обладающий ферментативной активностью [71, 72]. Комплекс образуется даже в том случае, когда от меньшего пептида отщеплены остатки 43—48. Однако остаток 01и-43, который связывает имеющий существенное значение ион Са +, необходим для проявления ферментативной активности [72], так же как и пептидная связь с соседним треонином (Тге-44). [c.124]

Идентичность значений углов р к ф при каждом атоме пептидной связи в пептидной цепи неизбежно дает спираль с определенным числом п аминокислотных остатков на виток, характерной высотой h витка и определенным подъемом d на каждый остаток (рис. 3-13). Принимая во внимание планарность пептидной связи, величины п и d однозначно определяются из углов ip к ф, а. зная п н d, можно получить высоту витка спирали А. [c.378]

Оценить суммарную гидрофобность белка, исходя из аминокислотного состава, можно несколькими методами. Мы остановимся здесь на методе Бигелоу [25]. В таблице 6Б.9 представлены значения средней гидрофобности (средняя гидрофобность в калориях на один остаток), рассчитанные [25] для очищенных глиадинов. [c.194]

Изучение всех комбинаций выбранных таким образом конформаций аминокислотных остатков на тетрапептидных участках было начато с анализа фрагмента Ala -Asn с последовательным перемещением по пептидной цепи с шагом в один остаток. Тетрапептидные фрагменты, на которых были обнаружены существенные энергетические различия между оптимальными конформациями разных типов, затем изучались более подробно. Для них проводился перебор всех возможных форм основной цепи, причем в пределах В-области выбирались 2-3 пары значений углов ф, /, а в R-области - 1-2, соответствующих положениям локальных минимумов энергии монопептидов. На тетрапептидных фрагментах количество рас- смотренных локальных минимумов в пределах каждой формы основной Цепи возрастало. Однако выбор значений ф и на основе минимумов [c.307]

Хотя активный центр относительно невелик, он должен все же представлять собой довольно сложную структуру. Известно, что он определяет и каталитическую активность, и специфичность, а поэтому должен обеспечить весьма тесное взаимодействие, точное в пространственном (геометрическом) и химическом отношении с молекулами субстрата или с их необходимыми частями. Для проявления активности этого центра необходима его трехмерная структура, кооперативное действие его различных участков, возникающее при их топографическом сближении и соответствующей ориентации. Следовательно, необходима определенная трехмерная структура всей молекулы фермента. В настоящее время принято считать, что активный центр не располагается Б пределах какого-либо небольшого отрезка одной пептидной цепи, а представляет совокупность групп, расположенных на двух или нескольких цепях или на различных участках одной, но сложно изогнутой пептидной цепи. Структуру подобного рода мы видим на гипотетической модели молекулы химотрипсиногена, представленной Г. Нейратом (рис. 12). На модели черными линиями показан активный центр химотрипсина, который занимает небольшую область и включает два остатка гистидина и один остаток серина. Здесь имеется одна единственная пептидная цепь, изогнутая таким образом, что различные участки ее (различные аминокислотные остатки) сближены и образуют каталитически активный центр. Ясно, что каталитическая способность химотрипсина зависит не только от наличия тех или иных функциональных групп, но главным образом от конфигурации всей макроструктуры белка, поскольку эта конфигурация определяет взаимное расположение групп активного центра. Отсюда ясно и значение стабильности макроструктуры (третичной структуры) белка для выявления и сохранения ферментативной активности. [c.74]

Прежде всего следует учесть, что рибосома катализирует нормальную реакцию транспептидации также и в том случае, когда субстратом является пролиновый остаток. Пролин, в отличие от остальных аминокислот, имеет стерически ограниченный угол поворота вокруг связи С —N (так как эта связь входит в состав кольцевой структуры). В случае пролинового остатка в донорном субстрате это ограничение будет задавать определенный фиксированный угол между плоскостью (М/ - С - С ) и плоскостью примыкающей пептидной группы (Ы,- 0,-1), равный приблизительно 60° (рис. 106). В пептидной химии угол, определяемый поворотом вокруг связи С —Ы, обозначается как угол ф в данном случае его значение считается -60°, так как плоскость пептидной группы повернута на 60° против часовой стрелки, если смотреть от С -атома. Поскольку любой аминокислотный остаток должен быть установлен в пептидилтрансферазном центре эквивалентным образом, то, очевидно, угол ф должен быть подогнан к тому же значению путем вращения вокруг связи С —N для всех других 19 типов остатков донорного субстрата (имеется в виду С-концевой остаток растущего пептида, связанный с тРНК и участвующий в транспептидации). [c.192]

Липотропин представлен двумя формами р-ЛПГ и у-ЛПГ, причем наи-больщее биологическое значение имеет р-ЛПГ. Этот гормон был впервые выделен в 1965 г Он состоит из 91 аминокислотного остатка и, обладая самостоятельной биологической активностью, является предшественником р-эн-дорфина. Последний представляет собой фрагмент липотропина, содержащий с С-конца 31 аминокислотный остаток. Отщепление от С-конца р-эндорфина 15 и 14 аминокислотных остатков приводит к образованию а- и у-эндорфинов соответственно. Эндорфины являются нейромедиаторами и имеют общие рецепторы с морфиновыми опиатами. В этом качестве они играют существенную роль в регуляции болевых ощущений. [c.146]

Измерение поверхностной вязкости, которая в значительной степени зависит не только от природы подложки, но и от вида белка, с этой точки зрения дает гораздо больше, так как позволяет устанавливать различие между белками. Типичная кривая я — А для белкового монослоя приведена на рис. 119. Предельная площадь на один аминокислотный остаток составляет примерно 15— 20 А . Если молекула белка в монослое принимает р-кератиновую конфигурацию и если боковые цепи направлены от полипептид-ного остова попеременно в воздух и в воду, то каждая боковая цепь в воздухе занимает площадь в 30—40 А . В точке разрушения пленка занимает площадь примерно 0,1 м /мг, откуда при среднем молекулярном весе остатка, равном 120, на один остаток должно приходиться 10—12 А . Если белок растекается в р-кератиновой форме, остаток па одной стороне (в воздухе или в воде) занимает 20—22 А . Эти предельные значения очень близки к тем, которые наблюдаются для мезофазных пленок и для конденсированных слоев жирных кислот. [c.296]

Согласно этой модели (рис. 32 и 33), полипептидная цепь имеет форму винтовой лестницы, в которой каждый аминокислотный остаток соответствует одной ступени высота каждой ступени в этой модели равна 1,5 А, а высота витка — 5,4 А. Следовательно, один виток содержит 3,7 ступени или аминокислотных остатка через 18 ступеней расположение ступеней вновь точно повторяется. В этой модели полипептидная группа имеет плоскую конфигурацию, как этого требует теория, а межатомные расстояния и углы—те же значения, что и в теоретической полипептидной цепи, изображенной на рис. 30. Устойчивость этой конструкции обусловлена наличием водородных связей между группами С=0 и N—Н, принадлежащими наложенным один на другой виткам. Вследствие Ь-конфнгурации аминокислот, составляющих винт, он имеет направление винта с левой нарезкой, причем боковые аминокислотные остатки Н расположены снаружи. Диаметр винта равен 10,5 А. Геликоидальная модель лишена напряжения и представляет собой конфор- [c.437]

У человека известно много различных наследственных нарушений аминокислотного обмена. В основе всех этих нарушений (большинство из них встречается редко) лежит мутация какого-нибудь гена, кодирующего определенный фермент, участвующий в превращениях данной аминокислоты. Под контролем Мутантного 1-ена синтезируется дефектный фермент, у которого в том или ином ключевом участке полипептидной цепи может стоять неправильная аминокислота кроме того, какой-нибудь аминокислотный остаток может быть утрачен или, наоборот, включен в полипептидную цепь. В одних случаях такой наследственно измененный фермент неактивен вообще, а в других проявляет лишь часть присущей ему активности, поскольку характерное для него значение Ки (или не соответствует норме. Большинство врожденных нарушений аминокислотного обмена у человека сопряжено с накоплением тех или иных промежуточных продуктов этого обмена. При некоторьк наследственньк заболеваниях такого рода нарушается нормальное развитие нервной ткани, что приводит к умственной отгстадости. [c.580]

Здесь для сравнения приведены две другие аномальные формы гемоглобина, С и О.) Можно видеть, что гемоглобин 5 отличается от гемоглобина А лишь тем, что в одной из цепей один из остатков глутаминовой кислоты замещен в нем на валин. Благодаря этому замещению возникает различие в один заряд на одну половину молекулы. Почему это различие приводит к столь большому различию растворимостей, наблюдаемому в эксперименте, пока не ясно. В гемоглобине С тот же остаток глутаминовой кислоты замещен положительно заряженным остатком лизина. Таким образом, в трипсиновом гидролизате НЬС имеется пептид, обладающий противоположным зарядом по сравнению с соответствующим пептидом в гидролизате НЬА. Гены, определяющие гемоглобины А, 5 и С, аллельны между собой. Что касается гемоглобина О, то генетики установили, что он неаллелен с остальными тремя. Интересно, что в НЬО замещен аминокислотный остаток, соседний с тем, который замещается в гемоглобинах 5 и С. С помощью электрофореза, чувствительного в первую очередь к различиям в зарядах, был обнаружен также ряд других аномальных гемоглобинов. Детально описать ЭТИ различия можно будет лишь после того, как будет установлена последовательность аминокислот в каждом из исследуемых гемоглобинов. Замещение одной аминокислоты на другую может и не привести к изменению функции гемоглобина, т. е. иметь лишь генетическое, а не физиологическое значение. По-видимому, в случае НЬО дело обстоит именно так. [c.224]

При максимальном содержании воды около 180 г в 100 г сухого коллагена, как нетрудно подсчитать, на один аминокислотный остаток приходится примерно 10 молекул воды. Для определения соотношения между. содержанием водорода в составе воды и аминокислот необходимо оценить среднее содержание атомов водорода на один остаток. Используя данные об аминокислотном составе коллагена ( hien, 1975) и содержании атомов водорода в составе различных группировок белка, пайдем среднее значение 5,5 атома водорода на один аминокислотный остаток, или в сумме на каждый протон в составе белка приходится немногим менее 4 протонов в составе воды. При этом можно определить,. что из каждых 5,5 протонов одного аминокислотного остатка в составе GHg- и NHj-rpynn находятся 2,7 атомов водорода, в составе ОН-, —СН-, N—Н-ра-дикалов 2,4 атомов водорода и 0,4 атомов водорода — в составе метильных групп (Ханагов, Габуда, 1970). [c.109]

Считая, что из каждых 10 молекул воды, приходящихся на один аминокислотный остаток, вероятно, пе менее двух связаны непосредственно с этим остатком, ясно, что расчетное значение AQ в коллагене за счет поверхностной энергии будет примерно па 20% меньше, чем у льда, т. е. составит уже 44 кал. Если в а-модификации молекулы воды разупорядочены по двум системам точек (узлам и междоузлийм), то энтропия такой разупорядоченной кристаллической системы будет существенно ниже, чем энтропия жидкости (жидкой воды) и скачок AS — — i , а вместе с ним и теплота а р-перехода будут меньше, чем AQ и AS при замерзании воды. [c.124]

Сравнение с экспериментом. Считая, что на каждый аминокислотный остаток приходится примерно 10 молекул воды, можно определить, что в среднем восемь из них локализованы в Г-позициях и две в 5 -позициях. Значит, в среднем на каждый остаток приходится одна /5 +- и одна -позиции, занимаемые с вероятностями0,1. Следовательно, к = 2,6(0,105 — —0,095)(3 соз 0 — 1) = 0,026(3 соз - 1) это на порядок меньше наблюдаемого значения (/г>. [c.127]

В табл. 14а приведены синтезированные фрагменты S-nen-тида, а также указаны их молярные количества на 1 моль S-белка, необходимые для проявления продуктами рекомбинации активности S-рибонуклеазы. Наиболее активным из всех фрагментов S-пептида является пептид с последовательностью аминокислотных остатков 1—13 (IV) (табл. 146). Продукт комбинации этого тридекапептида с 8-белком обладает 50%-ной активностью рибонуклеазы уже при их молярном соотношении 3 1. В случае фрагмента (1—12) (VIII) 50% активности сохраняется при молярном соотношении компонентов 88 I. Однако в случае фрагмента (1—И) (IX), содержащего всего лишь на один аминокислотный остаток меньше, на 1 моль S-белка требуется уже 8000 молей этого пептида. Приведенные данные определенно показывают важную роль остатка гистидина и не очень существенное значение аминокислотной последовательности 13—20 S-пептида для проявления ферментативной активности рибонуклеазы. Наличие остатка глутаминовой кислоты в положении 2 (от N-конца), по-видимому, существенно для [c.360]

Так называемый метод Ьо, несомненно, наиболее популярен, потому что он нечувствителен к изменениям состава растворителя, температуры и т. п. Обрабатывая данные ДОВ белков в соответствии с уравнением (111-12) (заранее полагая Яо = 212 жц и предполагая Яс = Яо) и строя график на основании полученных данных в соответствии с уравнением (1П-9а) или (111-96), можно определить процент спиральности (/) из наклона прямой, поскольку в настоящее время 6 принято считать равным —630. Определенные этим методом степени спиральности нескольких белков приведены в табл. 16. Отметим, что не равная нулю величина Ьо, появляющаяся при разложении в ряд первого друдевского члена в уравнении (111-12) для вращения, приходящегося на аминокислотный остаток, будет входить в определяемую экспериментально величину / о, если Яс не равно Яо. Эта отличная от нуля величина Ьо не связана со степенью спиральности, она отрицательна, когда Яс > Яо, и при этом получаются завышенные значения степени спиральности в случае Яс < Яо имеет место обратная картина. Другая проблема связана с тем, что если в будущих экспериментах потребуется изменить величину Яо, то в качестве эталонной величины может быть принята новая величина, отличная от —630. Однако в настоящее время в целях сравнения для всех белков пользуются в основном одной и той же эталонной величиной Ьо- [c.109]

В качестве примера на рис. 2.15 показаны масс-спектры дипептида MeaSi—Ala—Gin—OSiMes, полученные методами электронного удара и химической ионизации. Значения масс ионов, образующихся при р-расщеплении триметилсилильных производных различных дипептидов, приведены в табл. 2.17. Исходя из этих величин и молекулярной массы дипептида, можно вычислить, какой аминокислотный остаток является С-концевым, и таким образом установить структуру пептида. [c.91]

Вторая из догм, представляющая собой новейший вариант теории один ген — один фермент, опиралась на представления о роли белковой структуры. Согласно этой догме, информационное содержание любого гена, а следовательно, и истинное значение четырехбуквенной записи в ДНК не может быть ничем иным, как изображением первичной структуры данного полипептида. Вместе взятые, обе догмы подразумевали, что роль любой определенной последовательности пурин-пиримидиновых оснований полинуклеотидных цепей ДНК, которая и составляет ген, сводится к тому, чтобы определять последовательность аминокислот в какой-то определенной полипептидной цепи. Так летом 1953 г. зародилась идея о существовании генетического кода, связывающего последовательность нуклеотидов в полинуклеотидах с последовательностью аминокислот в полипептидах. Путем простых рассуждений вскоре легко пришли к выводу, что код этот должен быть до предела прост для каждого аминокислотного остатка в полипептидной цепи должна существовать информация, которая определяет, какая из двадцати стандартьых аминокислот должна находиться в данной точке полипептидной цепи. Совершенно очевидно, что соотношения один к одному между пуриновыми и пиримидиновыми основаниями в ДНК и аминокислотами в полипептиде быть не может, поскольку каждое из четырех оснований. А, Г, Ц и Т, могло бы определять только одну из четырех, но не одну из двадцати аминокислот. Не может быть и так, чтобы каждый аминокислотный остаток детерминировался двумя смежными парами оснований, так как в этом случае четыре основания могли бы кодировать не более чем 16 видов различных аминокислот (4-4 = 16). Следовательно, код должен быть таким, чтобы каждый аминокислотный остаток детерминировался по меньшей мере тремя парами оснований, расположенных в полинуклеотидных цепях ДНК, вероятно последовательно. В этом случае четыре типа оснований, сгруппированные по три, могут определять более чем достаточное число (4.4.4 = 64) различных видов аминокислот. [c.185]

Первое систематическое изучение стабильности спиральных структур было предпринято в 1953 г. Донахью, который использовал несколько измененные стереохимические критерии Полинга и Кори и учел при построении спиралей энергию дестабилизации, вызванную отклонением длин связей и валентных углов от стандартных значений [85]. Помимо а- и у-спиралей Донахью проанализировал четыре других спирали с энергией деформации меньше 3,0 ккал на аминокислотный остаток, а именно 2,2у, 3,0ю и 4,4]б (тт-спираль, предложенная Б. Лоу [86]), Среди них самой предпочтительной, по Донахью, оказалась а-спираль. [c.26]

Известно, что ацилирование в некоторых случаях происходит специфически или по 2 -, или по 3 -гидроксилу концевого аденозина (две ОН-группы на схеме). Однако аминокислотный остаток довольно быстро мигрирует между 2 - и 3 -положениями сахара, и, возможно, этот процесс играет какую-то роль в механизме синтеза белка. Интересно, что некоторые РНК вирусов растений содержат ковалентные структуры, сходные с 3 -концевым участком тРНК, и некоторые синтетазы могут аминоацилировать эти вирусные РНК. Значение этого явления in vivo неясно. [c.155]

Самый ценный вывод, который был сделан на основании данных, полученных методом рентгеноструктурного анализа, состоит в том, что основной группой, отщепляющей протон от 2 -гидроксила, является Н1з-12, в то время как кислотная группа, отдающая протон уходящему 5 -кислороду, принадлежит Н1з-П9 [59]. (Любопытно, однако, что синтезированное производное рибонуклеазы с М -карбоксиметилированным остатком Н13-12 проявляет некоторую каталитическую активность — факт, в связи с которым возникает ряд вопросов [60].) Характер зависимости активности рибонуклеазы от pH согласуется с предложенным механизмом, поскольку найдены два значения р а (5,4 н 6,4), соответствующие двум группам, состояние ионизации которых контролирует активность фермента. (На основании ЯМР-спектров, показанных на рис. 2-42, было получено значение р/Са, равное 5,8.) Вблизи двух остатков гистидина расположен остаток Ьуз-41. Возможно, его положительный заряд используется для частичной нейтрализации отрицательного заряда на атомах кислорода фосфатной группы, облегчая атаку нуклеофильным агентом. С точки зрения химии рибонуклеазы интересен тот-факт, что под действием бактериальной пептидазы отщепляется фрагмент, содержащий двадцать аминокислотных остатков. Этот 5-пептид . Может воссоединяться с остальной частью молекулы с образованием активного фермента, называемого рибонуклеазой 5. Структура этого, фермента была определена методом дифракции рентгеновских лучей и по существу оказалась аналогичной структуре нативной рибонуклеазы. [c.121]

Метод статнстической информации. Это целое семейство процедур, в которых для отбора конформаций, служащих исходными приближениями в последующем расчете, используется разного рода вероятностная информация. Ее источником может быть банк данных белковых структур, статистическое распределение остатков на конформационных картах усредненная предпочтительность парных остаток-остаточных контактов или алгоритмы предсказаний вторичных структур [210-216]. Очевидно, данные такого рода ориентировочны и могут скорее ввести в заблуждение, чем помочь в решении структурной проблемы пептидов и тем более белков. Конформационные возможности каждого из них определяются не статистикой, а определенной и всегда уникальной аминокислотной последовательностью. Показательно в этом отношении исследование М. Ламберта и Г. Шераги [210-212] панкреатического полипептида из 36 остатков. В расчет его структуры в качестве дополнительной вероятностной информации привносятся данные о распределении значений двугранных углов основной цепи в четырех областях конформационной карты ф-ц/ и распределении конформационных состояний трипептидных сегментов на нерегулярных участках трехмерных структур белков, изученных кристаллографически. Набор исходных для оптими- [c.244]

В табл. IV.21,5, любезно предоставленной нам С.Г. Галактионовым, Лфиведены частоты остаток-остаточных контактов в трехмерных струк-fypax 44-х негомологичных белков. Под контактом подразумевается сбли- сение атомов СР боковых цепей аминокислотных остатков на расстояние 4й8,0 а. Если в белке содержится z, остатков i-ro типа и Zj-j-vo, то ((аксимально возможное число контактов между ними - z,zj Реализованная этого числа доля контактов с расстояниями < 8,0 A рассчитывалась по формуле P,j = m,jlz,zj, где т, - число близких контактов. Приведенные в Таблице нормированные значения усреднены по всем 44 белкам с учетом различия в размерах (способ усреднения описан в конце таблицы). Матрица контактов симметрична относительно диагонали, поэтому приведена только одна ее половина. [c.535]

Варьируемые потенциалы и варьируемые пороги. Нагано [228, 353—356] использовал те же дублеты, что и Перити [344], с тем различием, что в качестве максимального расстояния было принято не 6, а 7 остатков. Это дало 35 дублетов, влияющих на анализируемый остаток, поэтому таблица наблюдаемых частот Естречае-мости (склонностей) содержала 20 20 35 3 42 ООО значений. Таким путем были определены склонности всех типов дублетов данного остатка конкретной аминокислотной последовательности, а затем их линейной комбинацией были получены а-, 3- и г/-потен-циалы. [c.134]

На основании проведенного анализа можно заключить, что в силу нейтральности реакционной среды в биологических системах общий кислотно-основной катализ в ферментативных реакциях может осуществляться только теми аминокислотными остатками, у которых значения р/Са боковых функциональных групп лежат в интервале от 4 до 10. Действительно, было установлено, что в роли групп, ответственных за общий кислотноосновной катализ, в молекулах ферментов наиболее часто выступают остаток гистидина и к арбоксильные группы аспарагино- [c.139]

Отнесение резонансных линий к определенному типу аминокислот основывается на том, что в аминокислотных остатках большинство протонов связаны между собой косвенным спин-спиновым взаимодействием. В то же время спин-спиновое взаимодействие между протонами двух соседних аминокислот очень слабое, поскольку между ближайшими парами протонов На-протоном и амидным, имеются четыре связи (см. рис.3.3), т.е. каждый аминокислотый остаток протеина можно рассматривать как изолированную спиновую систему. Так что для каждой аминокислоты имеет место типичная картина спин-спинового взаимодействия, наблюдаемая в двумерных спектрах ЯМР. Рис.3.25 дает схематическое представление о косвенном спин-спиновом взаимодействии для валинового остатка, соответствующее методам OSY и R T. Такая же картина должна наблюдаться и в реальном экспериментальном спектре (рис.3.26). Интерпретация спектра осложняется не только тем, что неизвестны точные значения химических едвигов для искомых резонансных линий, но и тем, что не может быть проведено надежное отнесение отдельных кросс-пиков в спектре. Это может быть также связано и со слишком большой шириной резонансных линий кросс-пиков, так как уширение линий сопровождается также уменьшением их амплитуды, и часто рассматриваемые линии сливаются с фоном. Поскольку ширины линий, которые в основном определяются временем поперечной релаксации и скоростью химического обмена, заранее неизвестны, то отсутствует уверенность в том, что проведено правильное отнесение линий. Особенно существенно на отнесении линий сказывается ширина линий в спектрах, полученных по методу OSY, в которых пики в подспектре расщепляются на пики с отрицательными и положительными знаками, так что полный интеграл пиков кросс-мультиплета равен нулю. Чем больше ширины линий, тем менее заметны эти линии в спектре. Это проявляется тем нагляднее, чем ближе располож ены одна к другой линии различных знаков, что пршсходит в том сл уча е, [c.132]

Переходы от упорядоченных к беспорядочным конформациям цепных молекул имеют большое значение, поскольку они касаются условий, которые должны поддерживаться для сохранения белков и нуклеиновых кислот в форме, необходимой для осуществления их биологических функций. В то же время явление г рехода спираль — клубок может рассматриваться как одномерный аналог процессов плавления и кристаллизации и поэтому представляет особый теоретический интерес. Рассмотрим сначала переходы в таких изолированных цепях, которые типичны для полипептидов, не учитывая образования мультиплетных спиралей, характерных для нуклеиновых кислот и их аналогов. Ранее было установлено, что характер связи С — N, частично напоминающей двойную, исключает вращение вокруг нее, и поэтому мономерный остаток ведет себя как жесткое звено. Следовательно, для описания относительной ориентации триплета аминокислотных остатков необходимо установить лишь два внутренних угла вращения ф. Когда беспорядочный клубок переходит в идеально унорядоченную конформацию, свобода выбора значений ф утрачивается. В результате этого для цепи, состоящей из Z аминокислотных остатков, переходу в идеальную спираль будет противодействовать прирост свободной энергии, пропорциональный Z — 2. С другой стороны, образованию спирали будут благоприятствовать различного типа взаимодействия между ближайшими соседями. К таким взаимодействиям относятся образование внутримолекулярных водородных связей, гидрофобное взаимодействие и эффекты десольватации, сопровождающие переход боковых цепей из относительно незащищенного состояния в беспорядочном клубке в компактную упаковку вокруг спирали. В целом такие эффекты будут более ярко выражены для остатков, находящихся внутри спирали, чем для остатков, располагающихся на ее концах. Поэтому вклад взаимодействий между непосредственными соседями в свободную энергию образования спирали будет пропорционален Z — б, где б — коэффициент, учитывающий меньшую устойчивость концов спирали. При б > 2 (для а-спирали Шеллманом [368] было принято 6 = 4) свободная энергия перехода беспорядочного клубка в идеальную спираль будет уменьшаться при увеличении Z. Однако, для того чтобы правильно установить условия, определяющие переходы спираль — клубок, необходимо учитывать частично упорядоченные состояния, содержащие разнообразные сочетания последовательностей, свернутых в спирали или в беспорядочные клубки. Результаты, полученные различными исследователями, рассматривавшими эту проблему, аналогич- [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология