Мышца цитоплазма

Особое место среди них занимают ионные насосы (транспортные АТФазы) — белки, способные за счет энергии гидролиза АТФ переносить одно- и двухвалентные катионы (или анионы) через клеточные и внутриклеточные мембранные структуры против градиента концентрации. Так, Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума (СР) регулирует процессы сокращения-расслабления в мышцах разных типов, аккумулируя Са2+ из цитоплазмы внутрь СР. [c.358]

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

Недавно появилось сообщение о случае врожденной недостаточности карнитина у человека. Больной имел очень слабые мышцы, а в цитоплазме отмечалось скопление вакуолей, заполненных липидами [12]. [c.315]

Многие микроорганизмы, такие, как плесени и бактерии, состоят из одной клетки. Эти клетки могут быть таких размеров, что их можно различать, пользуясь обычным микроскопом часто они имеют диаметр около 10 ООО А (10" см), иногда же могут иметь и значительно большие размеры, достигая в диаметре 1 мм и более. Такие клетки имеют вполне определенную структуру, включающую клеточную мембрану толщиной в несколько сот ангстрем, внутри которой заключено полужидкое вещество, называемое цитоплазмой, и часто другие структуры, которые можно видеть под микроскопом. Другие растительные и животные организмы состоят главным образом из агрегатов клеток, которые могут быть самых различных видов даже в одном организме. Мышцы, стенки кровеносных и лимфатических сосудов, сухожилия, соединительные ткани, нервы, кожа и другие ткани человеческого тела состоят из клеток, соединенных между собой и имеющих вполне определенную структуру. Кроме того, имеется много клеток, которые не принадлежат к этой структуре, а плавают в жидкости, входящей в состав организма. Наиболее многочисленными такими клетками являются красные тельца крови, или эритроциты. Красные кровяные тельца человека представляют собой плоские диски [c.673]

Эндоплазматический ретикулум (саркоплазматический ретикулум в скелетных мышцах) состоит из многочисленных замкнутых мембранных образований в виде цистерн, трубочек и пластинок, которые разделяют клетку на отдельные отсеки. На ретикулуме протекают процессы синтеза различных липидов и сложных углеводов. На его шероховатой поверхности, где располагаются рибосомы, осуществляется биосинтез основных белков клетки. В саркоплазматическом ретикулуме мышц депонируются ионы кальция, которые при возбуждении мышц выбрасываются в цитоплазму и запускают процесс сокращения, а при расслаблении с участием фермента Са -АТФ-азы транспортируются снова в ретикулум. Следовательно, саркоплазматический ретикулум контролирует уровень свободного Са в цитоплазме мышц. [c.35]

Цитоплазма скелетных мышц — 6,8 Белок яиц — 7,8 [c.83]

Рис. 4-24. Регулярно уложенные белковые филаменты в мышце насекомых. Для получения этого изображения мышечные клетки были заморожены в жидком гелии, расколоты через цитоплазму и подвергнуты глубокому высушиванию. Затем была приготовлена металлическая реплика, которую

Митохондрии обычно изображают в виде жестких вытянутых, похожих на бактерии цилиндров диаметром от 0,5 до 1 мкм. Однако цейтраферная микрокиносъемка живых клеток позволяет увидеть, что митохондрии - необыкновенно подвижные и пластичные органеллы, которые постоянно изменяют свою форму (рис. 7-2) и даже сливаются друг с другом и затем вновь разделяются Пути перемещения митохондрий в цитоплазме часто связаны с микротрубочками (рис. 7-3), что может определять характерную ориентацию митохондрий и распределение их в различных клетках. В некоторых клетках митохондрии образуют длинные подвижные филаменты или цепочки, а в других они фиксированы вблизи мест высокого потребления АТР-нанример, в сердечной мышце они располагаются между миофибриллами, а в сперматозоидах плотно обвивают жгутик (рис. 7-4). [c.431]

Длинные, тонкие мышечные волокна, из которых построена скелетная мышца, - это гигантские клетки, образующиеся в ходе онтогенеза при слиянии множества отдельных клеток (разд. 17,6.1). Они получаются многоядерными, причем ядра располагаются прямо под плазматической мембраной. Основная же часть цитоплазмы (около двух третей сухого веса) состоит из миофибрилл - цилиндрических элементов толщиной 1 -2 мкм, которые часто тянутся от одного конца клетки до другого (рис. 11-1). На изолированных миофибриллах отчетливо видны поперечные полоски, от которых и зависит характерная поперечная исчерченность клеток скелетных мышц. Если к изолированным миофибриллам добавить АТР и Са . они тотчас же сократятся - значит, именно они служат генераторами силы при сокращении мышечных клеток. Каждая миофибрилла представляет собой цепь миниатюрных сократимых единиц, состоящих из регулярным образом расположенных систем толстых и тонких нитей (филаментов). [c.255]

Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных-тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (Н4 или М4) либо из их сочетаний (HjM, Н2М2, НМ3). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер Н4, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л. в скелетных мыщцах-форма М4, обладающая миним. подвижностью. Изофермент Н4 предпочтительно катализирует окисление молочной к-ты в мы-щечной ткани сердца, а М4-восстановление пировиноградной к-ты в скелетных мыщцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м, 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4-8,5 р/ 4,5. [c.574]

Тонкая ( 8 нм) наружная клеточная мембрана — плазмалемма (рис. 1-4)—регулирует поток веществ в клетку и из клетки, проводит импульсы в нервных и мышечных волокнах, а также участвует в химических взаимодействиях с другими клетками. Складки наружной мембраны нередко вдаются глубоко внутрь клетки, в цитоплазму так, на--Пример, в клетках поперечнополосатых мышц они образуют трубочки Т-системы, которая участвует в проведении возбуждения, инициирующего процесс сокращения (гл. 4). Складки плазматической мембраны могут соединяться с ядерной оболочкой, создавая прямые каналы (один или несколько) между внеклеточной средой и перинуклеарным пространством [12]. [c.29]

Поперечнополосатые мышцы состоят из пучков длинных нитей (волокон) диаметром 10—100 мкм, которые образуются обычно в результате слияния большого числа эмбриональных клеток. Длина таких волокон у млекопитаюш,их составляет, как правило, 2—3 см, однако иногда достигает 50 см. Каждое волокно можно рассматривать как клетку, содержаш.ую до 100—200 ядер. В клетках присутствуют обычные клеточные органеллы, имеюш.ие, однако, специальные названия. Например, плазматическая мембрана (плазмалемма) мышечных клеток (волокон) носит название сарколеммы их цитоплазма называется саркоплазмой, а митохондрии — саркосомами. [c.318]

Характерная функция ионов Са + у живых существ состоит в способности активировать различные метаболические процессы. Это происходит при резких -изменениях проницаемости плазматических мембран или мембран эндоплазматического ретикулума, в результате которых становится возможной диффузия ионов Са + в цитоплазму. Так, например, при сокращении мышцы в результате освобождения ионов Са + из эндоплазматич0окого ретикулума его концентрация увеличивается приблизительно от 0,1 до 10 мкМ . Связывание ионов Са + с тропонином С инициирует сокращение (гл. 4, разд. Е.1) . Мембраны эндоплазматического ретикулума мышечного волокна содержат большое количество белка кальциевого пасоса, а также ряд белков, связывающих кальций (гл. 4, разд. В.8.в) . Один из Са +нсвязывающих белков мышцы кролика, кальсеквестрин (мол. вес 46 500), способен связывать до 43 молей Са + на моль белка" [c.373]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

Движение и другие формы механической работы высших организмов обусловлены работой поперечнополосатых скелетных мышц. Основная структурная единица мышцы — мышечная клетка или мышечное волокно (рис. 106). Мышечное волокно окружено саркоплазма-тической мембраной или сарколеммой. Эта мембрана местами внедряется во внутренний объем мышечного волокна, образуя поперечные канальцы, заполненные межклеточной жидкостью. Внутри мышечной клетки находятся цитоплазма (саркоплазма) с митохондриями, сар-коплазматический ретикулум (сеть) и миофибриллы. Сарконлазматический ретикулум—мембранная система, пересекаюш,ая мышечные волокна по соседству с канальцами и окружающая миофибриллы, которые собственно и играют главную роль при сокращении и растяжении мышц. [c.241]

В кристаллическом виде впервые выделена О. Варбургом и В. Христианом в 1943 г. из мышц крысы. Фермент найден практически во всех живых объектах, присутствует, как правило, в растворимой фракции цитоплазмы, в мозгу обнаружен в митохондриях, небольшое его количество найдено в сыворотке крови. Мышечный фермент расщепляет ряд различных кетозо-1-фосфатов. Фермент высокоспецифичен по отношению к диоксиацетонфосфату, мол. масса равна 147—180 ООО, ссктоит из четырех субъединиц. В кислой среде он диссоциирует на неактивные субъединицы при нейтрализации среды субъединицы легко и самопроизвольно воссоединяются, образуя активный фермент. Изоэлектрическая точка находятся при pH 6,05. Аминокислотный анализ показал наличие всех известных аминокислот. [c.94]

При высокой активности гидролаз возможно повреждение лизосо-мальной мембраны (лизис). Гидролитические ферменты, попадая в цитоплазму, могут привести к гибели клетки. При воздействии больших физических нагрузок наблюдается активация лизосомного аппарата в скелетных мышцах и сердце, что может быть направлено на адаптационную перестройку метаболизма при напряженной работе мышц. [c.36]

Однако в мышечной и нервной тканях 2 молекулы НАДН2, которые образуются в цитоплазме в процессе гликолиза, сами в митохондрии не поступают, а передают водород на переносчик ФАД, поэтому в дыхательную цепь водород уже передается от 2 ФАДН2, что сопровождается образованием не 6 АТФ, а только 4 АТФ. Поэтому в скелетных мышцах при полном окислении молекулы глюкозы образуется 36 АТФ. [c.176]

Роль сердечной мышцы. Сердечная мышца работает преимущественно в аэробном режиме. Она содержит большое количество митохондрий, которые занимают около 40 % объема цитоплазмы. В качестве субстратов окисления используются жирные кислоты, кетоновые тела, пировиноградная и молочная кислоты, глюкоза. Гликоген сердечная мышца почти не депонирует. В связи с аэробным энергетическим обменом для сердечной мышцы обязательным является достаточное поступление кислорода. При гипоксических состояниях накапливаются недоокисленные продукты обмена, что может вызвать состояние ацидоза и нарушение сократительной функции миокарда. [c.283]

В расслабленной мышце (состояние покоя) мембрана волокна электрически поляризована. В фазном мышечном волокне в состоянии покоя разность потенциалов между внешней и внутренней сторонами мембраны составляет 70-90 мв (со знаком минус на внутренней стороне). При этом концентрация ионов Са в саркоплазме не превышает 10 М. Приход нервного импульса вызывает сброс ацетилхолина из нервного окончания в синаптическую ш ель, что приводит к изменению проницаемости мембраны. В фазных волокнах это дает начало волне деполяризации (так называемый потенциал действия), распространяюш ейся по сарколемме вдоль мышечного волокна. В области триад возбуждение передается на мембрану саркоплазматического ретикулума и вызывает повышение ее проницаемости, что приводит к выходу из пузырьков ретикулума (главным образом, из терминальных цистерн) содержа-ш ихся в них ионов кальция. При этом концентрация кальция в цитоплазме мышечной клетки (саркоплазме) возрастает приблизительно до 10 М. Вышедший кальций диффундирует в миофибриллы, где, присоединяясь к регуляторным белкам ак-томиозиновой системы, включает взаимодействие актина и миозина и, тем самым, процесс сокраш ения. Наряду с процессом выброса кальция, представляюш им собой [c.227]

Один из основоположников отечественной биохимии. Осн. работы посвящены химии белков, ферментов, вопросам питания. Впервые разделил амилазу и трипсин поджелудочной железы, применив разработанный им метод избирательной адсорбции на частицах коллодия. Предоожил (1888) теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз и установил обратимость этого процесса. Изучал белки мышц (миозин), печени, почек и мозга. Предложил разделять белковые фракции иа глобулиновую, строминовую и нуклеиновую. Изучал вопрос о связи различных белковых фракций между собой и с др. в-вами в цитоплазме живой клетки. Обнаружил антипепсин и антитрипсин. [c.143]

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

Десмосомы представляют собой точечные структуры межклеточного контакта, которые, подобно заклепкам, скрепляют клетки в различных тканях, главным образом в эпителиальных (рис. 14-10). Они служат также местами прикрепления промежуточных филаментов (разд. Н.5), образующих структурный каркас цитоплазмы, который противодействует растяжению. Таким образом, промежуточные филаменты соседних клеток объединены при помощи десмосом в непрерывную сеть, пронизывающую всю ткань. Тип промежуточных филаментов. прикреплеппых к десмосомам, зависит от типа клеток в большинстве эпителиальных клеток это кератиновые филаменты, в волокнах сердечной мышцы-десминовые, а в некоторых клетках, покрывающих поверхность мозта-виментинобые (см. табл. 11-5). [c.480]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология