Медь в оксидазах

Природная аскорбиназа — оксидаза L-аскорбиновой кислоты, фермент с молекулярной массой 150 ООО, широко распространенный в растительных тканях, — содержит около 0,26% меди, что соответствует 6 атомам Си" на 1 моль [2541. [c.48]

Энзимы типа оксидазы, ультрафиолетовый свет и, прежде всего, ионы тяжелых металлов (например, меди) в следовых количествах каталитически ускоряют разложение аскорбиновой кислоты в растворах [4]. [c.237]

Оксидазы аскорбиновой кислоты, содержащие медь. Опыты с ионообменной смолой [2713]. [c.237]

Более 15 таких веществ были выделены, но ни в одном случае-структура или функция в химическом смысле не были хорошо исследованы. Ферменты, содержащие медь, — это в основном оксидазы, т. е. они катализируют реакции окисления. Вот примеры 1) оксидаза аскорбиновой кислоты (молекулярная масса 140 000,. 8 атомов Си) широко распространена в растениях и микроорганизмах. Она катализирует окисление аскорбиновой кислоты (витамин С) до дегидроаскорбиновой кислоты 2) цитохромоксидаза, терминальный акцептор электрона в окислительной цепи клеточных митохондрий. Этот фермент также содержит гем 3) различные тирозиназы, которые катализируют образование пигментов (меланинов) в клетках многих растений и животных. [c.653]

Таким образом, в настоящее время имеется достаточно много информации о состоянии и свойствах ионов меди в активном центре лакказы, которая является типичным представителем медьсодержащих голубых оксидаз. Интересно и необходимо провести [c.147]

Последнее время большой интерес вызвало определение в сыворотке крови церулоплазмина — белка, содержащего медь и обладающего оксидазными свойствами. Определение как меди, так и церулоплазмина представляет довольно значительные трудности и кропотливо, вместе с тем определение оксидазы особых затруднений не представляет. Здесь оно и приведено. [c.357]

Цитохром-С-оксидаза — это сложная биологическая молекула, содержащая в своей структуре два гемовых атома железа и два атома меди. Эти четыре окислительно-восстановительных [c.60]

Каталитическое действие ионов меди сильно меняется при их ассоциации с соответствующими ферментами. Например, ионы меди входят в состав активных центров различных оксигеназ, катализирующих с уникальной селективностью мягкое окисление различных субстратов. Так, в присутствии тирозиназы (Си-содержащей оксидазы) фенилаланин окисляется кислородом воздуха до тирозина. Таким образом, ионы Си в соответствующем окружении являются эффективным агентом переноса электронов между этими реагентами. [c.146]

Медь у ряда беспозвоночных животных входит в состав гемоцианинов, которые, подобно гемоглобину в крови у позвоночных, являются переносчиками кислорода. Медь входит в состав простетических групп некоторых ферментов — оксидаз (тирозиназа, аскорбиноксидаза и цитохромоксидаза). Установлено, что медь принимает участие в кроветворении, синтезе гемоглобина и цитохромов. Медь содержится в крови и во всех тканях животных. Она откладывается в значительных количествах в печени и селезенке. [c.422]

Из соединений белков с тяжелыми металлами заслуживают упоминания природные соединения белка с медью, например гемокупреин из эритроцитов крови быка [59], гепатокупреин из печени [59], гемоциапипы крови некоторых видов беспозвоночных (см. гл. XI) и содержащие медь оксидазы [60]. Медь содержится не только в растворимых белках печени, но также и в нерастворимом остатке, который получают после экстракции разбавленным аммиаком [61]. Повидимому, во всех этих соединениях ионы меди связаны с отрицательно заряженными группами белка. Подобным же образом соединяются белки с медью и in vitro. Связывание меди сывороточным альбумином сопровождается освобождением свободной энергии F снижается от —5 179 кал на [c.88]

О роли этих двух форм в каталитическом механизме медь-оксидаз пока ничего не известно. Характер кривых титрования свидетельствует о наличии в белке голофермента двух различных, связывающих медь, систем. Оказалось, что фракция Си+ не отвечает за энзиматическую активность, ибо связывание этой порции меди в белке специфическим хелатным агентом не влияет на активность фермента. В нативном ферменте эта форма меди не комплексируется непосредственно с хелатным агентом и образование комплекса имеет место, если фермент функционирует. Возможно, обратимые структурные изменения белка, имеющие место в ходе каталитического цикла, делают эту нефункциональную медь (Си+) доступной для комплексообразования. [c.161]

Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

Голубые медьсодержащие оксидазы являются необычными катализаторами в том отношения, что они могут восстанавливать оба атома молекулярного кислорода до Н2О. Этим они напоминают цитохромоксидазу (которая также содержит медь разд. Б, 5), но они не содержат железа. Оксидаза аскорбиновой кислоты из растительных тканей превращает аскорбат в дегидроаскорбат (дополнение 10-Ж). При добавлении к этому ферменту субстрата голубой цвет фермента блекнет, и можно показать, что медь в этом случае восстанавливается в (-1-1) "Состояние. Лакказа из сока японского лакового дерева или из гриба Polyporus катализирует такое же превраще-ни субстратов, как и тирозиназа, но продуктом вместо перекиси водорода является Н2О. У фермента из Polyporus, который в отличие от тирозиназы нечувствителен к СО, молярная экстинкция при 610 нм >1000. Было показано, что лакказа содержит но меньшей мере три типа ионов меди. Один имеет голубой цвет, как у молекулы типа азурина, и связывает кислород. Другой ион меди не имеет голубого цвета и, вероятно, служит центром связывания анионов — возможно, это необходимо для стабилизации образующейся на промежуточной стадии перекиси. Два других иона Си + образуют диамагнитную пару, которая служит двухэлектронным акцептором, получающим электроны от субстрата и затем передающим их на кислород, очевидно, с промежуточным образованием перекиси. [c.448]

Кроме того, они обрабатывали также конифериловый спирт с 4 жг оксидазы, нагретой в течение 3 мин до 100° С, и с очищенной грибной нолифенолоксидазой (160 катехольных единиц). Около 0,5 атома кислорода легко усваивалось в течение 1 ч с сырой оксидазой, но с тем же количеством очищенной оксидазы усвоение кислорода было незначительным, так же как и с про-киняченой оксидазой в присутствии ионов меди. [c.819]

Медь является кофактором значительного числа ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы. Среди ферментов, содержащих ионы меди, особо следует упомянуть цптохром с оксидазу, фермент, катализирующий окисление восстановленной формы цитохрома с кислородом в цепи переноса электронов от NAD-H к О2. [c.66]

Способность иона меди активироваться оксидазно при взаимодействии с определенными компонентами протеиновых молекул и с некоторыми белками указывает на возможность вхождения меди в активн) ю группу оксидаз, что, как известно, действительно наблюдается. В адсорбционном слое наивысшей активностью обычно обладает единичный комплекс это показано автором для аммиакатов кобальта, адсорбированных на графите, а также для гемица на угле . Интересно, что такой сложный ком- [c.216]

Таким образом, отдельные составные части белков способны повышать оксидазную активность меди. Все аминные комплексы иона железа неустойчивы в водных растворах. Кислородсодержащие комплексы, а именно салицилаты железа, обнаруживают резко выраженный эффект угнетения каталазной функции при введении в координационную сферу ьозрастаю-щего числа кислородных атомов. Неактивны и в каталазном и в оксидаз-ном процессе и комплексы железа с таннином, куркумином и рядом других кислородсодержащих соединений. Активатором оксидазной функции является ядро антипирина, сходство которого с порфириновыми соединениями очевидно. Еще ближе к ним комплексы железа с производными индиго, также обладающие заметным оксидазным действием. Эти комплексы удовлетворяют и чисто геометрическим требованиям. Порфириновые циклы—- это пример открытых комплексов. [c.218]

В последние годы было установлено суш,ествование ряда флавиновых ферментов, содержащих в простетической группе металлы — железо, молибден, медь. Одни из этих металлофлавопротеидов способны акцептировать водород только восстановленной формы кодегидрогеназ. Другие могут непосредственно реагировать с основным субстратом окисления, т. е. выполнять функцию дегидрогеназ, или оксидаз. [c.231]

Медь. Си входит в окислительные ферменты, например в полифенол-оксидазу. Медь активирует также синтез витаминов группы В. Недостато меди снижает синтез белков, вследствие чего медное голодание сказывается сильнее всего на урожае зерна, сводя его иногда к нулю. Содержание меди в растениях достигает 2—12 мг на 1 кг сухих веществ вынос урожаями — 10—170 г с 1 га. [c.313]

Кроме названных выше, большое практическое значение имеют еще две оксидоредуктазы орто-дифенолоксидаза (полифеиол-оксидаза, тирозиназа) и оксидаза аскорбиновой кислоты. Оба фермента относятся к подклассу, включающему катализаторы, которые могут окислять монофенолы, в частности тирозин, о-ди-фенолы, полифенолы, дубильные вещества и иные родственные им соединения. Акцептором водорода здесь служит молекулярный кислород. Оба фермента — медьпротеиды и содержат меди 0,20—0,24%. Блокирование последней инактивирует катализатор полностью. Ферменты, окисляющие фенолы и аскорбиновую кислоту в растениях, значительно распространены в природе. Окисление витамина С хотя и нежелательно, так как снижает полезные свойства продуктов (их витаминную ценность), но оно не приводит к ухудшению вкуса, резкому изменению цвета и возникновению других дефектов, как действие фенолазы. Поэтому последний фермент все время привлекает внимание исследователей и технологов. [c.283]

В настояще время изучаются модели следующих групп ферментов дегидрогеназ, оксидаз, некоторых гидролаз и, пожалуй, наиболее часто моделировавшегося фермента — каталазы. Все они (за исключением гидролаз) представляют собой комплексы (соединения) белка с определенной простетической группой изучение их шло по пути моделирования ее. Ряд ферментов содержит в своем активном центре атом металла, например каталаза — железо (в геме), полифенолоксидаза — медь. Естественно, что многие исследования были направлены на изучение каталитических свойств различных соединений металлов. Были получены модели каталазы — комплексные соединения кобальта, свинца, марганца, но наиболее эффективной при разрушении перекиси водорода оказалась медь. Известно, что некоторые комплексные соединения ее с азотистыми веществами, сравнительно простые по своему составу, типа, скажем, комплекса с диамином [c.329]

В заключение необходимо остановиться еще на одном вопросе, а именно на механизме антибиотического действия аллицина. Хотя в этом направлении проведен ряд исследоЕаний, этот вопрос следует считать далеко не решенным. Некоторые исследователикладут в основу объяснения механизма действия этого антибиотика, а также его синтетических аналогов приведенную выше реакцию аллицина с цистеином. Как известно, ряд энзимов теряет свою активность (обратимо или необратимо) при обработке веществами, реагирующими с сульфгидрильной группой (окислители, соли меди, иодуксусная кислота и др.). К таким энзимам относятся, например, папаин уреаза , дегидрогеназа янтарной кислоты 27-2 р,,д энзимов, участвующих в обмене жиров и протеинов (трансаминаза, -амино-оксидаза и др.), а также углеводов (карбоксилаза, миозин), и другие энзимы Было показано, что активность подобного рода энзимов тесно связана с наличием в их молекулах свободных сульфги-дрильных групп, уничтожение которых и ведет к инактивации энзимов. [c.21]

Медь принимает участие в окислительных процессах в клетках растений, входит в состав ферментов оксидаз (полифенолокси-дазы, аскорбиноксидазы). При ее недостатке активность этих ферментов резко снижается. Медь положительно влияет на углеводный и белковый обмен растений, повышает интенсивность дыхания, а также способствует образованию хлорофилла и большей его устойчивости против разрушения. При недостатке меди содержание хлорофилла в растениях уменьшается. На болотных почвах, недавно поступивших в культуру, растения часто не образуют семян ( болезнь обработки ). Достаточно внести небольшие дозы медных удобрений, чтобы предупредить это заболевание растений и получить нормальный урожай. [c.31]

Медь была найдена также в ферментах лакказе, тирознназе, оксидазе аскорбиновой кислоты [98] и в двух белках, выделенных из плазмы крови и из печени быка, — гемокуперине и гепа-токуперине. Оба белка содержат 0,34% меди [115]. Биологическая функция этих белков пока неизвестна. [c.241]

К оксидазам принадлежит аскорбинатоксидаза (Ь-аскорбинат кислород—оксидоредуктаза, К.Ф.1.10.3.3), катализирующая обратимо реакцию окисления аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую кислоту. Эго купропротеид, очищенные препараты содержат 0,24% меди. [c.119]

Рассмотрим три основных вида крови, в которую входят молекулы, переносящие О2. Наиболее общей является красная кровь, в которой Ог-пере-носящий компонеит содерл ит келезо в группе гема (которая в свою очередь присоединена к белку). Омары и крабы имеют голубую кровь, цвет которой обусловлен гемоцианином—соединением меди, а фиолетовый цвет некоторых морских червей вызван белком, содержащим же.лезо (но не содержащим группу гема), гемеритрином. Эти системы переносят кислород к ряду катализаторов, которые окисляются кислородом. Существует много таких катализаторов, и они также являются координационными соединениями, например цитохромы и оксидазы меди. Естественно, эти системы представляют значительный интерес, но механизм этих реакций еще не выяснен. Однако известно, что металл является активным центром для обратимого присоединения кислорода, и в связи с этим здесь интересно рассмотреть синтетические Ог-переносчики. Были синтезированы переносчики кислорода иа основе кобальта [51] и иридия [52]. Предполагается [53], что анион lsReORe lj может соединяться обратимо с Og. Подобные предположения были сделаны для диметилглиоксимных комплексов Fe(H) [54] и Ni(H) [55]. Сейчас, по-видимому, можно считать доказанным, что фталоцианин Мп(П) не обладает Ог-переносящими свойствами [56]. [c.554]

К группе ферментов с ждыо в простетической группе относятся полифенолоксидаза (лаказа), монофенолоксидаза (тирозиназа) и оксидаза аскорбиновой кислоты. Первая и третья встречаются только в растениях. Сходные с ними ферменты описаны также у бактерий, членистоногих, у некоторых моллюсков и головоногих. У позвоночных они не найдены. Валентность меди меняется в этих ферментах чрезвычайно быстро. [c.349]

Оксидаза а с к о р б и и о в о 1 кислоты представляет кристаллизующийся белок с медью в простетической группе (0,15—0,25%). Найдена только в растениях. Она катализирует окисление аскорбиновой кислоты молекулярным кислородом в дегидроаскорбиновую кислоту, причем перекись водорода не образуется. [c.349]

Однако ряд оксидаз, использующих в качестве окислителя молекулярный кислород, превращают молекулу кислорода непосредственно в ьоду, очевидно, по четырохэлектропному механизму. Такие оксидазы (лакказы, аскорбат оксидаза, церулоплазмин) содержат в своем составе по 4—8 атомов меди, расположенных на б.чизком расстоянии друг от друга. Молекула субстрата передает по одному э/гектрону ионам Си(П), превращая их поочередно в Сн(1). Совместное действие четырех ионов и(1) переводит затем О., в две молекулы поды без промежуточного образования 0,-(Н0.2) или Оа (Н2О2). При зтом ионы меди проявляют разные функции. Два из них образуют, по-видимому, промежуточный комплекс с О2, а два других участвуют в переносе элект])01к)в. [c.183]

Медьсодержащими являются также оксидазы аминокислот и аминов. В настоящее время установлено, что в качестве простетической группы они содержат пиридоксальфосфат, к фенольной группе которого ковалентно присоединен ион меди. Например, для аланино-ксидазы осуществляется процесс [c.259]

Простетические группы ряда флавопротеидов содержат атом металла. Например, ксантиноксидаза (дегидрогеназа), нитратредуктаза содержат молибден, в состав дегидрогеназы бутирил-КоА входит медь-флавопротеид, НАД-Нг цитохром с редуктаза и НАДФ-Нг цитохром с редуктаза, сукциндегидрогеназа содержат железо. Характерной чертой для этой категории ферментов является то, что их действие в отличие от флавопротеидов, не содержащих металлов (оксидаза гликолевой кислоты) подавляется цианидом. [c.235]

Медь играет важную роль в организмах животных и растений. У ряда беспозвоночных животных медь входит в состав гемоцианинов, являющихся, подобно гемоглобину в организмах позвоночных, переносчиком кислорода. Медь включают и некоторые ферменты — оксидазы (тирозиназа, аскорбино-ксидаза, лакказа). Установлено значение меди для процессов кроветворения, синтеза гемоглобина и цитохромов. [c.222]

Бэйли и Мак Харг (Bailey а. M Hargue, 1944) испытывали действие различных доз микроэлементов на активность ферментов в экстрактах томатов и люцерны. В результате отмечено уменьшение активности оксидаз, а также каталазы, сахаразы и увеличение активности пероксидазы в присутствии марганца. Обратная картина для оксидаз и каталазы наблюдалась в присутствии цинка. Элемент, будучи дан в питательную среду в концентрации 0,5—2 мг/л, повышал активность всех этих ферментов, а также и пероксидазы. Исключение составляла сахараза, активность которой в присутствии цинка падала. Сообщали авторы об изменениях в активности указанных ферментов также и под влиянием меди (1943). Активность изменялась только в определенных пределах концентрации элемента. В листьях томатов, например, каталаза и пероксидаза были высоко активны лишь при концентрации меди в питательном растворе, равной [c.19]

Результаты исследований по изучению уровня активности различных оксидаз, как можно видеть, довольно противоречивы. Кроме того, они являются лишь слабыми доводами в пользу участия фенолоксидазы и аскорбатоксидазы в нормальном дыхании растений. Вместе с тем факты, которые могут помочь наметить основные пути включения названных ферментов и микроэлемента меди в обпщй обмен растения, определить место этого элемента в общей сложной цепи процессов и процесса дыхания, в частности, очень немногочисленны. [c.166]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология