Мышцы фибриллярные

Фибриллярные белки Белки, образующие нитевидные или слоистые структуры, например, в волосах, мышцах, коже [c.548]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Еще более высокими становятся значения 5о и при вытягивании вещества в тонкую нить. Например, для нити квадратного сечения 10" X Ю см , полученной из 1 см вещества, 5 = 400 м . Такие одномерно-протяженные (фибриллярные) системы также являются предметом изучения коллоидной химии. К ним относятся природные и синтетические волокна, минералы типа асбеста, нервы, мышцы и другие объекты. Ограниченность классификации по дисперсности в этом случае заключается прежде всего в том, что размеры частиц в различных направлениях отличаются иногда на несколько порядков. [c.11]

Еще более высокими становятся значения о и при вытягивании вещества в тонкую нить. Например, для нити с сечением 10- Х X 10- см , полученной из 1 см вещества, = 400 м . Такие одномерно-протяженные (фибриллярные) системы также являются предметом изучения коллоидной химии. К ним относятся природные и синтетические волокна, минералы типа асбеста, нервы, мышцы и другие объекты. [c.12]

Волокнистые (фибриллярные) белки —единственные из всех, которые уже в организме находятся в частично кристаллическом состоянии цепи из молекул ориентированы вдоль длинной оси волокна в волосе, мышцах или сухожилиях и либо параллельны друг другу, либо закручены одна вокруг другой, что хорошо согласуется с их волокнистым характером и с теми функциями, которые они выполняют в живых организмах. [c.67]

По формуле молекул белки могут быть фибриллярными, у которых отношение длины к ширине больше 10 (образуют мышцы, кожу, натуральный шелк и т. д.), и глобулярными, у которых отношение длины к ширине меньше [c.310]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Миозин, фибриллярный белок мышцы, имеет структуру а-спирали. Предполагается, что сокращение мышцы сопряжено с обратимым переходом а-спирали в р-спираль. [c.1060]

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название 3-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя (рис. 1.18). [c.62]

По формуле молекул белки могут быть фибриллярными, у которых отнощение длины к ширине больше 10 (образуют мышцы, кожу, натуральный шелк и т. д.), и глобулярными, у которых отнощение длины к ширине меньше 10 (например, ферменты, промежуточные соединения обмена веществ, переносчики кислорода). [c.310]

Такие белки, как основной белок миофибрилл мышц— миозин и белок крови — фибриноген, занимают промежуточное полож ие. Эти белки растворимы в солевых растворах, но их молекулы имеют палочковидную структуру. Растворы миозина и фибриногена обладают, подобно растворам фибриллярных белков, большой вязкостью. [c.36]

Более общий интерес, особенно в связи с биологическими системами, представляют химические машины, которые работают изотермически. Например, природные мышечные волокна можно рассматривать как преобразователи химической энергии в механическую работу, действующие под влиянием обратимых напряжений, генерируемых в рабочем веществе — фибриллярных белках мышц [22. Можно представить себе изотермическую химическую машину, действующую по аналогии с тепловой [22, 54]. [c.210]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые делают возможным некоторое растяжение полипептидных цепей. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямляются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название Р-кера-тина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.44]

МИОЗИН (греч. туз — мышца) — белок мышц, фибриллярный белок, основной белковый компонент мышечных волокон. При отщеплении от адено-зинтрифосфорной кислоты (АТФ) одной молекулы фосфорной кислоты под дей-свием М. освобождается энергия, расходуемая на сокращение мышц. [c.162]

В скелетных мышцах фибриллярная форма актина образует двухцепочную скрученную нить, которая является основой тонкой нити миофибрилл. [c.241]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

В эксперименте на животных некоторые авторы (Т. Рге(1-г1кззоп, 1958, и др.) в начальном периоде отмечали фибриллярные подергивания мышц в области нанесения яда. В описаниях случаев отравлений людей указаний на это мы не встретили, вероятно, вследствие того, что начальный период интоксикации мало кому из авторов приходилось наблюдать такой момент мог быть отмечен лишь самим пострадавшим. [c.74]

После нанесения на кожу препарата М-74, его сульфоксида и сульфона и препарата М-77 в дозах, вызывающих гибель подопытных животных, признаки интоксикации наблюдались через 9—12 ч. Появлялось слюно- и слезотечение. Интоксикация постепенно нарастала. Вскоре присоединялись мышечные фибриллярные подергивания, тремор и судороги. Животны е погибали обычно в 1-е сутки. Что же касается изменений на месте аппликации, то в части опытов было отчетливо заметно напряжение мышц, а затем фибрилляции. Эти изменения, как правило, возникали задолго до слюнотечения и других признаков, чаще через 3—4 ч после нанесения вещества. В других же [c.91]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Фибриллярные белки представляют собой вытянутые молекулы. Такие белки входят в состав соединительных тканей, мышц и волос. Аминокислотные цепи в фибриллярном белке обычно находятся в виде винтовых спиралей, ориентированных параллельно друг другу. Отдельные спирали удерживаются как единое целое возникающими между ними водородными связями (рис. 28.2). По-видимому, при сжатии и растяжении мышц происходит перестройка водородных связей. Помимо водородных связей, между полипеп-тидными цепями существуют также электростатические силы притяжения, а иногда серные мостиковые связи, но число водородньгх связей намного превосходит все другие типы связывающего взаимодействия между спиралями. [c.483]

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

Большинство белков н<ивой клетки характеризуется значительно более сложным способом свертывания цепи по сравнению с фибриллярными белками . Первым белком, для которого методом рентгеноструктурного анализа была установлена полная трехмерная структура, стал миоглобин — небольшой (мол. вес 17 500) кислород-связывающий белок, присутствующий в мышцах. 153 аминокислотных остатка миоглобина распределено в основном по 8 а-спиральным участкам различной длины, содернощим от 7 до 26 остатков. Спиральные участки, имеющие вид прямолинейных стерн<ней, расположены в пространстве весьма нерегулярным образом, как это показано на рис. 2-8. Рисунок не дает полного представления о строении белка, поскольку пространство мен<- [c.94]

Белок актин обладает специфическими, только ему присущими свойствами. Нативный фибриллярный F-актин (рис. 4-7) построен из мономерных субъединиц с мол. весом - 43 000, каждая из которых состоит из 374 аминокислотных остатков. Интересно, что в молекулах актина в положении 73 содержится остаток N -метилгистидина. В среде с низкой ионной силой в присутствии АТР нити актина могут растворяться, образуя мономерный G-актин. Каждая молекула G-актина содержит обычно одну молекулу связанного АТР и ион кальция. Добавление в раствор Mg + до концентрации 1 мМ нли КС1 (0,1 М) приводит к спонтанному образованию нитей, сходных с тонкими нитями мышцы, каждая из которых содержит 340—380 мономерных молекул актина. АТР при этом гидролизуется, а ADP остается связанным с нитями F-актнна. Поражает удивительное сходство этого процесса со связыванием нуклеотидов с субъединицами микротрубочек (дополнение 4-А) и событиями, происходящими при сокращении отростка фага (дополнение 4-Д). [c.323]

Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

Острое отравление. Характерные симптомы отравления ядом конуса включают сильную боль в месте укола через 5 мин боль усиливается и распространяется дальше от места поражения. На месте инокуляции появляется онемение, которое также быстро распространяется по телу, захватывая мышцы рта и конечностей. Яд быстро проникает в ток крови и вызывает симптомы острой интоксикации. Появляются тошнота, головокружение, тремор, фибриллярные подергивания мышц, слезотечение и саливация, нарушение координации движений, загрудинные боли. Нередко наблюдается парез голосовых связок, со-провождающийся нарушением речи и изменением тембра голоса. Парез может [c.729]

Однонаправленный слой, образующий пластинку Л/2 в покрытиях насекомых, является примером нематического аналога. Шаг спирали в их панцире может меняться непрерывно в зависимости от глубины слоя в толще панциря, а также от различных-участков тела. Может так случиться, что закрутка вообще исчезнет и мы получим фибриллярный аналог нематической фазы. Это наблюдается не так уж редко у насекомых. В работе [82] показано, что у некоторых видов саранчи свет и температура могут вызывать преимущественную ориентацию фибрилл в ходе отложения панциря. Дневные слои — это твердые нематики напротив, слои с регулярной винтовой структурой образуются в условиях холодной ночи. Отсюда следует, что в нормальных условиях панцирь состоит из перемежающихся холестерических и нематических слоев. Однонаправленная укладка фибрилл существует также во внутренних складках нанщ5ря, которые служат для закрепления мышц. Имеется большое число фибриллярных аналогов нематика в скелетных и сухожильных тканях как позвоночных животных, так и беспозвоночных. [c.302]

Рассмотрим, например, сетку при условиях, определяемых точкой А на рис. 51, что соответствует фазовому равновесию в образце длиной 8 см при 303,2° К и напряжении немного меньше 0,4 кгс1см . Предположим, что мы хотим исследовать процесс, в котором длина образца должна поддерживаться постоянной при возрастающей температуре. Такой процесс будет описываться прямой вертикальной линией, восходящей из точки А. Разумеется, для поддержания постоянной длины необходимо приложить растягивающую силу, которая бы компенсировала возникающую в (плавящейся) кристаллической сетке сокращающую силу. Эта добавочная нагрузка необходима для предотвращения плавления при подъеме температуры в противном случае первоначальная длина не может быть сохранена. При повышении температуры в ходе этого процесса до 318,2° К развивается напряжение до 4 кгс1см . Это напряжение того же порядка, что и при тетаническом сокращении фибриллярной си стемы мышц. [c.181]

Белки вездесущи в живой материи. Фибриллярные белки образуют строительный материал животных — кожу, мышцы, соединительную ткань, волокна шелка и т. д. Растворимые, или глобулярные, белки играют решающую роль во всех жизненных процессах как ферменты, нромежуточные продукты метаболизма, генетические факторы, определяющие отличительные признаки и т. д. Растворимые белки подразделяются в соответствии с их свойствами растворимости. Обычно определяются шесть грунн 1) альбумины, растворимые в чистой воде 2) глобулины, растворимые в разбавленных солевых растворах, но не в воде 3) глутелины, растворимые в разбавленных кислотах и щелочах 4) нроламины, растворимые в 80%-ном спирте, ноне в воде [c.590]

Цикл на обратимо сокращающейся полимерной системе м. б. реализован и без изменения окружения . Напр., в тепловой полимерной машине рабочим элементом является жгут, удлиняющийся при кристаллизации и сокращающийся при плавлении (фазовый мускул) такой способностью обладают нек-рые син-teTH4. полимеры, умеренно сшитые в ориентированном закристаллизованном состоянии, и фибриллярные белки группы коллагена. Мышцы и аналогичные двигательные органы живых существ — типичные тейнохимические системы. [c.411]

Скелетные мышцы, равно как и многие немьш1ечные клетки, содержат два бел-ка-миозин и актин, образующие характерные фибриллярные или нитевидные структуры. По своей биологической функции они представляют собой не столько структурные белки, сколько белки, участвующие в зависимых от энергии процессах сокращения. [c.182]

Сократительная система скелетных мышц включает нити двух типов (рис. 14-10). Толстые нити состоят из пучков, образованных параллельно расположенными палочковидными молекулами миозит, а тонкие состоят из двух закрученных одна вокруг другой нитей фибриллярного актина (Р-актина). Р-ак-тин в свою очередь состоит из молекул глобулярного актина (О-актина), соединенных наподобие нитки бус. В миофи-бриллах толстые и тонкие нити располагаются упорядоченным образом в сарко-мерах (так называются повторяющиеся участки миофибрилл) они расположены параллельно и в большей или меньшей мере перекрываются. При мышечном сокращении толстые нити каждого сарко-мера вдвигаются в промежутки между тонкими нитями, благодаря чему все мышечное волокно в целом укорачивается. Химическую энергию для такого скольжения нитей поставляет процесс гидро- [c.423]

Астбэри и Дикинсону (Astbury, Di kinson, 1940) удалось показать, что миозин (фибриллярный белок мышц) также вызывает диффракцию рентгеновых лучей, будучи приготовлен в виде ориентированной пленки. Полученная при этом картина во многих отношениях подобна наблюдаемой у кератина шерсти названные авторы предположили, что полипептидная цепь миозина свернута так же, как у кератина. Инфракрасный дихроизм у миозина также подобен обнаруживаемому у свернутых синтетических полипептидов и а-кератина. [c.318]

Токсическое действие. Политропный яд с лреимущественным действием на нервную систему, печень и почки. У мышей при в/ж введении беспокойство, мелкие фибриллярные подергивания двигательных мышц, расстройство координации движений, потеря ориентировки в пространстве, понижение температуры тела. Для мышей ЛДво — 9000, для крыс и собак 5000, для кур 2000 мг/кг. При длительном в/ж введении 50 и 100 мг/кг удлиняется время гексеналового сна, увеличиваются массовые коэффициенты печени, почек и надпочечников. Обладает кумулятивным, действием. Микроскопически обнаружены явления дистрофических и воспа-лительных изменений в печени и почках, очаговые кровоизлияния, периваскулярный и перцеллюлярный отек в мозгу. [c.564]

Частицы другой группы белков являются тончайшими нитями, волоконцами. Эти белки получили название фибриллярных, или волокнистых (лат. fibrilla — волокно). В эту группу входят, например, миозин — белок мышц, кератин — белок волоса и рога, коллаген и эластин — белки кожи, и сухожилий, фиброин — белок естественного шелка. [c.46]

Актин, открытый Штраубом в 1942 г., экстрагируется водой из мышц после извлечения из них миозина 0,6 М раствором КС1 и последующей обработки ацетоном. Этот белок может существовать в двух формах, резко отличающихся гю своим физико-химическим свойствам — глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин), тонкое строение которых хорошо видно на электронных микрофотографиях, полученных с помощью электронного микроскопа (см. рис. 4, стр. 17). Считается, что фибриллы полимеризованного актина получаются не путем развертывания (разматывания) глобул Г-актина, а в результате их ассоциации в длинные цепочки. [c.417]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология