Валин получение

Оптическая чистота восьми трипептидов Л- и Ь-валина, полученных с использованием дициклогексилкарбодиимида, была доказана микробиологическим анализом Ь-валина [46]. [c.182]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

При этерификации поливинилового спирта ангидридами соответствующих кислот в присутствии безводного уксуснокислого натрия или пиридина образуются сложные эфиры поливинилового спирта. Этим путем поливиниловый спирт может быть снова превращен в поливинилацетат. В результате полимераналогичных превращений получены формиаты, пропионаты, бутираты, фторацетаты, сульфаты, бензоаты и другие сложные эфиры поливинилового спирта. Интересные оптически активные эфиры поливинилового спирта получены с производными оптически активных аминокислот, например Ь-валином. Из продуктов этерификации поливинилового спирта в иромышленности применяются только эфиры поливинилового спирта, образованные двухосновными кислотами и имеющие, следовательно, пространственное строение. Для получения таких полиэфиров, обладающих хорошей водостойкостью, применяют, например, щавелевую или малеиновую кислоту. [c.235]

После проявления нингидрином полосу хроматограммы, соответствующую каждой из аминокислот (в кислой системе растворителей — растворы № 1 или № 2 — лучше других разделяются пятна лизина, аргинина и валина), вырезают и сканируют на денситометре при 510 нм. Результаты сканирования оценивают либо по площадям полученных пиков, которые рассчитывают путем умножения высоты пика на его ширину на уровне половины высоты, либо по массам пиков. Для этого пики переводят на кальку. Пики на кальке вырезают и взвешивают. По этим данным строят калибровочный график зависимости площади пика (или его массы) от содержания аминокислоты (в микромолях). [c.137]

Второй фильтрат, полученный от перекристаллизации, и фильтрат, полученный после первоначального упаривания, соединяют вместе, выпаривают досуха и экстрагируют 500 мл ледяной уксусной кислоты на паровом нагревателе. Неорганические соли отфильтровывают и уксусную кислоту отгоняют в вакууме. К остатку прибавляют 1 л воды, которую также отгоняют в вакууме. Эту операцию повторяют еще один раз. Для проведения указанных трех перегонок требуется 1 день. Остаток растворяют в минимальном количестве горячей воды (около 300 мл), раствор обрабатывают активированным березовым углем, как это было описано выше, и фильтруют в горячем состоянии. К фильтрату прибавляют равный объем 95/ о-ного спирта и охлаждают раствор в течение ночи в холодильном шкафу. Выход полученного валина составляет 34 г. Можно выделить дополнительно 8 г вещества из маточного раствора, который выпаривают и разбавляют спиртом, так же как и в случае первоначального маточного раствора. Общий выход валина составляет 300—311 г (47—48% теоретич.). В запаянном капилляре валин разлагается при 280—282° (примечания 5. и 6). [c.137]

Полученный таким образом валин содержит вычисленное количество азота. [c.137]

М. а. применяют в произ-ве бутанола, масляной к-ты и ее ангидрида, 2-этилгексанола, 2-этилгексан-1,3-диола (репеллент и р-ритель), поливинилбутираля, модифицированных феноло-, мочевино- и анилино-формальд. смол. И. а. используют для произ-ва витамина Bj (пантотеновой к-ты), аминокислот, напр, валина и лейцина, изобутанола и др. Нек-рые продукты, полученные из И.а., применяют как репелленты (напр., 2,2,4-триметилпентан-1,3-диол-против москитов и блох), ингибиторы плесени и инсектициды. [c.653]

Смеси аминокислот смешивают по 0,5 мл растворов индивидуальных аминокислот (см п. 1). Рекомендуются следующие смеси аланин — фенилаланин, глицин — валин, аланин — лизин аланин — валин фенилаланин — лизин аланин — лизин — фенилаланин. Полученные смеси растворов аминокислот обозначают шифрами (например, номерами) и используют для контрольных задач. [c.242]

Исследование синтетических полипептидов, а также анализ известных белковых структур, полученных с помощью рентгеновской кристаллографии, показали, что некоторые аминокислоты, например глутаминовая кислота, аланин и лейцин, способствуют образованию а-спирали. Другие аминокислоты, в частности метионин, валин и изолейцин, чаще [c.97]

Описанный метод можно использовать для получения валина-1-С. [c.201]

Валин-4-С з был получен с 81 %-ным выходом при помощи асимметрического энзиматического гидролиза Ы-хлор-ацетил-с(/-валина-4-С по методу Прайса [5]. [c.206]

Ддя частичного расщепления окситоцина использовано длительное воздействие при 37° на этот пептидный гормон смеси равных объемов крепкой соляной и ледяной уксусной кислот При применении этого метода к колхицидилглицил-/ -валину полученный результат (рис. 2) аналогичен тому, что достигнуто предыдущим способом (рис. 2). [c.187]

Предложен асимметрический синтез аминокислот с использованием оптически активного борана LVIa (см. стр. 140) [141]. Полученный R-(—)-валин имел оптическую чистоту 12,4% [c.148]

Большое число карбобензилоксивалиндипептидов было получепо одним из двух следующих способов а) смешанный ангидрид карбобензилокси-ОЬ-валина и этилового эфира хлоругольной кислоты Б эфире конденсировали с эфиром аминокислоты и полученный продукт омыляли щелочью б) тот же смешанный ангидрид в диоксане конденсировали с натриевой солью аминокислоты. Суммарные выходы были несколько выше при первом способе [20]. Воган и Осато [21] высказали предпо-лржснне, что более низкие выходы в реакции с солями объяс- [c.178]

Этот препарат иревраш,йли в гидразид, а затем п 3,5-диме-тилпиразол выход 70%. При реакции полученного l-(N-n-To-лyoлeyльфoнйлглицил-DL-aлaнил)-3,5-диметилпиразола с этиловым эфиром Ьь-Валина получили с выходом 56% тозилат трипептида. [c.259]

О, Ь-N-Meтилвaлин применяется в синтезах пептидов и депсипептидов. В литературе описан метод получения метил-валина из рацемической а-бромизовалернановой кислоты и метиламина в водном растворе [1] или в избытке жидкого метиламина [2]. В данной работе использован метод с жидким метиламином 2], а для выделения продукта применен метод ионообменной колоночной хроматографии, что позволило устранить на стадии очистки абсолютный спирт и получить ко нечный продукт без примеси брома. [c.118]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Аминоацилаза строго специфична к структуре только ацильной части субстрата, поэтому одна и та же установка с иммобилизованным ферментом используется для получения различных аминокислот, в том числе L-валина, L-метионина, L-фенилала-нина и L-триптофана. Время полуинактивации иммобилизованного энзима составляет 65 суток на японских предприятиях он используется без замены более 8 лет и обеспечивает снижение стоимости производства аминокислот на 40 % по сравнению с технологией, где применяются свободные молекулы фермента. [c.96]

Для введения С в цепь можно пользоваться одним из описанных методов, например, малоновым, азлактоновым и т д. Галоидалкилы или другие применяемые компоненты должны содержать С . Например, для синтеза серина, меченного С в положении 3, можно воспользоваться описанным выше синтезом — конденсацией ацетиламиномалонового эфира с НС ОН (см. стр. 444). Валин с С в одной из СНз-групп можно получить следующими последовательными реакциями малоновый эфир конденсируют с ацетальдегидом и на полученный этилиден-малоновый эфир действуют метилмагнийиодидом, содержащим С . Из образовавшегося изопропилмалонового эфира получают изовалериано-вую кислоту, содержащую в метильной группе, ее подвергают последовательно действию галоида и аммиака и получают валин. [c.453]

Ген, нередко встречающийся у лиц африканского происхождения, вызывает (в случае гомозиготности) тяжелое, часто летальное заболевание, получившее название серповидноклеточная анемия . В 1949 г. Полинг и Итано с сотрудниками обнаружили, что гемоглобин больных серповидноклеточной анемией имеет необычно высокую электрофоретическую подвижностьб. Позднее, в 1957 г., Ингрем разработал метод пептидных карт (гл. 2, разд. 3.2, рис. 4-20) и применил его для исследования гемоглобина. Он расщепил молекулу гемоглобина трипсином на 15 пептидов и разделил полученную смесь с помощью электрофореза и хроматографии. Ему удалось показать, что аномалия, характерная для серповидноклеточного гемоглобина (гемоглобина 5), локализована в Р-цепи (в шестом положении) (рис. 4-17). Глутаминовая кислота, находящаяся в этом положении в нормальном гемоглобине, оказалась замещенной в гемоглобине 5 на валин. Это [c.314]

Химическая природа участков связывания ионов Ыа+ и К+ в ионном насосе неизвестна. Однако некоторые соображения на этот счет позволяют высказать данные, полученные при изучении антибиотиков пептидной природы, многие из которых связывают ионы металлов и катализируют их диффузию через мембраны [58]. Примером соединения такого рода может служить циклический депсипептид (пептид, который наряду с амидными содержит также и сложноэфирные связи) — валиномицин. В состав этого антибиотика входят остатки О- и Ь-валина, L мoлoчнoй кислоты и О-оксиизовалериановой кислоты. [c.365]

В предварительно прогретой трехгорлой колбе на 1 л, снабженной мещалкой с пришлифованным затвором и холодильником с металлическим змеевиком, в атмосфере азота суспендируют 25,0 г (0,66 моль) LiAlH4 в 400 мл безводного тетрагидрофурана. К полученной суспензии порциями осторожно прибавляют 35,1 г (0,30 моль) г-валина (внимание сильное выделение Hj ). По окончании добавления г-валина реакционную смесь в течение 15 ч кипятят с обратным холодильником, охлаждают и при охлаждении льдом гидролизуют добавлением 60 г толченого льда. Смесь отфильтровывают на воронке Бюхнера, остаток примерно в течение 1 ч трижды кипятят со 150 мл смеси ТГФ-вода (4 1), объединенные фильтраты упаривают в вакууме. Оставшееся масло обрабатывают хлороформом (250 мл) и нагревают с насадкой Дина-Старка до прекращения отделения воды. После отгонки растворителя в вакууме и перегонки сырого продукта также в вакууме (85 С/12 мм рт. ст.) получают 28,5 г (92%) бесцветного, неприятно пахнущего масла, кристаллизующегося при стоянии (т. пл. 55-56 С). [c.486]

При получении аминокислот белки прежде всего расщепляют с помощью основного, кислотного или ферментативного гидролиза [54]. В классическом методе кислотного гидролиза [55, 56] используют 6 н. НС1 ( 110 °С) или 8 н. H2SO4. Время реакции от 12 до 72 ч в зависимости от строения белка. Очень устойчивы к гидролизу пептидные связи, образованные лейцином, изолейцином и валином. При этом триптофан разрушается полностью, серин и треонин до 10%. [c.38]

С другими названными выше протеазами также получены многообещающие результаты при реаищях конденсащ1и. Исбва и сотр. показали применимость ферментативного синтеза для получения небольших биологически активных пептидов, таких, как, например, 11-аспарагин, 5-валин]-ангио-тензин (II) [c.168]

Оптически активные бинафтилсодержащие макроциклы селективно вступают в комплексообразование с энантиомерами аминокислот и органических аммонийных солей. Это позволяет использовать лиганды такого типа для разделения рацемических смесей аминов, и наоборот, смесь энантиомеров краун-эфира, полученного из рацемического 2,2 -диокси I, Г-бинафтила, можно разделить в процессе комплексообразования ее с Ь-валином [539, 5401 [c.180]

Медные комплексы аминокислот. Прекрасный пример установления конфигурации по кривым с эффектом Коттона содержится в классических исследованиях Пфейфера и Кри-стелейта [215, 216], посвященных аномальной дисперсии вращения окрашенных в голубой цвет медных комплексов аминокислот, которые поглощают в видимой части спектра. Авторы установили, что три группы природных аминокислот, генетическая связь которых в то время еще не была установлена, дают кривые дисперсии одного и того же общего типа, и сделали вывод об одинаковой конфигурации изученных кислот у а-углеродного атома. Кривые дисперсии вращения медных комплексов /( + )- и < (—)-валина и (—)-фенилаланина, полученные Пфейфером и Кристелейтом, показаны на рис. 12. [c.336]

КИПЯТЯТ С обратным холодильником в течеиие 24 час. на паровой бане. Минеральную кислоту удаляют в вакууме, причем последние следы ее удаляют, добавляя к остатку четыре порции воды по 60 мл. Оставшуюся хлористоводородную соль кислоты (примечание 4) растворяют в нескольких миллилитрах воды, и равные порции пропускают через 2 колонки (200 X 15 мм), содержащие 60 мл ионообменной смолы дауэкс-50 в Н-форме. Колонки промывают 300 мл воды и затем элюируют 300 мл 2 н. раствора гидроокиси аммония и промывают 800 мл воды. Элюаты и промывные воды объединяют и упаривают досуха, а остаток перекристаллизовывают из водного спирта. Маточные жидкости после получения второй порции валина упаривают досуха, а остаток возгоняют в вакууме, получая в результате третью порцию валина. Выход очищенного вещества 1,196 г, что в расчете на цианистый калий составляет 51,4 /о. Анализы, проведенные методами двухмерной бумажной хроматографии и радиоаутографии, свидетельствуют о том, что полученное вещество гомогенно (примечание 5). [c.200]

Смотреть страницы где упоминается термин Валин получение: [c.645] [c.164] [c.449] [c.310] [c.205] [c.186] [c.215] [c.273] [c.286] [c.385] [c.341] [c.138] [c.229] [c.157] [c.173] [c.175] [c.199] [c.203] [c.207] [c.208] [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология