Гомогенные реакции, катализируемые ферментами

Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]

Примером высокоселективного и наиболее эффективного катализа может служить ферментативный катализ. Ферменты катализируют почти все физиологически важные реакции, которые в присутствии ферментов быстро идут в мягких условиях при невысокой температуре. Многие ферменты выделены из природных соединений в индивидуальном состоянии, все они представляют сложные полимерные соединения - белки и комплексы белков с низкомолекулярными соединениями. Полимерные молекулы ферментов имеют размеры коллоидных частиц, поэтому их иногда относят к микрогетерогенным катализаторам, занимающим промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами. [c.158]

Все обсуждавшиеся до сих пор катализаторы (в том числе и ферменты, которые более подробно рассматриваются в гл. 25) являются гомогенными. Однако очень многие реакции катализируются веществами, которые присутствуют в реакционной системе в иной фазе по сравнению с реагентами. [c.27]

Ферменты катализируют самые разнообразные реакции гидролиз и дегидрирование, конденсацию, изомеризацию, окислительно-восстановительные реакции и многие другие процессы. Они обладают рядом особых свойств, которые отличают их от органических катализаторов гомогенного типа и других известных катализаторов. Для них характерны исключительно высокая каталитическая активность и низкие энергии активации. [c.186]

Отметим еще одно обстоятельство. У подавляющей части клеток ферменты, катализирующие гликолитические реакции, присутствуют в растворимой форме в цитозоле, т. е. в гомогенной водной фазе цитоплазмы (разд. 2.18). В отличие от них ферменты, катализирующие те этапы окисления углеводов, которые требуют присутствия кислорода, локализуются в мембранах в эукариотических клетках в митохондриальных мембранах, а в прокариотических-в плазматических мембранах. [c.445]

Ферментативному катализу свойственны некоторые черты как гетерогенного, так и гомогенного катализа. Ферменты — это большие белковые структуры, предоставляющие поверхность или границу раздела, на которой молекулы реагента могут удерживаться в ожидании реакции. Фермент также обеспечивает подходящее химическое окружение, катализирующее нужную реакцию по прибытии партнера. [c.47]

Реакция (2). Фермент, катализирующий превращение бу-тирильного производного кофермента А в его кротоноильное производное, зеленого цвета он был выделен из экстракта, полученного из митохондрий мяса при обработке его ацетоном, в виде твердого вещества, с которым проводились следующие операции 1) фракционирование с сульфатом аммония 2) обработка гелем гидроокиси цинка 3) фракционирование со спиртом 4) адсорбция на окиси алюминия 5) повторное фракционирование со спиртом 6) электрофорез при pH 8. Выделенный таким образом фермент, как показало ультрацентрифугирование, был гомогенным. Его спектр поглощения свидетельствовал о том, что он содержит [c.279]

Гомогенными также являются многие природные реакции, катализируемые ферментами. Многие процессы, идушие в организме человека, катализируются ферментами, например, преврашение крахмала в глюкозу, гидролиз эфиров, расщепление белков, разложение пероксида водорода, дегидратация СО2 из крови и др. Ферменты являются полимерами (белками) или комплексами полимеров с низкомолекулярными соединениями. Размеры их значительно превышают размеры ионов и молекул в растворах, поэтому ферменты иногда называют микрогетерогенными катализаторами. Механизм их действия имеет свою специфику, например, включает образование комплекса активный центр фермента — реагент по типу замок-ключ . Поэтому ферментативные катализаторы обычно выделяют в особый класс катализаторов. Многие из них значительно активнее неферментативных катализаторов. Например, фермент катал аза снижает энергию активации реакции разложения пероксида водорода в 10 раз, а скорость реакции увеличивает на более чем 10 порядков. [c.198]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, клисталлическом или высокоочищенном вгще и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиалоплазме (цитозоле) клетки. [c.328]

Очень высокой специфичностью действия характеризуются ферменты—белковые вещества, являющиеся катализаторами биохимических процессов. Ферменты занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами, поскольку представляют собой макромолекулы. Так, фермент нитрогеназа, ответственный за фиксацию атмосферного азота клубеньковыми бактериями, имеет молекулярную массу около 350 ООО а.е.м. (примерно в пять раз большую, чем гемоглобин). В организме человека действует несколько десятков тысяч ферментов, катализирующих специфические реакции. 3 современной биотехнологии внедряется широкое использовакт е иммобилизованных, закрепленных на полимерном носпгеле, ферментов. Это позволяет проводить реакции по хорошо отоа-ботанной в про, Ы1[[ленности технологии гетерогенного катализа. [c.53]

Участие в катализе групн макромолекулы, непосредственно не выполняющих каталитических функций. Большинство известных реакций, происходящих при участии гомогенных К. и., является реакциями сольво-лиза. Поэтому К. п., используемые в этих реакциях, можно рассматривать как модели гидролитич. и иро-теолитич. ферментов, катализирующих гидролиз пептидов, амидов и эфиров. [c.481]

Цитоплазма отделена от клеточной стенки плазматической мембраной. В цитоплазме находятся различные включения (пузырьки, гранулы) и ядро. Как показали электронно-микроскопические и биохимические исследования, цитоплазма-не гомогенный раствор белка она содержит многочисленные мембраны и разного рода мембранные структуры, а остальное пространство занимают жидкая фаза и рибосомы. Многочасовым центрифугированием при 1(Ю ООО 0 можно разделить разбавленную водной средой цитоплазму на растворимую фракцию, содержащую главным образом растворимые ферменты и растворимую рибонуклеиновую кислоту (РНК), и фракцию частиц, в которую наряду с мембранами в первую очередь входят рибосомы. Растворимые ферменты катализируют множество различных реакций распада и синтеза. Растворимые рибонуклеиновые кислоты [матричные (мРНК) и тран-спортны е (тРНК)] и рибосомы участвуют в синтезе белка. [c.42]

Катализировать реакции водорода способны весьма разнообразные вещества. Из них наиболее известны и имеют наибольшее значение твердые тела, в том числе металлы (в особенности переходные металлы), окислы (ZnO, СггОз, АЬОз и т. д.) и некоторые соли. Так, например, если в газовой фазе энергия активации гидрогенизации этилена или обмена между молекулярным водородом и дейтерием имеет порядок 50 ккал1моль, то на поверхности переходных металлов, таких, как никель или палладий, она равна лишь 10 ккал1моль. В исследованиях, начатых в 1931 г. [1], было обнаружено, что некоторые микроорганизмы содержат фермент или систему ферментов, названную гидрогеназой, которая может катализировать различные реакции водорода. Позднее было установлено, что ряд ионов и комплексов металлов являются гомогенными катализаторами для реакции гидрогенизации в растворе. Вследствие того что каталитические механизмы в этих системах просты как с химической, так и с кинетической точек зрения, оказалось возможным дать им подробное объяснение. [c.335]

ДИАФОР АЗА — фермент, катализирующий окисление восстановленных форм пиридиннуклеотидов в присутствии нек-рых акцепторов водорода (метиленовая синь, 2,6-дихлорфенолиндофенол). Существуют две Д. одна, катализирующая реакцию с восстановленным дифосфопиридиннуклеотидом (Ко-1-Д.), и другая, катализирующая реакцию с восстановленным трифосфопиридиннуклеотидом (Ко-П-Д.). Р-ры Д. окрашены в желтый цвет, флуоресцируют с зеленоватым оттенком. При восстановлении под действием восстановленного дифосфопиридиннуклеотида или гидросульфита р-ры Ко-1-Д. обесцвечиваются. Простетич. группой Д. является алоксазинадениндинуклеотид. Высокоочищенная Ко-1-Д. гомогенна при исследовании в ультрацентрифуге и при электрофорезе ее мол. в. ок. 80 ООО (минимальный мол. вес, рассчитанный по содержанию флавина, 67 ООО, что указывает на наличие в каждой молекуле Д. одной простетич. группы). Д. содержится в тканях животных, растений и в микроорганизмах она связана с нерастворимыми элементами структуры клетки и при экстракции в обычных условиях не переходит в р-р, но при нагревании суспензии до 43° и обработке ее разб. р-ром этилового спирта и сернокислого аммония удалось получить растворимую Д. [c.549]

К счастью, потенциометрические методы иммуноферментного анализа не обязательно являются гетерогенными по своей сути. Гомогенные методы удобнее, чем гетерогенные, так как включают меньшее число операций. Фононг и Рехнитц [6] описали метод гомогенного потенциометрического иммуноферментного анализа для человеческого иммуноглобулина О с использованием СО2-электрода. В этом методе получают конъюгат IgG, меченный ферментом, и затем ингибируют активность последнего, связывая конъюгат с антителами к IgG. Используемая ферментная метка, хлоропероксидаза, несколько необычна. Это гем-содержащий фермент, который катализирует ряд реакций галогенирования органических молекул в присутствии пероксида водорода и соответствующего галогенида, например бромирования (3-кетоадипиновой кислоты. Этот процесс сопровождается образованием СО2, что и используют в данном аналитическом методе [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология