Коллаген состав

Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

В состав соединительной ткани входят белковые волокна (коллаген, эластин, ретикулин ), минеральные соли (например, фосфат кальция в костной ткани) и так называемое основное вещество — кислые мукополисахариды, такие, как гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, дер-мантан- и кератансульфаты (см. гл. 20). Мукополисахариды играют основную роль в морфогенезе соединительной ткани, так как белковые волокна и минеральные структуры появляются в ткани лишь после накопления основного вещества. [c.602]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

Белковые вещества, из которых построены рога и копыта животных, относятся к классу склеропротеинов. К этому классу принадлежит ряд различных протеинов, важнейшими представителями которых являются — коллаген, главная составная часть соединительной ткани кожи и сухожилий, и кератины, входящие в состав волос, рогов, копыт и перьев. [c.36]

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа 1 имеет состав [а1 (I)], а2 либо [а1 (1)]з, есть основание считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм коллагена (Е.С. Северин). [c.663]

Состав белков неравномерен — различные аминокислотные остатки представлены в белках с разными частотами. Имеются редкие и частые остатки, подобно тому как в русском тексте имеются редкие (например, ф) и частые (например, а) буквы. К наиболее редким остаткам относятся Трп, Мет, Цис, к наиболее частым — Ала, Сер, Гли. Это справедливо в среднем — некоторые специализированные белки имеют специфический состав, отличный от среднего (например, коллаген, см. 4.9). [c.33]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде, В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [c.144]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности. Так называемые интегральные белки способствуют стабилизации клеточных мембран, но не обладают какой-либо функциональной активностью. К структурным белкам относятся также белки межклеточного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, а кожи — коллаген. Что касается волос и ногтей, то они в основном состоят из очень прочного белка — кератина. [c.46]

В качестве белковых пленкообразователей используют казеин и коллаген. Казеиновые покрытия обладают высокой адгезией к поверхности кожи, сохраняют естественный вид кожи, меньше всех других покрытий снижают ее ценные гигиенические свойства, устойчивы к действию высоких и низких температур. К недостаткам этих покрытий относятся низкая водоустойчивость и недостаточная устойчивость к старению. Чистый казеин не растворяется в воде, спирте и органических растворителях. Однако он сильно набухает и постепенно растворяется в слабощелочных растворах, образуя вязкие растворы. Растворы казеина (10- и 20%-ные) готовят, используя аммиачную воду, растворы соды или буры, реже гидроксид натрия. Помимо казеина и пигментов в состав покрытия вводят пластификаторы, например глицерин, в отсутствие которых казеиновые пленки неэластичны антисептики различные специальные добавки, повышающие смачиваемость кожи, стабилизирующие вязкость красок, удерживающие пигменты во взвешенном состоянии. Сам казеин в качестве пленкообразователя в настоящее время применяется только для специальных видов кожи, но растворы его являются необходимым компонентом покрывных красок на основе полиакрилатов или полибутадиена. [c.198]

Кожа. Выделанная кожа — это шкура животных, которая в результате обработки приобрела эластичность и способность противостоять гниению. Процесс дубления, посредством которого производится выделка кожи, очень стар, однако до сих пор остается не вполне понятным, главным образом потому, что строение кожи животных все еще неизвестно. В целом кожа представляет собой коллаген, содержащий полипептиды (см. разд. 10.4.5) кроме того, в ее состав входят в различном количестве кератин, ретикулин, эластин и вода, а также другие компоненты, такие, как углеводы, липиды, воски и триглицериды [1311]. [c.284]

Коллаген является основной составной частью соединительных тканей, сухожилий, связок, хрящей, кожи, костей, чешуи рыб и т,д. Состав коллагена значительно отличается от состава кератина и фиброина, так как он богат гликоколем, [c.450]

Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

Из отдельных представителей протеиноидов интерес представляет коллаген, входящий в состав соединительной ткани. Простейшим методом получения этого протеиноида является обработка кости разведенной соляной кислотой. Минеральные составные части кости переходят при этом в раствор, тогда как на коллаген, как на не растворимое в разведенных кислотах вещество, соляная кислота заметного действия не оказывает. [c.52]

В связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам относится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.442]

Коллаген. Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткапп. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья — отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращающую спираль. Бее три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхспираль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в н<елатии. [c.413]

Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

К соединительной (опорной) ткани относятся жировая, хрящевая и костная. Последние два вида тканей содержат большое количество межклеточного вещества, называемого основным и состоящего по преимуществу из сложных полисахаридов. Эмбриональные фибробла-сты дифференцируются в два типа клеток белые продуцируют белок коллаген, а желтые образуют эластин. Оба эти белка накапливаются во внеклеточном пространстве н включаются в состав основного вещества. Остеобласты образуют кости путем отложения (слоями в 3— 7 мкм толщиной) фосфорнокислых и углекислых солей кальция, а также органических цементирующих веществ. [c.54]

Главная роль в метаболизме кальция в организме человека принадлежит костной ткани. В состав плотного матрикса кости наряду с белком коллагеном входит фосфат кальция— кристаллическое минеральное соединение, близкое к гидроксилапатиту Саю(Р04)б(0Н)2. Часть ионов Са + замещена ионами Mg +, а очень незначительная часть ионов 0Н замещена ионами фтора, которые повышают прочность кости. Внутри основного материала кости находятся остеоци- [c.373]

Хондроитинсульфат - важный компонент хрящей, сухожилий, соединительной ткани, где он всегда связан с белками, чаще всего - с коллагеном, и входит в состав липопротеидных комплексов. [c.71]

Аминокислотный состав коллагена своеобразен 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Фен особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х) , где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро. [c.127]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Одним из простейших способов пролонгирования лекарств является повьпиение вязкости парентеральных растворов. Повьпиение вязкости чаще всего достигается путем введения в состав лекарства высокомолекулярных водорастворимьге полимеров, таких как коллаген и его производные, желатин, альбумин, производные метилнеллюлозы, ПВП идр. [c.649]

Хондроитинсульфаты представляют собой О-сульфирован-ные в положениях 4 или 6 производные хондроитина который также является природным гликозаминогликаном и и-зомерен гиалуроновой кислоте. Хондроитинсульфаты входят в состав хрящей, костной ткани и сухожилий в виде комплексов с белком коллагеном или с липидами. Повторяющейся единицей [c.106]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество коллагена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается. Основная субъединица фибрилл эластина - троиоэлйс-ткн-имеет молекулярную массу, равную приблизительно 72000, и содержит [c.179]

На основании приведенных результатов можно сделать вывод, что даже белки одного типа имеют различный аминокислотйый состав. Первые три белка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тканей принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различно (в г/100 г белка) [c.642]

Строение тела животных дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов. Уже были упомянуты мышцы, которые построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из пищи, в механическую работу, но поскольку мышцы обладают некоторыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние органы от повреждений. Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка — коллагена, основного белка кожи. Коллаген име-л тся также в сухожилиях (связывающих мышцы со ске-о том), связках и т. д., входит он и в состав костей. Йрочность кож, которой добиваются химической обра-с боткой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляю- даих их коллагеновых волокон. [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология