Аргинин,применение

Примечание. Приведены только данные, полученные на смесях аргинина и гистидина. Ввиду этого нельзя оценить значение метода в применении к белковым гидролизатам". [c.33]

Однако более чем десятилетний период между выводом основных соотношений и публикацией структуры дигидрата -аргинина — первой нецентросимметричной кристаллической структуры, решенной прямыми методами [20], свидетельствует о трудностях применения теории на практике. [c.246]

Применение газовой хроматографии для аминокислотного анализа лимитировалось несколькими факторами. В литературе можно найти много методов, явно удовлетворительных в руках их авторов, которые оказалось трудно или невозможно воспроизвести в любой другой лаборатории. Хорошей хроматографической методике свойствен выбор и проверка произвольных величин для ряда взаимосвязанных переменных — носителей, жидких фаз, температур и т. д. Если принять во внимание дополнительные переменные, связанные с выбором производных и метода синтеза, то неудивительно, что множество работ имеет мало общих точек соприкосновения и в каждой из этих работ говорится о каких-либо улучшениях или преимуществах. На этом основании доверие к ГХ как практическому методу определения аминокислот поколебалось. Те же особенности усложняли и написание обзора литературы, так как многоразмерная матрица, определяемая всеми переменными, ни в коей мере не являлась полностью исследованной. Часто объяснение, выдвигаемое в одной работе, нельзя подтвердить ссылкой на другую Например, производные, полученные в процессе А, анализируются одним исследователем на колонке типа X, и при этом пик аргинина не обнаруживается, другой автор получает производные по схеме В, анализирует их на колонке У и указывает пик аргинина. Неизвестно, то ли первому исследователю не удалось получить желаемое производное аргинина, то ли он [c.87]

В настоящее время хорошо изучены реакции декарбоксилирования бактериями аспарагиновой, глютаминовой кислоты, тирозина, лизина, чис-тидина, аргинина и орнитина. Эти реакции нашли практическое применение для количественного определения соответствующих аминокислот. [c.335]

Что касается механизма образования креатина, то, как выяснилось в опытах с применением изотопного метода, синтез креатина в животном организме интимно связан с превращениями трех аминокислот аргинина, гликокола и метионина. [c.444]

Вторая стадия синтеза заключается в избирательном отщеплении защитной карбобензоксигруппы действием бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте. Из схемы видно, что последующие стадии синтеза по существу повторяют первые две, чем достигается монотонное ступенчатое наращивание пептидной цепи. Лишь для присоединения карбобензоксисерина использован не /г-нитрофениловый эфир, а азид (см. стр. 803). Для присоединения Ы-концевого остатка аргинина применен трикарбобензоксиаргинин. [c.809]

РИС. 2-45, Часть С-ЯМР-спектра цитохрома с из сердца лошади, где расположены полосы резонансного поглощения ароматических углеродов и атомов С аргинина. Спектр снят с применением шумовой протонной развязки при pH 6,7 температура 41 °С, частота 15,18 МГц. А. Феррицитохром с, 14,4 мМ (результат усреднения 46 000 спектров, снятых в течение 14 ч). Б. Ферроцитохром с, 11,5 мМ (результат усреднения 16 384 спектров) [178]. [c.190]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

С-концевой частях пептида. Существенное значение в стабилизации цонформации секретина, по мнению М. Бодански и соавт. [235], должны Лрать взаимодействия между отрицательно заряженными остатками Glu g Asp и положительно заряженными остатками четырех аргининов (Arg , Arg , Arg , Arg ) последовательности молекулы, поскольку замещения Glu и Asp соответственно на нейтральные остатки Gln и Д8п приводило к заметному изменению спектров КД исходного соедине-яяя. Применение ЯМР-спектроскопии [236] привело к предположению о наличии структуры секретина, предпочтительной для кислой среды, стабилизированной взаимодействиями остатков на участках последовательности [c.373]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Этот простейший из возможных методов защиты аминогрупп находит лишь ограниченное применение. Как было установлено,. Р-аминоспирты могут быть окислены в а-аминокислоты, если аминогруппу сначала превратить в замещенный аммониевый ион. Например, 2-аминопропанол-1 был превращен в замещенный аммонйй--сульфат и затем окислен перманганатом калия [62] в соответствии со схемой 15. Гуанидиновая группа аргинина была защищена лутем образования соли во время синтеза аргин ил пептидов [63]. [c.202]

Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и 5-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином (см. разд. 23.3.3), так как ее боковая группа является изостериче-ской боковой группе Lys. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене — одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина. Модификация белка малеиновым ангидридом приводит к защищенным е-амино-группам лизиновых остатков схема (27) . [c.275]

Очень устойчивые У /а-толуол-м-сульфонилпроизводные аргинина находят все возрастающее применение особенно в твердофазном синтезе [44, 45]. Толуол-п-сульфонильная группа может быть удалена только при действии очень сильной кислоты (жидкого фторида водорода) [46] или путем восстановления натрием в жидком аммиаке. [c.386]

Методы модификации остатков аргинина в белках основаны на конденсации гуанидиновой группы с различными дикетонамн и диальдегидами. Наибольшее применение среди них находит реакция с 1,2-циклогександиоиом, предложенная в 1975 г. Л. Патти и Э. Смитом. Модификация протекает в мягких условиях (pH 8,0 — 9,0 25 — 40 ""С) в натрий-боратном буфере с образованием стабильного комплекса производного аргинина с боратом. [c.44]

На рис 5-19 приведена хроматограмма смеси пептидов, полученная с применением термораспылительной системы для их определения Гексапептид, содержащий аргинин, и пептид, содержащий орнитин, разделялись на короткой колонке, на- [c.142]

Основные научные работы посвящены биохимии животного организма. В течение многих лет занимался биохимией креатина. Установил роль аргинина в образовании креатина, выявил условия, влияющие на обмен креатина и креатинина, определил функциональную роль креатина в организме. Первым в СССР начал (1919) биохимическое исследование витаминов и расстройства обмена веществ при авитаминозах. Синтезировал водорастворимый аналог витамина К — викасол, который нашел щирокое применение в медицине. Изучал промежуточные химические превращения в процессах внутриклеточного углеводного и фосфорного обмена. Исследовал химический состав различных отделов нервной системы. Провел сравнительно-биохимическое изучение нервной системы у различных видов животных. Изучал зависимость биохимических процессов в мозгу от функционального состояния организма, в частности при возбуждении и торможении. Показал раннюю химическую дифференциацию различных отделов головного мозга (уже с третьего месяца эмбрионального развития). Полученные им результаты изучения биохимии мышечной деятельности легли в основу представлений функциональной биохимии о процессах утомления, отдыха и тренировки мыщц. [c.380]

Креатинин представляет собой обычную форму, в виде которой креатин удаляется из организма млекопитающих. Количество креатинина, выделяемое ежедневно взрослым человеком, постоянно, причем оно тем больше, чем более развита мускулатура. В некоторых патологических случаях атрофии мускулатуры выделяются повышенные количества креатинина. Следовательно, креатин синтезируется не в мышцах и выделяется тогда, когда мышцы не способны его потреблять. В результате применения аминокислот, меченных N , было установлено (с применением техники срезов), что синтез креатина происходит в почках из гликоколя и аргинина, дающего гуанидиновый остаток (Бурсук Шенхеймер). Метилирование происходит, однако, в печени, причем метильная группа поставляется метионином (переметили-рование), что было доказано обработкой гуапидиноуксусной кислоты метионином, меченным дейтерием в метильной группе, в присутствии срезов печени (дю Виньо). [c.393]

История вопроса. Применение электрофореза для отделения диаминокислот от других компонентов белкового гидролизата было опубликовано еще в 1912 г. (японский патент). Однако использование этого метода как предварительного при количественном определении аргинина, гистидина и лизина было, повидимому, введено только Куном и Дэнюэлем [393] в 1937 г. [c.42]

Было предположено компенсировать тормозящее действие аммиака и других веществ вычерчиванием кривой кажущегося содержания аргинина во взятом для анализа количестве белка [127]. Полагают, что при экстраполяции кривой до нулевой концентрации белка можно получить истинное значение аргинина. Такой общий метод был применен ранее Краусом и Ра-гинсом для триптофана и Бёшиллом, Лемпитом и Бекером для определения цистина. [c.53]

Эти производные разделяли на капиллярных колонках с карбо-ваксом 1540. Этот метод имеет, по-видимому, ограниченное применение, так как получены выходы лишь 50—70%, а производные аргинина и гистидина подвергались разложению. [c.92]

Так силилировались ОН- и SH-группы, а также имидазольная группа гистидина [105]. Лучшие выходы для нескольких ТМС-аминокислот составляли 75% [И4]. С помощью ГХ с применением силиконового масла в качестве жидкой фазы [106] были разделены производные аланина, валина, лейцина, глутаминовой кислоты и фенилаланина. Хроматографированию подвергались также этиловые эфиры N-ТМС-аминокислот наряду со свободными основаниями ТМС-эфиров, приготовленными реакцией аминокислот с ГМДС или же удалением лабильной N-TM -группы аммиаком [107]. Авторы утверждают, что получены пики аргинина, гистидина и лизина, но не приводят для них времен удерживания. [c.101]

Применение. В гистохимии ферментов для выявления цитохромоксидазы [Берстон, 333]. В гистологии и гистохимии для определения аргинина вместо обычно применяемого в реакции Сакагуши а-нафтола [1]. 2,4-Дихлор-а-нафтол дает интенсивное красновато-оранжевое окрашивание, достаточно устойчивое в щелочной среде, что позволяет проводить фотометрические измерения [Пирс 113]. [c.146]

Применение. В гистохимии в сочетании с oj-нзфтолом для проведения реакции Сакагучи на аргинин [Пирс, 112]. [c.245]

Применение. В гистохимии- в качестве окислителя для окислительного дезаминирования тканевых срезов с образованием альдегидных групп [Д, 2] и при проведении реакции Сакагуши на аргинин при последующем сочетании продуктов окисления с а нафтолом образуется соединение красного цвета, с 8-гидр-оксихинолином— оранжевого [Пирс, 112, 716]... Для обеззараживания питьевых и сточных вод и для дезинфекции. [c.260]

Применение. В гистохимии в качестве высокоспецифического реактива на аргинин (реакция Сакагуши) [1] в сочетании с диметил-я-фенилендиамином [c.272]

Применение. В гистохимии вместо а-нафтола для проведения реакции Са- кагуши на аргинин [1, 2] и для выявления неорганического железа [3] в гистохимии ферментов для приготовления, инкубационной среды при выявлении -глюкуронидазы [Берстон, 287]. В аналитической-химии — один-из наиболее широко применяемых органических реактивов, [c.299]

Другим методическим подходом для изучения биохимических процессов вне организма явилось применение срезов различных органов, достаточно тонких, чтобы обеспечить необходимый доступ кислорода. Одно из наиболее примечательных достижений в этой области принадлежит Г. Кребсу, который использовал срезы печени для выяснения основных реакций, протекающих с участием цитруллина, орнитича и аргинина и приводящих к биосинтезу мочевины из аммиака. В срезах печени происходит также окисление жирных кислот. Однако в течение многих лет попытки выделить ферменты и промежуточные продукты этого процесса терпели неудачу. Поэтому до 1939 года считалось что окисление жирных кислот в некоторой сте пени зависит от сохранения структуры интакт- [c.17]

Для обнаружения рацемизации можно с успехом использовать ферментативные методы. С этой целью применяли ферменты, специфичные для гидролиза пептидных связей в таких пептидах, в которых вновь образующиеся карбоксильные группы взаимодействуют с а-аминокислотными остатками Ь-конфи-гурации [43]. Гистидилфенилаланиларгинилтриптофилглицин был синтезирован из Ь-аминокислот с применением в качестве конденсирующегося реагента N. М -дициклогексилкарбодиимида [44]. После обработки пентапептида трипсином произошло образование гистидилфенилаланиларгинина и триптофилглицина вместе с большим количеством негидролизованного вещества, как это было показано с помощью хроматографии на бумаге. Расщеплению подверглось только 37 /о пентапептида. Фермент лейцинаминопептидаза привел к образованию гистидина, фенилаланина, аргинина, триптофана и глицина в следующих молярных соотношениях 1 1 0,4 0,4 0,4. Таким образом, оба ферментативных метода показывают, что в продукте реакции содержалось только около 40% от исходного оптически чистого Ь-изомера. Лейцинаминопептидаза также применялась для того, чтобы показать, что октапептид, занимающий положения б—13 в молекуле АКТГ, был синтезирован без рацемизации [45]. [c.182]

Если применявшийся растворитель не смешивается с водой и продукт реакции имеет нейтральный характер, реакционную смесь можно промыть (предварительно профильтровав) разбавленной соляной кислотой, чтобы освободиться от непрореа-гировавшего эфира аминокислоты, а затем водным раствором соли и водным раствором бикарбоната натрия для удаления оставшейся ациламинокислоты. При синтезе перкарбобензил-окси-Ь-аргинина вместо водного раствора бикарбоната натрия применяли триэтиламин [94]. Применение соленой воды обычно рекомендуется, чтобы избежать образования эмульсии. Раствор, оставшийся после экстрагирования, высушивают, фильтруют и упаривают в вакууме. Нейтральные эфиры лучше всего получать в кристаллическом виде путем растворения их в этилацетате с последующим прибавлением петролейного эфира. Если этилацетат не вызывает кристаллизации, то ее можно осуществить путем растирания с эфиром или нитрометаном. Если продукт реакции остается в виде сиропообразной жидкости, то обычно он бывает достаточно чистым для применения в следующей стадии (например, в омылении, гидрировании, деацилиро-вании). [c.209]

Фосфитные смешанные ангидриды применялись для получения пептидов глицина, DL-аланина, DL-валина, L-лейцина, L-фенилаланина, L-тирозина и L-лизина. Возможность применения этого метода, по-видимому, такая же, как и метода со смешанными ангидридами на базе алкилугольных кислот. Можно ожидать, что выходы будут ниже среднего в случае производных L-серина, L-треонина, L-аспарагина и L-глутамина. Однако если применить обратный порядок добавления реагентов так, чтобы предпочтительно образовывался фосфитамид, а не смешанный ангидрид, то это должно дать возможность избежать этого затруднения. Пептиды на основе L-аспарагина были получены по амидному методу [66, 415, 416]. Этот метод применялся также для синтеза пептида из L-аргинина [23, 406] и ключевых промежуточных соединений окситоцина [417, 418] и аргининвазо-прессина [86]. [c.297]

Для выделения аминокислот используют различные методические приемы — изоэлектрическое осаждение, выделение в виде солей, сложных эфиров, хлоргидратов, солей сульфокислот, электродиализ, ионофорез. Широкое применение получили методы осаждения аргинина в виде флавианата, глутаминовой кислоты — в виде хлоргидрата, аспарагиновой кислоты — в форме тригидрата медной соли, метионина — в виде ртутного комплекса [116, 494—496]. [c.91]

Нет сомнения в том, что из гидролизатов белков могут быть получены высокоочищенные Ь-аминокислоты. Тем не менее продажные препараты аминокислот зачастую загрязнены аминокислотными примесями, которые могут быть источником экспериментальных ошибок. В связи с этим микробиологи при приготовлении сред для определения аминокислот посредством бактерий нередко предпочитают применять синтетические ВЬ-аминокислоты, а не Ь-изомеры, выделенные из белковых гидролизатов. Можно привести следующие примеры часто встречающихся загрязнений в полученных из белков препаратах лейцина и глутаминовой кислоты часто содержатся метионин, а в препаратах глутамина — аргинин и аспарагин препараты триптофана бывают загрязнены тирозином, а препараты тирозина — цистином. Выделенный из гидролизатов изолейцин обычно содержит лейцин, и наоборот. Развитие современных хроматографических методов в значительной степени упростило задачу выделения аминокислот, и повсеместное применение этих методов, несомненно, улучшит качество продажных препаратов аминокислот. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология