Лейцин,применение

Для вымывания при- менялась вода. Анализ порций, отвечающих трем пикам на рис, 8, дал соответственно 1,59, 1,05 и 0,82 мг N. что показывает, что лейцин, примененный в этом [c.151]

Химический синтез полипептидов и белков имеет большое теоретическое и практическое применение. Пептидные модели широко используются для изучения белок-белковых и белково-нуклеиновых взаимодействий. Некоторые гормоны являются пептидами и необходимы в больших количествах для медицинских целей. Некоторые из них, а именно инсулин и вазопрессин, были описаны в 2.1. Огромный интерес к синтетическим пептидам возник, когда открыли большую группу пептидов мозга. Первыми были открыты метионин-энкефалин Tyi—Gly Gly ihe—Met и лейцин-энкефалин Tyi—Gly Gly he—Leu. Эти два пептида связываются с теми же мозговыми рецепторами, что и опиаты, например морфин. Таким образом, их можно использовать вместо морфина в качестве анальгетика. Основное достоинство этих пептидов заключается в том, что опасность привыкания к ним существенно ниже, чем к морфину. [c.283]

Применение. Витамин 8,2 применяют при лечении злокачественной анемии, цирроза печени, при нервных и психических расстройствах. Он широко используется в кормопроизводстве. В настоящее время большинство комбикормов для свиней и птиц обогащают витамином В а, особенно благоприятное действие на животных оказывает сочетание витамина с малыми дозами антибиотиков, в частности, биомицина. Витамин В]з воздействует на кроветворную функцию и на обмен белков, принимает участие в регуляции оптимального содержания в организме животного метионина, валина, треонина, лейцина, изолейцина. [c.46]

Задача 27.8. На примере лейцина покажите применение бензильной защиты для амино-и карбоксильной групп а-аминокислот. В чем заключается преимущество бензильной защиты [c.531]

Рис. 6 иллюстрирует применение этого метода для измерения чистоты пробы лейцинов биологического происхождения. Эта проба была нанесена на платиновую нить в виде раствора в 2 н. растворе КОН. [c.505]

Как и в предыдущих главах, все цифры, приведенные в таблицах, рассчитаны на содержание азота в 16%. Во многих случаях, особенно при применении метода перегонки эфиров Фишера, литературные данные для лейцина включают также изолейцин. Эти случаи отмечены в таблицах (см. Абдергальден и Вейль [18]). [c.293]

Если хлоргидрат хлорангидрида Ь-валина нагреть в бензоле с 1 же тиофенола в течение 1 час при 80°, то продукт реакции будет содержать дикетопиперазин, хлоргидрат тиофенилового эфира дипептида и некоторые тиофениловые эфиры высших олигопептидов [368]. Применение избытка тиофенола в случае хлоргидрата хлорангидрида кислоты при комнатной температуре было использовано для получения некоторых пептидов глицил-ОЬ-валин, глицил-ВЬ-лейцин и глицил-ВЬ-валил-ОЬ-изо-лейцин были превращены в хлоргидраты тиофениловых эфиров с выходами соответственно 42, 40 и 80% [368]. [c.273]

Разделение каких-либо производных аминокислот методом газо-жидкостной хроматографии при заданных условиях зависит как от различия в их точках кипения, так и от отклонения их растворов в стационарном растворителе от идеальных. В случае неполярных жидких фаз, подобных высокополимерному углеводороду типа апиезона или силиконовых масел, которые не вызывают поляризации анализируемых соединений, последние разделяются главным образом в соответствии с их точками кипения. Поэтому такие соединения, как структурные изомеры лейцина и изолейцина, близкие по температурам кипения, отделяются друг от друга с трудом. С другой стороны, разделение компонентов на полярной жидкой фазе определяется не только давлением их паров, но и специфическим взаимодействием молекул растворителя и разделяемых веществ. С этой точки зрения применение полярных стационарных жидких фаз является более перспективным, так как должно одновременно обеспечивать высокую селективность разделения летучих производных аминокислот различных классов наряду с высокой эффективностью разделения группы аминокислот, принадлежащих к одному гомологическому ряду. Кроме того, использование полярной фазы приводит к подавлению адсорбционных свойств твердого носителя и позволяет хроматографировать высококипящие производные аминокислот на колонках с низким содержанием стационарной жидкой фазы. Последнее связано со снижением температуры колонки и, следовательно, увеличением эффективности хроматографического разделения. [c.257]

Применение многокамерных электродиализаторов позволяет снизить концентрационные градиенты той или иной аминокислоты при ее диффузии от камеры к камере, а ожидаемое распределение (рост) pH в сторону катодной камеры создает возможность образования замковых камер, pH которых выше изоэлектрической точки группы нейтральных аминокислот (аланин, пролин, оксипролин, валин, лейцин). [c.78]

Применение ГМДС давало низкий выход производного (33%), которое к тому же содержало примесь чистого лейцина. Применение триметилхлорсилана несколько увеличивало выход производного, и только с триметилсилилдиэтиламином получалось ТМСпроизводное лейцина с количественным выходом. [c.28]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

БОК- -аминопроизводные аланина, фенилаланина, треонина, метионина, лейцина и др. были получены с выходами около 70% либо методом смешанных ангидридов, либо с применением дициклогексилкарбодиимида. Полученные полимерные сложные эфиры (III) были использованы в качестве промежуточных соединений для синтеза пептпдов в этнлацетате. Нерастворимые побочные продукты отделяли фильтрованием или центрифугированием и после быстрого удаления растворителя получали хроматографически чистые пептиды. [c.565]

Метод разделения на ионообменных колонках может быть с успехом применен для отделения и разделения органичэских веществ. Так, например, в сульфитной колонке хорошо поглощаются альдегиды, которые зате.м могут быть элюированы раствором хлорида натрия. Ионы стрептомицина способны замещать ионы натрия в катионите колонки и таким образом задерживаться в ней. Аминокислоты сорбируются анионитами и могут быть элюированы раствором аммиака. При этом в различных порциях элюата обнаруживаются разные аминокислоты. Например, для вофатита порядок вытеснения аминокислот следуюп ий аспар-гиновая кислота, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин. Таким образом, методом ионного обмена могут быть разделены различные аминокислоты, что трудно осуществить другими химическими и физико-химическими методами. [c.532]

Метод был успешно применен для анализа лейцина, изолейцина, норлейцина, валина, порвалипа, а-амино-к-масляной кислоты и аланина. [c.86]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являющиеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, пзолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. ш-А. п их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе ампиокарбоновых п амипофосфоповых к-т синтезируют селективные комплексообразующие иоиообменники. [c.55]

Так силилировались ОН- и SH-группы, а также имидазольная группа гистидина [105]. Лучшие выходы для нескольких ТМС-аминокислот составляли 75% [И4]. С помощью ГХ с применением силиконового масла в качестве жидкой фазы [106] были разделены производные аланина, валина, лейцина, глутаминовой кислоты и фенилаланина. Хроматографированию подвергались также этиловые эфиры N-ТМС-аминокислот наряду со свободными основаниями ТМС-эфиров, приготовленными реакцией аминокислот с ГМДС или же удалением лабильной N-TM -группы аммиаком [107]. Авторы утверждают, что получены пики аргинина, гистидина и лизина, но не приводят для них времен удерживания. [c.101]

В последние годы созданы синтетические полипептидные волокна на основе а-аминокислот поли-Ь-аланина, поли-7-метилглутамата, поли-Ь-лейцина, поли-Ь-метионина [208]. Эти волокна способны к ферментативному гидролизу в тканях живого организма и могут найти некоторое применение как рассасывающиеся материалы типа тампонов, ваты. Невысокие пока механические свойства этих воло- [c.96]

В качестве аминных компонентов для синтеза пептидов были использованы этиловый эфир глицина, этиловый эфир глицил-глицина, этиловый эфир Ь-лейцина, метиловый эфир Ь-тирозина, метиловый эфир 5-бензил-Ь-цистеина, этиловый эфир и-ами-нобензойной кислоты [244] и этиловый эфир ОЬ-треонина [246, 247]. О возможности применения натриевых солей аминокислот или пептидов в качестве аминокомпонентов указаний нет,- но можно было бы ожидать выходов ниже 45—77%, которые получались с эфирами аминокислот и пептидов в инертных растворителях. Было обнаружено, что выходы снижаются в присутствии воды или этилового спирта, так как они препятствуют начальной реакции присоединения [244, 246]. Влияние воды на стадию образования амида не установлено. [c.231]

Этот метод был применен для получения ди- и трипептидов, причем в качестве ацилирующих агентов были использованы глицин, аланин, -аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, S-бензилцистеин, фенилаланин, триптофан, тирозин, лизин и глутаминовая кислота. Выходы были в пределах от 34 до 100%. При попытке получить этиловый эфир карбобензилокси-DL- e-рилглицина или этиловый эфир карбобензилокси-Ь-триптофил-глицина чистый препарат выделить не удалось [257]. [c.235]

Фосфитные смешанные ангидриды применялись для получения пептидов глицина, DL-аланина, DL-валина, L-лейцина, L-фенилаланина, L-тирозина и L-лизина. Возможность применения этого метода, по-видимому, такая же, как и метода со смешанными ангидридами на базе алкилугольных кислот. Можно ожидать, что выходы будут ниже среднего в случае производных L-серина, L-треонина, L-аспарагина и L-глутамина. Однако если применить обратный порядок добавления реагентов так, чтобы предпочтительно образовывался фосфитамид, а не смешанный ангидрид, то это должно дать возможность избежать этого затруднения. Пептиды на основе L-аспарагина были получены по амидному методу [66, 415, 416]. Этот метод применялся также для синтеза пептида из L-аргинина [23, 406] и ключевых промежуточных соединений окситоцина [417, 418] и аргининвазо-прессина [86]. [c.297]

Нет сомнения в том, что из гидролизатов белков могут быть получены высокоочищенные Ь-аминокислоты. Тем не менее продажные препараты аминокислот зачастую загрязнены аминокислотными примесями, которые могут быть источником экспериментальных ошибок. В связи с этим микробиологи при приготовлении сред для определения аминокислот посредством бактерий нередко предпочитают применять синтетические ВЬ-аминокислоты, а не Ь-изомеры, выделенные из белковых гидролизатов. Можно привести следующие примеры часто встречающихся загрязнений в полученных из белков препаратах лейцина и глутаминовой кислоты часто содержатся метионин, а в препаратах глутамина — аргинин и аспарагин препараты триптофана бывают загрязнены тирозином, а препараты тирозина — цистином. Выделенный из гидролизатов изолейцин обычно содержит лейцин, и наоборот. Развитие современных хроматографических методов в значительной степени упростило задачу выделения аминокислот, и повсеместное применение этих методов, несомненно, улучшит качество продажных препаратов аминокислот. [c.91]

Боннер и сотрудники [384] выделили мутант Neurospora rassa, нуждающийся для роста в изолейцине и валине, и это явилось отправной точкой для ряда исследований, посвященных биосинтезу названных аминокислот. Благодаря применению изотопных, ферментативных и генетических методов мы довольно хорощо осведомлены о главных ступенях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина. [c.353]

Специальных работ, посвященных тироцидину, за Тироцидин последнее время опубликовано не было. Однако в небольшом обзоре, касающемся применения метода распределительной хроматографии на бумаге приведены некоторые новые данные об этом антибиотике. Сообщается, что в состав его молекулы, повидимому, входят остатки двух трипептидов валил-орнитил-лейцина и аспарагил-глутамил-тирозина. В связи с этим [c.366]

Вследствие относительно высокой упругости паров соединений, содержащих фтор [50], газо-жидкостная хроматография применяется для разделения К-ТФА-эфиров ди-, три- и тетрапептидов, Газо-хроматографический анализ различных летучих производных коротких пептидов проводился рядом автором [51—56]. Бименом и Веттером, например, осуществлено хроматографическое разделение N-aцeтилиpoвaнныx аминоспиртов и полиаминов, полученных из лейцил-аланина, глицил-фенилаланина, фе-нилаланил-глицина, лейцил-аланил-пролина и лейцил-аланил-глицил-лейцина с последующим масс-спектрометрическим определением последовательности аминокислот в пептидных цепях [53]. Однако наибольшего успеха удалось достигнуть при применении, как и в случае разделения аминокислот, К-трифторацетилирован-ных метиловых эфиров (рис. 9). Указанный метод, по-видимому, имеет ограниченное применение при исследовании структуры пептидов [64] и степени рацемизации при их синтезе [55]. [c.267]

Для определения N-концевых групп пептидов и белков ус-пепшо используют наряду с динитрофенильными производными также фенилтиогидантоины аминокислот [346], которые можно разделять п идентифицировать хроматографией на бумаге [266] или тонкослойной хроматографией на силикагеле [584, 585]. Ванг и сотр. [711] сообщили о применении полиамидных слоев для разделения фенилтиогидантоинов (табл. 35). Распределение Rf очень хорошее, за исключением лейцина и изолейцина. [c.100]

Хроматографирование проводилось в изотермическом режиме в интервале температур 120—195° С с применением в качестве неподвижной жидкой фазы (НЖФ) 2% неопентилгликольсукци-ната (НПГС) на флюоронаке-80. В этих условиях не достигается разделение следующих пар метиловых эфиров аминокислот глицин—аланин, лейцин—изолейцин, фенилаланин—оксипролин. [c.8]

Гюильбо и Любрано [549] описали амперометрический метод определения некоторых L-аминокислот (цистеин, лейцин, аланин, тирозин, фенилаланин, триптофан и метионин), основанный на применении электрода с оксидазой L-аминокислоты. Электрод содержит оксидазу L-аминокислоты, которая удерживается на поверхности платинового электрода (Бекман 39273) с помощью целлофановой пленки и резинового кольца. Концентрацию образующейся по реакции типа (15.2) перекиси водорода определяют амперометрически при pH 7,8. [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология