Псевдоглобулины

Фиг. 20. Растворимость белков в растворах сульфата аммония, фибриноген II — гемоглобин III — псевдоглобулин IV—сывороточный альбумин С V-

Белки, которые растворимы в 50-процентном растворе сульфата аммония, относят к альбуминам те белки, которые выпадают в осадок при доведении концентрации сульфата аммония до 50% от насыщения, называют глобулинами. Глобулины в свою очередь делят на нерастворимые в чистой воде эуглобулины и растворимые в воде псевдоглобулины. [c.60]

Жидкость крови, свободная от клеток, носит название плазмы крови. На долю плазмы приходится около 55% общей массы крови. В ней растворены сахара, гормоны, витамины, соли и прочие низкомолекулярные вещества, а также многочисленные белки крови. Иммунологи, как правило, имеют дело не с плазмой, а с сывороткой крови. Так называют плазму, освобожденную от фибриногена. Ее очень просто получить, если дать крови в пробирке свернуться в отсутствие антикоагулянтов и удалить образовавщийся сгусток центрифугированием (предварительно его надо отделить от стенки стеклянной пробирки, к которой он прилипает). Основную массу белков сыво тки составляют альбумины и глобулины. Это грубое деление белков сыворотки на два класса было первоначально введено, исходя из различия в их растворимости. Глобулины осаждаются полунасыщен-ным раствором сульфата аммония (- 2 М), а альбумины в нем растворимы. По растворимости же глобулины иногда подразделяют на эуглобулины ( истинные глобулины), нерастворимые в дистиллированной воде, и псевдоглобулины — в ней растворимые. [c.83]

Метод высаливания, как известно, позволяет разделить сыворотку на три фракции альбумин, эуглобулин и псевдоглобулин. С введением электрофореза стало возможным выделять для повседневного клинического анализа по меньшей мере пять белковых фракций сыворотки альбумин, а-1 -,а-2-,р- и 7-глобулины. [c.9]

В одной из классификаций предлагалось группировать белки на основе их растворимости в различных растворителях. Те, которые растворялись при 50%-ном насыщении раствором сульфата аммония, называли альбуминами те же, которые в этих условиях выпадали в осадок, были названы глобулинами. Последние разделили на псевдоглобулины, растворимые в свободной от солей воде, и эуглобулины, которые в ней не растворялись и могли находиться в растворе только при наличии в нем некоторого количества солей. Однако явление растворимости в солевых растворах очень сложно, здесь играют роль pH среды и температура не ясно, какие структурные элементы молекул белков и как они влияют на него. [c.36]

Наиболее активные препараты Т. г. пмеют мол. вес порядка 26 ООО—31 ООО, их активность до 60 МЕ/льг, изоэлектрич. точка находится в интервале pH 8,0— 9,0. Т. г. очень хорошо растворим в воде, водноспиртовых и водноацетоновых смесях, содержащих соли по свойствам относится к псевдоглобулинам (см. Глобулины). Высокоочищенные препараты Т. г. содержат [c.88]

Сывороточный псевдоглобулин лошади. ............. 9 [c.145]

Различия в растворимости белков послужили основой для классификации белков по группам [10а, 191], но в дальнейших исследованиях были обнаружены многие белки с промежуточной растворимостью (например, псевдоглобулины), которые нелегко было отнести к какому-либо одному из установленных вначале классов. В целях классификации пытались использовать также отличия в химическом составе белков, относящихся к различным классам [191] однако некоторые из предложенных отличительных признаков оказались неудовлетворительными (например, яичный альбумин содержит как фосфатную, так и углеводную группы [108]). [c.41]

По классификации белков, основанной на их растворимости, принятой в 1907-1908 гг. (и используемой до сих пор) альбуминами называются белки, растворимые в воде и солевых растворах. При этом строгих границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах, т.к. существуют глобулины, легко растворимые в воде (псевдоглобулины) и нерастворимые в воде, свободной от солей (эуглобулины). Как альбумины, так и глобулины не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот, как, например, у основных протаминов, богатых аргинином, или у структурных белков склеропротеинов (составляющих шерсть, кожу и т.д.), имеющих повышенное содержание глицина, аланина и пролина. Однако у этих белков физиологические функции существенно различаются. [c.548]

Применяя соли в разных концентрациях, можно высаливать различные фракции белков при малой концентрации солей оса-ждаются наиболее крупные, тяжелые и обладающие наименьшим зарядом частицы, при повышении концентрации солей выпадают все более мелкие и устойчивые белковые фракции. Так, в растворе 33%-ного (ЫН4)з504 выпадают имеющие наибольший молекулярный вес белки сыворотки крови — эйглобулины, при 50% -ной концентрации— псевдоглобулины, при 100%-ной—самые легкие — альбумины. Применяя промежуточные концентрации солей, южнo получить и больше белковых фракции, имеющих различное биологическое значение. [c.184]

Глобулины. Сывороточные глобулины при высаливании нейтральными солями можно разделить на 2 фракции —эуглобулины и псевдоглобулины. Фракция эуглобулинов в основном состоит из у-глобулинов, а фракция псевдоглобулинов включает а-, 3- и углобулины, которые при электрофорезе, особенно в крахмальном или полиакриламидном геле, способны разделяться на ряд подфракций. а- и 3-Глобулиновые фракции содержат липопротеины, а также белки, связанные с металлами. Большая часть антител, содержащихся в сыворотке, находится во фракции у-глобулинов. При снижении уровня белков этой фракции резко понижаются защитные силы организма. [c.571]

В 1878 г. Хаммарстену удалось с помощью высаливания насыщенным сульфатом магния отделить глобулины от альбуминов сыворотки. Это открытие резко изменило существовавшее тогда представление о сывороточных белках. Применение сульфата магния положило начало целой серии методов фракционирования белков путем высаливания. В течение нескольких десятилетий процедура высаливания была единственно доступной как в клинических, так и в научных исследованиях белков крови. На этом этапе сывороточные белки крови были охарактеризованы по их растворимости в воде и в растворах солей разной концентрации. На основании этих данных стали различать нерастворимую в воде фракцию— эуглобулин и расгворшые — псевдоглобулин и альбумин. [c.8]

Мак-Бэн и Джеймсон [20] показали, например, что если учитывать, что глобулин не является однородным продуктом, а состоит из трех форм (эуглобулина, псевдоглобулина и обычного глобулина), то к данной системе приложимо правило фаз. Это является прекрасным подтверждением высказанного Зеренсеном объяснения экспериментальных данных, полученных Харди [21] и Мелланби [22] по аномальной растворимости глобулинов. [c.252]

Состав системы растворителей на колонке с сефадексом G-25 можно изменить таким образом, что некоторые компоненты станут нерастворимыми и благодаря этому задержатся на колонке, в то время как растворимые компоненты будут элюироваться. Подобное явление имеет место, например, при дифференцировании по В. Эпштейну и М. Тану [152] так называемых эуглобулинов и псевдоглобулинов сыворотки человека. Если образец сыворотки в 1М поваренной соли поместить на колонку с G-25, уравновешенную предварительно очень разбавленным буфером, и элюировать тем же самым буфером, то вначале белки отделяются от соли. Хорошо растворимые в разбавленном растворе соли псевдоглобулины (главная часть белков сыворотки) элюируются с колонки гораздо раньше, чем Na l. Однако эуглобулины, отделившись от соли, становятся нерастворимыми. При дальнейшем элюировании они вновь растворяются в солевом растворе и так далее. В итоге они выходят с колонки вместе с фронтом поваренной соли. Порат [153] развил этот принцип дальше. Вначале в колонке с сефадексом G-100 создают возрастающий градиент концентрации соли (сверху вниз). Если теперь на колонку нанести смесь белков и элюировать водой, то компоненты смеси будут мигрировать быстрее, чем будет изменяться градиент соли. Таким образом, белки в соответствии с их растворимостью в солевых растворах выпадают в осадок в разных местах колонки, вновь растворяются по мере сдвига градиента и так далее. Таким путем (т. е. зонным осаждением) можно разделить белки одинаковых размеров, но с различной растворимостью. [c.200]

А — яичный альбумин, Б — псевдоглобулин лошади (Мойер) [c.206]

В соответствии с этим глобулины определялись также как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде [2]. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины, нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков некоторые из растительных глобулинов, так называемые проламины, растворимы в разбавленном водой спирте. Одни авторы выделяют проламины в отдельную группу белков, другие считают их подгруппой глобулинов. [c.171]

Уже давно известно, что антитела находятся в глобулиновой фракции иммунной сыворотки. Это наблюдение послужило основой для представления о том, что антитела в большей или меньшей степени рыхло связаны с сывороточными глобулинами. Если иммунную сыворотку фракционировать при помощи сернокислого аммония, то антитела обнаруживаются главным образом во фракции у-глобулинов [30]. Фракционирование глобулиновой фракции этиловым спиртом показало, что антитела присутствуют во фракциях 11-1, П-2 и П-3, а также во фракции ПМ [31]. Некоторые антитела осаждаются вместе с эвглобулинами при диализе против дестиллированной воды, другие же антитела обнаруживаются во фракции псевдоглобулинов [32]. Как правило, иммунная сыворотка содержит больше у-глобулинов, чем нормальная сыворотка. Кроме а-,, 8- и у-глобулинов, присутствующих и в нормальной сыворотке, иммунная сыворотка иногда содержит также новую фракцию (Т), которая при электрофорезе движется между р- и у-фракциями. Т-фракция также содержит антитела [33, 34]. Исследования последних лет показали, что сыворотка многих новорожденных животных, например жеребят [35] или кроликов [36], бедна глобулинами. Это хорошо согласуется с тем фактом, что в сыворотке новорожденных животных антитела отсутствуют [37]. [c.335]

Растворимость белка зависит от отношения числа неполярных гидрофобных групп к числу полярных гидрофильных групп в молекуле, от их взаимного расположения и от результирующего дипольного момента. Заряженные полярные группы электростатически взаимодействуют друг с другом как внутри одной и той же молекулы, так и межмолекулярно, однако в воде эти силы благодаря высокой диэлектрической постоянной убывают и возникает повышающее растворимость взаимодействие между полярными группами и молекулами воды. Альбумины и псевдоглобулины очень легко растворимы в воде, так как в этом случае взаимодействие между белком и растворителем сильнее, чем взаимодействие между соседними молекулами белка. Эвгло-булины в воде нерастворимы, поскольку здесь более сильным является взаимодействие между молекулами белка. Добавление к воде такого растворителя как этиловый спирт снижает диэлектрическую постоянную и вместе с тем приводит к замене части молекул воды. Благодаря этому белки, очень хорошо растворимые в воде, в водно-спиртовых смесях растворяются гораздо хуже. Например, растворимость яичного альбумина или карбо-ксигемоглобина лошади [193] в 25%-ном этиловом спирте при —5° составляет всего лишь небольшую долю их растворимости в воде. (При таких концентрациях этилового спирта денатурацию предотвращают хранением раствора при возможно более низкой температуре.) [c.42]

В системе, содержащей достаточное для понижения растворимости многих присутствующих в ней белков количество этилового спирта, надлежащее регулирование величины рН и ионной силы можно использовать для разделения белков, отличающихся ОБОИМИ изозлектрическими точками и способностью переходить в раствор под влиянием нейтральных солей. Разделение растворимых в воде псевдоглобулинов и альбуминов можно осуществить путем осаждения их в изозлектряческой точке при малых значениях ионной силы раствора. Для фракционирования плазмы крови человека и быка на основе указанных принципов было разработано и применено, в ряде случаев весьма большом масштабе, значительное число конструктивных вариантов указанного способа [12, 19, 30, 51, 180, 181, 192]. Детали этих методов, [c.62]

Хотя различия растворимости белков в тех или иных растворителях неоднократно использовались для их классификации, тем не менее ни одна из предложенных до сих пор схем классификации не может считаться достаточно удовлетворительной. Впервые фракционирование растворимых белков было произведено путем высаливания сернокислым аммонием. Фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при полунасыщении раствора, была названа глобулином фракция, осаждаемая сернокислым аммонием при более высоком проценте насыщения, получила название альбумина. Впоследствии было найдено, что фракция глобулина при диализе дает осадок, тогда как альбумин остается в растворе даже в отсутствие солей. В соответствии с этим глобулины определялись так же, как белки, растворимые в растворах нейтральных солей, но нерастворимые в чистой воде. В настоящее время мы, однако, знаем, что только некоторые из белков, входящих во фракцию глобулинов, так называемые эвглобулины нерастворимы в чистой воде, другие же белки этой фракции, так называемые псевдоглобулины, хорошо растворяются в чистой воде. Глобулиноподобные белки были выделены не только из животных тканей, но также и из семян злаков некоторые из этих белков, так называемые проламины, растворимы в водном спирте. Одни авторы выделяли проламины в отдельную группу белков, другие считали их подгруппой глобулинов . [c.257]

Из лактоглобулина выделены иммунные глобулины, эвглобулин и псевдоглобулин. Молочные альбумины и глобулины осаждаются при нагревании или высаливании. [c.180]

Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, но растворяются в разбавленных солевых растворах, осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония, а также при разведении их растворов больщим количеством воды и при диализе. К глобулинам относятся эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солп, и псевдоглобулины, способные растворяться в чистой воде. Наиболее распространенные представители фибриноген плазмы крови, глобулины сыворотки крови (а-, 5-, -глобулины), среди углобулинов — антитела, вырабатываемые животнкм организмом в процессе иммуногенеза, овоглобулин из яичного желтка, глобулины молока (лактоглобулин), глобулины мышечной ткани. В растительном мире глобулины составляют большую часть белка многих семян, особенно бобовых и масличных культур. [c.53]

Скиталось, что многие фракции, выделенные из сыворотки, являлись результатом изменения сыворотки в процессе их выделе-ВИЯ. Хотя работы с ультрацентрифугой и дали много ценных сведений (см. т. II, гл. XX) относительно природы сыворотки и ее белков в нормальных и патологических условиях, лишь Тизелиусу удалось найти простой и точный метод разделения и отбора фракций сыворотки. Тизелиус обнаружил, что необработанная человеческая сыворотка без добавления осаждающих солей начинает разделяться в электрическом поле на четыре компонента. Было найдено, что наиболее быстрый из этих компонентов является альбумином, а три более медленных компонента соответственно а-, р- и 7- глобулинами. Фибриноген появляется в плазме между 8- и 7- глобулинами. Было обнаружено, что сыворотки ряда животных дают похожие, хотя и специфические, электрофоретические изображения [39, 40]. После электрофоретического выделения отдельные компоненты сыворотки при повторном измерении проявляют те же электрические подвижности, которые были обнаружены и в. цельной сыворотке. Это является важным доказательством того, что в сыворотке находятся индивидуальные компоненты и что сыворотка не является равновесной смесью компонентов. Невозможно, однако, переоценить значение состава буферного растворителя для получаемых электрофоретических изображений, так как число, относительная величина и подвижность компонентов, а также контуры и симметричность изображений возрастающих и убывающих границ являются функцией применяемого электролита. На рис. 168 представлены результаты электрофоретического анализа фракций, полученных из патологической и нормальной сывороток. Фильтрат после добавления 13,5% сульфата натрия представляет собой фракцию, полученную после удаления эуглобина, 17,4%-ный фильтрат—фракцию лосле удаления псевдоглобулина I, 21,5%-ный фильтрат—фракцию после удаления всех белков за исключением альбумина. Значительные количества а-и р-глобулина остаются с альбумином. Подобг яые же результаты были получены Коном и другими исследователями [42] при применении различных солей. Мур и Линн [43] определили соотношения альбумина и глобулина А С для 25 [c.375]

При очистке IgG с помощью ионообменной хроматографии неизбежны ощутимые потери. Во-первых, по степенн растворимости в растворах низкой ионной силы IgG, как и ряд других сывороточных глобулинов, состоит из двух видов молекул высокорастворимых, образующих фракцию псевдоглобулинов, и мало растворимых, составляющих фракцию эуглобулинов. Антитела распределены в обеих фракциях. Однако из-за особенностей техники ионообменной хроматографии (проведение процедуры с использсванием растворов низкой ионной силы) фракция эуглобулинов теряется. Во-вторых, в силу значительной неоднородности IgG по электрическому заряду (изоэлектрические точки в диапазоне pH 6,6— 7,6) часть молекул связана с ионообменником даже при хроматографии в буфере pH 6,8—7,2. В результате общий выход IgG едва превышает 50%- [c.240]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.9 , c.76 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.171 , c.335 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.9 , c.76 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.43 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.43 ]

Иммунология (0) -- [ c.59 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология