Мембраны рецепторный белок

Как может связывание гормона с рецептором на наружной поверхности клеточной мембраны влиять на хим.ические процессы внутри клетки Весьма вероятно, что в некоторых случаях рецептор пронизывает мембрану насквозь и контактирует с ферментом, связанным с внутренней поверхностью мембраны Изменение конформационного состояния рецепторного белка, обусловленное связыванием гормона, мо- [c.386]

Медиатор диффундирует через синаптическую щель и воздействует на постсинаптическую метку, присоединяясь к рецепторным белкам постсинаптической мембраны. [c.101]

Мембранный механизм действия редко встречается в изолированном виде. Он заключается в том, что гормон взаимодействует с рецепторными белками мембраны клетки, изменяя их конформацию, в результате из- [c.292]

Белки-переносчики внешней мембраны клетки являются также рецепторами, узнающими определенные ионы и взаимодействующими с ними. Такие чувствительные к отдельным веществам участки разбросаны по поверхности клетки или собраны в небольшие зоны. Роль многих клеточных рецепторов заключается не только в связывании специфических веществ, но и в передаче сигналов с поверхности внутрь клетки. Например, при действии гормона на клетку цепь событий развертывается следующим образом молекула гормона специфически взаимодействует с рецепторным белком мембраны и, не проникая в клетку, активирует фермент, синтезирующий цАМФ. Последний активирует или ингибирует внутриклеточный фермент или группу ферментов (см. главу 9). [c.448]

Фрагмент СЗЬ, образующийся как при классическом, так и при альтернативном пути, обладает рядом важных свойств. Как мы уже видели, он активирует альтернативный путь с образованием добавочных количеств СЗЬ и связывает С5, обеспечивая расщепление его СЗ-конвертазой. Однако комплемент работает не только на образование комплексов, атакующих мембраны СЗЬ играет еще и третью важную роль он присоединяется к специфическим рецепторным белкам на макрофагах и нейтрофилах и повышает способность )тих клеток фагоцитировать ту микробную клетку, к которой уже присоединился СЗЬ. Таким образом, СЗЬ вносит решающий вклад в защиту от бактерий, независимую от лизиса клеток под действием комплемента. [c.257]

Хотя мембрана дендритов и тела большинства нейронов богата рецепторными белками, она содержит очень мало потенциал-зависимых натриевых каналов и поэтому относительно невозбудима. Одиночные ПСП, как правило, не приводят к возникновению потенциала действия. Каждый пришедший сигнал точно отображается величиной градуального ПСП, которая уменьшается по мере удаления от входного синапса. Если сигналы одновременно приходят к синапсам, находящимся на одном и том же участке дендритного дерева, то общий ПСП будет близок к сумме индивидуальных ПСП, причем тормозные ПСП будут учитываться с отрицательным знаком В то же время суммарное электрическое возмущение, возникшее в одном постсинаптическом участке, будет распространяться на другие участки благодаря пассивным кабельным свойствам мембраны дендрита. [c.320]

Быть может, такое устройство чем-то эффективно, поскольку хеморецепторы насекомых организованы подобным же, хотя и более специализированным образом. Характерная структура, заключающая рецепторы у этих животных, называется сенсиллой. Это образование из измененной кутикулы имеет форму стерженька, ямки, пластинки, ячейки или волоска. Лучше всего изучены волооки их клеточное строение рассмотрено в главе 10. На рис. 12.3Б видно, что тела рецепторных клеток лежат у основания волоска, а их дистальные отростки входят в волосок и тянутся до его кончика. Эти отростки считаются дендритами, хотя в действительности это реснички (как у нематоды), содержащие набор микротрубочек (9+2). На кончике находится отверстие поры, покрытое маленькой капелькой вязкой жидкости (рис. 12.3В), Молекулы стимулирующего вещества диффундируют в эту жидкость через пору и соприкасаются с дендритными кончиками. Считается, что здесь эти молекулы связываются с рецепторными белками, которые затем вызывают изменение в проводимости мембраны это стадия сенсорного преобразования. К сожалению, пока еще мало что известно об этих механизмах. [c.292]

Накопление мутаций в определенном гене, контролирующем структуру рецептора бактерии, может привести к нарушению какой-то функции клеточной мембраны, а длительная мутационная изменчивость соответствующего рецепторного белка фага может понизить его стабильность и вместе с тем стабильность частицы фага в целом. Первое из предположений подтверждается частой встречаемостью среди бактериальных фагоустойчивых адсорбционных мутантов форм, несущих изменения и других признаков (мутации с плейотропным эффектом), например скорости деления, устойчивости к антибиотикам, проницаемости и др. Не исключена и возможность возникновения в ходе последовательного отбора фагоустойчивых мутантов бактерий и преодолевающих их устойчивость мутантов фага таких форм белков в адсорбционном аппарате фага, которые могут обладать цитотоксическим эффектом, проявляемым при контакте с клеткой, что предотвратит последующий продуктивный цикл. [c.201]

Наличие конформационных изменений рецепторного белка было доказано тем, что после связывания лиганда менялась флуоресценция остатков триптофана. Наблюдались также фосфорилирование и дефосфорилирование белков иостсинаптиче-ской мембраны (холинэргической и др.). Однако корреляцию наблюдаемых конформационных изменений или реакций фос- [c.204]

Подобно ацетилхолину, катехоламины высвобождаются из пресинаптической мембраны посредством экзоцитоза и связываются постсинаптически с рецепторными белками. Эти рецепторы, видимо, не связаны непосредственно с ионными каналами, как в случае никотиновых ацетилхолиновых рецепторов, а вместо этого взаимодействуют с ферментом аденилатциклазой, продукт которой, вторичный мессенджер сАМР, в дополнение к другим своим функциям опосредованно регулирует ионную проницаемость постсинаптической мембраны. Такое взаимодействие с рецептором может носить либо активирующий, либо ингибиторный характер, что приводит к увеличению или снижению концентрации сАМР в клетке-мишени. [c.220]

Рис, 9.7. Три уровня исследования рецептора. В качестве примера был выбра никотиновый ацетилхолиновый рецептор из электропластинки электрического угря, а — электрофизиологическое изучение интактной клетки препарата, предложенного Нахманзоном и Шоффениелсом б — исследование функций рецептора (связывания лиганда и выход меченого натрия по методу Касай и Шаи же) с использованием везикулярных фрагментов постсинаптической мембраны , в — изучение связывания лиганда L с очищенным рецепторным белком. [c.258]

Ацетилхолиновый рецептор регулирует ионную проницаемость постсинаптической мембраны, вероятно, посредством кон-формацпонного изменения рецепторного белка. Данные о конформационных изменениях после связывания лиганда были получены Путем измерения внутренней (триптофан) и внешней флуоресценции (в последнем случае может быть использован в качестве флуоресцентной репортерной группы местный анестетик хинакрин см. рис. 8.11). [c.263]

После завершения котрансляционного транспорта рецепторные белки мембраны освобождаются и могут функционировать в плоскости мембраны [c.57]

НОИ последовательности за счет эндопротеолиза Во втором случае сигнальная последовательность полной полипептидной цепи вместе с рецепторными белками мембраны формирует поры Белок развертывается и происходит перемещение (транслокация), сопровождаемая удалением сигнальной последовательности [c.59]

Нервные сигналы переходят от клетки к клетке через синапсы, которые могут быть электрическими (щелевые контакты) или химическими. В химическом синапсе деполяризация пресинаптической мембраны в результате прибытия нервного импульса открывает потенциал-зависимые кальциевые каналы, вызывая тем самым приток Са в клетку, что приводит к освобождению нейромедиатора из синаптических пузырьков. Медиатор диффундирует в синаптическую щель и связывается с рецепторными белками в мембране постсинаптической клетки в конечном итоге медиатор удаляется из синаптической щели путем диффузии, ферментативного расщепления или обратного поглощения выделившей его клеткой. Через рецепторные белки, образующие лиганд-зависимые каналы, реализуется быстрый постсинаптический эффект нейромедиатора-открытие каналов приводит к возникновению возбуждающего или тормозного постсинаптического потенциам в соответствии с ионной специфичностью каналов. При участии рецепторов, сопряженных с ферментог ми, например с аденилатциклазой, обычно осуществляются медленные и более продолжительные эффекты. [c.111]

Объединим теперь описанные выше явления и проследим цепь событий, в результате которых адреналин стимулирует в печени распад гликогена до глюкозы, поступающей в кровь (рис. 25-11). Адреналин достигает поверхности клеток печени, где он связывается со специфическим адренорецептором. Связывание адреналина (который никогда не входит внутрь клетки) вызывает изменение рецепторного белка. Это изменение каким-то образом передается через мембрану и включает аденилатциклазу, связанную с внутренней поверхностью клеточной мембраны. Теперь активированная аденилатциклаза начинает превращать АТР в сАМР-вторичный передатчик, причем концентрация сАМР в цитозоле быстро достигает максимума, равного 10 М. Образованный сАМР в свою очередь связывается с регуляторными субъединицами протеинкиназы, что приводит к высвобождению ферментативно активных каталитических субъединиц протеинкиназы. Далее активированная протеинкиназа катализирует фосфорилирование посредством АТР неактивной дефосфорилированной формы киназы [c.791]

Кора надпочечников вьщеляет стероидные гормоны (кортикостероиды) двух типов (табл. 17.12). Все они образуются из общего предшественника холестерола (холестерина), который может синтезироваться в самой коре и поглошается из крови, когда он поступает в организм с пищей. Будучи жирорастворимыми соединениями, стероидные гормоны диффундируют через клеточные мембраны и связываются с рецепторными белками в цитоплазме. Затем образовавшиеся комплексы транспортируются в ядро, где присо- [c.345]

Эти реакции лежат в основе генерации так называемых рецепторных потенциалов, которые возбуждают постсинаптические мембраны воспринимающих нейронов (Wald, 1968 Этингоф, Остапенко, 1971). Механизм восприятия других сенсорных раздражений остается невыясненным. Предполагается, что и в других случаях раздражение воспринимается специфичным рецепторным белком, в функции которого ведущую роль должна играть его особая простетическая группа. [c.8]

Передача импульсов возбуждения с периферии в центр связана с деполяризацией постсинаптической мембраны. Медиаторная роль ацетилхолина заключается, с одной стороны, в изменении физико-химических свойств рецепторного белка, а с другой, в выключении работы ферментов, катализирующих активный транспорт. Это выражается, во-первых, в снижении диэлектрического инкремента мембран (Гоциридзе, 1963) и, во-вторых, в торможении Na , К -АТФазы — фермента, ответственного за градиент концентрации ионов (Кометиани, 1970). Как только ацетилхолин распадается, снова начинает работать натриевый насос, и мембрана поляризуется. [c.8]

Процесс созревания яйцеклетки лучше всего изучен у амфибий. У этих животных гонадотропины, находящиеся под контролем гипофиза, действуя на окружающие ооциты фолликулярные клетки, инициируют выделение последними стероидного гормона прогестерона. Подобно другим стероидным гормонам, прогестерон диффундирует через плазматические мембраны большинства клеток-мишеней и связывается с внутриклеточными рецепторными белками, регулирующими транскрипцию снецифических генов (см. разд. 12.2.1). Однако в созревании ооцита прогестерон, но-видимому, участвует иначе полагают, что он связывается с рецепторными белками плазматической мембраны. При этом происходит инактивация аденилатциклазы плазматической мембраны ооцита. в результате чего снижается концентрация циклического АМР в цитозоле и соответственно активность сАМР-зависимой протеинкиназы (А-киназы, см. разд. 12.4.1). [c.32]

Нервные сигналы передаются от клетки к клетке через синапсы, которые могут быть электрическими (щелевые контакты) или химическими. В химическом синапсе в результате деполяризации пресипаптической мембраны поо действием нервного импульса открываются потенциал-зависимые кальциевые каналы, что приводит к притоку ионов Са, которые в свою очередь вызывают высвобождение нейромедиатора из синаптических пузырьков путем экзоцитоза. Медиатор диффундирует через синаптическую щель и связывается рецепторными белками в мембране постсинаптической клетки. Из синаптической щели медиатор быстро удаляется путем диффузии, ферментативного расщепления или ж всасывания окончанием аксона или глиальными клетками. Рецептори, пейромедиаторов можно подразделить на связанные и не связанные [c.318]

Известны два общих способа создания внутриклеточного сигнала поверхностными рецепторами. Один из них состоит в активации или инактивации фермента, связанного с плазматической мембраной. В некоторых случаях этот фермент катализирует образование растворимого внутриклеточного медиатора, изменение концентрации которого служит сигналом. Важное место среди таких ферментов занимает аденилатциклаза, катализирующая синтез циклического АМР (сАМР) из АТР на внутренней стороне плазматической мембраны (рис. 13-19). В других случаях активируемый внеклеточньил лигандом фермент прямо фосфорилирует клеточные белки. Например, фактор роста эпидермиса ФРЭ) стимулирует деление эпидермальных и многих других клеток, присоединяясь к рецепторному белку клеточной поверхности. Рецепторами здесь служат протеинкиназы (или тесно ассоциированные с ними белки) фермент, активируясь при связывании с ФРЭ, переносит фосфат с АТР на тирозильные остатки определенных клеточных белков, в том числе на сам ре- [c.262]

Таким образом, для активации аденилатциклазы необходимы по меньшей мере три белка плазматической мембраны, которые взаимодействуют в сле-дуюшей последовательности 1) присоединение гормона к рецепторному белку изменяет конформацию рецептора, позволяя ему связаться с G-белком при столкновении с ним в липидном бислое и активировать его 2) теперь G-белок приобретает способность связывать на своей цитоплазматической стороне GTP (вместо GDP) присоединение GTP изменяет конформацию G-белка, и он становится способным активировать молекулу аденилатциклазы, что ведет к синтезу сАМР 3) G-белок завершает цикл, гидролизуя связанный им GTP до GDP, и в результате аденилатциклаза возвращается в исходное неактивное состояние. Одна из моделей этого процесса сопряжения показана на рис. 13-23. [c.267]

Внешний сигнальный агент, называемый первичным мессенджером, как правило, не проникает внутрь клетки, а специфически взаимодействует с рецепторами наружной клеточной мембраны. В качестве первичных мессенджеров выступают различные химические соединения (гормоны, нейромедиаторы) или физические факторы (квант света). Однако гидрофобные стероидные и тиреоидные гормоны способны диффундировать через липидный бислой внутрь клетки и связываться с растворимыми рецепторными белками. Если внешняя сигнальная молекула воздействует на рецепторы клеточной мембраны и активирует их, то последние передают полученную информацию на систему белковых компонентов мембраны, называемую каскадом передачи сигнала. Мембранные белки каскада передачи сигнала подразделяют на белки-преобразователи, связанные с рецепторами, и ферменты-усилители, связанные с белками-преобразователями и активирующие вторичные внутриклеточные мессенджеры, перено- [c.64]

Клеточные рецепторы принадлежат к числу мембранных белков. Участок молекулы рецептора, пронизывающий цитоплазматическую мембрану, построен из неполярных аминокислот, в силу чего между (П1м и липидныуп компонентами мембраны осуществляются гидрофобные взаимодепствия. Помимо них рецепторные белки образуют в ряде случаев ковалентные сложноэфирные связи с остатками фосфорной кислоты фосфолипидов мембраны (рис. 1). Тесная связь рецепторного белка с клеточной мембраной диктует необходимость использования для выделения рецепторов солюбилизирующих мембрану детергентов. С целью дополнительной очистки в ряде случаев прибегают к удалению из препаратов рецепторных белков ковалентно присоединенных к ним комг-оиентов клеточной мембраны. [c.8]

Поскольку лигандсвязывающие участки рецепторов расположены во внеклеточных доменах этих белков, в настоящем разделе мы рассмотрим строение именно этих районов. В табл. 2 представлены данные о размерах внеклеточных частей различных рецепторных белков в сравнении с размерами всего белка. Обращает на себя внимание большая степень сходства размеров внеклеточных районов различных по специфичности рецепторов при большом разнообразии их по размеру внутриклеточных районов (см. табл. 1). Если сходство рецепторов по протяженности их внутримембранных участков не удивительно (оно определяется толщиной клеточной мембраны), то сходство размеров внеклеточных районов уже само по себе наводит на мысль о существовании единого принципа структурной организации этих районов полипептидных цепей рецепторных белков. [c.57]

Клеточные рецепторы, как и другие компоненты цитоплазматической мембраны, подвергаются обновлению за счет даспада существующих структур и их новообразования. Эти процессы в случае стационарного состояния клеточного метаболизма находятся в равновесии, вследствие чего содержание рецепторных белков остается в каждую, единицу времени посто ным. [c.77]

Представляется, что описанные выше изменения скорости полуобмена иммуноглобулиновых рецепторов лимфоцитов отражают закономерности обмена самых различных по специфичности рецепторов как лимфоцитов, так и других клеток. Наблюдаемое при активации клеток ускорение обмена рецепторов может быть связано с их агрегацией на клеточной поверхности она подобна агрегации, происходящей при сшивании рецепторов мультивалентным лигандом (см. гл. 1) или антителами, направленными против рецепторного белка (см. гл. 1 и 4), Электронно-микроскопический анализ активированных митоге-нами лимфоцитов подтверждает факт изменения равномерного распределения мембранных структур у этих клеток, формирование кластеров и последующий отрыв от клетки агрегатов мембранных белков вместе с участками клеточной мембраны (С. Быковская и др., 1985). [c.78]

Как известно, положение рецепторного белка в мембране клетки не является постоянным, он как бы плавает в ней, медленно перемещаясь в плоскости мембраны (J. S hlessinger, 1980). В ходе этих перемещений ранее разобщенные рецептор и комплементарный ему антирецептор могут сблизиться и прореа-гировать посредством своих внеклеточных участков. Это приведет к формированию микроагрегатов, способных за счет активации мембранных ферментов обеспечить локальное снижение микровязкости мембр.ади. Следствием его будет ускоренное формирование в этом участке более крупных агрегатов рецепторов данного типа и последующий их сброс с клеточной поверхности. Правомерно предположить, что индивидуальные скорости обме-на рецепторов каждого типа зависят от плотности на клеточной поверхности молекул как рецептора, так и антирецептора. А их соотношение не обязательно должно быть равно единице. [c.81]

Все составные части аденилатциклазного комплекса являются интегральными белками мембран. Они имеют на своей поверхности гидрофобные участки, о чем свидетельствует связывание этих белков с неионными детергентами. В результате гидродинамических исследований детергентных экстрактов мембран было показано, что yV-белок имеет сравнительно небольшую гидрофобную-зону, так как ои связывает меньшее количество детергента [16, 17], чем каталитический [4, 18] или рецепторный белок [4]. В эритроцитах человека iV-белок обнаруживается на внутренней поверхности плазматической мембраны [19], однако какая-то часть его все же связана с липидным бислоем, так как селективные агенты, высвобождающие из мембран неинтегральные белки не способны полностью солюбилизировать N-белок [16, 20]. Каслов с сотр. предполагают, что Л -белок имеет вытянутую форму и пронизывает мембрану таким образом, что его гидрофобный участок связывается с липидным бислоем, тогда как гидрофильная часть экспонирована в цитоплазму [16]. О прочной связи с бислоем каталитического и рецепторного белков может свидетельствовать тот факт, что хорошая реконструкция стимулируемой катехоламинами аденилатциклазной активности происходит только в тех случаях, когда в солюбилизированном виде находится Л -белок, а каталитический белок и рецептор встроены в мембрану [8]. [c.95]

ТЬчкой приложения действия паратгормона являются рецепторные белки плазматической мембраны клеток-мишеней и зависимая от них активация аденилатциклазы, в результате чего в клетках повышается содержание цАМФ (см. ниже). Это сопровождается усилением протеинкиназных реакций, активированием мембранно-связанной Са -зависимой АТФазы, что приводит к перераспределению кальция в компартментах клетки и, в конечном счете, между, тканями и органами. [c.454]

В более ранних экспериментах для объединения рецепторных белков с молекулами аденилатцик тазы использовали не пересадку рецепторов, а слияние клеток. Клетки с рецепторами адреналина, содержащие инактивированную (нагреванием или химической обработкой) аденилат-циклазу, сливали с клетками без рецепторов, но с интакт-ной циклазой. Через несколько минут после слияния такие гетерокарионы реагировали на адреналин значительной активацией аденилатциклазы, что тоже указывает на способность рецепторов одной клеточной мембраны к функциональному взаимодействию с молекулами аде- [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология