Лизин тканей

Необходимо учесть, что аргиназа содержится в печени только тех организмов, которые экскретируют мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. Очень незначительное количество аргиназы выявлено в почках и мозговой ткани. Аргиназа относится к аллостерическим регуляторным ферментам, ее ингибитором является орнитин и лизин. [c.394]

Аминоадипиновая кислота. В опытах с лизином, меченным радиоактивным углеродом (С ) и в е-положении, был показан своеобразный механизм распада лизина в ткани печени. [c.349]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Биологическая роль. Витамин С, вероятнее всего, участвует в окисли-тельно-восстановительных процессах, хотя до сих пор не выделены ферментные системы, в состав простетических групп которых он входит. Предполагают, что витамин С участвует в реакциях гидроксилирования пролина и лизина при синтезе коллагена, синтезе гормонов коры надпочечников (кортикостероидов), аминокислоты триптофана и, возможно, в других реакциях гидроксилирования. Имеются доказательства необходимости участия витамина С в окислительном распаде тирозина и гемоглобина в тканях. [c.239]

L-Пипеколиновая кислота встречается в свободном состоянии в растительных тканях значительные количества ее найдены в растениях семейства бобовых [273—275]. Пипеколиновая кислота является продуктом обмена лизина (стр. 427). [c.57]

Восемь незаменимых аминокислот применяют для восполнения питания людей, страдающих белковым истощением для нормального взрослого неловека рекомендуется доза, 1—-2 г аминокислот в день. К корму домашней птицы, состоящему в основном из пшеницы, добавляют лизин. Этс усиливает рост и развитие тканей животных. [c.658]

Много лет назад было установлено, что к числу продуктов, образующихся при росте бактерий, принадлежат некоторые амины. Так, например, из продуктов роста бактерий на средах, содержащих орнитин, лизин, тирозин или глутаминовую кислоту, были выделены соответственно путресцин, кадаверин, тирамин и /г-аминомасляная кислота [192—195]. Дальнейшие исследования показали, что специфические ферменты, присутствующие в некоторых тканях животных и растений, также [c.199]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

У крыс Е-С -0-лизин не превращается в О-пипеколиновую кислоту весь введенный в виде лизина изотопный углерод был обнаружен в моче и небелковых азотистых фракциях тканей [1062]. [c.433]

Из 20 аминокислот, необходимых для жизнедеятельности организма и построения скелета и тканей, только 12 могут быть синтезированы самим организмом. Остальные, в том числе лизин, метионин и триптофан, должны вводиться с пищей. Но, к сожалению, доля этих определяющих существование организма аминокислот в большинстве растительных продуктов очень мала. Напротив, состав легкоусвояемых животных белков значительно ближе к белкам нашего тела, поэтому потребность в незаменимых аминокислотах может быть удовлетворена нормальным путем-употреблением мясной пищи. Количество животных белков, имеющихся в нашем распоряжении, составляет в промышленно развитых странах в среднем 47,5 г на душу населения в сутки, а в слаборазвитых странах - 9,5 г, т. е. в 5 раз меньше. [c.305]

Витамин Вт (карнитин). По своему химическому содержанию — это у-ами-но-р-гидроксикарбоновая кислота бета-иноаой структуры, которая присутствует в тканях животных, растений, в микроорганизмах. Для некоторых насекомых карнитин является собственно витамином. Высшие животные синтезируют его из 1-лизина и далее используют в качестве кофермента, участвуюш,его в переносе остатков жирных кислот через мембраны из цитоплазмы в митохондрии. Карнитин, взаимодействия с коферментно связанной жирной кислотой, образует бифильное производное жирной кислоты, имеюш,ее высокое сродство к липидному слою клеточных мембран. Это свойство и обеспечивает ему легкость внедрения в мембрану и транспорт через нее. Жирная кислота высвобождается после транспорта реакцией гидролиза (схема 10.2.13). [c.281]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

К. присутствует в тканях животных (в значит, кол-вах в мыщцах), бактериях и растениях (биол. активностью обладает только Ь-К.). Нек-рые насекомые (напр., личинки мучного червя ТепеЬпо то111ог), для к-рых К.-фактор роста, не синтезируют его (для них К.-витамин). Высшие животные способны синтезировать К. из Ь-лизина в результате многостадийного процесса. Для них К.-кофермент, участвующий в переносе остатков жирных к-т через мембраны из цитоплазмы в митохондрии, [c.331]

Сходство путей метаболизма в различных видах — один из основных принципов биохимии. Классические исследования, посвященные спиртовой ферментации дрожжей и образованию молочной кислоты в тканях млекопитающих, показали, что эти два процесса по существу протекают одинаково и отличаются лишь конечными стадиями, когда в дрожжах происходит анаэробное декарбоксилирование пирувата, а в мышечной ткани — нет. И в том, и в другом процессе НАД восстанавливается, а энергия накапливается в виде АТФ. Последние исследования других биологических механизмов образования, накопления и передачи энергии выявили некоторые интересные различия между видами, например наличие нескольких путей диссимиляции сахаров в бактериях, но все же наблюдается удивительное сходство этих механизмов. Многие промежуточные соединения одинаковы для всех видов. В живых клетках в качестве аккумулятора энергии всегда используется АТФ. Никотииамиднуклео-тиды участвуют во многих реакциях с переносом электрона триозофосфаты всегда участвуют в гликолизе. Белки, являющиеся основой живых организмов, во всех исследованных видах состоят приблизительно из 20 аминокислот. Эти аминокислоты, по-видимому,. в целом ряде организмов синтезируются одинаково, хотя точно установлено наличие двух путей в случае лизина. При этом высшие растения и бактерии используют различные пути, а грибы — оба. Это интересно при прослеживании эволюционных линий по био- [c.234]

Витамин биотин, обнаруженный в тканях, прочно присоединен ковалентной связью к белкам. Первые сведения об этом были получены в работе [4], авторы которой выделили из автолизатов быстро растущих дрожжей содержащее биотин вещество биоцитин, е-М-биоти-нил-Ь-лизин [c.194]

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у фудных детей — в триптофане и изолейцине. Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также во время других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей. [c.19]

Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40]

Витамин С в природных условиях активен в трех формах аскорбиновая кислота, дегидроаскорбиновая кислота и аскорбиген (комплекс аскорбиновой кислоты с белком), и все они участвуют во многих биохимических реакциях клеточного метаболизма. Витамин С является одним из компонентов антиоксидантной системы организма. Этот витамин участвует в монооксигеназных реакциях при смешанном НАДН и НАДФН гидроксилировании. Доказано участие аскорбиновой кислоты в метаболизме тирозина и триптофана, а также в образовании коллагена, причем ее роль заключается в гидроксилировании пролина и лизина. При участии витамина С и АТФ происходит транспорт железа и включение его в состав ферритина тканей. Аскорбиновая кислота выполняет также коферментную функцию в составе фермента тиоглюкозидазы. [c.128]

ТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. м, бычьего Т, 23 800, р1 10,5—10,8, оптим. каталитич. активность при pH 7,8—8,0. Образуется у млекопитающих в поджелудочной железе из предшественника трипсиногена путем отщепления N-ковцевого 6-член-ного пептида. Катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильной группой лизина или аргинина, а также сложные эфиры в амиды. Способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., фосфолипазы) и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварит. ферментов. Ингибируется фосфорорг. соед., хлоркетонами, нек-рыми белками. Избирательно расщепляет некролитич. ткани. Использ, для лечения ран, ожогов, тромбозов, [c.594]

Применение. В гистохимии для выявления в тканях аминогрупп по Даниел-лн [1]. Первичные амины тканевых белков (е-аминогруппы лизина,, -аминогруппы орнитина и а-амнногруппы концевых аминокислот) взаимодействуют с терефталевым диальдегидом [c.381]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Встречаются гистоны двух типов — богатые аргинином и богатые лизином [165—172]. В зобной железе теленка отношение между первыми и вторыми составлят 9 1. Аминокислотный состав гистонов этой ткани приведен в табл. 12. [c.138]

Окси-Ь-лизин входит в состав фосфатида, выделенного из My oba terium phlei связь с остальной частью молекулы осуществляется через е-амино- и -оксигруппы [221]. Имеются данные о наличии фосфорилированной формы оксилизина в эмбрионе теленка и других тканях [222, 223]. Аллоформа оксилизина, возможно, содержится в зубном дентине человека [224]. [c.50]

Применение меченых атомов подтвердило предполагаемое течение реакции переаминирования. При кормлении крыс лизином, содержащим М -радиоактивный изотоп, был обнаружен во всех аминокислотах, выделенных при гидролизе тканей. Реакция переаминирования является биохимическим процессом, общим для всех живых организмов, и заключается в обратимом перемещении аминогруппы от а-аминокислоты к а-кетокислоте. Дезаминирование аминокислот в животных организмах, кроме глутаминовой кислоты, протекает крайне медленно. [c.271]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология