Аминокислотный состав белков

В состав клеточной массы дрожжей, бактерий, грибов входят углерод (47—51%), кислород (30—40 %), азот (5—14%), водород (6—8%), а также минеральные элементы питания — зольные вещества (5—8 % ), содержащие калий, фосфор, натрий, магний, серу, железо, кальций и др. Высококачественный аминокислотный состав белка, близкий к казеину, наличие в клеточной массе витаминов (рибофлавина, эргостерина, пантотеновой кислоты) характеризуют ценность микробной биомассы как заменителя животного белка и как источника для получения биологически ценных компонентов [2,8]. [c.8]

Аминокислотный состав белков. — Анализ гидролизата белков, содержащего до двадцати различных аминокислот (см. табл. 39), является чрезвычайно сложной задачей. Риттенберг (1940) разработал метод изотопного разбавления, согласно которому радиоактивную кислоту определенной удельной активности, например меченую глутаминовую кислоту, добавляют в известном количестве к анализируемой смеси, после чего выделяют глутаминовую кислоту обычным образом. Так как химические свойства природной и меченой кислоты одинаковы, то выделяемое вещество является смесью добавленной аминокислоты и первоначально присутствовавшей в пробе. Количество кислоты в гидролизате вычисляют по изотопному составу выделенной кислоты. Если добавляется рацемическая меченая кислота, то аминокислоты гидролизата перед выделением рацемизуют или же из выделенного рацемата отделяют чистую -форму. Точность анализа не зависит от метода выделения, выхода кислоты или концентрации ее в гидролизате. [c.655]

Аминокислотный состав белко [c.657]

Из изложенного фактического материала следует, что в настоящее время исследователи могут определить совершенно точио аминокислотный состав белков и установить с достаточной степенью достоверности [c.524]

Тристрам П. Аминокислотный состав белков. В сб. Белки под ред. Г. Нейрата. [c.547]

Как свидетельствует анализ пептидов после расщепления пептидных связей пепсином, каждый глиадин, вероятно, имеет специфические последовательности [18]. Кроме того, как подчеркивается в отношении uj-глиадинов [45], аминокислотный состав белков отличается от такового в N-концевых последовательностях. [c.193]

Для определения питательной ценности был установлен аминокислотный состав белков клубней, наиболее важных с агрономической точки зрения. В таблице 6Г.4 представлены некоторые заимствованные из литературы данные. Они указывают -на большие расхождения между разными видами и даже сортами в пределах одного вида растений. Более того, нередко аминокислотный состав определялся у всей суммарной азотсодержащей фракции клубня и поэтому лишь весьма приблизительно отражает фактический состав белков в клубнях разного географического происхождения. Это подтверждается недавно проведенным для ФАО исследованием [22], в котором отмечается, что клубни и корнеплоды тропических растений до сих пор мало изучены по сравнению с другими культурами, и в этой области информация ограничена. В отношении других клубней растений умеренных зон, исключая картофель, можно сделать следующее обобщение. [c.276]

Г.4. Аминокислотный состав белков клубней (значения заимствованы из литературы) [c.277]

Аминокислотный состав белка (выраженный в граммах на 16 г азота) сравнивается с аминокислотным составом стандартного белка, за который принимают белок целого яйца, незаменимые аминокислоты его, как доказано этими авторами, полностью доступны и обеспечивают оптимальный рост крыс. Подсчитывается процентная доля каждой незаменимой аминокислоты изучаемого белка по отношению к соответствуюш,ему содержанию в стандартном белке. Наименьшая доля из всех принимается в качестве химического показателя. Этот показатель зависит только от содержания лимитирующей незаменимой кислоты и не учитывает ни наличия аминокислот, ни возможного их избытка по сравнению с потребностью, что может объяснить его слабую корреляцию с биологической ценностью белка, измеренной при кормлении животных [25]. [c.574]

Питательные свойства БРП обусловлены большим содержанием белков, которые находятся в них в наиболее концентрированном виде. Аминокислотный состав белков самых распространенных БРП, таких, как белковые продукты сои и конских бобов (два важнейших, если не единственных источника растительного белка, используемых во Франции в промышленном масштабе), делает их высокоценными продуктами питания. Ранее уже говорилось о том, что эти БРП, впрочем, как и большинство белков животного происхождения, характеризуются некоторым дефицитом метионина. Однако, как показали многочисленные исследования, проведенные в разных странах, если технология приготовления БРП подобрана правильно, замена части белков мяса этими БРП дает смесь белков, близкую по своей питательной ценности к натуральному мясу. [c.633]

Из микроэлементов в биомассе встречаются Мп, Zn, Мо, В, Со, Сг и др. Часть сухой биомассы составляют органогенные элементы—углерод (46—50%), кислород (30%), азот (7 — 14%) и водород (6—8%). Около половины сухой биомассы приходится на белки (30—80%), которые в клетках микроорганизмов находятся главным образом в виде физиологически активных комплексов — нуклеопротеидов, липопротеидов или ферментов. Аминокислотный состав белков некоторых микроорганизмов приведен в табл. 3. [c.21]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ [c.33]

Химическое, и, тем самым, биологическое поведение белка определяется его аминокислотным составом и последовательностью остатков в цепи — первичной структурой. Современные методы позволяют определить аминокислотный состав белка без особых затруднений. Белок расщепляется на аминокислоты в результате гидролиза — реакции, обратной поликонденсации, [c.69]

Аминокислотный СОСТАЙ БЕЛКОВ [c.71]

Строение и аминокислотный состав белков [c.9]

Аминокислотный состав белков (количество молей аминокислот на 10 г белка) [c.422]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ И ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ [c.3]

Аминокислотный состав белков сыворотки может также характеризоваться действительными видовыми различиями. Однако так же, как у гемоглобинов, эта разница скорее количественная, чем качественная. Исключение составляют белки сыворотки крови птиц и в особенности морской черепахи, которые, повидимому, резко отличаются по содержанию лизина. [c.74]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ белков опухолей человека [22] [c.409]

И. Збарский, Аминокислотный состав белков опухолей и нормальных органов человека. Диссертация 1 ММИ (1949) [c.412]

Аминокислотный состав белков соединительной ткани, % [c.249]

Питательные свойства белков можно оценить с помощью двух характеристик-хил< ческой ценности и биологической ценности. В первом случае после полного гидролиза определяют аминокислотный состав белка и сравнивают его со стандартом-белком, полученным из молока и яиц. При этом определяют потенциальную химическую ценность белка. Мерой биологической ценности белка служит величина, обратно пропорциональная количеству данного белкового продукта, которое необходимо для поддержания азотистого баланса у взрослого человека или экспериментального животного, т. е. состояния, при котором количество поступающего в организм азота точно соответствует его количеству, выводимому с мочой и калом. Если в данном белке есть все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и все они могут всасываться в кишечнике, то биологическая ценность такого-белка условно принимается равной 100. Для полностью перевариваемых белков с неполным содержанием аминокислот или с полным содержанием аминокислот, но не полностью перевариваемых это значение будет заведомо ниже. В соответствии с этим критерием биологическая ценность белка, в котором отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, будет равна нулю. Если белок характеризуется низкой биологической ценностью, он должен присутствовать в пище в очень больших количествах, чтобы обеспечить потребности организма в незаменимой аминокислоте, содержание которой в таком белке минимально. Остальные аминокислоты будут поступать в организм при этом в количествах, превышающих его потребности. Лишние аминокислоты будут подвергаться в печени дезаминированию и превращаться в гликоген или жир либо просто сгорать в качестве топлива. [c.824]

Аминокислотный состав белков растений изучался в течение нескольких десятилетий. До последнего времени для этой цели применялись обычные методы аналитической химии. Однако определение аминокислот в гидролизатах белков обычными химическими методами очень сложно и громоздко, и для количественного определения всех аминокислот в одном только образце белкового препарата обычно требуется не менее 100 г белка и несколько месяцев кропотливой работы научного сотрудника. При такой сложности и дороговизне химических методов исследователи очень редко ставили своей задачей установить содержание всех аминокислот в белке и чаще ограничивались определением лишь главных аминокислот. [c.216]

Под влиянием удобрений у зерновых бобовых культур изменяется не только общее содержание белков, но и их качественный состав. Аминокислотный состав белков под влиянием удобрений не изменяется, однако действие удобрений на количество аминокислот в зернобобовых культурах изучено еще недостаточно. Таким образом, при правильном применении удобрений под зернобобовые культуры повышается урожай зерна, увеличивается в нем количество белков и, следовательно, пО вышается общий сбор белка и незаменимых аминокислот с единицы площади. [c.400]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась впе )ед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав белков, определять, какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных гюлипептндов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, в которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.293]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Несмотря на то что первая аминокислота—глицин —была выделена А. Бра-конно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам H.H. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты. [c.33]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Аминокислотный состав белка устанавливается в настоящее время автоматическими приборами. Белок расщепляется на аминокислоты в результате гидролиза — реакции, обратной поликоп- [c.32]

В последнее время появилась возможность определять аминокислотный состав белков с помощью автоматических аминокислотных анализаторов. Когда в 1948 г. Мур и Стейн [551 в дополнение к классическим методам органической химии, а также манометрическому и бактериологическому анализу ввели ионообменную хроматографию, наступил поворотный момент в развитии химии аминокислот. В основу работы созданных сотрудниками Рокфеллеровского института современных автоматических аминокислотных анализаторов была положена ионообменная хроматография. Принцип работы этих приборов заключается в следующем. Исследуемый белок гидролизуют, затем гидролизат подвергают хроматографии на смоле типа дауэкс 50 х8 в Na-форме. Элюирование производят с помощью непрерывной подачи буферного раствора. Выходящий из колонки элюат попадает в пластмассовую ячейку особой формы, где он смешивается с раствором нингидрина. Подачу нингидрина осуществляет специальный насос, работающий синхронно с насосом, подающим буферный раствор на колонку. Затем смесь элюата с нингидрином проходит через тефлоновый капилляр, который погружен в кипящую баню. В этих условиях в растворах происходит нингидриновое окрашивание, интенсивность которого измеряется в проточной кювете спектрофотометрически. Поглощение света регистрируется самописцем. Применение сферических смол [80] позволило сократить время исследования одного образца примерно в четыре раза, а использование особых ячеек сделало вполне допустимыми для анализа очень малые количества исследуемого вещества — порядка 0,01—0,05 мкмоля [38]. Введение одноколоночной процедуры значительно упрощает метод [9, 29, 43, 60]. С помощью этой методики в одной и той же пробе можно определить кислые, нейтральные и основные аминокислоты, что не только экономит исследуемый материал, но и повышает точность и сокращает время исследования. Работая на стандартном аминокислотном анализаторе и пользуясь некоторыми модификациями известных методов, можно полностью закончить анализ одного вещества в течение 3 ч [91. [c.32]

Аминокислотный состав белков в настоящее время легко определяют методом ионообменной хроматографии. Ионообменная смола — это нерастворимое вещество, получаемое присоединением ионизирующихся групп к сшитому полимеру. При исследовании белков часто применяют полистиролсульфонат [c.373]

Нужно помнить, что методы определения аминокислот в белковых гидролизатах далеко не идеальны. Во время самого гидролиза при освобождении аминокислот происходят изменения разной глубины. Кроме того, в случае важных для питания белков, особенно растительного происхождения, следует помнить, что мог т иметь место большие колебания в составе в зависимости от вида растения или животного. Подобно тому как при псшощи отбора и культивирования можно изменить содержание витаминов и минеральных составных частей растения, так же можно, вероятно, изменять и аминокислотный состав белк( в в нем. Придет время, когда будут специально выращивать определенные растения из-за содержащихся в них незаменимых аминокислот, точно так же как сейчас их выводят из-за содержащихся в них витаминов. [c.366]

B. Ноеосельская, Аминокислотный состав белков некоторых органов чело- [c.412]

М. Степанова, Аминокислотный состав белков органов и тканс11 при голодании и избыточном белковом питании. — Диссертация Инст. пит. Акал, мед. наук (1947) [c.412]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология