Белок яичный сухой

Дов или хроматографическим путем (см. работу 24, стр. 38). Мы не будем проводить эти сложные исследования, а ограничимся качественными реакциями на некоторые аминокислоты в двух пищевых белках — яичном белке и желатине. Для получения сопоставимых данных эти белки должны быть взяты в одинаковых концентрациях. В работе использован 10%-ный раствор яичного белка, содержащий около 1,2% сухого белка, и в соответствии с этим 1,2%-ный раствор желатины. [c.219]

Побелку большей белизны получают, если при составлении краски берут порошок очищенного мела, а малярный клей — самого высокого качества, почти совершенно прозрачный и слабо окрашенный. Еще более совершенной по белизне окраски достигают употреблением вместо мела сухих цинковых белил. Для закрепления очищенного мела, цинковых белил можно воспользоваться вместо клея яичным белком (разведенным в воде) или молоком. [c.77]

При производстве яичных продуктов предварительное окисление используют в процессах выработки порошка из яиц и яичного альбумина. Последний содержит до 3% глюкозы, тогда как желток — около 0,5%, считая на сухое вещество. Коричневая окраска в продуктах при хранении возникает как результат взаимодействия глюкозы с аминогруппами белков. Неприятные вкус и запах — результат появления ряда веществ альдегидной природы. Действие фермента устраняет все эти процессы и значительно повышает сроки хранения яичных продуктов. [c.274]

Доказательством прочности связи первой порции воды с белками является высокая энергия этой связи и заметное сокращение объема, сопровождающее процесс связывания. Теоретический расчет показал, что связывание молекул воды белком на стадии, соответствующей первому участку кривой, сопровождается выделением значительного количества энергии — от 3 до б ккал на 1 моль связанной воды. Связывание воды на этом этапе сопровождается также заметным увеличением плотности так, плотность яичного альбумина после связывания 6,15% воды возрастает с 1,2655 до 1,2855. Удельный объем соответственно понижается с 0,792 до 0,777 мл/г. В среднем это уменьшение объема для различных белков составляет примерно 0,05— 0,08 мл на 1 г сухого белка. [c.175]

Набухание гелей. Характерной особенностью белков является их стремление поглощать воду и набухать. Сухая изоэлектрическая желатина, помещенная в воду, поглощает воду и набухает до определенного предела. Другие белки, например яичный альбумин, помещенный в воду, набухают неограниченно и в конечном счете полностью растворяются. Причина набухания обоих бел- ков в воде заключается в том, что полярные группы молекулы белка гидратированы и вода связана водородными связями (см. гл. XII). Причина ограниченного набухания желатины состоит в том, что межмолекулярные связи между молекулами желатины предохраняют их от дальнейшего разделения. Эти связи, однако, сравнительно [c.384]

Доказательством того, что первые порции воды присоединяются к белку с большой силой, служит заметное сокращение объема системы, сопровождающее этот процесс. При присоединении к сухому яичному альбумину 6,15% воды его плотность (Д) возрастает с 1,2655 до 1,2855. Удельный объем белка соответственно уменьшается с 1/1,2655 = 0,792 мл г до 1/1,2855 = = 0,777 мл г. Если этот процесс идет дальше и количество присоединенной воды увеличивается, то плотность белка уменьшается. Плотность яичного альбумина, содержащего на 100 г белка 56,26 г воды, равна 1,1280 Ууд. = 0,887) [13]. Важные данные о гидратации белковых кристаллов были получены при помощи рентгеноструктурного анализа этих кристаллов. Так, например, было показано, что кристаллы сохраняют свою первоначальную форму как в атмосфере с различной упругостью водяного пара, так и в солевых растворах различной концентрации при указанных условиях наблюдается только постепенное набухание или сжатие первичных ячеек кристаллов. Это дало основание заключить, что вода присоединяется главным образом к поверхности белковых молекул и не проникает внутрь [14]. Количество воды в белковых кристаллах варьирует в широких пределах. Так, в кристаллах инсулина содержится 32% воды, в кристаллах же тропомиозина содержание воды превышает 90%. [c.107]

В одном из подобных опытов было найдено, что плотность сухого яичного альбумина, взвешенного в бензоле, равна 1,2715, а кажущаяся плотность его в воде равна 1,377. Увеличение плотности соответствует уменьшению удельного объема с 0,786 мл на 1 г сухого белка до кажущегося объема, равного 0,726 мл на 1 г сухого белка [28]. [c.110]

Большинство купажей перед их отгрузкой для физического осветления и осаждения полифенольных соединений подвергают осветлению (традиционно его проводили яичным белком, но в настоящее время чаще применяют казеин, желатин или рыбий клей). Затем осуществляют фильтрование, перед которым иногда используют центрифугирование для ускорения разделения сухих веществ. Для удаления из вина нестабильных белково-полисахаридных комплексов может также проводиться осветление бентонитом. Проведение таких предваряющие охлаждение процедур желательно для удаления ингибиторов кристаллизации битартрата калия (иначе в процессе обработки холодом не будет должной степени кристаллизации). [c.227]

Образовавшиеся кристаллы после фильтрования или центрифугирования вновь растворяют в объеме воды, равном первоначальному объему яичного белка. Перекристаллизацию проводят путем добавления твердого сульфата натрия при перемешивании. На каждый литр раствора необходимо около 140—180 г безводной соли. Эту обработку яичного белка повторяют еще два или три раза. Окончательно образовавшийся осадок рассыпают тонким слоем и высушивают в теплом помещении. Таким путем получают сухой порошок, в котором белок частично денатурирован. При другом способе обработки белок растворяют в небольшом объеме воды и оставляют в холодной комнате на ночь при этом большая часть сульфата натрия выпадает в виде кристаллов. Надосадочную жидкость собирают, диализуют и затем высушивают в замороженном состоянии или денатурируют описанным выше методом. [c.8]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Структуру рибофлавина установили в 1933 г. Кун и его сотрудники, выделивщие 30 мг чистого вещества из 30 кг Сухого яичного белка (10 000 яиц). Высокая флуоресцирующая способность рибофлавина была использована при проведении последних стадий очистки. Этот витамин был синтезирован в 1935 г. Каррером. [c.255]

Количество поглощенного СН2О (ЮО о) после 24 суток воздействия формалина для желатины, яичного белка, альбумина и сыворотки к р о в н и 16-с у т о ч н о г о воздействия для казеина и фибрина (в граммах на 1 сухого вещества белка). [c.173]

Тесто готовят опариым способом с влажностью 35 %. Отсюда легко подсчитать каково должно быть соотношение муки и воды (или молока). Как только тесто первый раз осело, в него добавляют до 25 % от массы муки сахар, столько же яиц и масла или маргарина, специфические наполнители — изюм, цукаты, миндаль (в количестве 15—25 % от массы муки), немного ванилина. Впрочем, наполнителями могут быть и другие продукты — чернослив, курага и т. д., все зависит от фантазии и возможностей хозяйки. Подробнее технология приготовления теста описана во вступлении к этому разделу. Тут мы приведем лишь некоторое подробности. К теплому молоку добавляют дрожжи, половину необходимого количества пшеничной муки, все это надо тщательно размешать и поставить в теплое место без сквозняков. Когда объем опары увеличится вдвое, добавить соль, яичные желтки (1 желток оставить для смазки), растертые с сахаром и ванилином, масло (или маргарин), все это перемешать, добавить взбитые в пену яичные белки и затем остальную муку. Тесто не должно быть очень густым, но хорошо вымешанным и легко отставать от стенок посуды. Тесто поместить в кастрюлю с наполнением на /з высоты, закрыть и поставить опять в теплое место. Когда оно увеличится в объеме вдвое, добавить промытый и просушенный изюм или цукаты или мелко нарезанный миндаль. Все снова смешать и разложить в предварительно подготовленную форму на /з высоты. Форму подготавливают так дно покрыть промасленной с двух сторон бумагой, бока смазать маслом и обсыпать мукой или толчеными сухарями. Заполненные формы поставить в теплое место и закрыть полотенцем. Когда тесто поднимается иа /4 высоты формы, смазать верх взбитым желтком и поставить в духовой шкаф. Как только кулич при выпечке слегка зарумянится, его покрывают кружком бумаги, смоченной водой. Готовность определяется по спичке — если при протыкании кулича, он остается совершенно сухим, без следов теста, он готов. [c.277]

Процессы ультрафильтрации и обратного осмоса позволили создать новые технологические схемы переработки молока и молочных продуктов с комплексным использованием сырья. Так осуществляют концентрирование белка в обезжиренном молоке без увеличения концентрации лактозы и солей, что позволяет стандартизовать содержание в молоке не только жира, но и белка. Концентрат с повышенным содержанием белка используют для получения творога, сыра, йогурта, а также сухого обезжиренного молока, продуктов детского питания и т. д. Лактозу, содержащуюся в фильтрате, концентрируют методом обратного осмоса и высушивают. Использование ультрафильтрации для концентрирования обезжиренного молока, например в производстве сыров, позволяет увеличить выход готового продукта на 15— 20%. В пищевой промышленности метод ультрафильтрации используют для отделения красящих веществ от свекольного и тростникового сахара, обессахари-ьания яичного белка, очистки крахмала и т, д, [c.213]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Значения теплоемкостей, определенные при фиксированной средней температуре во всем диапазоне составов изучаемой системы, от сухого белка до разбавленного раствора, сообщались для яичного альбумина [9] и лизоцима [14]. В работе [15] измерены тем/плоемкости нескольких белков при максимальном и минимальном содержании белка. Значения теплоемкостей, полученные с помощью капельного калориметра при фиксированной температуре, отличаются особой точностью. Подобные измерения, произведенные при 25 °С (температура, которая лг-жит между температурами плавления и начала тепловой денатурации), выявляют изменения в термических свойствах системы, которые не обнаруживаются при измерениях на сканирую- [c.118]

Один из прямых методов определения сольватации макромолекул был предложен Вангом . Он определил скорость самодиф-фузии растворителя, т. е. скорость диффузии изотопных форм (например, Н2О в НдО). Результат, очевидно, связан с объемом, недоступным для диффундирующих молекул растворителя. Согласно Вангу, эта скорость очень мало зависит от формы областей недоступного объема. Поскольку области недоступного объема должны быть в основном такими же, как соответствующие гидродинамические частицы, это дает возможность определить объем гидродинамических частиц. Соотношением, приведенным в следующем разделе, этот объем непосредственно связан с Используя данный метод, Ванг получил, что для яичного альбумина в воде б,=0,18 0,01 г/г сухого белка, в то время как длй дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) 61 равна приблизительно 0,35 г/г сухой ДНК. [c.390]

Высушенный препарат измельчают на шаровой мельнице в порошок тонкого помола. Соотношение веса сухой массы фермента к весу шаров 1 5, число оборотов мельницы 18—20 в минуту. Размол длится обычно 4 ч чем он происходит быстрее, тем лучше. Сухой порошок просеивают через шелковое сито, а отсев вторично измельчают и просеивают. В пробе готового препарата определяют активность. Она составляет для данного препарата около 10000 единиц (1 10000), т. е. грамм препарата переваривает 10 кг коагулированного яичного белка в условиях, рекомендуемых Госформакопеей. В качестве примесей полученный высокоактивный препарат содержит Na l и некоторое количество пептидов. Его устойчивость очень высока хранить сухой порошок можно при комнатной температуре. [c.203]

Кроме того, известен ряд других случаев применения протеаз в пищевой промышленности. Предварительный частичный гидролиз белков удобен при выработке сухого яичного порошка, замороженной яичной массы, сухого молока. Гидролиз облегчает высушивание, повышает вкусовые свойства и усвояемость продуктов. При выработке молока в виде таблеток в сухое молоко вводят сахар, размельченное затверделое масло и ряд гидролитических ферментов (липазу, галактазу), но в первую очередь протеолитические ферменты. Другой патент, выданный в Японии, так же, как и на предыдущий продукт, предусматривает предварительное частичное расщепление белков при получении специального сухого молока для детского питания. Процесс проводят действием сычужного фермента, панкреатина или трипсина. [c.246]

В кондитерской промышленности липазу рекомендуют для гидролиза остаточного жира в сухом яичном белке в присутствии жира пенообразующая способность белка понижается. Если добавленная липаза расщепит примесь жира, то сбиваемость белка возрастет и этим улучшается качество бисквитного теста. Иногда фермент вызывает появление мыльного привкуса в бисквитах или в овсяном печенье. Причиной этого является расщепление жира, образование жирных кислот, которое происходит под влиянием липазы пшеничной муки. [c.269]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного (нативного белка). Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 °С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации. [c.361]

Метод вытеснения особенно ценен в тех случаях, когда приходится разделять большие количества различных соединений. Партридж и Бримли выделили 16 аминокислот из гидролизата 280 г продажного яичного альбумина выход составил 54% (по сухому весу) взятого белка. [c.65]

Общая характеристика белков. Белки являются биополимерами, построенными из аминокислот, за счет которых и осуществляются практически все функции. В большинстве белков содержание азота составляет 16%. Именно поэтому количество белков иногда выражают через азот, умножая содержание последнего на 6,25. Различные ткани отличаются по содержанию белков. Б пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких — 82, в мышцах — 80, в костях — 24-28%. Термин белок происходит от нем. Е1ше153, что означает буквально яичный белок. Другое название — протеины, происходит от гр. рго1о5 — первичный. [c.19]

Биотин является одним из последних открытых водорастворимых витаминов. В 1901 г. было обнаружено, что дрожжевые клетки выделяют в среду вещество, стимулирующее их рост и развитие. Это вещество получило название биос , и, как оказалось впоследствии, оно представляло собой смесь веществ. В 1935 г. из биоса было выделено ранее неизвестное гетероциклическое соединение. Кёгль установил его структуру, и новое соединение получило название а-биоти-на. Он содержится в дрожжах и яичном белке в очень малых количествах (из 250 кг сухого желтка было получено 1,1 жг а-биотина). Температура плавления этого соединения равна 220° С. Позже, в-1940 г., де-Виньо выделил витамин Н из печени быка и из молока. Это соединение оказалось похожим на а-биотин, но имело температуру плавления 232° С. Исследование его структуры показало, что это есть р-биотин, отличающийся от а-биотина строением боковой [c.247]

Объективное измерение окраски непрозрачных пищевых продуктов производится с помощью фотоэлектрического рефлектометра. Для выражения результатов пользуются стандартной системой Мензеля. Приведены данные для неосветленных фруктовых соков [414]. Для измерения окраски долго хранившегося сухого молока необходимо экстрагировать коричневый пигмент, адсорбированный на белках. Окраску измеряют в фильтрате гидролизованной смеси после осаждения трихлоруксусной кислотой путем сравнения со стандартным раствором иода в иодистом калии [325]. Имеется сообщение о практическом способе оценки цвета яичного порошка окраска раствора яичного порошка в смеси ацетона и воды, содержащей аммиак, сравнивается с окраской стандартного раствора бихромата калия (0,02% в , Ъ М фосфорной кислоте) [329]. Цветной индекс , равный 100, соответствует 4 мг бихромата калия на грамм йродукта. [c.179]

Еще в 1927 г. было отмечено, что себоррейные поражения кожи у крыс, находившихся на диэте из сухого яичного белка, крахмала, оливкового масла, минеральных смесей и некоторых витаминов, имеющие алиментарный характер, излечиваются экстрактами из печени или дрожжей. Тогда же было высказано предположение о наличии в печеночных экстрактах фактора, предохраняющего крыс от себорреи. [c.237]

Работы Кегля (2) по изучению биоса показали следующие результаты из 275 кг сухого яичного белка было выделено 1,1 мг химически чистого кристаллического вещества, которое оказалось недостающим компонентом биоса П. Это вещество в разведении 1 25 ООО ООО ООО оказывало поразительное действие на рост дрожжей, в то время как в отсутствии его дрожжевые клетки не развивались. Таким образом, была почти до конца расшифрована таинственная природа биоса Вилльдье (инозитол- -р-индолилуксусная кислота- -биос Кегля). [c.238]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология