Аминокислоты синтез белков

Взаимосвязаны либо только рибонуклеотиды, либо дезокси-рибонуклеотиды, которые образуют соответственно РНК (рибонуклеиновую кислоту) или ДНК (дезоксирибонуклеиновую кислоту). В состав молекулы ДНК входят два пуриновых основания— аденин (А) и гуанин (Г), а также два пиримидиновых основания — цитозин (Ц) и тимин (Т). В молекуле РНК вместо тимина находится урацил (У). Следующие друг за другом три азотистых основания или мононуклеотиды в полинуклеотидных цепях РНК или ДНК образуют триплеты, которые соответствуют какой-либо из аминокислот в молекуле белка, а также определяют ее место в цепи аминокислот, образующих белок. Таким образом, последовательность аминокислот в молекуле белка определяется последовательностью триплетов в молекуле ДНК и РНК Каждый триплет является единицей информации для синтеза белков. Каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами. Так, аланин кодируется четырьмя триплетами — АУЦ, ГЦУ, ГЦЦ и ГЦГ. Такая возможность вытекает из того, что число комбинаций из четырех нуклеотидов равно 64 (4 = 64), а аминокислот всего 20. [c.43]

Ядра, митохондрии и хлоропласты растений, как сообщалось, также синтезируют белок. Ядра, тщательно выделенные из гороха, включают в белок меченый лейцин в присутствии других белковых аминокислот и АТФ. Синтез белка в митохондриях растений показан не очень убедительно, так как не было исключено загрязнение данной фракции рибосомами. Препараты хлоропластов, как обнаружено, также катализируют включение аминокислот в белок. [c.482]

Включение меченых аминокислот также можно изучать, инкубируя аминокислоты в бесклеточной системе, полученной из печени крысы. При работе обычными методами синтеза белок можно и не обнаружить, поскольку вполне возможно, что накопления белка в такой системе происходить не будет. [c.265]

В заключение следует сказать, что многие основные вопросы, касающиеся включения аминокислот в белок, остаются пока без ответа. Природа этого процесса еще не ясна. Существует ли у животных внутриклеточный оборот белка Каковы промежуточные продукты синтеза белка Проведенные до сих пор исследования выявляют сложность всей этой проблемы и указывают на необходимость новых подходов к ее решению. Замечательно уже то, что в этой трудной области достигнуты некоторые успехи вопреки тому, что сама проблема структуры белка еще далеко не разрешена. [c.283]

Отсутствие в пищевых белках незаменимых аминокислот (даже одной) нарушает синтез белков, поскольку в состав практически всех белков входит полный набор аминокислот. Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот. Синтез и обновление белков в разных тканях происходят с разной скоростью. Так, белок соединительной ткани коллаген обновляется полностью за 300 дней, а белки системы свертывания крови - от нескольких минут до нескольких дней. [c.227]

Буквально все имевшиеся тогда факты убеждали меня в том, что ДНК служит матрицей, на которой образуются цепочки РНК. В свою очередь, цепочки РНК были вполне вероятным кандидатом на роль матриц для синтеза белка. Какие-то неясные данные, полученные на морских ежах, истолковывались как доказательство превращения ДНК в РНК, но я предпочитал доверять другим экспериментам, свидетельствовавшим о том, что образовавшиеся молекулы ДНК весьма и весьма стабильны. Идея бессмертия генов была похожа на правду, и я повесил на стену над своим столом листок с надписью ДНК->РНК->Белок. Стрелки обозначали не химические превращения, а перенос генетической информации от последовательности нуклеотидов в ДНК к последовательности аминокислот в белках. [c.89]

Микроорганизмы используют в большинстве случаев азот белка в виде промежуточных продуктов распада (аминокислот) и в форме конечного продукта — Рис. 83. Схема круговорота углерода солеи аммония — для ВТОричногО в природе синтеза протеинов. Но белок со- [c.264]

Сигнальный пептид, состоящий обычно из 15 — 20 гидрофобных аминокислот, вступает через рибосомный рецепторный белок во взаимодействие с эндоплазматическим ретикулумом и начинает локально-специфический синтез белка. Еще до заверщения синтеза он отщепляется сигнальной пептидазой от остальной цепи. Полипептидная цепь секреторного белка выводится через систему каналов эндоплазматического ретикулума и вслед за этим сворачивается в нативную конформацию. [c.396]

Здесь важно отметить, что синтез белка на матрицах нуклеиновых кислот происходит непрерывно, пока клетка жива, и совершается как сложнейший кинетический процесс непрерывного взаимодействия ансамбля переходных состояний. Одни переходные состояния в ансамбле превращаются в конечные продукты — растущие участки белковой молекулы, тогда как другие переходные состояния возникают синхронно (одновременно) с гибелью первых. По-видимому, в этом состоит поддержание жизни. В построении переходных состояний реакций аминокислоты + нуклеиновая кислота -> белок (ассоциат молекулы белка с нуклеиновой кислотой) участвуют ферменты, витамины, АТФ, вода, многие соединена металлов и неметаллов периодической системы. [c.734]

Поскольку было установлено, что синтетические сополимеры стимулируют включение аминокислот в белок, оказалось возможным поставить следующий эксперимент, позволяющий проверить гипотезу об адаптерной роли растворимой РНК-Поли-УГ стимулирует включение цистеина в полипептиды, но не стимулирует включение аланина. Цистеин, присоединенный к растворимой РНК, с помощью специальной обработки был превращен в аланин, который оставался по-прежнему связанным с цистеи-новой S-PHK. В этом случае полн-УГ стимулировал включение аланина. Таким образом, аминокислота, прикрепленная к растворимой РНК, сама по себе не влияет на процесс кодирования. Поли-УГ опознает специфическую цистеиновую транспортную РНК независимо от того, какая аминокислота к ней присоединена. Следовательно, транспортная РНК обладает характерными свойствами молекулы-адаптера, о которых говорилось выше. В одном из таких экспериментов было обнаружено включение аланина в пептидный фрагмент а-цепи гемоглобина. В обычных условиях этот пептид содержит не аланин, а цистеин. Этот результат подтверждает гипотезу об адаптерной роли растворимой РНК при синтезе белка. [c.378]

При сравнении активности гидробромида 4-окси-3,5-ди-7 рет -бу-тнлбензиламина, гидрохлорида М,М-ди(р-оксиэтил)-4-окси-3,5-ди-грег-бутилбензиламина и ТиоТЭФа было обнаружено, что ТиоТЭФ подавляет синтез белка при значительно больших концентрациях, чем производные пространственно-затрудненных фенолов. Примечательным является тот факт, что концентрационные зависимости предельных включений меченых аминокислот в белок в случае ТиоТЭФа и фенольных ингибиторов имеют различный характер. Этот факт, очевидно, свидетельствует о различном механизме воздействия этих соединений на включение меченых аминокислот в синтезирующиеся белки. Интересно отметить, что эффект торможения биосинтеза белка сохраняется также и при неконтактном введении фенольных ингибиторов. Так, при внутрибрюшинном введении мышам с солидной гепатомой XXII 4-метил-2,6-ди-грег-бутил-фенола наблюдается торможение включения аминокислот в белки опухоли, причем наблюдаемый эффект коррелирует с заметным торможением развития перевиваемой опухоли. Это наглядно видно на примере уменьшения веса солидной опухоли, привитой мышам. Если на четвертый день после прививки опухоли мышам каждые сутки вводить внутрибрюшинно 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол в дозе 100 и 150 мг/кг, то на одиннадцатые сутки (терминальная фаза развития опухоли) происходит торможение роста опухоли и селезенки. Увеличение вводимой дозы фенола приводит к большему торможению роста опухоли. Как показали дальнейшие исследования 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол тормозит и биосинтез РНК, причем в большей степени, чем биосинтез белков. [c.331]

Как показали недавно проведенные опыты, во всех частях покоящегося семени синтез белка может быть полностью выключен [49]. Является ли это следствием структурной неполноценности рибосом или отсутствия информационной РНК, еще не выяснено. В препаратах неотмытых микросом из семядолей ненабухших семян земляного ореха наблюдается лишь незначительное включение аминокислот в белок. В то же время аналогичные препараты из набухших семян быстро включают аминокислоты. Имеются данные, указывающие на то, что во время поглощения воды происходит активация или синтез информационной РНК [49]. [c.481]

Микробиологическая промышленность выделена у нас в самостоятельную отрасль индустрии. Народнохозяйственные планы постоянно предусматривают высокие темпы ее роста. В решениях XXVI съезда КПСС уделено большое внимание развитию микробиологической промышленности как составной части агропромышленного комплекса, основная задача которого — обеспечение страны продовольствием и сельскохозяйственным сырьем. Микробиологическим путем получают также аминокислоты, кормовой белок, средства защиты растений, витамины, антибиотики, ферментные препараты. За 1981 —1985 гг. выпуск продукции микробиологического синтеза должен быть увеличен в 1,8—1,9 раза. [c.234]

Было также доказано подавление синтеза белка циклогексимидом в клетках тела млекопитающих [96, 270] и подавление им перекоса аминокислот от sPHK к полипептидным цепям в бесклеточных системах, приготовленных из клеток млекопитающих [78, 79]. Веттштейн и др. [263] в дополнение к подавлению механизма переноса установили, что антибиотик препятствует нормальному разложению рибосом, зависящих от гуанозинтрифосфата, что связано с синтезом белка. Распад полирибосом подавлялся примерно в такой же степени, как и включение аминокислот в белок. [c.198]

Синтетическая деятельность корней. Корень является не только органом поглощения, в нем идет и синтез. Так, из 20 различных аминокислот, составляющих белок, до 16 образуется в корнях. Сахара попадают в них из листьев. Окисляясь в органические кислоты, они дают исходное вещество для синтеза вместе с аммиачным азотом аминокис.чот. В корнях образуются также органические соединения фосфора, серы и других элементов минерального питания растеншг. [c.43]

Одна из возможных функций интронов была обнаружена, когда оказалось, что из одной и той же мРНК в разных клетках могут быть удалены разные интроны. Таким образом, ген может иметь альтернативные интроны и кодировать различные, хотя и сходные белки. Это увеличивает его потенциальное использование. Примером служит ген кальцитонина. Этот ген может продуцировать две разные формы мРНК в зависимости от того, какие интроны бьши удалены. Одна из них образуется в щитовидной железе и кодирует синтез белка кальцитонина, состоящего из 32 аминокислот. Кальцитонин — это гормон, понижающий уровень кальция в крови. Другая форма мРНК синтезируется в гипоталамусе и кодирует белок, состоящий из 37 аминокислот этот белок, названный пептидом, связанным с геном кальцитонина, сходен с кальцитонином и обладает сильным сосудорасширяющим действием. Он вьщеляется также из нервных окончаний в некоторых частях периферической нервной системы. [c.177]

Однако при более тщательном подходе оказывается, что вопрос о топологической разобщенности процессов транскрипции и трансляции у эукариотов не так уж ясен. Во-первых, имеются данные о том, что некоторый синтез белка в ядре все же происходит. Примером таких данных могут псслужить наблюдения, показавшие, что изолированные ядра способны включать меченые аминокислоты в белок. Кроме того, радиоавто-графические исследования клеток, которые короткое время инкубировали с Н-аминсккслотами, свидетельствуют о том, что в ядрах таких клеток обнаруживаются меченые белки, причем они появляются там слишком рано, чтобы это можно было объяснить за счет синтеза их в цитоплазме и последующего перемещения в ядро в готовом виде. Во-вторых, опыты, в которых в РНК различных животных клеток вводили радиоактивную метку, показали, что значительная фракция вновь синтезированных молекул РНК вообще не попадает в цитоплазму, а разрушается в ядре вскоре после своего синтеза. Смысл этих наблюдений неясен, однако не исключено, что они отражают существование молекул мРНК, участвующих в синтезе (гипотетических) ядерных белков на (гипотетических) ядерных рибосомах. [c.507]

Вероятно, синтез белка in vitro представляет собой иаилуч-ший из всех возможных физиологических показателей, требующий дальнейшего изучения у других микроорганизмов. На сегодняшний день единственное тщательное исследование такого рода, касающееся галофильных бактерий, — это описанная выше работа Бэйли и его сотрудников, выполненная на экстремальном галофиле Я. utirubrum (Bayley, 1976). Оии показали, что стабильность рибосом, активность ферментов, активирующих аминокислоты, и включение аминокислот в белок обеспечиваются при концентрациях ионов, близких тем, которые были рассчитаны для клетки иа основании определения количества связанных [c.409]

В заключение следует отметить, что два фермента достаточно строго ориентированы в пространстве, чтобы узнавать нужные аминокислоты и соединять их в процессе синтеза определенной асимметричной циклической молекулы. Именно наличие специфических белок-белковых взаимодействий обеспечивает эффективный полииеитидный синтез. Другими словами, вся информация, необходимая для синтеза грамицидина 5, позволяющая узнать аминокислоты и осуществить синтез пептидных связей, содержится в макромолекулярном ферментативном комплексе. [c.65]

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

РНК можно также синтезировать с помощью фермента из соответствующих нуклеотидов, вводя в качестве затравки ДНК. Таким образом, в структуре нуклеиновых кислот зашифрована или, как принято говорить, закодирована специфичность последовательности аминокислот в белке, причем этот код заложен, как было показано в последнее время Криком, Ниреибергом и Очоа, в последовательности оснований в нуклеиновых кислотах. В то же время белок-катализатор сам способствует синтезу нуклеиновых кислот. Белок, ДНК и РНК представляют собой единую систему, опреде. яющую специфичность организма и отдельных его частей и осуществляющую передачу наследственных признаков организма. [c.365]

Эндорфин — опиат мозга, состоящий из 31 аминокислотного остатка, был синтезирован в генетически сконструированных клетках в 1980 г. группой ученых из Австралии и США. -Эндорфин получен в клетках Е. соН в виде гибридного белка с -галактози-дазой. Процедура синтеза -эндорфина включала получение путем обратной транскрипции мРНК — кДНК, кодирующей белок-предшественник, содержащий помимо последовательности -эндорфина последовательность АКТГ и -липотропина ( -JITT), в дальнейшем удаляемые. -Эндорфин, полученный из гибридного белка и тщательно очищенный, обладал значительной биологической активностью. Он специфически взаимодействовал с антисывороткой против -эндорфина. От -эндорфина человека генно-инженерный -эндорфин отличался по двум аминокислотам, и эти отличия можно было легко устранить на нуклеотидном уровне путем замены двух кодонов в ДНК бактериальной плазмиды. [c.139]

Индекс Озэра [48] основывается на том представлении, что вероятность наличия и доступности незаменимых аминокислот в месте синтеза тканевых белков зависит от их произведения, а не от их суммы. Эталонным белком здесь служит куриное яйцо, как и в химическом индексе Митчела и Блока. Этот индекс Озэра представляет собой среднее геометрическое отношение каждой из незаменимых аминокислот в исследуемом белке к его соответствующему значению в яйце, причем для каждого соотношения минимум равен 1, а максимум — 100. Число рассматриваемых незаменимых аминокислот может варьировать в зависимости от биологического вида, которому предназначается конкретный белок. [c.575]

Имеются доводы в пользу того, что TRH может быть аномалией по отнощению к биосинтезу. Трипептид мог образоваться in vitro из исходных аминокислот и экстрактов гипоталамуса. Его синтез не ингибировался белок-блокирующими антибиотиками, но ингибировался добавлением иодацетамида или хлорида ртути, которые инактивируют больщинство ферментных систем [26]. Можно предположить, что этот синтез можно провести ферментативно с помощью TRH-синтетазы, весьма сходной с глутатион-синтетазой (см. разд. 23.4.2.1). [c.293]

Другой пример сильного взаимодействия белка с ДНК—регуляция оперона белком-репрессором. Наиболее изученным примером является 1ас-оперон Е. соИ [25]. Ген-регулятор кодирует синтез белка 1ас-репрессора, который затем связывается с соседним оператором. Связывание с белком-репрессором малой молекулы— индуктора, например изопропилтио-р- )-галактопиранозида, вызывает диссоциацию репрессора с операторного участка. Последующая транскрипция трех соседних генов оперона приводит к биосинтезу трех ферментов — Р-галактозидазы, галактозопермеазы и тиогалактозидтрансацетилазы. 1ас-Репрессор представляет собой тетрамерный белок, состоящий из идентичных субъединиц по 347 аминокислот каждая. Сродство репрессора к последовательности ДНК оператора зависит от ионной силы константа диссоциации в клетке, вероятно, менее 10 " моль/л . Структура участка связывания ДНК в 1ас-репрессоре до сих пор не выяснена, однако удаление трипсином 59 остатков с Л -конца и 20 остатков с С-конца предотвращает связывание. Несколько больше известно об участке связывания индуктора. Измерения флуоресценции показывают, что находящийся в участке связывания индуктора остаток триптофана при связывании перемещается в менее полярное окружение. Изучение изменения флуоресценции методом остановленного потока показывает, что процесс связывания проходит в две стадии. Быстрая начальная стадия подчиняется, как и ожидалось, кинетике второго порядка. Более медленная стадия мономолекулярна и, по- [c.569]

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эвдогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных. [c.416]

Эти опыты открыли возможность для экспериментальной расшифровки всего генетического кода, при помощи которого информация от РНК передается на синтезируемый белок. Последовательность нуклеотидов РНК реализуется в специфической последовательности аминокислот синтезируемой полипептидной цепи. Опыты М. Ниренберга свидетельствуют также о том, что не рибосома и не рибосомная рРНК являются матрицей, на которой синтезируются специфические белки, а эту роль выполняют поступающие извне матричные РНК. Итак, ДНК передает информацию на РНК, которая синтезируется в ядре и затем поступает в цитоплазму здесь РНК выполняет матричную функцию для синтеза специфической белковой молекулы. Матричная гипотеза белка, как и других полимерных молекул ДНК и РНК (см. ранее), в настоящее время получила подтверждение. Ее правомочность была доказана в экспериментах, которые обеспечивали точное воспроизведение первичной структуры полимерных молекул. Этот [c.519]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты синтез белков: [c.519] [c.370] [c.201] [c.276] [c.276] [c.30] [c.355] [c.68] [c.139] [c.55] [c.92] [c.394] [c.199] [c.203] [c.231] [c.244] [c.253] [c.489] [c.146] [c.174] [c.231] [c.572] [c.461] [c.529]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология