Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Металлоферменты

    В состав многих ферментов входят ионы металлов. Такие ферменты называются металлоферментами. В металлоферментах ионы металла, образуя хелатные комплексы, обеспечивают устойчивость активной структуры фермента. Удаление иона металла из фермента приводит [c.632]

    За последние годы наблюдается быстрое развитие представлений о механизме функционирования металлоферментов, а именно удалось установить место и последовательность протекания реакций в активном центре, а также найти ключи к пониманию некоторых механизмов. Важное место занимает гидролиз (или гидратация) субстратов карбонильного и фосфорильного типа, таких, как СО2, эфиры карбоновых кислот, эфиры и ангидриды фосфорной кислоты и пептиды. По-видимому, не вызывает удивления тот факт, что для функционирования большинства таких систем требуется ион двухвалентного металла. Гораздо удивительнее то, что такими ионами обычно оказываются 2п(П) или Мд(11) (в ферментах действующих на ДНК, РНК, сАМР или сОМР). Так, например, цинк по своему содержанию в организмах млекопитающих (в организме человека 2,4 г на 70 кг) уступает лишь железу (5,4 г на 70 кг), и большая часть его необходима для функщганирования ферментов [215]. [c.343]


    В состав ферментов, катализирующих гидролитические реакции, входят ионы металлов Са , М 2+, 7п +, Мп +. Ферменты, катализирующие редокс-процессы, содержат железо, молибден н кобальт. Последние группы более многочисленны и более важны для жизненных процессов. При гидролитических процессах не происходит переноса электронов и изменения степени окисления атомов субстрата. Поэтому металлоферменты, катализирующие [c.570]

    Марганец является одним из важнейших биогенных элементов. Принадлежит к числу микроэлементов. Его присутствие в разных количествах установлено во всех растительных и животных организмах, прежде всего в составе многих металлоферментов, в тканях, в крови. С наличием марганца в растениях и животных связаны многие биохимические функции фотосинтез, окислительновосстановительные процессы, синтез хлорофилла, витаминов. Он оказывает существенное влияние на кроветворение, минеральный обмен, способствует выработке антител, повышающих сопротивляемость организма различным заболеваниям. [c.490]

    До сих пор рассматривались редокс-процессы с участием кислорода и водорода, но такие реакции могут протекать и с участием соединений азота в различных степенях окисления, а также с участием металлоферментов сложного состава. Важнейшие из этих процессов представлены на рис. 18.3. [c.573]

    Наиболее простой процесс, катализируемый металлофермента-ми этой группы, — процесс превращения СО2 в бикарбонат-ион (или обратный процесс)  [c.571]

    Рассмотрим металлоферменты, катализирующие окислительновосстановительные процессы. [c.572]

    Ко второй группе металлопротеинов относится ряд ферментов ферменты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функщгю,— металлоферменты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами) ферменты, активируемые ионами металлов, менее прочно связаны с металлами, но для проявления своей активности нуждаются в добавлении в реакционную среду определенного металла. Предполагают, что механизмы участия металла в акте катализа в обоих случаях, вероятнее всего, сходны ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса активный центр фермента—металл—субстрат (Е—М—8), или М—Е—8, или Е—8—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина. [c.95]

    В состав многих ферментов входят ионы металлов (металло-ферменты). В металлоферментах ионы металла образуют хелатные комплексы, обеспечивающие активную структуру фермента. Металлы с переменной степенью окисления (Ре, Мп, Си) участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, осуществляя перенос электронов к окислителю. Известно несколько десятков органических соединений, выполняющих функции переноса водорода и электронов. В их состав входят производные витаминов. [c.296]


    Карбоксипептидаза А — это металлофермент, который, будучи экзопептидазой, гидролитически отщепляет С-концевые, прежде, всего ароматические, остатки аминокислот. Для работы фермента необходим ион, который с некоторыми ограничениями может быть замещен на ионы других переходных металлов. [c.410]

    Следовательно, можно усомниться в правильности этого механизма. Для решения подобной проблемы следует ответить на следующие три главных вопроса, касающиеся механизма действия карбоксипептидазы и металлоферментов в широком смысле. [c.346]

    Следует отметить, что роль иона металла в пиридоксаль-Р-за-висимых ферментах часто переоценивалась, поскольку больщинство из них не являются металлоферментами. Напротив, роль иона металла в данных реакциях играет сам фермент. [c.438]

Рис. 6.29. Скорости реакций, катализируемых металлоферментами, и скорости реакций в модельной системе. Рис. 6.29. <a href="/info/6301">Скорости реакций</a>, катализируемых металлоферментами, и <a href="/info/6301">скорости реакций</a> в модельной системе.
    Биологическая роль кобальта очень существенна. Кобальт входит в число металлов жизни и является составной частью важнейших металлоферментов, катализирующих процессы обмена в организмах животных и растений. Наиболее известен в зтом отношении витамин Bi2, в котором кобальт играет роль активного центра. [c.136]

    СООН, N1 2, ЫН, ОН, 5Н, а также гидрофобные группы, способные ориентировать молекулы реагирующих веществ в определенном положении по отношению к активному центру. В состав активного центра многих ферментов входят ионы металлов, причем при удалении иона металла из металлофермента последний теряет каталитические свойства. Каталитическая активность ферментов имеет максимум на шкале pH, в сильнокислых и сильнощелочных средах она, как правило, не проявляется. Каталитическая активность ферментов наиболее оптимальна при температуре от 20 до 40° С, при 60 — 70° С происходит их денатурация. Активные центры имеют строго определенную структуру, что позволяет ферменту присоединять только молекулы определенного строения. Так, например, фермент уреаза гидролизует карбамид СО(NH2) в 10 раз быстрее, чем ион водорода, и не оказывает влияния на реакции гидролиза других родственных карбамиду соединений. В настоящее время известно около тысячи ( )ер-ментов, одни из которых катализируют только окислительно-восстановительные процессы, другие—реакции с переносом групп, третьи—реакции гидролиза и т. д. [c.184]

    Появилась и стала быстро развиваться бионеорганическая химия, изучающая металлоферменты, металлопротеины, комплексы с ДНК и др. [c.39]

    Многие ионы металлов необходимы клеткам живых организмов. Это Na, К, Mg, Са, Мп, Fe, Со, Си, Мо, Zn. Они составляют 3% массы человеческого тела. Na(I), К(1) и Са(П) особенно важны как участники так называемого ионного насоса , который сопровождается активным транспортом метаболитов и энергетическими процессами. Другие металлы, такие, как Zn(II) и Со(И), обнаружены в различных металлоферментах, где они координируются с аминокислотами и ускоряют реакции, происходящие в активном центре [214]. Они выступают как сверхкислотные катализаторы, оказывающие прямое или матричное действие. В то же время ионы Fe(II) и u(II) предпочтительно связываются с простетическими группами порфиринового типа и участвуют во многих системах электронного переноса. [c.342]

    Наиболее известным металлоферментом, катализирующим гидролиз пептидной связи, является карбоксипептидаза. В этом случае доступна детальная структурная информация [78]. Фермент специфичен в отношении пептидной связи у С-концевого аминокислотного остатка полипептидной цепи и требует свободной кон- [c.501]

    Ион цинка гораздо прочнее связывается с большинством органических лигандов, чем ион Mg + (табл. 4-2). Он имеет заполненную Зс -орбиту и стремится образовать четыре ковалентные связи тетраэдрической симметрии, часто с азот- или серусодержащими лигандами. В отличие от Mg +, который быстро и обратимо взаимодействует с ферментами, Zn + обнаруживает тенденцию к образованию прочных связей внутри металлоферментов. В настоящее время известна трехмерная структура некоторых металлоферментов. Во всех этих ферментах ион Zn + в активном центре окружен тремя имидазольными группами, а четвертая координационная связь остается свободной для взаимодействия с субстратом. Значительный интерес представляет также и тот факт, что второй атом азота имидазольной группы во многих случаях образует водородную связь с карбонильной группой в основной цепи пептида . Такое же свойство обнаружено и для атомов железа гемсодержащих белков (рис. 10-1). [c.142]

    Микроорганизмы, продуцирующие глюкозоизомеризующие ферментные препараты, культивируются на питательных средах, в состав которых обязательно должны входить ксилансодержащие материалы — солома, пшеничные отруби, кукурузная кочерыжка и др. В качестве источника азота при культивировании применяют кукурузный экстракт, пептон мясной и дрожжевой экстракт. Глюкозоизомераза — металлофермент, поэтому в состав питательной среды входят добавки солей необходимых металлов (кобальта, магния). [c.136]


    Так обстоит дело при неферментативном катализе. Однако в металлоферментах этот порядок нарушается [138]. На рис. 6.29 показаны относительные скорости реакций, катализируемых ме-таллоферментами, и скорости реакций для идеализированной модельной системы. Это нарушение обычного порядка может определяться связыванием металлов различными функциональными группами белка, которое, вероятно, происходит так  [c.412]

    Ферментативный перенос протона металлоферменты [c.149]

    Хорошо описанные примеры электрофильного катализа металлами включают реакции декарбоксилирования и гидролиза производных аминокислот. Декарбоксилирование оксалилацетата катализируется некоторыми металлоферментами и ионами металлов в водном растворе. Наиболее исследован катализ ионами Си(II) [39], включающий образование комплексов металл-оксалилацетат (17) схема (19) . [c.475]

    Различие в механизмах гидролиза под действием химотрип-сина и карбоксипептидазы и в механизмах декарбоксилирования под действием металлозависимых ферментов и ферментов, действующих через основание Шиффа, является отражением различия в восприимчивости карбонилсодержащих соединений к кислотному и основному катализу. Нуклеофильные и основные свойства боковых цепей белковой молекулы вполне достаточны для проявления ферментом каталитической активности, тогда как ионы металлов являются гораздо более эффективными кислотными катализаторами по сравнению с протонами, о чем убедительно свидетельствует пример металлоферментов. Другая причина широкой распространенности металлоферментов связана, вероятно, с полидентатным характером комплексов металлов. Строго определенное пространственное расположение не- [c.148]

    Более подробно металлоферменты рассмотрены в гл. 9. [c.150]

    Карбоксипептидаза — это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопептидах и сложных эфиров а-оксикислот. Кинетический изотопный эффект растворителя равен 2 при гидролизе сложноэфирного субстрата О-(гранс-циннамоил)-ь-р-фениллактата и всего лишь 1,33+0,15 при гидролизе пептида Ы-(N-бeнзoилглицил)-L-фенилаланината [11]. По данным рентгеноструктурного анализа карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная (01и-270), фенольная (Туг-248) и гуанидиновая (Aгg-145) группы. Последняя образует ионную [c.149]

    Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

    Для возникновения бионеорганической химии необходим был достаточно высокий уровень развития неорганической химии, который был достигнут во второй половине XX в. благодаря использованию метода молекулярных орбиталей и современных физических методов изучения электронной и геометрической структуры вещества, а также высокий уровень развития биологии, достигнутый за последнее десятилетие в области молекулярной биологии. Методы и подходы современной координационной химии стали широко использоваться в биохимии и молекулярной биологии при исследовании металлоферментов и других биологически важных соединений, функционирование которых связано с присутствием металлов и других элементов неорганогенов. [c.560]

    ЭКВ отчетливо проявляются в свойствах металлоферментов. Металлы служат кофакторами многих ферментов — в большинстве классов ферментов имеются металлозависимые. Ион металла непосредственно воздействует на конформацнонные свойства фермента и является удобной для исследования меткой в [c.410]

    М растворе Na l (4—4,5 мл) и растворяют путем осторожного добавления 0,1 н. раствора NaOH. В связи с тем что карбоксипептидазы А и В являются металлоферментами, в ряде методик рекомендуют добавлять к раствору фермента, полученному по выщеуказанному способу, 0,5 мл 0,1 н. раствора 0 I2 и выдерживать раствор при 25°С в течение 10 мин. Концентрацию фермента можно определить, измерив оптическую плотность раствора при 278 нм (коэффициент молярной экстинкции 8,6-10 , м.м. = 34300). Полученный препарат фермента хранят в холодильнике. [c.155]

    Ее объектами являются как биополимеры (белки, нуклеиновые кислоты, целлюлоза, крахмал, гликоген и др.), так и низкомолекулярные биорегуляторы — витамины, гормоны и др. Поэтому поле деятельности этой науки исключительно широко. Биоорганическая химия в настоящее время сосредоточила свое внимание на ферментах, т. е. специфических белках, которые в своих реакционных центрах могут содержать металлы. Такие ферменты называются металлоферментами. Структуру и свойства реакционного центра таких ферметггов изучает бионеорганическая (позднее названная биокоординационной) химия. Таким образом, интересы обеих наук — биоорганической и бионеорганической химии тесно переплетаются в области металлоферментов. Если классическая общая биохимия была и остается чаще всего описательной наукой, то отпочковавшиеся от нее громадные разделы биоорганической и бионеорганической химии базируются на понятиях, представлениях и методах физической химии и химической физики, на принципах молекулярной биологии. Все разделы науки, которые выясняют химические основы жизненноважных процессов, относятся к биохимии. [c.718]

    Изучение металлоферментов важно для дальнейшего проникновения в физику ферментативного катализа. Область белка, взаимодействующая с ионом металла в активном центре, представляет собой полидентатный лиганд, образуя несколько координационных связей с металлом. Это справедливо для кофакторов — ионов металлов, но не для простетической группы гема в НЬ и МЬ, в которой такая связь одна. Благодаря мягкости -электронной оболочки, ее большей деформируемости, чем з- и р-обо-лочки, она приобретает напряженное, энтатическое состояние в активном центре (Уильямс и Валли). Это проявляется в от личии электронных свойств переходных металлов в ферментах от этих свойств в модельных низкомолекулярных соединениях. Разнятся спектры ЭПР, спектры поглощения и т. д. [c.218]

    Окислительно-восстановительные потенциалы металлоферментов также необычны. Например, потенциалы синих медных ферментов много выще, чем для всех медных комплексов, за исключением тех, в которых сильно нарущена тетрагональная симметрия (соответственно от +0,3 до +0,4 в по сравнению с —0,5 до +0,2 в). Значения этих необычных потенциалов особенно существенны в случае цитохромов, участвующих в переносе электронов. [c.414]

    В химии комплексных соединений известны два явления, существенные для понимания свойств металлоферментов. Первое явление — дисторсионная изомерия. В ряде случаев в комплексе происходят изменения длин связей при сохранении общей структуры. Так, октаэдр u(NHз)2Bг4 известен в двух формах — более и менее сплющенной. Второе явление — транс-влияние, открытое Черняевым у квадратных комплексов платины. [c.218]


Библиография для Металлоферменты: [c.377]    [c.565]   
Смотреть страницы где упоминается термин Металлоферменты: [c.570]    [c.572]    [c.646]    [c.391]    [c.489]    [c.241]    [c.613]    [c.414]    [c.414]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.142 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.95 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.410 , c.416 ]

Биохимия (2004) -- [ c.79 ]

Основы неорганической химии (1979) -- [ c.651 , c.653 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.443 , c.494 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.259 , c.261 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.244 , c.245 , c.299 , c.307 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.96 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.96 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.67 , c.348 , c.376 , c.399 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте