Ферменты образование

На жизнедеятельность дрожжей значительно влияет активная кислотность среды. Водородные ноны изменяют электрический заряд коллоидов плазменной оболочки клеток и в зависимости от концентрации могут увеличивать или уменьшать ее проницаемость для отдельных веществ и ионов. От величины pH зависят скорость поступления питательных веществ в клетку, активность ферментов, образование витаминов. При изменении pH среды изменяется и направление самого брожения. Если pH сдвигается в щелочную сторону, то увеличивается образование глицерина. [c.197]

ПЛАЗМИН, фермент класса гидро таз, катализирующий расщепление фибрина, в результате чего происходит разрушение тромбов П -гликопротеин (мот м ок 92 тыс), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью 8— 8 тяжелой (мол м ок 68 тыс ) и легкой (мол м ок 25 тыс), к рая содержит активный центр фермента, образованный остатками 8ег-740, Н13-602 и Азр-734 (букв обозначения см в ст Аминокислоты) В фибрине П гидро- [c.553]

Контролируемое ферментами образование Р. с. в живых организмах происходит и в процессах нормальной жизнедеятельности, напр, при биосинтезе простагландинов, транспорте электронов в митохондриях, обезвреживании бактерий фагоцитирующими клетками. Образованием в организме активных Р. с. объясняют процессы старения. Различные Р. с. обнаружены в космосе. [c.156]

Окисление -оксикислот в -кетокислоты с последующим декарбоксилированием— широко распространенный метаболический путь. Обе стадии обычно катализируются одним и тем же ферментом. Образования [c.171]

Существуют и другие примеры олигомерных ферментов, образование которых обязательно проходит через каталитически неактивные промежуточные формы. Эти формы претерпевают конформа-ционное превращение на более поздней стадии, давая термодинамически стабильный активный фермент. Такой процесс конформационного дозревания имеет лимитирующую скорость и представляет собой практически необратимую стадию в образовании фермента. Предполагают [472], что в некоторых олигомерных ферментах алло- [c.191]

Следует указать на отсутствие ковалентных, главновалентных связей между субъединицами. Связи в основном являются нековалентными, поэтому такие ферменты довольно легко диссоциируют на протомеры. Удивительной особенностью таких ферментов является зависимость активности всего комплекса от способа упаковки между собой отдельных субъединиц. Если генетически различимые субъединицы могут существовать более чем в одной форме, то соответственно и фермент, образованный из двух или нескольких типов субъединиц, сочетающихся в разных [c.127]

Рис. 9. Схема действия ферментов. Образование промежуточного комплекса ферментативной реакции

При использовании частично очищенного фермента образованию полимера предшествует индукционный период. Хотя индукционный период можно уменьшить, добавляя небольшие количества олигонуклеотида или полинуклеотида, полная зависимость реакции от присутствия такой затравки не установлена. Между затравкой и продуктом реакции существуют сложные отношения. Действие олигонуклеотидов при уменьшении индукционного периода, по-видимому, неспецифично. Например, соединение, состоящее из остатков адениловой кислоты, инициирует в одинаковой степени полимеризацию как УДФ, так и АДФ. [c.479]

Отличительными чертами ферментов являются их исключительно высокая каталитическая активность и специфичность действия. Под специфичностью понимается резкая зависимость скорости реакций от особенностей строения субстрата. Помимо уже знакомых из предыдущих глав электронных и стерических характеристик субстрата важное значение в создании субстратной специфичности имеет фактор субстратного связывания. Он обусловлен определенной ориентацией молекулы субстрата за счет водородных связей и электростатического взаимодействия с ионными группами в составе молекулы фермента. Наряду с этим важное значение для субстратного связывания имеет так называемое гидрофобное взаимодействе между алкильными радикалами молекулы субстрата, с одной стороны, и гидрофобными участками молекулы фермента, образованными за счет алкильных заместителей в остатках таких аминокислот, как валин, лейцин и изолейцин. [c.427]

А. Ген-регулятор образует репрессор, блокирующий ген-оператор и тем самым предотвращающий формирование г-РНК на структурных генах. В присутствии эффектора (индуктора) репрессор инактивируется п геп-оператор дает сигнал структурным генам начать работу. Б. Репрессор становится активным при соединении с эффектором в данном случае роль эффектора может выполнять продукт одного из ферментов, образованных структурными генами (угнетение по принципу обратной связи). [c.284]

Таким образом, результаты этих опытов показывают, что конформация молекулы, обусловливающая ее ферментативную активность, полностью определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Для того чтобы остатки цистеина соединились правильно, пе нужно никакого специального фермента. Образование специфических дисульфидных связей требуется, по-видимому, лишь для стабилизации активной конформации, а не для ее возникновения. В результате восстановления и последующего окисления рибонуклеазы образуется продукт, имеющий ту же ферментативную активность, ультрафиолетовый спектр, характеристическую вязкость, дисперсию оптического вращения и те же иммунологические свойства, что и нативный фермент. Пептидные карты, получаемые после ферментативного расщепления этих двух веществ, также идентичны. Если 6l.i расположение дисульфидных связей в нативной и реконструированной рибонуклеазе было различным, пептиды, содержащие такие связи, не могли бы попасть, на одинаковые места карты. [c.279]

Чем же объясняется радиоустойчивость синтеза некоторых ферментов образования ДНК в опухолях Удовлетворительного объяснения этого факта пока нет. Высказывается предположение о существовании для этих ферментов особой, долгоживущей формы иРНК, не чувствительной к действию радиации [37]. Любые эксперименты в этом направлении дали бы много ценного материала как для понимания природы злокачественного роста, так и для раскрытия механизмов клеточной радиочувствительности. [c.125]

Принятая в монографии номенклатура ферментов и коферментов основана на предложениях Комиссии по ферментам Международного биохимического союза [204]. При этом используются только тривиальные (рабочие) названия ферментов, образованные согласно предложенным этой Комиссией правилам. С теми же правилами согласованы единицы ферментов, терминология их образования и символы кинетики. [c.33]

Орнитин в этом процессе синтеза мочевины служит как бы катализатором, аргиназа же является одним из ферментов образования мочевины. [c.371]

Если комплекс КЗ может присоединить молекулу ингибитора, давая неактивный или мало активный комплекс К13 (или К31), катализатор распределяется между КЗ, К1 и К13. Поскольку для ферментов образование комплекса К13 связано с присоединением ингибитора и субстрата к разных частям молекулы белка, говорят о неконкурентном ингибировании, имея в виду отсутствие конкуренции за обладание активным центром фермента, хотя каталитическая активность при этом уменьшается. При неконкурентном ингибировании учитываются следующие процессы [c.47]

Образование фермент-субстратного комплекса связано на первом этапе с проникновением или диффузией молекулы субстрата в ш ель на поверхности фермента, образованную относительно жесткими элементами структуры. После проникновения субстрата в ш ель на втором этапе происходит уже образование активной конфигурации за счет конформационных движений в комплексе. И лишь на третьем этапе после достижения определенной химически активной конфигурации происходит химическая реакция в системе субстрат - [c.429]

Действие микроорганизмов, вызывающих изменение только определенных веществ, зависит от ферментов, образованных клеткой данного микроорганизма. [c.123]

Ассоциат протеолитических ферментов, образованный с их белковыми субстратами, обычно не поддается прямому наблюдению вследствие его высокой реакционноспособности, однако в отдельных случаях такую ассоциацию изучать можно. Так, папример, фермент пепсин наиболее активен при pH, равном примерно 2, одпако оп взаимодействует, хотя и очень медленно, с такими субстратами, как сывороточный альбумин, при pH более 5 наличие комплекса пепсин-альбумин можно наблюдать на электрофоретической диаграмме в виде четкого пика ]991]. Живые организмы также содержат множество разнообразных белков, которые действуют в качестве специфических ингибиторов протеолитических ферментов. К наиболее [c.337]

На рис. VII.6 приведена последовательность аминокислот в бычьей рибонуклеазе — ферменте, катализирующем некоторые клеточные реакции. Этот фермент образован 124 молекулами аминокислот на рисунке каждая представлена стандарт1[0й аббревиатурой из трех букв. [c.453]

Концентрация ферментов. С увеличением дозы осахаривающих материалов (при одинаковой их ферментативной активности, учете специфики действия и других условий) возрастают концентрация ферментов образование эффективных фермент-субстратных комплексов, а следовательно, и скорость гидролиза крахмала. Между количеством фермента и продолжительностью осахаривания нет иропорциональности. [c.179]

Клеточная мембрана — это не просто мешок. Она регулирует перенос низкомолекулярных веществ в клетку и из клетки. У бактерий с внутренней поверхностью мембраны связаны ферменты, катализирующие процессы окисления. Нередко бактериальные мембраны образуют складчатые участки, имеющие в разрезе вид многослойных структур это так называемые мезосомы (рис. 1-1 и 1-2, Г). Предполагается, что в мезосомах протекают специализированные процессы обмена веществ и репликация ДНК. В клетках Е. oli мезосомы выявляются не всегда, и все же, видимо, репликация ДНК у этого организма происходит на определенных участках поверхности мембраны и регулируется связанными с мембраной ферментами. Образование новой мембраны (перегородки) между делящимися клетками происходит синхронно с синтезом ДНК. [c.21]

Куль и сотр. [356] и Мартинек и сотр. [356а] исследовали катализируемое ферментами образование пептидной связи в двухфазных водноорганических системах. Преимущество такой методики состоит в том, что функционирующая как катализатор протеаза не повреждается органическим растворителем, что гарантирует более высокие выходы, кроме того, можно вернуть обратно биокатализатор после разделения фаз. Далее Кй-нек и сотр. [386] впервые провели успешные пептидные синтезы с иммобилизованным химотрипсином. Наряду с иммобилизованными ферментами можно также использовать ферменты, адсорбционно фиксированные на силикагеле, что было продемонстрировано на примере синтеза пептидов с помощью химотрипсина, фиксированного на силикагеле [443]. [c.169]

Сам каталитический акт химической реакции происходит в фермент-субстратном комлексе, состоящем из субстрата и активного центра фермента, образованного из определенных функциональных групп аминокислот, кофермента, иногда ионов металла, строго фиксированных в пространстве. [c.13]

Антагонистическое действие во многих случаях объясняется тем, что антивитамины способны химически реагировать подобно витаминам, вступая, например, в систему того или другого фермента, однако получающиеся при этом продукты оказываются чуждыми организ.му и не могут выполнять нормально те функщ и, которые выполняют ферменты, образованные с участием витаминов. [c.716]

В ряде случаев аналогичные изменения в структуре витаминов, иногда незначительные, приводят к получению продуктов, способ ных парализовать или ослаблять полезное действие виталп1нов Антагонистическое действие во многих случаях объясняется тем. 1Т0 антивитамины способны химически реагировать подобно витами нам, вступая, например, в систему того или другого фермента, однако получающиеся при этом продукты оказываются чуждыми организму и не могут выполнять нормально те функции, которые иыполняют ферменты, образованные с участием витаминов. [c.716]

Обсуждение ферментативного расщепления глюкозидов горчичного масла. Действие мирозиназы было бы проще всего объяснить, считая, что при ферментативном расщеплении образуется только горчичное масло и что нитрил получается только при чисто химическом гидролизе глюкозида. Именно такую точку зрения выдвинул Гадамер, чтобы объяснить свои результаты и данные Гофмана (см. стр. 158). Если считать, что фермент не участвует в образовании нитрила, то кажется странным, что полное расщепление глюкозида может происходить при комнатной температуре. Возможно, однако, что чисто химический гидролиз может катализироваться ионами водорода бисульфата калия. С накоплением этой соли в процессе реакции прекращается, как утверждают, действие фермента. Образование винилуксусной кислоты при кислотном гидролизе синигрина, установленное Этлингером и Ландином (соответствующий нитрил был, вероятно, промежуточным продуктом в этой реакции), подтверждает такой взгляд на роль бисульфата калия. [c.163]

И ДЛЯ случая образования крахмала в листьях табака [37]. Очевидно, механизм образования крахмальных зерен у зерновых злаков, с одной стороны, и в клубнях и листьях — с другой, фундаментально различен. Так как за 24 час образуется примерно один двойной слой, Бюн-нинг предположил здесь влияние суточного эндогенного ритма активности ферментов. Образование крахмала в семенах злаков, по-види-мому, контролируется внешними факторами исследования Баттроуза, проведенные с помо-ш,ью электронного микроскопа, показали, что [c.144]

Согласно работам Линена и сотрудников, активная форма СО представляет собой высокоэргический комплекс Oj со биотинил-фермент. Образование эГого комплекса связано с расщеплением молекулы АТФ на АДФ и неорганический фосфат. Общий механизм действия ферментов, содержащих в качестве простетической группы биотин, соответствует следующей схеме [c.106]

Р. Бреслоу в 1980 г. изучал стереоселективность реакций трансамини-рования под действием пиридоксамина, привязанного к циклодекстрину [формула (149)]. Это соединение является моделью ферментов, обеспечивающих в живых организмах ряд важнейших химических превращений. Отмечено, что в присутствии такого искусственного фермента образование триптофана из соответствующей оксокислоты ускоряется примерно в 200 раз, в то время как образование аланина из пировиноградной кислоты почти не ускоряется. Образующийся триптофан имеет 04 12 %, фенилаланин — более 50 %. [c.93]

После разбора механизмов отдельных реакций остановимся на причинах, которые определяют направление превращения аминокислот пиридоксалевыми ферментами. Образование первичного шиффова основания (альдимина I) является, вероятно, общей стадией для всех ферментов, содержащих пиридоксальфосфат [c.237]

Схема работы Са -АТФазы может быть представлена следуюш им образом. На первом этапе происходит связывание Са и АТФ. Эти соединения связываются с разными центрами на внешней поверхности мембранного пузырька. Константа связывания Са составляет порядка 10 М . На втором этапе АТФ гидролизуется с образованием фосфорилированного фермента. Образование фермент-фосфатного комплекса можно обнаружить по включению в белок радиоактивного изотопа р из АТФ, меченной по фосфату. 0бразуюш аяся фосфорилированная форма фермента Р конформационно неустойчива и претерпевает изменение пространственной структуры так, что ион-связываюш ие участки оказываются отделенными от внешней среды. Изменение конформации Са -АТФазы проявляется в изменении сигнала ЭПР спиновой метки, присоединенной к белку, в связи с изменением подвижности метки. [c.157]

Следует также отметить, что, согласно данным флеш-фотолиза ферментов, образование радикалов RSSR не зависит от аэрации и pH раствора, что предполагает образование дисульфид-анионов по механизму внутримолекулярной миграции электрона [3741. [c.205]

Синтез РНК на матрице ДНК представляет собой сложный процесс, в котором участвуют РНК-полимераза и другие ферменты. Образование первичного РНК-транскрипта включает несколько стадий инициацию, элонгацию и термннацию. Больше всего известно об инициации. Идентифицирован ряд последовательностей ДНК (как правило, предшествующих сайту инициации), а также белковых факторов, связывающихся с этими последовательностями и регулирующих инициацию транскрипции. Лучше всего этот процесс изучен для прокариот и вирусов, хотя в последние годы достигнуты большие успехи в расшифровке механизма транскрипции в клетках млекопитающих. Любые изменения, затрагивающие синтез РНК, немедленно отражаются на уровне синтеза белка и приводят к различным метаболическим сдвигам в клетке. Благодаря таким модуляциям синтеза РНК организм может приспосабливаться к меняющимся условиям окружающей среды. [c.82]

Можно полагать, что у больных желчнокаменной болезнью в какой-то период жизни образуется аномальная желчь, перенасыщенная холестеролом. С течением времени различные факторы, например инфекция, могут выступать в качестве агентов, провоцирующих выпадение из перенасыщенной желчи избытка холестерола в виде кристаллов. Если новообразованные кристаллы сразу не перенесутся с желчью в кишечник, то они будут расти, образуя камни. Определение активности ключевых ферментов образования желчных кислот в печени пациентов с желчнокаменной болезнью показало, что синтез холестерола у них повышен, а синтез желчных кислот снижен, в результате чего возрастает концентрация холестерола в печени. Снижение активности 7а-гидроксилазы может приводить к уменьшению энте-рогепатического запаса желчных кислот, что служит для печени сигналом к образованию еще больших количеств холестерола. Желчь оказывается перегруженной холестеролом, который не может полностью раствориться в смешанных мицеллах. [c.288]

Грамицидинсинтетазы вырабатываются в период развития культуры, следующий за лаг-фазой, и активность их быстро уменьшается, когда клетки переходят к стационарной фазе развития. Грамицидин С начинает обнаруживаться через несколько часов после начала проявления активности ферментов. Образование антибиотика продолжается и после прекращения активности ферментов в культуральной жидкости. [c.193]