Рибофлавин, восстановление

В рибофлавине восстановленный сахар рибит III замещен по пола-жению 1 остатком изоаллоксазина. [c.716]

Рибофлавин содержит изоаллоксазиновый цикл — группировку, способную к окислительно-восстановительным превращениям. Прн его восстановлении идет 1—4 присоединение водорода к сопряженной си- [c.720]

Флавиновые К.-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеи-ды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН Па) и флавинадениндину-клеотид (ФАД 116). В нек-рых ферментах (напр., в сукци-натдегидрогеиазе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой К. и атомом N имада-зольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых К. осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов. [c.488]

Значение рибофлавина для животного организма заключается в том, что в процессах метаболизма он в составе флавиновых ферментов осуществляет реакции дегидрирования. Биокаталитическое дегидрирование флавиновыми ферментами является только звеном в цепи окислительно-восстановительных процессов, в которой и восстановленная форма ферментов претерпевает окисление (восстановление дегидрирующих свойств). [c.545]

Тетрагидропроизводное фолиевой кислоты (см. ниже) используется в качестве кофактора в биологическом синтезе, во время которого отдельные углеродные атомы подвергаются окислению или восстановлению и переносятся на молекулы субстрата в форме группы —СНз, —СНзОН или —СНО. Рибофлавин (витамин Вг)—производное аллоксазина — входит в простетические группы ряда дегидрогеназ (ферментов, участвующих в реакциях окисления за счет переноса водорода). [c.309]

Пути синтеза рибофлавина схематически показаны на рис. 14-34 они установлены в результате исследований, выполненных на грибе Еге-mothe ium (дополнение 8-3) и на мутантах Sa haromy es [163—165]. Восстановление продукта перегруппировки Амадори (на рис. 14-34 этот продукт показан в виде трифосфата, однако не известно, так ли это на [c.174]

НАДН и НАД, ФАДН и ФАД-соотв. восстановленные и окисленные формы кофермента никотинамидадениндинуклеотида (см. Ниацин) и кофермента флавинадениндинуклеотида (см. Рибофлавин)-, ГДФ и ГТФ-соотв. гуанозинди-и гуанозинтрифосфат, Ф-неорг. фосфат, KoASH-кофермент А. [c.634]

Совсем иные реакции, сопровождающиеся испусканием света, протекают у люминесцирующих бактерий. В этом случае восстановленный рибофлавин-5 -фосфат окисляется кислородом при этом требуется присутствие альдегида с длинной цепью (например, пальмитальдегида). По-видимому, значительную часть энергии, испускаемой затем в виде света, поставляет окисление альдегида в карбоновую кислоту [уравнение (13-43) через FH2 здесь обозначен рибофлавин-5 -фосфат] [c.74]

Рибофлавин хорошо растворим в воде, устойчив в кислых растворах, но легко разрушается в нейтральных и щелочных растворах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнительно легко подвергается обратимому восстановлению, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме. [c.223]

Восстановление 5-Ы-окиси рибофлавина гидросульфитом натрия в воде дает рибофлавин (I) почти с количественным выходом. [c.523]

В промышленности рибофлавин получают на основе конденсации 3,4-диметиланилина с О-рибозой. Образующийся имин (319) восстанавливают, вводят в реакцию азосочетания и после восстановления азофуппы получают арилрибамин (320). Последний конденсируют с аллоксаном (321), что приводит к целевому продукту (316) [c.172]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

Рибит (адонит) найден в природе в листьях Adonis vernalis в связанном виде входит в состав рибофлавина (витамина Вг) и клеточных стенок многих бактерий. Рибит получен каталитическим гидрированием рибозы или ее восстановлением амальгамой натрия. [c.11]

В промышленном масштабе осуществлены процессы получения алкоголятов натрия, восстановления -рибозы до рибофлавина (витамина В ), салициловой кислоты до салицилового альдегида и др. По-пидимому, перспективным является процесс получения адиподинитрила — полупродукта в производстве полиамидов и полиуретановых смол, — основанный на восстановительной димеризации акри-лонитрила, которая протекает при обработке неводных растворов акрилонитрила амальгамой натрия или калия. [c.133]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Из сопоставления двух вариантов синтеза рибофлавина видно, что вариант II, который 15 лет назад [75] уступал варианту I как по числу стадий (12 вместо 7), так и по расходу химикалиев (160,3 вместо 76,5), в настоящее время по эффективности значительно превзошел вариант I как по расходу химикалиев (56,3 вместо 81,9), так и по стоимости сырья (100% вместо 248) и по выходу (4,5 в пересчете на D-глюкозу, вместо 3,4% — на глюконат кальция). Объясняется это значительным усовершенствованием как самого синтеза, так и технологии производства (получение o-4-ксилидина из о-ксилола вместо параформа, непрерывный процесс восстановления О-рибоно- -лактона амальгамой натрия и др.). Это способствовало резкому снижению расхода химикалиев и увеличению выхода рибофлавина по варианту II. [c.131]

Нз культуральной жидкости рибофлавин выделяют при pH 4,5—7 в труднорастворимой восстановленной семихиноидной форме с выходом около 90°о [142]. Для осаждения рибофлавина в качестве восстановителя применяют гидросульфит [143]. Осадок рибофлавина в виде примеси содержит рибофлавин-5 -фосфат, из которого витамин Вг получается в результате гидролиза. Биосинтез рибофлавина микробиологическим путем по своей эффективности уступает химическому синтезу. [c.522]

При добавлении к флюоресцирующему раствору щелочи или кислоты флюоресценция исчезает, а при добавлении гидро- сульфита натрия исчезает и окраска, вследствие восстановления рибофлавина в бесцветное соединение — лейкорибофлавин, жоторый при оксислении снова превращается в рибофлавин. [c.404]

РИС. 8-15. Спектры поглощения рибофлавина (Л), рнбофлавинаниона (Б) и дигид-роформы (В), полученные восстановлением под действием света в присутствии ЭДТА 1.1-Ю М раствор рибофлавина, содержащий 0,01 М ЭДТА, освещали лампой накаливания мощностью 40 ВТ, расположенной на расстоянии 11,5 см от раствора, в течение 30 мии. [c.254]

Обычно флавиновые коферменты прочно связаны с белками и совершают обороты между восстановленным и окисленным состояниями, оставаясь прикрепленными к одной и той же молекуле белка. Что определяет восстановительный потенциал флавина в таком флавопро-теиде Окислительно-восстановительный потенциал свободного кофермента зависит от структур окисленной и восстановленной форм соответствующей пары. Молекулы как рибофлавина, так и пиридиннуклеотидов содержат ароматические кольцевые системы, которые стабилизируются резонансом. При восстановлении этот резонанс частично (но не полностью) утрачивается. Величина Е° зависит от степени резонанс-ности окисленной и восстановленной форм и от любых факторов, предпочтительно стабилизирующих одну из этих форм. Структуры этих коферментов приспособлены к тому, чтобы обеспечить значения Е°, оптимальные для осуществления биологических функций. [c.256]

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Равновесие, представленное этим уравнением, не зависит от pH, однако, поскольку все три формы флавина характеризуются различными величинами р/Са (рис. 8-16), кажущиеся константы равновесия, объединяющие сумму концентраций окисленной, восстановленной и радикальной форм, изменяются при варьировании pH [120, 121]. Доля радикалов больше при низких и высоких значениях pH по сравнению с нейтральными значениями pH. Для 3-алкилфлавина [120] константа образования радикала К1 составляет 2,3-10 , а для рибофлавина [121]—1,5-10 . Зная эти величины и величины рЛ а, приведенные на рис. 8-16, можно оценить концентрацию радикалов при любом значении pH. [c.263]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Желтый цвет присущ только окислеппой форме препарата, рибофлавин в восстановленной форме - бесцветное соедпненпе. [c.223]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

В результате конденсации D-арабинозы с 3,4-диметиламинобензолом, перегруппировки образующегося арабинозида (X I) в изоарабинозамин (ХСП), восстановления его в рибитиламин (LIV) с последующим превращением в азосоединение (LXIX), которое затем конденсировалось с барбитуровой кислотой, рибофлавин синтезирован с общим выходом 7,5% на D-арабинозу [1751. [c.535]

В строении молекулы рибофлавина можно обнаружить сродство ее от-деаьных фрагментов со структурными частями различных важнейших биологически активных соединений (314). Так, с витаминами группы фолиевой кислоты (см. с. 459) рибофлавин объединяет общность конденсированных пиримидинового и пиразинового циклов [315]. С тиамином (см. с. 376) рибофлавин объединяет общность пиримидинового цикла (в молекуле рибофлавина он срощен с хиноксалиновым циклом). Нуклеиновые кислоты включают в свою молекулу D-рибозу, а рибофлавин — ее восстановленную форму — D-рибит. о-Диметилбензол с двумя атомами азота в орто-положении входит как в молекулу рибофлавина, так и в молекулу цианокобаламина, витамина Bj., (см. с. 586). [c.546]

Термин флавинмононуклеотид — не точный рибофлавин-5 -фосфат представляет собой нуклеотид с 0-ря6оэой, восстановленной в О-рибит. [c.548]

Показатеаьно, что флавиновые ферменты имеют значительно более высокий окислительно-восстановительный потенциал (например, старый желтый фермент — 0,12 В), т.е. обладают бапьшей способностью к восстановлению, чем рибофлавин (—0,21 В) или ФМН и ФАД (от —0,187 до —0,191 В при 20° С и —0,219 В при 30° С при pH 7) [358]. [c.551]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Общие свойства. Присутствие рибита, содержащего много гидроксильных групп, делает рибофлавин хорошо растворимым в воде. Флавиннуклеотиды, содержащие, кроме того, фосфатную, а в случае FAD и сахарную группы, еще лучше растворимы в воде. Свободный рибофлавин растворим в полярных органических растворителях, таких, как ацетон или спирты, но нерастворим в хлороформе. Он легко восстанавливается, а его восстановленная форма вновь легко окисляется. Это свойство используется при биологическом функционировании флавиновых коферментов и в электронтранспортной цепи. (гл. 10). Восстановление происходит в две одноэлектронные стадии, т. е. через образование полухинонового радикала (6.22). [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология