Активирование аминокислот

II этап — перенос активированных аминокислот к растворимой РНК. [c.264]

Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

Активированная аминокислота присоединяется к З -ОН-группе аде-нозина в триплете АЦЦ на концевом участке т-РНК. При этом образуется комплекс аминоацил-т-РНК, который и является промежуточным продуктом в ходе синтеза специфичной белковой молекулы. [c.96]

Биологический синтез белка представляет собой сложный, многофазный или многоступенчатый процесс. Помимо РНК в синтезе белков принимают участие многочисленные ферменты. На первой ступени активируются аминокислоты, соединяющиеся потом в пептидные цепочки. Вторая ступень — транспорт активированных аминокислот к рибосомам. Третья ступень представляет собой упорядочение и сочетание инициированных аминокислот и расположение их в необходимой последовательности на матричной РНК с последующим замыканием пептидных связей. Четвертая ступень — формирование из линейной молекулы объемной структуры, свойственной данному белку. Повышение реакционной способности, активация аминокислот увеличивает возможности взаимодействия их друг с другом осуществляется этот процесс при взаимодействии аминокислот с аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ). При этом происходит передача энергии одной макроэргической связи АТФ на аминокислоту, переходящую на более высокий энергетический уровень. Реакция активации аминокислот протекает с участием фермента аминоацил-РНК-синтетазы. Для активации различных аминокислот необходимы разные ферменты — синтетазы. Аминокислотная последовательность при синтезе осуществляется кодонами (фрагментами цепи ДНК). [c.105]

На третьем этапе биосинтеза комплексные соединения р-РНК с аминокислотами переносятся на поверхность ы-РНК в рибосоме. Этот процесс совершается под действием особых ферментов переноса, содержащихся в растворимой фракции клеток и специфических для индивидуальных аминокислот. Детали этого этапа биосинтеза белков во многом еще остаются неясными, но полагают, что эти реакции идут следующим образом. и-РНК, содержащаяся в рибосоме, играет роль шаблона, матрицы, на поверхности которой синтезируется полипептидная цепь. Каждая молекула р-РНК, переносящая ту или иную аминокислоту, имеет в своей цепи особый адапторный участок, последовательность нуклеотидов в котором комплементарна к определенному участку ы-РНК- В связи с этим отдельные молекулы р-РНК вместе с аминокислотами присоединяются к строго определенным участкам и-РНК, в результате чего аминокислоты оказываются выстроенными в ряд на матрице. После этого, при участии соответствующих ферментов, связь между молекулами р-РНК и аминокислотами разрывается, аминокислоты под действием специфических синтезирующих ферментов соединяются между собой пептидными связями. Процесс образования пептидных связей требует затраты энергии, которая доставляется, вероятно, гуанозинтрифосфатом. Высвободившиеся молекулы р-РНК вновь соединяются с активированными аминокислотами. Таким образом, в результате третьего этапа биосинтеза белка в активной рибосоме образуется полипептидная цепь. [c.293]

К смеси 2,73 г (4,99 ммоль) активированной аминокислоты Р-17д и 0,84 г (5,01 ммоль) гидрохлорида метилового эфира L-валина в 50 мл безводного дихлорметана прибавляют 1,01 г (10,0 ммоль, 1,40 мл) безводного триэтиламина и смесь перемещивают 1 ч при 20 С (при добавлении амина появляется ярко-красное окращивание, переходящее в желто-коричневое при перемещивании). [c.566]

ФФ — пирофосфат) Аминоациладенилат представляет собой активированную аминокислоту. Его строение [c.561]

Для проведения реакции в более мягких условиях используют активированные аминокислоты. Обычно активируют карбоксильную группу аминокислоты, получая эфиры, тноэфиры, амиды или смешанные ангидриды, что приводит к повышению электрофильности углеродного-атома этой группы, например [c.379]

Итак, биосинтез белков, по современным представлениям, проходит четыре основных этана 1) активирование аминокислот и взаимодействие их с ферментами 2) соединение аминокислот с растворимой РНК 3) перенос аминокислот на молекулы информационной РНК в рибосомах и образование пептидных связей и 4) высвобождение полипептидной цепи из рибосомы. Последовательность реакций белкового синтеза представлена на схеме (рис. 25). Следует подчеркнуть, что все эти процессы биосинтеза белка в клетке идут очень быстро. Наблюдения над синтезом гемоглобина показали, что построение молекулы белка, состоящей из 150 аминокислотных остатков, заканчивает [c.294]

Применение соединений фосфора для образования пептидной связи кажется обоснованным уже потому, что при биосинтезе белка активирование аминокислот происходит при реакции с аденозинтрифосфатом. При этом в качестве промежуточного соединения образуется ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты с элиминированием пирофосфата. [c.158]

Оптическое активирование аминокислот асимметрическим основным катализом. [c.188]

В изолированных рибосомах гороха для переноса аминокислот от соединения аминокислота — s-PHK к месту образования пептидной связи необходимо присутствие двухвалентного катиона, ГТФ, глутатиона и неисследованного фермента, который экстрагируется из рибосом. Имеются данные, что активированная аминокислота переносится к N-концевой группе полипептидных цепей. [c.485]

Синтез белков из аминокислот происходит в четыре стадии активирование аминокислот соединение аминокислот с рибонуклеиновой кислотой образование пептидной связи освобождение синтезированной молекулы белка от рибосомы. [c.36]

В отличие от синтеза пептидов, при активировании аминокислот образуется не ацилфосфат и АДФ, а комплексное соединение аминокислоты с адениловой кислотой (так называемый аденилат аминокислоты) и выделяется неорганический пирофосфат. Аденилат аминокислоты синтезируется в результате реакции АТФ с аминокислотой [c.290]

Транспортная РНК выполняет две раздельные функции во-первых, она узнает специфический активирующий фермент и поэтому может акцептировать именно соответствующую активированную аминокислоту [3] и, во-вторых, вместе с т-РНК она участвует в реализации кода, обеспечивая переносимой аминокислоте присоединение к растущей полипептидной цепи как раз в том месте, где необходимо. Но-видимому, вторичная структура s-PHK не участвует в распознавании активирующего фермента, потому что при нагревании, нарушающем обычно вторичную структуру, способность акцептировать аминокислоты не ослабевает. [c.268]

Митохондрии (хондриосомы) имеют форму зернышек, палочек или нитей. Питательные вещества, проникающие в клетку, адсорбируются и аккумулируются хондриосомами и подвергаются быстрым превращениям вследствие концентрации в этих участках клетки соответствующих ферментов. В митохондриях полностью осуществляются цикл трикарбоновых кислот и важнейшая энергетическая реакция — окислительное фосфорилирование, почему их рассматривают как основную силовую станцию клетки. Здесь же происходят реакции активирования аминокислот в процессе синтеза белка, липидов и других соединений. [c.194]

Микросомы (рибосомы) представляют собой включения в виде субыикроскопических зернышек, состоящих пз лииопдов, белков и рибонуклеиновых кислот (РНК), которые обеспечивают синтез белков за счет активированных аминокислот, поступающих из мто-хондриальнон системы. [c.195]

Вначале предполагалось, что активированные аминокислоты непосредственно переносятся к микросомным рибонуклеопротеидным частичкам для непосредственного построения полипептндной цепи. Однако выяснилось, что, прежде чем аминокислота оказывается в ми кросомах, она связывается так называемой растворимой РНК, которая обладает сходными свойствами, и в животных и в бактериальных тканях и может быть выделена обработкой тканей фенолом. Ее молекулярный вес [c.264]

Белковый синтез, или процесс трансляции, может быть условно разделен на 5 стадий, из которых две считаются подготовительными и завершающимися, в частности активирование аминокислот и постсинтетическая модификация белковой молекулы, и 3 стадии составляют собственно трансляцию. [c.523]

Молекула т-РНК имеет сравнительно жесткую структуру. Примерно 80% ее полинуклеотидной цепи уложено в спираль. Как полагают, в одной из петель молекулы т-РНК находится антикодон— триплет нуклеотидов, комплементарный кодону (триплету) информационной РНК, кодирующей местоположение аминокислот в полипеетидной цепи. Один из концов полинуклеотидной нити Т-РНК заканчивается- триплетом Ц-Ц-А эт.о акцепторный конец, которым т-РНК захватывает активированную аминокислоту из их аденилатов с помощью фермента аминоацил-т-РНК-синтетазы. [c.12]

В биосинтетических реакциях ацильные группы часто переносятся от амидов или сложных эфиров к различным акцепторам. Например, конечной стадией в образовании пептидных связей в процессе синтеза белка на рибосомах является перенос пептидильной группы, присоединенной при помощи эфирной связи к молекуле тРНК, к аминогруппе активированной аминокислоты (гл. 11, разд. Д,1). [c.116]

Расщепление неорганического пирофосфата (PPi) на две фосфатные (Pi) группы (гл. 7 разд. Д, 1) катализируется пирофосфатазами, которые присутствуют, по-видимому, во всех клетках. Их функция состоит, очевидно, просто в удалении образующегося PPi по мере его образования (табл. 7-2) и смещения равновесия в сторону образования требуемого соединения. Примером может служить образование активированных аминокислот (молекул аминоацил-тРНК), играющих важную роль л биосинтезе белка. Из уравнения (11-2) следует, что для активирования одной молекулы аминокислоты требуются две молекулы АТР [2]. Хотя с термодинамической точки зрения за присоединение одного мономерного звена к полимерной цепи, казалось бы, не обязательно платить двумя молекулам АТР, часто такая расплата имеет место, а гидролиз PPi не оставляет сомнений в том, что реакция действительно идет до конца. Молекулы тРНК стремятся соединиться с аминокислотами в соответствии с уравнением (11-2), даже если концентрация свободных лминокислот в цитоплазме нпзка. [c.461]

При втором способе [SI (а) табл. 7-2] образуются аминоациладе-нилаты [ активированные аминокислоты в уравнении (П-З)], которые могут переносить свои аминоацильные группы при помощи специфических молекул тРНК [уравнение (11-3)]. [c.491]

Экспериментально доказано существование в любых клетках живых организмов специфических ферментов, катализирующих активирование аминокислот и связывание последних с определенными тРНК. Все эти ферменты вьщелены в чистом виде из Е. соИ, секвенированы, и для ряда их установлена трехмерная структура. [c.515]

К смеси 2,73 г (4,99 ммоль) активированной аминокислоты Р-Ш и 0,84 г (5,01 ммоль) гидрохлорида метилового эфира L-валина в 50ш безводного дихлорметана прибавляют I.OI г (10.0 ммоль. 1,40ии безводиого триэтиламина и смесь перемешивают 1 ч при 20 " С (при добавлении амнна появляется ярко-красное окрашивание, переходят в желто-коричневое при перемешивании). [c.566]

Необходимым условием синтеза белка, который в конечном счете сводится к полимеризации аминокислот, является наличие в системе не свободных, а так называемых активированных аминокислот со своим внутренним запасом энергии. Активация свободных аминокислот осуществляется при помощи специфических ферментов-аминоацил-тРНК-синтетаз-в присутствии АТФ. [c.523]

Существенным является выяснение вопроса о количестве энергии, необходимой для синтеза одной пептидной связи при биосинтезе белка. Как было отмечено, при активировании аминокислоты еще до стадии инициации, т.е. при формировании аа-тРНК, расходуется энергия распада АТФ на АМФ и пирофосфат, что приблизительно эквивалентно гидролизу [c.528]

Фермент аминоацил — тРНК-синтетаза бифункционален. Он катализирует реакцию образования аминоациладенилата и перенос активированной аминокислоты на конец молекулы-адаптора тРНК. Схема этой второй реакции записывается следующим, образом [c.561]

Таким образом, тРНК переносит активированную аминокислоту с повышенным запасом энергии к рибосоме на рРНК, [c.105]

Однако пептидная СВЯЗЬ как всякая амидная, сравнительно легко гидролизуется, т. е. приведенная выше реакция обратима. Более того, в обычных условиях равнаве )ие сильно, смещено влево, в сторону гидролиза пептидной связи. Поэтому для синтеза пептидов применяются не сами аминокислоты, а их более. реакционноспособные производные. Такой прием часто называют активированием аминокислоты. [c.800]

В нормальных растениях при помощи АТФ свободные аминокислоты переходят в аминоациладенилат. Это первый этап синтеза белка. Затем с помощью информационной РНК (образовавшейся здесь системой — аденозинофосфат+аминоацил РНК) происходит переброска активированных аминокислот в рибосомы. На рибосомах Идет синтез белка. В обработанных гербицидами растениях происходит нарушение белкового обмена. Об этом можно судить по данным табл. 4. [c.13]

Экстракты гороха, которые катализируют приведенные выше реакции, в присутствии фракции, содержащей s-PHK, катализируют также образование соединений типа аминокислота — полинуклеотид. Исследования, в которых использовали ферментные препараты из животных и микроорганизмов, показали, что в присутствии активирующего фермента, АТФ, s-PHK и ионов магния аминокислоты связываются с s-PHK. Получены достоверные данные, что аминокислота и s-PHK соединены эфирной связью, образованной гидроксильной группой концевого аденозина s-PHK в положении 2 или 3 (см. стр. 475). Синтетические аминоациладенилаты в присутствии S-PHK образуют аминоацил-РНК. Таким образом, S-PHK является, по-видимому, акцептором активированных аминокислот. Попытки разделить активирующую и транс-ферирующую системы не увенчались успехом. Вероятно, обе реакции катализирует один фермент. Суммарная реакция [c.484]

Транспортные РНК- Эти кислоты имеют молекулярный вес около 25000 и характеризуются константой седиментации 45. Они выполняют функцию переноса активированных аминокислот к рибосомам — месту синтеза белка. Известны около 30 типов молекул т-РНК, каждый из которых переносит определенную аминокислоту. К настоящему времени расшифрована первичная структура аланиновой, валиновой, фенилаланиновон, тирозиновой и двух сериновых т-РНК. Одна из них — валиновая т-РНК— расшифрована в ла боратории советского ученого А. А. Баева [2]. [c.12]

Такие копии генов служат матрицами синтеза белка. На них в рибосомах и происходит сборка белковых молекул. При этом очередность посадки аминокислот в строющийся полипептид в каждом случае определяется последовательностью триплетов нуклеотидов или кодонов в м-РНК. Узнавание кодонов осуществляется молекулами т-РНК, переносящими к рибосомам активированные аминокислоты [7], [9], [20]. [c.14]

Первый этап — это активирование аминокислот, которое происходит в результате реакции между аминокислотой и АТФ с образованием аденилата аминокислоты и неорганического п ирофосфата [c.291]

Активированная аминокислота прикрепляется к аденозину, расположенному па конце цепи s-PHK. Если, например, устранить эту возможность, обработав s-PHK перийодатом, то никакого прикрепления аминокислоты не произойдет. Поскольку для присоединения аминокислоты мононуклеотид на 2,З -гидроксильном конце обязательно должен быть представлен адепиловым остатком, можно утверждать, что аденин участвует в процессе этерификации. Стереохимические исследования показали, что между водородным атомом 2 -гидроксильной группы аденозина (но не З -ОН-группы) и N-3 пуринового кольца может возникнуть водородная связь. Тогда кислородный атом в 2 -ОН-положении станет более нуклеофильным, чем кислород в З -ОН-положении, и сможет вызвать нуклеофильную атаку карбонильного атома углерода аминоациладенилата, что приведет к образованию аминоацил-эфира [3]. Следовательно, скорее всего аминокислота прикрепляется к 2 -0Н-группе, а не к З -ОН-груипе концевого аденозина S-PHK, хотя нельзя исключить последующего ее перехода в З -по-ложение. Действительно, имеются данные о существовании равновесной смеси 2 - и З -аминоацилизомеров [196, 197]. [c.268]

Функция S-PHK, таким образом, заключается в следующем. Она акцептирует активированную аминокислоту от аминоацпладе-нилатного комплекса с образованием комплекса s-PHK — аминокислота [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология