спектр комплекс с белком

Дальнейшие исследования подтвердили это предположение. Для выяснения природы связи хлорофилл — белок изучали спектры комплексов хлорофилла с белками и более простыми пептидами (глицил-лей-цин, пептон, альбумин, протамины). Показано, что молекулы хлорофилла связаны химическими связями с кислотными и основными группами белка. В целом вопрос о типе связи хлорофилл — белок остается пока открытым. Еще нет метода, позволяющего определить точную ориентацию молекул пигмента и других молекул внутри хлоропласта. [c.167]

По-видимому, большое значение в процессах регуляции клеточного деления имеет группа белков, программируемых так называемыми онкогенами. Измененные (мутантные) формы этих генов обнаруживаются в опухолевых клетках и входят в ряде случаев в виде соответствующих РНК-копий в состав онкогенных (т.е. вызывающих опухоли) ретровирусов. Первым открытым онкогеном был ген sr , входящий в состав вируса саркомы Рауса. Программируемый им белок, продукт гена sr , оказался протеинкиназой, которая в отличие от протеинкиназ класса А и протеинкиназы С катализировала фосфорилирование определенного спектра клеточных белков по остаткам тирозина, а не по остаткам серина и треонина, Дальнейшие исследования показали, что такая активность присуща некоторым рецепторам факторов роста, в частности рецептору эпидермального фактора роста. Ген erd, программирующий аналог этого рецептора, был обнаружен в составе онкогенного вируса птичьего миелобластоза, В настоящее время открыто несколько десятков онкогенов. В большинстве изученных случаев продукты этих онкогенов в здоровых клетках являются участниками передачи митогенных (т. е. управляющих, митозами) сигналов. В ряде опухолей, в том числе человеческих, найдены онкогены, программирующие аналоги белка G,воспринимающего сигна-, лы от комплексов эффектор - рецептор (в частности, онкогены Н—ras и К—ras) онкогены, программирующие синтез аналогов самих факторов роста, например онкоген sis, входящий в состав вируса саркомы обезьян, продукт которого является аналогом фактора роста, выделяемого тромбоцитами (клетками крови, участвующими в процессе свертывания) онкогены, продуктами которых являются аналоги ядерных белков, по-видимому, участвующих на заключительных этапах каскада превращений, возникающего в ответ на митогенный сигнал (онкогены туе, fos и др.). [c.428]

Позитивную регуляцщо (напр., 1ас-оперона E. oli) можно описать упрощенной схемой при понижении концентрации глюкозы (осн. источника углерода) увеличивается концентрация цАМФ, к-рый связывается с САР, а образовавшийся комплекс-с 1ас-промотором. В результате стимулируется связывание РНК-полимеразы с промотором и возрастает скорость транскрипции генов, к-рые кодируют ферменты, позволяющие клетке переключаться на использование др. источника углерода-лактозы. Существуют и др. специальные Р. б. (напр., белок С), функционирование к-рых описывается более сложной схемой они контролируют узкий спектр генов и могут выступать в роли как репрессоров, так и активаторов. [c.218]

НИ имидазол дистального гистидина Е7, ни какие-либо другие остатки белка не могут выступать в качестве второго аксиального лиганда в нормальных гемоглобинах и миоглобинах, иначе как после денатурации. Примерами обратимой денатурации белка, сопровождаемой координацией каких-то азотистых оснований (судя по изменениям спектров поглощения), являются высушивание HbFe в вакууме [161] и нагревание или добавление спирта к раствору НЬ Aplysia [42]. Координация дистального гистидина Fe(III) происходит в аномальных а-цепях НЬ М Iwate [94]. Однако во всех изученных к настоящему времени аномальных гемоглобинах и миоглобинах белок предоставляет в координационную сферу железа один и только один аксиальный лиганд, т. е. белок обеспечивает образование пентакоординационной структуры комплекса Fe(II), причем гистидин является предпочтительным, хотя, может быть, и не единственно возможным аксиальным лигандом. [c.159]

Полосы поглощения фикобилинов ясно различимы в спектрах синих и красных водорослей, например на фиг. 67 приблизительно у 550 мц (фикоэритрин) и на фиг. 70 вблизи 625 мц (фикоцианин). По данным Эмерсона и Льюиса [92], максимум фикоцианина сдвинут почти на 6 в сторону коротких волн в водном экстракте клеток (см. фиг. 70 и 97), тогда как пики поглощения других пигментов сохраняют то положение, которое они имеют в живых клетках. Это указывает на то, что в экстракте комплекс цианобилин—белок отщепляется от пигментно-белково-липоидного комплекса, присутствующего в живой клетке. В гл. XV (т. I) уже было показано, что из всех пигментов пластид только фикобилиновые хромопротеиды переходят в истинный коллоидный раствор при экстрагировании водой. [c.115]

Модель окислительного присоединения для обратимого связывания Ог металлопротеинами была предложена также для гемоцианина [6]. Гемоцианин — это медьсодержащий белок, который присоединяет одну молекулу Ог на каждые два атома меди (гл. 12). Деокси-Си(1)-форма заметно не поглощает в видимой области. При оксигенировании белок приобретает голубую окраску, а его спектр в видимой области имеет большое число полос,, расположенных при 700 (е 75), 570 (е 500), 440 (е 65) и 347 нм (е8900) [41]. Наличие полос около 570 нм почти не оставляет сомнений в том, что оксигемоцианин содержит Си(П). Повышенная интенсивность полос поля лигандов указывает на наличие нем димерного комплекса Си (И) [6]. Таким образом, спектральные данные для оксигемоцианина полностью согласуются с моделью связывания Ог по механизму окислительного присоединения типа гемэритрина. Для распространения этих представлений на оксигемоглобин необходимо предположить структуру семикратно координированного Ре (IV). Обсуждение этой структуры и других моделей связывания молекулярного кислорода в гемоглобине-приведено в других работах [6]. [c.149]

Сетчатка глаза человека содержит рецепторные клетки двух типов — палочки и колбочки. Палочки отличаются большой светочувствительностью всего пяти квантов света достаточно, чтобы вызвать нервный импульс. Палочки предназначены для зрения при малой освещенности и дают черно-белую картину. Колбочки обеспечивают цветовое зрение. Существует три вида колбочек — чувствительные к синей, зеленой или красной областям спектра. Хромофором, воспринимающим свет в палочках сетчатки, является хромопротеин родопсин, или зрительный пурпур. Опсиновый белок в действительности является сложным комплексом собственно белка — опсина, липидов и углеводов, но термин опсин применяют как к белковой части, так и к комплексу в целом. Опсины, выделенные из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с молекулярной массой порядка 30 000—40 ООО. Почти у всех представителей животного мира зрительные пигменты в качестве хромофора содержат 11- < с-ретиналь (витамин А распространение 3,4-дегид-роретиналя (витамин Аг) ограничивается рядом пресноводных рыб и некоторыми видами земноводных. Родопсин находится в мембранных структурах — дисках, которые располагаются в палочке. Мембранные диски на 80 % состоят из родопсина, молекулы которого пронизывают [c.132]

Методом импульсного радиолиза достигается быстрое (т 10 с) восстановление иона металла в активном центре металлопротеина электронами, которые образуются во время радиолиза. Таким образом проводили восстановление ферри-гемоглобина и его комплексов с ОН , Е , N , N3 термолизованными электронами (Л. А.Блюменфельд). Восстановление атома железа до Ее + происходит в этих условиях в конформации белка, соответствующей исходной ферриформе (Ее +), так что белок в первые моменты находится в неравновесном состоянии. При низкой температуре (77 К) неравновесные восстановленные формы можно зафиксировать и идентифицировать по характерным особенностям в спектрах поглощения. Гемовое железо Ее " в этих неравновесных белках находится в низкоспиновом состоянии в отличие от равновесных белков, где оно исходно высокоспиновое. Конформационная релаксация к равновесному состоянию протекает в несколько стадий с константами скоростей порядка от 1-10 до 10" -10 с . [c.262]

Температурные зависимости / и ДГ. Их изучение дает информацию о характере подвижности мёссбауэровских ядер и свойствах их окружения. Важнейшее преимущество данного метода заключается в возможности определять также и амплитуды движений атомов. В этом состоит его отличие от других резонансных методов, где определяются лишь частотные характеристики движений. На рис. Х.20 приведены кривые температурной зависимости / Т) для препаратов белков, меченных изотопом Ге. Для увлажненных белков вероятность эффекта слабо меняется в области низких температур, однако резко падает при температурах, превышающих —(60-30) °С, без уширения ГР-линии. Уширение мёссбауэровских спектров наблюдается только при температурах выше — 20 °С на конечных участках кривой / (Т), где вероятность эффекта уже мала (см. рис. Х.19). Сухой белок характеризуется слабой температурной зависимостью фактора / и постоянной шириной ГР-линии, что характерно для колебаний ионов Ге в твердой матрице. Зависимость / от относительной влажности образца Р/Ре) носит пороговый характер, что свидетельствует о кооперативном характере конформационной подвижности водно-белкового комплекса при степени гидратации Р/Ре 0,4 (см. 4 гл. IX). [c.293]

По всей вероятности, Ка" , К -АТФаза находится в тесной пространственной и функциональной взаимосвязи не только с липидами, но и с мембранными белками. Были получены доказательства взаимодействия этого фермента с периферическим белком мембранного скелета — анкирином, установлена его связь с анионным переносчиком — белком полосы 3, выявлено регуляторное влияние на активность АТФазы спектрии-актинового комплекса. Имеются данные, указывающие на возможность образования за счет белок-белковых взаимодействий в мембране эритроцитов сложных мультиферментных комплексов, состоящих из глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы, фосфоглицераткиназы, [c.93]

Метод ЭПР использовали для обнаружения и характеристики специфических белков, содержащих негеминовое железо при этом учитывали значения g и тонкую структуру спектров ЭПР при различных температурах и pH. Это привело к обнаружению нескольких центров, содержащих негеминовое железо, в комплексах I—П1. Например, в одном только комплексе I было выявлено по крайней мере четыре, а возможно и шесть, отчетливо различимых центров приводимые различными авторами значения потенциала этих центров не совпадают. Поскольку каждый белок может иметь более чем один такой центр, неизвестно, сколько таких белков находится в каждом комплексе. В самом деле, в комплексе I при фракционировании более подходящими методами обнаруживается не менее семи различных белков с массой от 25 000 до 75 000. Кроме того, центры негеминового железа найдены в комплексах П и П1. [c.432]

Пример 14-Л. Конформация карбоксипептидазы Л. В актив ном центре фермента карбоксипептидазы А содержится тирозин, а в определенном положении вне активного центра — атом цинка. Путем диазотирования и последующего азосочетания можно присоединить арсаниловую кислоту к тирозину, находящемуся в активном центре. Спектр поглощения свободного арсанилазоти-розина значительно изменяется при связывании цинка. Спектр модифицированного белка в растворе такой же, как спектр модельного цинкового комплекса. Значит, белок упакован таким образом, что место расположения цинка и активный центр находятся недалеко друг от друга. Это особенно интересный пример, так как при изучении кристаллов с помощью рентгеноструктурного анализа показано, что цинк не располагается вблизи активного центра. Однако спектр репортерной группы в кристалле белка также свидетельствует об отсутствии связывания цинка. Следовательно, структура белка в растворе не такая, как в кристаллах, используемых для рентгеноструктурного анализа. [c.406]

После прекращения воздействия возобновление активной жизнедеятельности (переключение клетки из стресса в основное гомеостатическое состояние) сопровождается восстановлением клеточного цикла, синтеза белка и "забыванием" других последствий пребывания в стрессе. При сохранении экстремальных условий адаптация немыслима без выхода клетки из состояния стресса и соответствующей моди] ации белок-липидных мембранных комплексов. Возобновление синтеза белка в новых условиях, по-видимому, приводит к появлению в клетке полипептидов с измененными физико-химическими характеристиками (pH и температурный оптимум, гидрофильность и др.) и изоферментов. Этот факт отмечен при закаливании растений к высоким и низким температурам. Щ)ичем изменения в электрофоретических спектрах растворимых белков отмечают позже, чем возрастет устойчивость растительного организма. Нам представляется, что во время стресса, когда синтез основных белков выключен, в репарации нарушенных белковых структур протоплазмы должен превалировать механизм их ренативации. Для этого в живой клетке существуют специальные ферментные системы (изомеразы белковых ди-суль ов, тиоредоксин) и белки-шапероны, стабилизирующие частично развернутые макромолекулы и препятствующие их необратимым внутри- и межмолекулярным взаимодействиям (ОегМлв, ЗатЬгоок, 1992). [c.121]

В ходе экспериментов было установлено, что при хранении выделенного из ядер белкового препарата происходят изменения в спектре высокомолекулярных родственных БХШ 310 белков, что позволило предположить, что при этом происходит отгцепление от макромолекул неизвестного лиганда. Для проверки того, не является ли этот лиганд нуклеиновой кислотой, гель был окрашен бромистым этидием, специфически окрашивающим нуклеиновые кислоты (Маптаи8 с1 а1, 1982). Окраска геля показала, что цитоплазматический белок с мол. массой 310 кДа и ядерные белки с мол. массами 320 - 330 кДа и 470 кДа являются нуклеопротеиновыми комплексами (рис. 30,Б). [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология