спектры белков

Ультрафиолетовые спектры белков отличаются сильным поглощением, характеристическим для ароматических фрагментов аминокислот, входящих в их состав фенилаланин, тирозин, триптофан. Эти спектры поглощения используют для аналитического определения остатков указанных аминокислот. Резкий максимум поглощения, характерный для нуклеиновых кислот и нуклеопро-теидов, позволяет определить их содержание в отдельных клетках. [c.361]

Следует иметь в виду, что тирозин, триптофан и фенилаланин имею также полосы поглощения в высокоэнергетической части УФ-спектра белков. Еще больший вклад в поглощение белков в этой области вна сят амидные группы вклад становится ощутимым при значениях л [c.21]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Для характеристики спектра белка в состоянии неупорядоченного клубка наиболее важно то, что боковые цепи окружены молекулами растворителя и что время корреляции (см. разд. 1.5) для протонов боковых цепей п протонов основной цепи минимально. Поэтому разрешение индивидуальных пиков оптимально, как мы видели, и их положение предсказывать наиболее легко. Спектры, полученные в таких условиях, обеспечивают наилучшие возможности для идентификации всех резонансных сигналов и служат эталонами, с которыми можно сравнивать спектры молекул в их свернутом биологически активном состоянии. Мак-Дональд и Филиппе [11] показали, что спектры, рассчитанные на основе известного аминокислотного состава (но без учета последовательности аминокислот) и при использовании химических сдвигов модельных [c.350]

Большинство других биологических мембран имеет более высокое содерукаиие белка (50—60 % ) ив их состав входят углеводы (О—10 % ) Вследствие более высокого содержания белка такие мембраны, сохраняя разделяющую способность, обладают большей проницаемостью для различных метаболитов. Мембраны обладают избирательной проницаемостью по отношению к отдельным метаболитам некоторые мембраны способны осуществлять перенос против градиента концентрации (его называют активным в противоположность обычному — пассивному ). Для обеспечения специфической проницаемости мембран необходимо наличие широкого спектра белков. [c.107]

СИГНАЛЫ В СИЛЬНОПОЛЬНОЙ ОБЛАСТИ СПЕКТРА БЕЛКА КУРИНОГО ЯЙЦА [24, 28] [c.362]

Амиды. Кесслер и Сазерленд [1099, 1098] обратили внимание на характерную широкую полосу в ИК-спектрах белков, нейлона, синтети- [c.115]

Помимо определения вторичной структуры, ИК-спектры полезны при изучении ионизации аминокислотных остатков, кинетики дейтерообмена и т. д. (дальнейщие подробности об ИК-спектрах белков см. в [198, 201, 215, 277]). [c.333]

Появилось два сообщения о спектрах белка — фермента лизоцима с молекулярным весом около 14 300 [23, 24]. Несмотря на то что эти спектры недостаточно хорошо разрешены, они свидетельствуют о перспективности метода. В спектре лизоцима, приведенном в работе [24] и зарегистрированном с помощью спектроскопии ПФ, линии достаточно узки и позволяют различить отдельные типы атомов углерода. Наблюдаемое в спектрах высокомолекулярных соединений дипольное уширение линий пропорционально гиромагнитным отношениям взаимодействующих ядер. Таким образом, малое гиромагнитное отношение для ядра позволяет получить относительно узкие линии даже для таких больших молекул, как лизоцим. [c.204]

Павловская Т. Е., Пасынский А. Г., Изменение ультрафиолетовых и инфракрасных спектров белков при действии радиации. Коллоидный журнал, 17, № 4, 305—314 (1955). [c.279]

П а с ы н с к и й А. Г., Павловская Т. Е., Коллоидный журнал, 14, 239 (1952). Изменения инфракрасных спектров белков при облучении ультрафиолетовыми лучами. [c.344]

Инфракрасные и ультрафиолетовые спектры, белков также свидетельствуют о наличии пептидных связей. [c.50]

Влияние pH и температуры на инфракрасные спектры белков в растворах. [c.344]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Кривая а — спектр белка, содержащего Ре кривая Ь — спектр белка, содержа- щего 91% Те (1=Уг). [c.419]

Атлас спектров белков в УФ- и BHAViMoii областях спектра. [c.358]

Присоединение фосфата к Со -фосфатазе вызывает значительное изменение спектра белка в видимой области [48, 55]. [c.640]

Корреляцию знака эффекта Коттона с хиральностью хромофора обычно получают эмпирически в ввде соответствующих правил. Напр., установлено такое правило для . r-Hena-сыщенных кетонов положит, длинноволновому максимуму в куплете КД соответствует конформация, скрученная по правой спирали, а отрицательному - по левой. ЗКго правило носит назв. правила экситонной хиральности. Его широко применяют для определения абс. конфигурации (напр., бензоатное правило для диолов), конфигурации и конформации природных соединений. Особенно часто эффект экситоннолз расщепления встречается в спектрах белков и нуклеиновых к-т. Методы ДОВ и КД позволяют определять содержание вторичных структур в белках и поли-пептвдах. [c.277]

В исследованных пока спектрах строение эмиссионных полос в щелочном растворе почти не зависит от природы белка. Если действительно спектр белка образован наложением спектров тирозина и триптофана, то отсюда следует, что относительное содержание этих компонентов во всех исследованных белках было приблизительно постоянным. [c.133]

Сигналы кольцевых протонов гистидинового остатка довольно легко выделить, в спектрах белков (см. гл. 14), и поэтому они удобны для наблюдения за процессом титрования этих групп. На рве. 13.4 приведены спектры растворов гистидина, снятые на частоте 100 МГц Б кислых, нейтральных и основных растворах в [c.261]

Спектры всех белков имеют большое сходство, но различаются в деталях, что обусловлено, в частности, связыванием малых молекул, свертыванием и развертыванием цепи и другими структурными изменениями. Общее отнесение резонансных сигналов протонов в спектрах белков подобно тому, которое используется для аналогичных малых молекул — аминокислот и пептидов, описанных в гл. 13 (см. табл. 13.1). Отнесение частот для 20 обычно встречающихся в белках аминокислот приведено на рис. 14.2. Эти данные взяты в основном из тщательно выполненной большой работы Мак-Дональда и Филиппса [11] сделаны лишь некоторые уточнения, учитывающие отклонения химических сдвигов для аминокислот в длинных полипептидных цепях по сравнению со свободными аминокислотами или короткими пептидами. Следует учитывать, что приведенные значения относятся к белковым цепям в полностью развернутом неупорядоченном состоянии в предположении (оно почти всегда соблюдается), что отсутствуют взаимодействия между соседними остатками. Для групп, состояние которых в значительной мере определяется протонированием, указан ожидаемый интервал изменений химических сдвигов в области,pH = 1 13. Это относится к протонам кольца гистидина и метиленовым группам, соседним с амино-группами или карбоксильными группами боковых цепей. Химические сдвиги концевых групп, а также про-стетических групп, таких, как гем-группы, не указаны. Не приводятся также сдвиги протонов групп ЫНг, ОН, СООН и МН-групп имидазола, поскольку их сигналы обычно сливаются с сигналом от растворителя вследствие быстрого обмена (см. разд. 13.3.4). Химические сдвиги специфических остатков (кроме тех, которые зави- [c.349]

Пептидная структура белков подтверждается рядом данных гидролиз белков кислотами, основаниями или ферментами дает пептиды и, в конце концов, аминокислоты в ИК-спектрах белков имеются полосы, характерные для амидной группы основываясь на пептидной связи, можно построить вторичные структуры, в точности отвечающие данным рентгеноструктурного анализа. [c.1054]

Ультрафиолетовые спектры поглощения белков в области между 2500 и 3000 А еще более просты . Поглощение в этой области почти полностью обусловлено индольными боковыми цепями триптофана и фенольными боковыми группами тирозина. Фенильные боковые группы фенилаланина тоже поглощают излучение в этой области, но их молярное поглощение намного меньше. Спектры белков гораздо ближе к спектрам, полученным при суммировании спектров боковых цепей, входящих в состав белка, чем в случае нуклеиновых кислот. Спектр белка обычно слегка смещен (приблизительно на 30 А) в сторону больших длин волн, но отдельные различия так малы, что поглощение в области соответствующих длин волн может быть использовано при анализе числа боковых цепей триптофана и тирозина . Относительно малая разница между спектрами белков и спектрами входящих в них боковых цепей, вероятно, означает, что боковые цепи неупорядочены. Это согласуется с выводами, сделанными ранее на основании рентгенографических данных. Небольшие различия в спектрах, которые нередко наблюдаются, могут просто отражать различие в окружении [c.112]

В ИК-спектрах белков и полипептидов наблюдаются полосы амидной группы, т. е. пептидной связи — СО—МИ—. Исследование низкомолекулярных амидов, в частности, метилацетамида НаС—СО—МН—СН, и родственных веществ, и теоретические расчеты позволили получить колебательные характеристики амидной группы (табл. 5.2). [c.164]

В ИК-спектрах белков и полипептидов наблюдаются полосы амидной группы (пептидной связи —СО—ЫН—). Для их изучения применяются спектры модельных низкомолекулярных соединений — амидов. Экспериментальное исследование метил- [c.326]

В последние годы для изучения взаимодействия белков с лигандами используют метод ЯМР [101—103], оспованпый на изменении ЯМР-спектров белка в присутствии, например, ПАВ, а также метод, основанный на изменении спектров флуоресценции (улгеньшение интенсивности и смещение максимума испускания) [104]. Большое преимущество этих методов связано с тед1, что они позволяют не только произвести количественную оценку величины связывания, но также дают возможность проследить изменение конформации белка, вызываемое лигандом, и в совокупности с другими методами определить характер связывающего места. В работе [105] предложен метод определения растворимости углеводородов в растворах белков методом газо-жидкостной хроматографии. [c.20]

Симбиотические гены бобовых, выявляемые путем идентификации их продуктов (а часто и сами эти продукты), называют нодулинами (если в клубеньках они активируются de novo) или Nst-генами (если их активность существенно возрастает в клубеньках по сравнению с корнями). Для выявления этих генов сравнивают спектры белков (РНК), синтезируемых либо в клубеньках и стерильных корнях, либо в фиксирующих и нефиксирующих азот клубеньках. Соответственно, нодулины и Mst-гены разделяют на ранние (активируются до начала азотфиксации) и поздние (активируются с началом или во время азотфиксации). [c.174]

Спектральные характеристики триптофана в том же диапазоне значений pH меняются незначительно. В 0,1 и. H I Амакс = 278,5 нм (е = 5450), в 0,1 н. NaOH Ямакс = 280,5 нм (е = 5250). По мере продвижения в коротковолновую область в спектре белков появляется минимум, а затем наблюдается [c.456]

НЫХ значениях pH обнаружены полосы поглощения при 295 нм, которые очень похожи на полосы в спектре п-ацетил-ь-тирозина при pH 10,8 по сравнению с его спектром при pH 7, т. е. на полосы ионизированной фенольной ОН-группы в сравнении с неионизиро-ванной [64]. Таким образом, различия в спектрах белков объясняются ионизацией тирозина. Молярный коэффициент поглощения дифференциальной полосы можно получить из спектра поглощения полностью денатурированного щелочью белка по сравнению со спектром нативного белка, приняв во внимание число тирозильных остатков в молекуле или из измерений, выполненных на модельных соединениях. Существуют некоторые расхождения между значениями, полученными дифференциальным методом, и значениями, сообщенными для различных белков, и эти расхождения трудно объяснить [64, 76]. Кроме того, значение молярного коэффициента поглощения, сообщенное для случая щелочной денатурации, возможно, нельзя прямо применять к измерениям на нативном белке [76]. По-видимому, изменения, наблюдаемые при связывании металла с сидерофилинами, действительно, связаны с изменениями в тирозильных остатках, несмотря на то, что не существует зависимости от числа этих остатков в молекуле белка. Тан и Вудворт [c.347]

При денатурации белка в области поглощения 250—300 ммк наблюдается небольшой сдвиг (порядка 1 ммк) в коротковолновую область. Поскольку этот сдвиг весьма мал, спектр белка, подвергшегося денатурации или претерпевшего изменения другого рода , 0бычн сравнивают о сиектр м нативног белка, взятого в той же концентрации и растворенного в том же растворителе. При этом получают так называемый разностный [c.298]

Спектры белков в области от 1500 до 1800 см можно частично упростить, если изучать их в растворе D.jO или в виде твердых пленок, приготовленных из растворов DjO. В этих условиях все атомы водорода, присоединенные к азоту, замещаются на дейтерий (см. раздел Збг), и соответствующие деформационные колебания смещаются в область более низких частот. Полосы поглощения, связанные с деформационными колебаниями D—О—D, также передвинуты в область более низких частот. Таким образом, область от 1500 до 1800 см освобождается от всех полос поглощения за исключением тех, которые обусловлены валентными колебаниями СО-группы. Существует значительный набор колебаний этой группы, но предварительную расшифровку можно провести, выполняя исследования при различных значениях активностей ионов D , что позволяет идентифицировать полосы, обусловленные колебаниями OOD-rpynn (преобладающих при низком pD) и С00 (преобладающих при высоком pD) [c.100]

Полосы Амид I и Амид II являются характерными полосами г 9анг-амидных групп благодаря их устойчивому положению (1640 и 1545 СМ ) и большой интенсивности. Точное положение полосы Амид II различно для а- и у-модификации полиамидов. Из уже упоминавшихся выше расчетов [258, 1165] следует, что полоса Амид I соответствует в основном валентным колебаниям группы С = 0, а в полосу Амид II вносят вклад колебания различных групп ХН-деформационные колебания (50%), СЫ-валентные колебания (40%) и С = 0-валентные колебания (10%). Подобная интерпретация полос подтверждается спектрами дейтерированных образцов. В этих спектрах полоса Амид I лишь немного смещается в низкочастотную область, а полоса Амид II полностью исчезает и появляется полоса Амид 1Г вблизи 1460 см [1479]. Эту полосу можно отнести в основном к валентному колебанию СХ-группы. Полоса поглощения, соответствующая деформационному колебанию В-группы, лежит при 970 см и обозначается как Амид ПГ. На рис. 6.41 показана схема, которая объясняет причины возникновения полос Амид I, Амид II и Амид III [218]. В работах [1166, 1171] рассмотрели расщепление полое Амид I и II в спектрах белков в результате внутри- и межмолекулярного взаимодействия в кристалле (см. разд. 5.1.1). Показано [177], что полоса Амид I в спектрах а-модификаций полиамидов, полученных из (о-амино-карбоновых кислот, имеет перпендикулярную (1640 см ) и слабо интенсивную параллельную (1665 см" ) компоненты. [c.323]

Эти авторы показали также, что в большинстве белков происходит по крайней мере два разных экспоненциально затухающих из-лучательных процесса, причем форма полос излучения зависит от pH. Послесвечение триптофана (время жизни 3 сек.) не зависит от pH, но для тирозина в кислой среде оно равно 3 сек., а в щелочной падает приблизительно до 0,9 сек. Таким образом, сложное строение спектра белков может обусловливаться наложением спектров этих аминокислот, на которые, вероятно, еще налагается спектр фенилаланина, обладающего гораздо более слабым послесвечением со временем жизни менее 0,1 сек. [c.133]

Контроль за белковым составом эндосперма зерновых культур проводится различными методами. Например, с помощью двумерного электрофореза белков эндосперма одного из сортов мягкой пщеницы было обнаружено 60 основных компонентов и вдвое больше минорных. Состав белков у пшеницы осложняется тем, что она содержит три различных генома, причем запасные белки каждого генома различаются. Спектры белков одного из сортов диплоидного ячменя проще, хотя на фореграмме обнаруживается по меньшей мере 40 компонентов. Исследователи наблюдали, что сходной степенью сложности обладают спектры белков эндоспер ма кукурузы. [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология