Бактерии протеолитическая

На рис. 15.15 приведена структура протеолитического фермента карбоксипептидазы А. Полипептидная цепь этого фермента образована 307 аминокислотными остатками и содержит один ион цинка. В цепи имеется несколько а-спиральных участков, а также несколько искривленных участков складчатого слоя (около центра молекулы). Каталитически активный центр фермента расположен рядом с атомом цинка. Пространственная структура части молекулы лизоцима (этот фермент, обнаруженный в слезах и яичном белке, защищает организм от инфекций, гидролизуя полисахариды клеточных стенок бактерий) вместе с [c.445]

Протеолитические ферменты микробного происхождения из грибов и бактерий вполне доступны. Большинство ферментов грибов устойчивы и эффективно действуют в широких пределах pH (от 4 до 8), в то время как бактериальные протеазы, за небольшими исключениями, наиболее эффективны в более узкой зоне pH, примерно 7—8. [c.238]

Интерес к использованию излучения высокой энергии для стерилизации мяса или других богатых белками пищевых продуктов стимулировал исследование действия -излучения и электронов высокой энергии как на чистые белки, так и на мясные продукты. В отличие от тепловой стерилизации, при лучевой стерилизации для уничтожения бактерий не требуется нагревать продукты питания до высокой температуры. Протеолитические ферменты могут оставаться активным после облучения дозами, достаточ ыми для обеспечения полной стерилизации [65]. Этот эффект противоположен тепловой стерилизации, где инактивация ферментов происходит раньше, чем уничтожение микроорганизмов. [c.226]

Аэробные протеолитические бактерии учитывают на мясо-пептонном бульоне (среда 6) по накоплению газа в поплавках. Посевы выдерживают при 28°С в течение двух недель. [c.197]

Протеолитические ферменты у бактерий обнаруживают различными способами, например, с помощью посева их в столбик питательного желатина. Посевы выдерживают при комнатной температуре (20 —22°С) в течение нескольких дней, регистрируя не только наличие разжижения, но и его характер (послойно, в виде гвоздя, елочки и т.д.) (рис. 1.6). [c.33]

Проблемы последующей обработки конечного продукта при синтезе полисахаридов связаны прежде всего с удалением микроорганизмов, что крайне важно, если этот продукт применяется в пищевой промышленности. Для разрушения бактерий используют литические и протеолитические ферменты, что в свою очередь приводит к дальнейшему загрязнению среды,, поскольку при этом добавляется потенциальный субстрат для роста микробов. При удалении бактериальных остатков фильтрованием применяют обработку полимера протеолитическими ферментами при щелочном pH с последующим добавлением кремниевого адсорбента. Во избежание деградации полимера при щелочном pH можно при необходимости подкислять среду. Для осветления растворов полисахаридов их пропускают через иммобилизованные эндоглюканазы, что приводит к незначительному уменьшению вязкости вследствие гидролиза г ико-зидных связей. [c.221]

Палочковидные молочнокислые бактерии обладают более высокой протеолитической активностью, чем стрептококки. [c.144]

При выработке некоторых видов сыров со слизистой поверхностью (например, Латвийского") большое значение для созревания помимо заквасочной микрофлоры имеет и слизевая поверхностная микрофлора, состоящая из молочнокислых бактерий, дрожжей, микрококков и протеолитических палочковидных бактерий, продукты жизнедеятельности которых придают сыру специфический вкус. [c.208]

Кожа — сложный материал, на котором могут существовать многочисленные микроорганизмы большинство из них изучено еще недостаточно. Микроорганизмы питаются некоторыми компонентами кожи и вызывают ее разрушение. Распад шкуры начинается вскоре после снятия ее с убитого животного. Именно в этой первой фазе активны протеолитические бактерии, вызывающие распад коллагена. После дубления коллаген изменяется и становится устойчивым к действию микроорганизмов. Последующая пропитка выдубленной кожи маслами и жирами снова делает ее более чувствительной к повреждению плесенями. [c.75]

Важнейшим веществом кожи является белок коллаген. Молекулы его состоят из аминокислот, соединенных в длинные гибкие цепи. Протеазы, пригодные для мягчения дермы (невыделанная шкура животного), могут вызывать неглубокое расщепление белков. Они удаляют в первую очередь вязкое вещество и частично разрушают некоторые связи в коллагеновых волокнах. Такая обработка придает дерме мягкость полученные изменения закрепляются дублением. Действие протеаз при мягчении очень эффективно. Еще не так давно мягчение производилось при помощи шакши — птичьего или собачьего помета, в котором имеются бактерии и протеолитические ферменты пищеварительного тракта животного. В настоящее время часто для мягчения используют панкреатин, но сейчас установлено, что наиболее эффективны для этой цели протеазы бактерий, а затем — грибов. [c.247]

Из тканей и органов животных и растительных организмов многие ферменты легко извлекаются водой, растворами солей, очень слабыми кислотами или щелочами, водными растворами глицерина и др. Органы животных (печень, мозг, слизистая оболочка желудка и т. п.), предназначенные для получения того или иного фермента, отмывают от крови и измельчают обычно на холоду для предотвращения разрушения части ферментов другими (протеолитическими) ферментами. После измельчения ткань экстрагируют той или иной жидкостью. Хорошим растворителем для большинства ферментов является глицерин. Глицериновые экстракты отличаются стойкостью, представляют мало подходящую для развития бактерий среду и содержат лишь небольшое количество посторонних белковых примесей. Полученные путем настаивания с измельченными органами водные или глицериновые вытяжки отделяют затем от частиц ткани фильтрованием или центрифугированием. [c.126]

К аминогетеротрофам принадлежит большинство патогенных бактерий, молочнокислые бактерии, риккетсии и т. д. Эти микроорганизмы нуждаются в готовых аминокислотах. Многие из них имеют активные протеолитические ферменты, при помощи которых осуществляют расщепление белков до аминокислот, используемых затем для построения клеточных белков. [c.91]

Термоли.тн, выделяемый из культуральной среды термофильной бактерии Ba illus thermoproteolyii us, относится к классу нейтральных протеиназ, содержащих цинк в качестве кофактора. Термолизин необычайно термостабилен в течение часа он полностью сохраняет свою активность при 60 " С (pH 7.0) и теряет менее 50% активности при 80 С. Фермент устойчив в 8 М растворе мочевины, 20%-ном растворе этаиола или метанола. Максимальную активность он проявляет в диапазоне pH 7,0 — 9,0. В отличие от большинства протеолитических ферментов, специфичность термолизина определяется природой остатка, которому принадлежит аминогруппа гидролизуемой связи. Термолизин преимущественно расщепляет пептидные связи, включающие аминокислотные остатки с гидрофобной боковой цепью (Не, Leu, Val, Phe, Tyr, Тгр). [c.46]

Большинство известных нам производственных процессов, при которых используются протеиназы, основано на способности последних расщеплять белки, но протеолитические ферменты обладают и другим действием — способностью свертывать молоко. Это свойство реннина (химозин, сычужный фермент), а также пепсина с давних времен используется в пищевой промышленности. Реннин занимает особое место в ряду протеиназ фермент специально настроен на свертывание молока и поэтому применять его в сыроварении наиболее удобно. При свертывании из молока выделяется белок казеин, перешедший в нерастворимую форму. Сгусток этого белка включает почти весь имеющийся в молоке жир. Под влиянием молочнокислых бактерий из него затем образуются различные сорта устойчивого сыра, содержащего наиболее полноценные питательные вещества и обладающего превосходными органолептическими свойствами. [c.243]

Текстильная промышленность. В производстве ткани нити ее основы подвергаются очень значительным интенсивным механическим воздействиям, которые снижают прочность ткани, ухудшают ее качество. Для повышения прочности нити укрепляют, шлихтуя их клеющими материалами или смазками . В качестве шлихты для ряда тканей используют крахмал его применяют при обработке хлопковой, вискозной или смешанной пряжи. В этих случаях расшлихтовку ведут при помощи амилаз. Но известны некоторые виды пряжи, при обработке которых используют белковую шлихту — казеин, желатин или иные белковые материалы к таким относится, например, пряжа из ацетата целлюлозы. Для снятия белковых смазок , естественно, применяют протеолитические ферменты. Используют препараты протеаз из растений, грибов, по наиболее эффективными являются ферменты бактерий. Их действие наиболее интенсивно, в наибольшей степени повышается капиллярность ткани и ее сорбционные свойства, что способствует лучшему отбеливанию и окраске. [c.247]

Как и любые живые клетки, микроорганизмы — бактерии, дрожжи и плесневые грибы, обладают ферментирующими свойствами но их активность и специфичность различны. Некоторые поступающие в торговлю кислые, нейтральные и щелочные протеазы получают из микроорганизмов (14, 29, 127]. Такие микроорганизмы были идентифицированы на растительных источниках, включая сою, пшеницу, рапс. Однако протеазы этих микроорганизмов до сего времени использовались очень мало. Лазарусу и Кобургеру [69] удалось, например, идентифицировать 41 штамм протеолитических дрожже(1, выделенных из проб мяса и [c.613]

ФЕРМЕНТЫ, ОБРАЗУЕМЫЕ БАКТЕРИЯМИ РОДА BA ILLUS. Из Вас. subtilis (различные штаммы) производят, например в Японии, в Англии и в США, протеолитические ферменты. Готовый продукт бактериальная протеиназа в порошке чаще выпускается с сахарозой или крахмалом как наполнителем. В виде самостоятельных препаратов ферменты применяются в медицинской практике, а также в виде добавок их вносят в моющие средства. Широко используют их в кожевенной и пищевой промышленности. Известны амилолитические энзимы из этого же вида. [c.125]

Сычужный фермент вызывает начальное расщепление белков — гидролиз их до пептонов. Более глубокий распад — до аминокислот и расщепление их с образованием аммиака, жирных кислот, аминов — вызывают молочнокислые бактерии и их протеолитические эндоферменты, высвобождающиеся после автолиза отмерших клеток. [c.144]

Среды, уплотненные агар-агаром, при культивировании бактерий ие изменяют своей консистенции лишь очень немногие бактерии заметно разрушают агар-агар. Среды с желатином разжижаются очень многими бактериями с резко выраженными протеолитическими свойствами. Этот признак всегда используется для характеристики и определения вида бактерий. Определяется гидролиз крахмала. По характеру роста на жидких питательных средах также судят о некоторых свойствах изучаемой культуры. Образование пленки или кольца на стенках пробирки, равномерное помутнение или выпадение хлопьевидных или пылевидных осадков составляют дополнительную характеристику вида. Учитываются максимально физиологические и биохимические признаки окислительно-восстановительные функции, в частности редукция метиленовой сини и нитратов, образование индола, сероводорода, ам.миака, свертывание молока, иептонизация казеинового сгустка, сбраживание сахаров с образованием кислот и газов либо с образованием только кислот. Чем подробнее будет дана характеристика культуры, тем надежнее результаты ее идентификации. [c.53]

Интересны попытки ряда исследователей качественно и количественно охарактеризовать различные физиологические типы бактерий, которые участвуют в неметаногенной ферментации. При этом авторы использовали метод селективных питательных сред, содержащих в качестве единственного источника углерода и энергии определенные органические субстраты. Недостатком данного метода является то, что на таких средах при подсчете могут быть пропущены бактерии, способные разлагать и использовать внесенный в среду субстрат в конструктивном обмене, но не способные получать из него энергию, и наоборот. Тем не менее таким образом были получены сведения о физиологических группах бактерий, обладающих целлюлолитической, протеолитической и липолитической активностью, а также о сульфатредуцирующих и денитрифицирующих бактериях. К сожалению, большая часть этих работ выполнена без применения анаэробной техники культивирования и касается аэробных и факультативно анаэробных бактерий, роль которых в процессах ферментации органических веществ, очевидно, менее значительна, чем анаэробных организмов. [c.135]

Массовое промышленное применение находят следующие протеолитические ферменты реннин, пепсин и трипсин — животного происхождения папаин, бромелин и фицин — растительного происхождения, а также различные протеиназы грибов и бактерий, из которых более подробно изучены субтилопептидаза А (субтилизин), аспергиллопептидаза А и клостридиопептидаза А (коллагеназа). Все эти ферменты отличаются друг от друга по специфичности, оптимуму pH, стабильности и ряду других свойств. [c.220]

Лишь в последние годы появились некоторые данные о физиологических типах анаэробных обитателей метантенков [472]. Анаэробные бактерии, обладающие протеолитической активностью, выделяли и изучали на среде, содержащей молоко, мясной бульон, супернатант содержимого метантенка, витамины, соли и следы органических кислот. Общее число бактерий составляет [c.135]

Протеолитическая активность бактерий как дифференциальный тест была испытана в связи с установленным свойством аэромонад активно разжижать желатин. Ранее этот тест не применялся, поскольку его постановка обычным способом занимала 1—5 и более суток. [c.27]

Г. П. Калпна разработал еще одну комбинированную среду — молочно-ингибиторную, введение в которую кристаллического фиолетового и теллурита калия обеспечивает элективные свойства в отношении большинства посторонних грамотрицательных и грамположительных бактерий. Помимо этого, среда позволяет в одном посеве дифференцировать Str. fae alis (по редукции теллурита калия) и выделять протеолитический вариант по зоне про-теолиза вокруг колоний. [c.221]

Затем кожа подвергается ферментативному процессу при помощи ферментов, вырабатываемых бактериями, находящимися в подвергавшихся брожению отрубях, в экскрементах собак или птиц, или, лучше, секреции поджелудочной железы (оропон и т.д.). Последняя содержит протеолитические ферменты (трипсин), растворяющие некоторые неволокнистые белки и производящие, таким образом, разрыхление коллагеновых волокон дермы, необходимое для дальнейшего дубления. Это действие прекращается при погружении кожи в кислую ванну пикелееание). [c.191]

Очень любопытный тип взаимоотношений между растениями и насекомыми наблюдается у плотоядных ( хищных ) растений. Известно около 450 видов этих растений, произрастающих в различных климатических зонах и использующих самые разнообразные типы ловушек. Добыча привлекается к ловушкам запахом душистых веществ или капельками нектара в ее переваривании могут участвовать как собственные с рменты растения, так и симбиотические бактерии. У тропических растений Nepenthes на внутренней поверхности конусовидной ловушки находятся специализированные пищеварительные железы (до 6000 желез на 1 см ), выделяющие протеолитические ферменты. Секрецию этих ферментов вызывает прикосновение насекомого к внутренней поверхности ловушки. [c.147]

Помимо пенициллинов, к числу ингибиторов биосинтеза бактериальной клеточной стенки относятся близкие им цефалоспорины, например цефалоспорин С (234), продуцируемый плесенями из рода Emeri ellopsis ( ephalosporium), и такой простой антибиотик, как о-циклосерин (235), выделяемый из некоторых видов Sireptomy es и обладающий высокой активностью на грамположительных и грамотрицательных бактериях, трипаносомах и риккетсиях. В образующем бактериальные клеточные оболочки мукопептиде содержится значительное количество остатков D-аналина с неприродной конфигурацией, что увеличивает устойчивость этих оболочек к действию протеолитических ферментов. D-Циклосерин является структурным аналогом D-аланина и его антагонистом и поэтому подавляет соответствующие ферменты в системе биосинтеза мукопептида. Наряду с этим циклосерин ингибирует действие многих ферментов, содержащих в своем составе остаток пиридоксаля, с которым он образует основание Шиффа особенно важным является подавление трансаминаз [79]. [c.192]

Сычуг, применяемый в сыроварении, —это часть желудка телят В последние двадцать лет ввиду нехватки этого сырья были предприняты поиски его заменителей. Функции реннина могут выполнять большинство протеиназ, однако реннин помимо створаживания молока участвует и в протеолизе, происходящем в сыре при созревании. Любой заменитель сычуга должен, кроме створаживания молока, обеспечивать и эту реакцию. Большинство изшстныз заменителей реннина обладают большей, чем у сычуга, протеолитической активностью при равной способности к створ аживанию. Такая избыточная активность может уменьшать выход сыра и содержание в нем жиров. Кроме тог некоторые продукты протеолиза искажают вкус готового сыра Так, горечь сыра определяется некоторыми пептидами, обр азующи-миея в сырах при длительной выдержке. Быстро созревающие и плесневые сыры менее подвержены порче возможно, в ходе созревания протеолиз заходит не слишком далеко. Многие про-теиназы могут створаживать молоко, и поиск возможных заменителей сычуга вели именно среди протеиназ растений, животных, бактерий и грибов. Как выяснилось, большинство препаратов-коагулянтов из растений обладает слишком большой протеолитической активностью. Наилучшие заменители были получены из микробов они в достаточном количестве поступают на рынок в Америке и Европе. [c.97]

Распад азотистых органических веществ почвы до аммиака называется аммонификацией. Под воздействием протеолитических ферментов, выделяемых различными группами микроорганизмов (гнилостные бактерии, актино-мицеты и плесневые грибы), белковые вещества гидролизуются до аминокислот, Последние легко усваиваются микроорганизмами и под действием ферментов микробных клеток (дезаминазы и дезамидазы) подвергаются [c.188]

Броцкая С. 3. Термофильные протеолитические бактерии. III. Распространение и методы выделения культур. Микробиология, 1946, [c.613]

Используются протеазы животного — пепсин, трипсин, химотрипсин, реннин (сычужный фермент) — и растительного происхождения — папаин, фицин, бромелаин. Однако наибольшее, все возрастающее применение, особенно за последнее время, находят протеазы микроорганизмов, чаще всего протеолитические системы бактерий и грибов. [c.237]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология