Цистеин превращения

Превращение цистеина в цистин приводит к образовани в белках дисульфидных связей (см. 11.3). [c.322]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Меркаптаны и тиофенолы очень чувствительны к окислителям и переходят при окислении в дисульфиды. Последнее происходит часто уже при соприкосновении с кислородом воздуха. В связи с этим при получении и последующих превращениях меркаптанов чаще всего работают в атмосфере инертного газа или газа-восстановителя (азота, водорода, см. также разд. Г, 2.5.5). Процесс превращения меркаптана (тиофенола) в дисульфид обратим дисульфиды мягкими восстановителями вновь переводятся в меркаптаны (тиофенолы). (О биологическом значении этой реакции на примере системы цистин — цистеин посмотрите в учебнике.) [c.257]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

Мимозин, обнаруженный в бобовых растениях с Гавайских островов (Leu anea le o ephala), действует посредством ингибирования превращений метионин — цистеин, вступая во взаимодействия с белками структуры волос, но также и непосредственно с матриксом волосяных фолликул. Это действие имеет обратимый характер [68]. [c.344]

Как уже обсуждалось в разделах, указанных на рис. 14-12, из L-сери-на получаются многие соединения, втом числе сфингозин и фосфатиды. Его превращение в О-ацетил-Ь-серин (рис. 14-12, стадия в) обусловливает образование цистеина в результате реакции -замещения. [c.118]

В природных соединениях встречаются остатки и других а-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих а-аминокислот. В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующиеся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках. [c.505]

Характер действия этих соединений не кажется необычным если они действуют как ингибиторы пиридоксальфосфата, блокируя метионин — цистеин превращения, то эти соединения одновременно дестабилизируют церебральные лизосомы. Тем самым они вызывают повышенный распад белков центральной нервной системы и увеличение в ней концентрации нашатырного спирта [89]. Наконец, они блокируют отвод глутамина в синапсах, изменяя тем самым передачу нервных импульсов [101]. [c.337]

Даже кислород воздуха постепенно окисляет тиолы при стоянии, если присутствует небольшое количество основания. Реакция обратима (см. реакцию 19-62) важным примером из биохимии являются взаимные превращения цистеина и цистина. [c.309]

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

По окончании гидролиза ампулу охлаждают до 4°, вскрывают, содержимое фильтруют через фильтр с отверстиями 0,22 мкм, НС1 упаривают в роторном испарителе с однократным добавлением 1 мл воды при температуре около 40°. Сухой остаток растворяют в 1 мл воды и нейтрализуют добавлением нескольких капель пиридина (дО pH SS 6,5), а затем нагревают до 105° и выдерживают 1 ч при этой температуре для обеспечения превращения цистеина в цистин. Затем раствор снова упаривают досуха и растворяют в 1 — 2 мл исходного буфера (pH 2,2). [c.526]

У животных важную роль играет обратный процесс — превращение Метионина в цистеин. Животные неспособны к образованию цистеина [c.133]

Эту реакцию широко применяли для определения меркаптогрупп в белках муки [28—31], и для нее, по-видимому, не требуется точно контролировать pH среды. В работе [32] сообщалось, что соединение I устойчиво в условиях последующего гидролиза полипептида, однако позже выяснилось, что значительная часть этого аддукта (около 20%) претерпевала дальнейший гидролиз с образованием 5-сукцинил-ь-цистеина(П) и этиламина [33]. Для того чтобы избежать необходимости вводить поправки, связанные с частичным превращением соединения I в соединение П [33, 34], было предложено вести гидролиз в условиях, обеспечивающих количественное превращение I во II [28]. Такое полное превращение можно обеспечить путем гидролиза белка, содержащего аддукт ь-цистеина и ЫЭМ(1), в 6 н. соляной кислоте в запаянной и деаэрированной трубке [29, 30] при температуре 120 °С в течение 22 ч или при температуре 110 °С в течение 72 ч [35]. Если в пробе присутствуют лишь чрезвычайно малые количества ь-цистеина, то перед гидролизом в реакционную смесь желательно добавить соединение I в качестве носителя. Для измерения радиоактивности продуктов гидролиза их нетрудно предварительно разделить методом хроматографии на бумаге. [c.354]

В ферментативных реакциях (гл. 8) пиридоксаль также катализирует процессы элиминирования и конденсации. Некоторые из них включают превращение серина и цистеина в пиру-ват, внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции типа пинакон-пинаколиновой перегруппировки, образование [c.184]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Превращение пантотеновой кислоты в кофермент А проводили с использованием препаратов ферментов из бактериальных источников и из печени крыс [65]. Вначале в результате фосфорилирования образуется 4 -фосфопантотеновая кислота (79), которая в результате конденсации с цистеином дает 4 -фo фoпaнтoтeнoил-L-цистеин (80). Последующее декарбоксилирование до пантетеин-4 -фосфата (73), реакция с аденозинтрифосфатом с образованием дефосфокофермента А (81) и, наконец, селективное фосфорилирование приводит к коферменту А (70) (схема (48) . Маловероятно, что альтернативный механизм [66], включающий начальную конденсацию пантотеновой кислоты с цистеином, имеет какое-либо биологическое значение. [c.612]

РИС, 14-15. Пути биосинтеза и катаболизма цистеина и некоторые другие аспекты метаболизма серы. Сплошными стрелками показаны основные пути биосинтеза, прерывистыми стрелками — более специализированные пути. Такими же стрелками показая ход процессов превращения метионина в цнстеии н распада цистеина в тканях живот- [c.131]

До недавнего времени считалось, что пептидная ЫН-СО-группа относительно инертна. Вследствие оттягивания электронов на кислород атом азота становится малоспособным к нуклеофильным реакциям, а водород — малоподвижным. Исследование пептидов и аминоацильных производных аминокислот, содержащих дополнительные функциональные группы, особенно таких, у которых они расположены в смежном положении, открыли новую страницу в области возможных превращений пептидов. Это относится в первую очередь к пептидам, содержащим цистеин и оксиаминокислоты, а также к пептидам длкарбоновых аминокислот. [c.505]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Предполагается, что один из них - атом серы от цистеина белка. Второй, неизвестный экстралиганд, замещается на RH. Это превращение не может происходить без содействия структуры белковой молекулы. Иначе оно требовало бы, в соответствии с законом действия масс, больших концентраций R-H, что вряд ли имеет место в действительности. Следовательно, действующим началом превращения является не термодинамика, а структурно-кинетические факторы, природу которых предстоит выяснить. [c.290]

Если фотолиз протекает в присутствии акцепторов радикалов, таких, как соединения с тиольными группами, то присоединение радикала к акцептору происходит раньше, чем описанные выше превращения [209, 2101. Так, фотолиз метил кобаламина в присутствии цистеина или гомоцистеина дает соответственно S-метилцистеин или метионин. Аналогичная реакция кофермента витамина B j (СП) в присутствий гомоцистеина приводит к S-аденозилгомоцистеину ( VI). [c.608]

Авторы ЭТОЙ работы [5] воздействуют на белки сои, находящиеся в диспергированной форме в концентрации 10%. Под действием тепловой обработки (80°С, 30 мин) эта диспергированная система преобразуется в прогель, характеризуемый повышенной вязкостью. Прогель при охлаждении до 40 °С в течение 1 ч превращается в гель. Превращение прогеля в метазоль происходит под действием чрезмерного нагрева, или перегрева (125°С), вызывающего химическую деградацию белков. В частности, наблюдаются деструкция цистеина, а также дезамидирование аспарагина и глутамина — явления, способные помешать гелеобразованию. [c.518]

Выше были рассмотрены попытки использовать для селективного расщепления боковые цепи цистина и цистеина, образующиеся при восстановлении цистина (см. стр. 172 и ел., 179—198). Другая возможность селективного расщепления [303] — превращение этих остатков в группы — H2S N, которые под действием щелочи разлагаются с образованием остатков дегидроаланина (а-аминоакриловой кислоты). Это приводит к появлению в пептидной цепи реакционноспособных участков [c.215]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

Родственные отношения цистеина и серина устанавливаются превращением серина в цистеин действием РгЗь [c.496]

Реакционная способность азота. Азот характеризуется малой реакционной способностью. Реакция образования LiзN при взаимодействии с литием и превращение в аммиак в присутствии нитрогеназы, являющейся катализатором,— этими примерами, пожалуй, исчерпываются известные реакции, в которые азот вступает при обычной температуре. Нитрогеназа представляет собой внутрикомплекснре соединение и содержит в качестве центрального атома ионы молибдена и железа, во круг которых координируются ионы серусодержащих аминокислот (цистеин, метионин и др.). Считается, что азот присоединяется к такому центральному атому по типу М—N—Ы, и впоследствии из этого промежуточного соединения образуется аммиак, однако подробности строения фермента и механизм его действия пока еще не вполне ясны. При повышенной температуре получаются азотистые производные ряда металлов, в то время как с водородом образуется аммиак, а с кислородом— разнообразные оксиды азота (N0, ЫОз и др.). [c.98]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-у-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина. [c.434]

Среди таких превращений в первую очередь следует отметить образование дисульфидних мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате из двух остатков цистеина образуется остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (4) [c.33]

Отбор аминокислоты, соответствующей кодону, осуществляется в результате взаимодействия кодона мРНК с антикодоном тРНК — тринуклеотидным фрагментом, расположенным в антикодоновой петле тРНК (см. 3.4 и рис. 28 и 29). Сам аминоацильный остаток в этом отборе не участвует. Уже в первые годы после открытия транспортных РНК было показано, что превращение остатка цистеина, [c.188]

При хроматографировании на бумаге цистеин окисляется в цистин, декарбоксили-руется и затем претерпевает ряд более сложных превращений. Разделительная ТСХ была применена для деления цистеина и продуктов его окисления на силикагеле, закрепленном гипсом [12]. Элюэнтами служили смеси бутанол — уксусная кислота — вода (12 3 5 по объему) бутанол — пиридин — вода (1 1 1 по объему) фенол — вода (4 1- вес объем). [c.77]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология