Ферменты, коферменты и кофакторы

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

Кофермент, или коэнзим ацетилирования (КоА) — кофермент многих ферментов, которые катализируют реакции присоединения ацетильных групп к другим молекулам. В его состав входит витамин В3. Коферменты (кофакторы) — небелковая часть фермента, которая может диссоциировать из ферментативного комплекса иг- [c.490]

Кофакторы. Существуют ферменты, для проявления каталитических свойств которых необходимо присутствие кофакторов, например коферментов — производных витаминов, ионов металлов и др. [c.28]

Ферментативный анаэробный распад углеводов исследуют при инкубации тканевого гомогената или экстракта с субстратами гликолиза (гликогеном, глюкозой, а также с промежуточными продуктами гликолиза). О процессе судят по приросту конечного продукта анаэробного превращения углеводов — лактата или убыли субстратов. Отдельные этапы изучают при добавлении в инкубационную среду ингибиторов ферментов или удалении диализом кофакторов и коферментов, необходимых для определенных реакций процесса анаэробного превращения углеводов. [c.49]

В метаболических превращениях, как правило, участвует несколько реагентов субстраты, ферменты, коферменты, кофакторы. Часто не все участвующие в реакции вещества известны. Поэтому за ходом превращения следят по изменению количества или концентрации одного, реже двух реагентов или продуктов. В таких случаях выражение скорости через концентрацию неизвестно, и время полупревращения используют как удобную кинетическую характеристику изучаемого вещества. Но при этом необходимо иметь в виду, что в отличие от константы скорости эта кинетическая характеристика может зависеть от начальной концентрации вещества. Этот факт наглядно демонстрируется выражением для времени полупревращения реакции второго порядка (9.14). В этом случае время полупревращения зависит не только от константы скорости, но так-Рис. 9.3. Кинетика реакции оседания эритро- же И ОТ концентрации [c.400]

Следует отметить одну отличительную особенность двухкомпонентных ферментов ни кофактор отдельно (включая большинство коферментов), ни сам по себе апофермент каталитической активностью не наделены, и только их объединение в одно целое, протекающее не хаотично, а в соответствии с программой их структурной организации, обеспечивает быстрое протекание химической реакции. [c.122]

Номер реак- ции Фермент Источ- ник Мол. масса, кОа Кофермент, кофактор Струк- тура Активатор Ингибитор [c.247]

Ферменты, коферменты и кофакторы [c.563]

По этим причинам Диксон и Уэбб предложили функциональный способ разграничения простетических групп и коферментов. К простетическим группам они относят кофакторы, связанные в течение всего каталитического цикла с одним и тем же ферментом, а к коферментам — кофакторы, которые в процессе каталитической реакции последовательно связываются с двумя разными ферментами. Иными словами, простетическая группа представляет собой элемент структуры фермента, тогда как кофермент это не что иное, как субстрат с особыми циклическими функциями. Такой функциональный способ разграничения не находится в противоречии с ранее высказанными соображениями, но он проще и яснее с прикладной точки зрения. Этого способа мы и будем придерживаться в дальнейшем. [c.31]

Одним из участков, необходимых для функционирования кофермента, является пирофосфорная связь, которая, кроме связывания с белковой частью молекулы фермента, по-ви-димому, нужна для поддержания необходимой для функционирования фермента конформации кофактора. [c.148]

Приведенные примеры показывают, что многие основные реакции, протекающие в активных центрах ферментов, можно моделировать, используя взаимодействие обычных органических соединений в отсутствие белков. Роль последних заключается в узнавании субстратов н их ориентации, а сама химическая реакция часто осуществляется под действием кофакторов (коферментов), которые в свою очередь должны специфически узнаваться белками или ферментами. Последняя глава этой книги посвящена химическим аспектам функционирования коферментов и их строению. [c.20]

Большая часть ферментов функционирует в комплексах с низкомолекулярными кофакторами, коферментами. Такой фермент в целом называется холоферментом, его белковая часть — ano-ферментом. Кофакторы разнообразны. К алифатическому ряду относятся дифосфаты углеводов и их аминопроизводных, участвующие в реакциях переноса фосфатных групп. Среди алифатических кофакторов отметим содержащие серу липоевую кислоту и глутатион. [c.48]

Катализируемая ферментом (ферментативная) реакция протекает на особом участке его белковой цепи такой участок называется активным центром фермента. Вещества, вступающие в реакцию на этом участке, называются субстратами. Кроме субстрата в ферментативной реакции могут участвовать и другие необходимые вещества, называемые кофакторами, или коферментами. Например, для действия фермента иногда необходимо присутствие иона Mg или другого металла или участие какой-либо небольшой органической молекулы. [c.450]

Кофермент, или кофактор (разд. 25.3)-вещество, необходимое наряду с ферментом для протекания ферментативной реакции. [c.465]

Кофермент — сложный органический кофактор, который в процессе каталитической реакции последовательно связывается с двумя разными ферментами. [c.239]

Окисление жирных кислот осуществляется посредством ряда протекающих при действии определенных ферментов и кофакторов реакций, которые приводят к образованию ацетил-кофермента А. Молекулы ацетил-кофермента А включаются затем в цикл Кребса, приводящий к образованию СО2, Н2О и выделению энергии. Уже ранние исследования Кнопа, провсдеппые в 1904 году, установили, что жирные кислоты окисляются у бета-углеродного ато- [c.373]

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

Кофермент - сложное органическое соединение (кофактор), которое в процессе каталитической реакции последовательно связывается с двумя разными ферментами и участвует в химическом превращении. [c.549]

В других случаях фермент действует вместе с небелковым веществом, состоящим из остатков азотсодержащего гетероцикла, рибозы, ( юсфорной кислоты и активной группы. Эти вещества называются коферментами (кофакторами или простетическими группами). Фермент и кофермент образуют составной фермент или холофермент. Белковую часть сложного фермента называют апофер-ментом. В ферментативных реакциях коферменты являются переносчиками некоторых химических группировок. Например, кофермент А, который содержит сульфгидрильную группу, участвует в реакциях ацетилирования в клетке. Сначала происходит ацети-лирование SH-группы кофермента уксусной кислотой с участием другого кофермента — аденозинтрифосфата — и соответствующего фермента при этом образуется S-ацетилкофермент А или активированная уксусная кислота, нужная для многих метаболических процессов. В результате последующих ферментативных реакций ацетильная группа переходит от S-ацетилкофермента А к другим субстратам. [c.299]

Фрагменты ADP коферментов, таких, как АТР, FAD, NAD(P) или кофермент А, могут выполнять функцию, аналогичную функции пиримидиновой и пирофосфатной групп тиаминпирофосфата. Во всех изученных случаях (разд. 10.4) кофакторы присоединяются к своим коферментам в вытянутых конформациях, обеспечивая тем самым большое число взаимодействий с ферментами (рис. 11.4). Связывающая энергия, которая расходуется на специфические нужды других фрагментов кофермента, при этом всегда предоставляется фрагментом ADP. [c.279]

Ферменты имеют различные молекулярные мвссы — от 10 000 до 1 ООО ООО и выше. Они могут быть построены из одной полипептидной цепи, нескольких полипептидных цепей или представлять собой сложные (иногда полиферментиые) комплексы. В состав фермента входят и небелковые компоненты, получившие название коферментов (кофакторов),— ионы металлов, небольшие органические молекулы типа витаминов и т. п. [c.177]

Существуют ингибиторы и смещанного действия, что зависит от структурных особенностей ингибитора и фермента. Смещай ный тип ингибирования может возникать и в случае, когда ингибитор соединяется не с исходным фермент-субстратным комплексом, а с какими-нибудь промежуточными продуктами, образующимися в процессе реакции. Известны виды торможения, когда ингибитор блокирует не фермент, а субстрат или кофермент. Это наблюдается ири концентрации ингибитора, близкой к концентрации субстрата или кофактора. [c.205]

Несомненно, разные клетки наделены различающимися в количественном или качественном отношении наборами ферментов. Однако при всем том большинство клеток, если не все они, содержат, по-видимому, все необходимое оснащение для синтеза, взаимопревращения и полного окислительного использования лимонной, изолимонной, аконитовой, янтарной, фумаровой и яблочной кислот. Ферменты, коферменты, кофакторы, а также кислоты цикла Кребса [c.298]

Выпишите в тетрадь по порядку посттрансляци-онные изменения в молекуле коллагена запишите реакции, укажите ферменты, коферменты, кофакторы. [c.168]

Ферменты являются катализаторами реакций, протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов, катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза, катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин, как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, или гематин, как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор, подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции, однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона, и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу, известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]

Фотосенсибилизирующий эффект NADH по отношению к ЛДГ, по-видимому, объясняется образованием при УФ-облучении белка сольватированного электрона, акцептируемого NAD , в результате чего в присутствии Oj возможен циклический процесс перехода NAD — NAD с генерированием и других активных интермедиатов (NAD, HgOj). Кроме того, вследствие конформационных переходов протомеров ЛДГ при фотоокислении NADH могут формироваться субъединицы, занятые одновременно восстановленной и окисленной формой кофактора, что существенно изменяет характер УФ-превращений, индуцируемых в системе фермент — кофермент. [c.196]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

В качестве активаторов — кофакторов — в ферментах встречаются ионы железа, меди, цинка, магния, марганца, калия, натрия, молибдена. Роль коферментов в важнейших процессах, катализируемых ферментами, — именно в переносах водорода и электронов — играют сложные вещества, молекулы которых представляют сочетание нескольких звеньев. Из них особенно часто встречаются никотинамиддинуклеотид (НАД+), молекула которого состоит из аденина (органическое основание), d-рибозы фосфатной группы и никотинамида, и флавиновых нуклеотидов (ФМН и ФАД) [c.356]

К активаторам (кофакторам) ферментов относятся ионы многих металлов. Действие их проявляется различно они входят в состав простетической группы, облегчают образование ферментно-субстратного комплекса, способствуют присоединению кофермента к апо-ферменту и т. д. Присоединяясь по аллостерическому центру, они изменяют третичную структуру белковой молекулы, в результате чего субстратный и каталитический центры фермента приобретают конфигурацию, наиболее выгодную для осуществления их функций. [c.121]

Важным представителем коферментов [Fe -Mo] металло-состава является молибден-феррум кофактор нитро-геназы — фермент, ответственный за азот-фиксацию атмосферного азота. [c.366]

Если фермент содержит белковую часть (апофермент) и небелковую (кофактор или кофермент), то его называют холоферментом. Если фермент содержит только белковую часть, то его относят к простым, а если есть кофактор (неорганическая часть) или кофермент (органическое соединение) - сложным. Ферменты могут объединяться в сложные надмолекулярные комплексы, или мультиферменты. [c.28]

Ключевым катализатором в данном случае является фермент ДНК-лигаза. Его функции заключаются в репарации повреждений одной цепи двуспиральной ДНК, которые находятся между 5 -фосфатом одного остатка и З -гидроксильной группой его соседа (акцептора). Некоторым лигазам необходим в качестве кофактора АТР другие используют для этой цели различные коферменты. Для того, чтобы расположить 5 -фосфат сегмента донора в непосредственной близости с сегментом акцептора, их отжигают с третьим сегментом, матрицей (splint), который имеет подходящую последовательность оснований, комплиментарную фрагментам донора и акцептора в обратной полярности схемы (3), (4) . На практике должны быть завязаны как минимум по четыре водородные связи между парами оснований каждого сегмента. Для устранения неоднозначности в направлениях комплиментации могут быть сделаны два или три таких связывания одновременно, как это показано для образования отрезка дуплекса (4). Этот нуклеотидный блок фактически соответствует остаткам с 30 по 60 Молекулы аланиновой тРНК установленной Холли последовательности (см. разд. 22.1.3.3), [c.179]

Для успешного протекания многих ферментативных реакций необходимо наличие, помимо фермента и субстрата, других веществ. Такие соединения называются коферментами, или кофакторами и составляют важную часть каталитического механизма. Таким образом, образуется ннтактная ферментная система, или холофермент. При этом белковую часть системы называют апоферментом, а упомянутую выше небелковую часть — простетической группой, кофактором или, наиболее часто, коферментом. [c.580]

Первое из этих соединений, 2, 3 -АМФ, образуется в качестве промежуточного продукта распада рибонуклеиновых кислот, в то время как циклический 3, 5 -АМФ (цАМФ) является естественно встречающимся рибо-нуклеотидом (он образуется из АТФ в процессе реаьщии, катализируемой ферментом аденилатциклазой). цАМФ наделен рядом уникальных функций и высокой биологической активностью в регуляции процессов обмена, выполняя роль медиатора внеклеточных сигналов в клетках животных. Аналогичной функцией наделены цГМФ, производные УДФ, ЦТФ и нуклеотиды в составе кофакторов и коферментов (см. главу 4). [c.104]

В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности фермент-протеид , белковый компонент (апофермент), кофермент (коэнзим) и простетическая группа . Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]

В состав многих ферментов, помимо полипептидных цепей из десятков, сотен и тысяч молекул аминокислот, составляющих специфическую белковую (протеиновую) его часть, входит одна или несколько молекул относительно низкомолекулярного органического соединения небелковой природы (основания, кислоты, спирта, кетона и т. д. алифатического, алициклического или гетероциклического ряда) — так называемая простетическая группа, или кофермент. В таком случае протеиновая часть фермента назь1вается апоферментом. В состав некоторых ферментов также входят неорганические кофакторы — ионы металлов Ре, Со, Си, Мп и др. [c.12]

Белки выполняют свою важнейшую — ферментативную функцию большей частью в комплексах с низкомолекулярными кофакторами и с простетическими группами. Последние связаны с белком валентными связями. Кофакторы, коферменты слабее связаны с апоферментом, т. е. с белком, и способны переходить от одной молекулы белка к другой. Это, впрочем, не всегда так, и отличие кофермента от простетической группы не вполне определенно. Фермент в целом, т. е. комплекс белковой части молекулы, именуемой ферментом, с коферментом, называется хо-лоферментом. Роль кофакторов в ряде случаев играют ионы металлов. [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология