Аспарагиновая и глютаминовая кислоты

Ферменты бывают одно- и двухкомпонентными. Однокомпонентные ферменты (простые белки, протеины) состоят только из белка, обладающего каталитическими свойствами. Это свойство в них проявляют чаще всего остатки серина, гистидина, триптофана, аргинина, тирозина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. Свободные радикалы (—NH2, —NH, —5Н, СООН и др.) этих аминокислот и составляют активный центр, выполняющий ту же функ- [c.115]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты, всегда имеющиеся в тканях в свободном состоянии, улавливают образующийся аммиак путем реакции амидирования при этом из глютаминовой кислоты при участии АТФ синтезируется глютамин, а из аспарагиновой кислоты — соответственно аспарагин. [c.356]

АСПАРАГИНОВАЯ И ГЛЮТАМИНОВАЯ КИСЛОТЫ [c.303]

Вопросу анализа аминокислот методом хроматографии на бумаге посвящено большое число работ советских и иностранных авторов. Однако почти все они связаны с разделением аминокислот белков и других биологических препаратов [61. Наша попытка применить их для анализа мелассы не дала положительных результатов, что можно объяснить мешающим действием остальных компонентов мелассы, ио отношению к которым содержание отдельных аминокислот составляет лишь 0,1—3 вес. %. Описанный в литературе метод 17, 81, состоящий в сорбции аминокислот на катионите с последующей их элюцией и идентификацией на бумаге неудобен, так как требует сложной специальной аппаратуры и чрезмерно длителен. Первой частью нашего исследования было хроматографическое разделение искусственной смеси из десяти аминокислот, приблизительно имитирующей аминокислотный состав мелассы [1, 81. Смесь включала лизин, аргинин, серии, глицин, аспарагиновую и глютаминовую кислоты, а-аланин, валин, метионин и лейцин. Растворы аминокислот готовили в 15%-ном этиловом спирте с концентрацией 0,5—1 у аминокислоты в 1 мкл. [c.212]

Определение аспарагиновой и глютаминовой кислот методом электрофореза на бумаге (по модификации М. И. Барабанова и И. М. Литвака). [c.32]

При адсорбции из нейтрального раствора основные, нейтральные и часть кислых аминокислот сорбируются катионитом, аспарагиновая и глютаминовая кислоты — анионитом. При сорбции из раствора с pH = 3, где подавляется кислотная диссоциация, все аминокислоты извлекаются катионитом. Катионит КУ-2 кроме солей частично поглощает красители. Для отделения солей раствор мелассы обрабатывали слабокислотным катионитом КБ4-П2, имеющим сродство к ионам кальция и плохо сорбирующим аминокислоты. Аминокислоты из ионитов извлекали 5-кратным количеством 1 н. соляной кислоты по отношению к обменной емкости смолы. Кислоту из элюата выпаривали, и полученные водные растворы аминокислот хроматографировали на бумаге. [c.215]

Новый аппарат для адсорбции и разделения аспарагиновой и глютаминовой кислот [219]. [c.217]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты 305 [c.305]

Вычисление содержания аспарагиновой и глютаминовой кислот. После удаления уксусной кислоты можно рассчитать содержание аспарагиновой п глютаминовой кислот в остатке пз следующего уравнения [c.305]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты принадлежат к группе двухосновных аминокислот и обладают ясно выраженным кислым характером. Обе кислоты содержатся во всех растительных белках и играют важную роль в обмене веществ у растений и животных. Формулы этих кислот такие [c.330]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты 07 [c.307]

Основы метода. Белковый гидролизат освобождают от всех неорганических ионов и упаривают досуха. Авторы метода считают, что основные аминокислоты растворимы в безводной масляной и капроновой кислотах, что гликоколь, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, пролин и оксипролин растворимы в 99—99,57с уксусной и пропионовой кислотах, тогда как тирозин, цистин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты в них нерастворимы. [c.357]

Напишите формулу полипептида, в состав которого входят аспарагиновая и глютаминовая кислоты, цистеин и тирозин. Напишите его название. Подчеркните пунктиром свободные аминные, карбоксильные, фенольные и сульфгидрильные группы и укажите, какой преобладающий заряд несет молекула этого полипептида в водном растворе. [c.44]

Карбоксильные группы остатков аспарагиновой и глютаминовой кислот в нейтральных растворах диссоциированы и обеспечивают наличие в молекулах ферментов анионных групп, обладающих одновременно свойствами центров основности. Вследствие образования водородной связи с кислотной [c.428]

В белках содержатся не только аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но и их амиды аспарагин и глютамин (стр. 338). [c.29]

Дикарбоновые Ь-аминокислоты (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). В результате работ А. Е. Браунштейна стала совершенно очевидной весьма важная роль, которая принадлежит дикарбоновым аминокислотам — аспарагиновой и глютаминовой кислотам — в объединении в единое целое отдельных разрозненных путей азотистого обмена, т. е. в его интеграции. [c.354]

Сравнительно простой метод определения аспарагиновой и глютаминовой кислот в растительных продуктах при помощи электрофореза на бумаге разработали Ф. Шнайдер, К- Рейфельд, X. Грове и др. [c.32]

ТОГО, аммиак реагирует с аспарагиновой и глютаминовой кислотами, способными связать еще по одной его молекуле, давая таким образом амиды аминодикарбоновых кислот [c.185]

Функциональные группы фермента (карбоксильные группы, аспарагиновой и глютаминовой кислот, аминогруппы лизина, гуанидиновые группы аргинина, дисульфидные группы цистеина, неполярные белковые цепи) находятся в различных местах цепей белковой молекулы, образующей третичную и нередко четвертичные структуры, которые весьма гибки и изменяются при взаимодействии фермента с молекулами субстратов. [c.32]

Особый интерес представляют неполные амиды аспарагиновой и глютаминовой кислот — аспарагин и глютамин [c.330]

Определение аспарагиновой и глютаминовой кислот (по В. Л. Кре-товичу и А. А. Бундель). Большие количества аспарагиновой СООНСНаСНКНгСООН (а-аминоянтарной) и глютаминовой СООНСНаСНаСНКНаСООН (а-аминоглутаровой) дикарбоновых моноаминокислот содержатся в белках растений. Содержание аспарагиновой кислоты в отдельных белках достигает 10%, а глютаминовой более 40%. Эти аминокислоты содержатся, в белках как в свободном [c.22]

Аспарагиновая и глютаминовая кислоты, а также их амиды являются антикристаллизато-рами, мелассообразователями, в связи с чем они снижают выход сахара в сахарном производстве. Вследствие разложения амидов дикарбоновых кислот происходит выделение аммиака и образование солей этих кислот. Аспарагиновая и глютаминовая кислоты накапливаются в патоке. [c.23]

В. Л. Кретович и А. А. Бундель разработали быстрый метод определения аспарагиновой и глютаминовой кислот, который основан на том, что активированный, подкисленный оксид алюминия адсорбирует аспарагиновую, глютаминовую кислоты и цистин. Другие аминокислоты, которые проходят через хроматографическую колонку, этим адсорбентом не задерживаются. Цистин вымывают из колонки дистиллированной водой, насыщенной H2S (цистин при этом восстанавливается в цистеин, а оставшиеся дикарбоновые кислоты последовательно элюируют). Установлено, что глютаминовая кислота, адсорбированная на AI2O3, при элюировании слабым раствором кислоты быстрее передвигается по колонке, чем аспарагиновая. В полученных элюатах определяют азот методом Кьельдаля. [c.23]

Аспарагиновую и глютаминовую кислоты в элюатах можно определять и колориметрически, используя для этого их реакцию с нингидрином. [c.25]

В сухом остатке после отделения полисахаридов и упарки метанола были обнаружены простые сахара и аминокислоты. При двух-кратном хроматографировании этого остатка на пластинках Силуфол в системе хлолроформ-метанол-вода (61 32 7) на уровне свидетелей были найдены фруктоза, сахароза и следы глюкозы. В качестве проявителя использовали 20 % раствор серпой кислоты с последующим нагреванием пластинки при температуре 100-110 С до появления желто-бурых пятен. В тех же условиях хроматографирования данного остатка в системе этанол-аммиак (16 4,5) и опрыскивания пластинки 0,2 % ацетоновым раствором пингидрипа было отмечено шесть розовых пятен аминокислот. Из них четыре пятна находились на уровне нятен свидетелей аспарагиновой и глютаминовой кислот, гистидина и цистипа [4]. При этом значительно доминировали аспарагиновая и глютаминовая кислоты. [c.54]

Масс-спектрометрический метод был применен для определения последовательности аминокислот в пептидах [685], содержащих остатки аспарагиновой и глютаминовой кислот [686], и в деп-сипептидах [687]. На основании масс-спектрометрических данных устанавливались размеры кольца циклических депсипептидов [688], характер окси- и аминокислотного остатков, входящих в состав- [c.289]

По современным представлениям (Бассем, Калвин, 1961), основное количество углекислоты, поглош аемой растением в процессе фотосинтеза, поступает в цикл восстановления углерода путем присоединения к молекуле рибулезодифосфата. Дополнительное количество углекислоты усваивается путем карбоксилирования в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, усваиваемый растениями углерод внедряется прежде всего в состав продуктов углеводного обмена (сахара и их фосфорные эфиры, нуклеотиды типа уридиндифосфата глюкозы), некоторых органических кислот (входящих в цикл трикарбоновых кислот) и аминокислот (серии, аланин, аспарагиновая и глютаминовая кислоты), а также аце-тил-кофермента А. В то же время Ничипорович и сотрудники (см. Ничипорович, 1962) обращают внимание на разнообразие продуктов фотосинтеза в зависимости от спектрального состава света и других условий. [c.108]

Недавно Смит и др. (Smith et al., 1955) определили, что во всех кроличьих антителах против пневмококковых полисахаридов типа I, П1, VIII и XIV содержание аспарагиновой и глютаминовой кислот, глицина, аланина, лейцина, тирозина, гистамина, лизина, аргинина и триптофана было (в пределах ошибки опыта) одним и тем же. Некоторые отклонения в количествах других аминокислот, вероятно, связаны с различием глубины гидролиза молекулы антитела, скоростью отщепления и разделения аминокислот. [c.687]

Общепризнано, что молекулы антител не могут иметь более двух рецепторов для антигенов. Вероятно, эти рецепторы имеют объем не больший, чем это требуется для размещения четырех гексозных остатков. На поверхности молекулы, образованной параллельными а-спиралями (см. рис. 2 в работе Pauling et al., 1951), в результате этого окажется до 10 аминокислот на каждый-рецептор. Молекула антитела содержит 50 или более остатков аспарагиновой и глютаминовой кислот, треонина, серина, пролина, глицина, аланина, валина, изолейцина, тирозина, лизина и аргинина. Сомнительно, чтобы существующими аналитическими методами можно было бы определить с нужной степенью точности отличие в 2 остатка этих аминокислот на одну молекулу (по одному остатку на каждый рецептор). [c.687]

Путем переноса аминогрупп аминокислот на кетокислоты может синтезироваться значительное число аминокислот. Б растениях наиболее легко подвергаются переаминировапию глютаминовая и аспарахчшовая кислоты, что указывает на большую роль этих соединений в процессах обмена веществ. Кроме того, источником аминогрупп для переаминирования с кетокисло-тами, как показали исследования последнего времени, могут служить -амы-номасляная кислота и амиды аспарагиновой и глютаминовой кислот — аспарагин и глютамин. [c.184]

Аспарагин и глютамин имеют также большое значение как резерв дикарбоновых кислот для осуществления реакции ферментативного пере-аминировапия. В процессе переаминирования участвуют не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но также аспарагин и глютамин, которые к тому же способны к взаимопревращению. Наконец, но данным В. А. Кретовича, амидная группа предохраняет аспарагиновую-и глютаминовую кислоты от окислительного распада. Дикарбоновые аминокислоты в значительных количествах входят в состав растительных белков, поэтому превращения этих аминокислот и их амидов играют существенную роль в азотном обмене у растений. [c.185]

Моноаминодикарбоновые кислоты. Аспарагиновая и глютаминовая кислоты. L-аспарагиновая, или а-амнноянтарная кислота, довольно распространена во всех белковых телах. Водный раствор ее имеет кислую реакцию на лакмус. В растениях встречается как в свободном виде, так и в виде амида — аспарагина. L-аспарагин впервые был выделен из ростков спаржи (Asparagus offi inalis). Аспарагин очень распространен в растительном мире. В ростках Лунина, вики и др. содержание его доходит до 20—30%. На примере аспарагина хорошо можно наблюдать резкое различие физиологических свойств-оптических антиподов так D-аспарагин имеет сладкий вкус, а L-аспарагин — безвкусен. [c.244]

К числу важнейших функциональных групп белков, находя щихся обычно на боковых цепях аминокислот, относятся следую щие сульфгидрильные группы остатков цистеина и дисульфид ные группы а-аминные группы, находящиеся на концах цепей и близкие им по многим свойствам е-аминогруппы лизина карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот гидроксильные группы алифатических оксикислот (серина треонина) и фенольные оксигруппы тирозина наконец, индоль ные кольца триптофана, имидазольные кольца гистидина и гуани диновые радикалы аргинина. [c.25]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология