Биосинтез валина и изолейцина

Расскажите о путях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина, какова суммарная схема биосинтеза этих аминокислот. [c.138]

РИС. 14-10. Биосинтез лейцина, изолейцина, валина и кофермента А. [c.113]

Изучение механизма биологического действия некоторых соединений этого класса показало, что они являются чрезвычайно эффективными ингибиторами клеточного деления и блокируют в растениях биосинтез валина и изолейцина [220, 221]. [c.655]

Путь биосинтеза валина очень близок к пути биосинтеза изолейцина, но исходные продукты иные [c.126]

Фиг. 16. Биосинтез валина и изолейцина.

Мы приводили примеры метаболических процессов, где осуществлялся биосинтез двух различных соединений в результате разветвления общей для этих двух процессов последовательности реакций. Регуляция действия ферментов в таких случаях осложняется, хотя иногда при наличии двух ферментов, катализирующих одну и ту же стадию, они могут подвергаться ингибированию по механизму тина обратной связи разными метаболитами. В этом случае синтез каждого из этих двух ферментов может, очевидно, подвергаться репрессии и дерепрессии независимо от другого. Однако есть еще одна возможность. Так, четыре фермента, катализирующие биосинтез валина из пирувата, в то же время катализируют синтез изолейцина из пиру- [c.67]

Биосинтез валина и изолейцина [c.205]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Итак, суммарная схема биосинтеза этих трех аминокислот - валина, лейцина, изолейцина - представлена ниже. [c.127]

Рис. 22-8. Биосинтез изолейцина из треонина у Е. соИ. Первая реакция этого биосинтетического пути ингибируется его конечным продуктом-изо лейцином. Это один из первых изученных примеров аллостерического ингибирования по типу обратной связи. Валин способен устранять или предотвращать ингибирующее действие изолейцина.

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Образование валина катализируется ферментами Б и В , изолейцин синтезируется только при участии фермента Б. Следовательно, образование каждой из перечисленных амино кислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. Не удивительно, что единственный мутантный штамм Е. соИ, у которого обнаружен дефект на стадии переаминирования, оказался неспособным синтезировать именно изолейцин. [c.236]

Боннер и сотрудники [384] выделили мутант Neurospora rassa, нуждающийся для роста в изолейцине и валине, и это явилось отправной точкой для ряда исследований, посвященных биосинтезу названных аминокислот. Благодаря применению изотопных, ферментативных и генетических методов мы довольно хорощо осведомлены о главных ступенях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина. [c.353]

Интересный пример разветвленного пути биосинтеза-образование Ь-изолейцина, Ь-лейцина и Ь-валина. В роли катализатора четырех этапов биосинтеза валина из пирувата и изолейцина из 2-оксобутирата выступает на каждом этапе в обеих цепях один и тот же фермент (рис. 16,5), а образующийся 2-оксоизовалёрат (2-оксо-З-метилбутират) служит общим предшественником валина и лейцина. [c.478]

Принятые в настоящее время пути биосинтеза валина и изолейцина показаны иа фиг. 16. В 1943 году Д. Боннер, Е. Татум и Г. Бндл [761 выделили мутанты плесени Neurospora rassa, которым для роста были необходимы обе эти аминокислоты. Поскольку, по данным генети- [c.46]

Имеются данные, которые свидетельствуют о том, что синтез изолейцина происходит аналогичным путем. Предполагают, что ацетальдегид, образующийся из пировиноградной кислоты, конденсируется с а-кетомасляной кислотой. Последующие превращения аналогичны реакциям, приведенным выше для валина [398, 403, 405, 406]. Возможно также, что первоначально конденсируются пировиноградная и а-кетомасляная кислоты с образованием семичленного промежуточного продукта, подвергающегося декарбоксилированию после перемещения боковой цепи. При биосинтезе валина также возможна аналогичная конденсация двух молекул пировиноградной кислоты. Данные опытов с мечеными предшественниками согласуются с изложенными выше предположениями, однако выяснение истинной природы промежуточных продуктов и их превращений остается задачей будущих исследований. Страссмен и Вайнхауз [407] рассчитали теоретическое распределение углеродных атомов метильной и карбоксильной групп уксусной кислоты в молекуле синтезируемого изолейцина, исходя из допущения, что источником а-кето-масляной кислоты является аспарагиновая кислота, которая в свою очередь образуется из щавелевоуксусной кислоты через цикл лимонной кислоты. Наблюдаемое распределение метки в выделенном изолейцине хорошо согласуется с рассчитанными величинами. Предусматриваемые приведенными выше схемами перемещения метильной и этильной групп представляют собой [c.356]

Пути синтеза валина, лейцина и изолейцина, как и следовало 01кидать, очень сходны. В ходе биосинтеза валина ж лейцина образуется общий для обоих процессов промежуточный продукт — а-кетоизовалерьяиовая кислота. На фиг. 133 представлена схема этого биосинтеза. Зависимая от тиаминпирофосфата конденсация пирувата с двууглеродным фрагментом приводит к образованию ацетомолочной кислоты (см. гл. XI), которая в резуль- [c.441]

Жирные кислоты с разветвленной углеродной цепью синтезируются из продуктов метаболизма аминокислот с разветвленной цепью (валин, изолейцин и лейцин) через ацильные производные КоА путем удлинения цепи и при участии АПБ. Особенности биосинтеза полиненасыщенных жирных кислот представляют интерес в связи с их витаминоподобными функциями (см. главу 3). Некоторые полиеновые кислоты могут синтезироваться из олеиновой кислоты с помощью ряда последовательных реакций. Однако синтез полиненасыщенных кислот, содержащих двойные связи, расположенные между конечным метилом и седьмым атомом углерода, невозможен, поэтому они и являются незаменимыми в пищевом рационе. [c.438]

Путь биосинтеза Ь-изолейцина показан на рис. 2.1 на этом же рисунке приведена схема пути синтеза структурно сходной аминокислоты — Ь-валина. Описанный выше эксперимент показал, что присутствие Ь-изолейцина в ростовой среде тормозит внутриклеточный синтез этой аминокислоты. В дальнейшем было установлено, что количество Ь-треонина, обеспечивающее оптимальную скорость роста бактериального мутанта, не способного синтезировать данную аминокислоту, уменьшается при добавлении к среде изолейцина [3]. Этот факт свидетельствует не только о том, что Ь-треонин необходим для биосинтеза Ь-изолейцина, но также и о том, что Ь-изолейцин каким-то образом снижает активность одного или нескольких ферментов, которые катализируют превращение Ь-треонина в Ь-изолейцин. Поскольку в приведенной последовательности (рис. 2.1) первая стадия, катализируемая треоницдезаминазой, является необратимой, действие Ь-изолейцина нельзя объяснить просто обращением [c.10]

Открытие ингибирования треониндезаминазы L-изолейцином in vitro 4] послужило важной вехой на пути выяснения механизмов регуляции активности ферментов. Ингибирование является высокоспецифичным, например L-лейцин менее эффективен как ингибитор в 100 раз, а L-валин и D-изолейцин вообще не обладают ингибирующим действием. Более того, ни один из других ферментов рассматриваемой цепи не ингибируется in vitro L-изолейцином. Эти данные позволяют сформулировать простой механизм, который объясняет, каким образом L-изолейцин и другие аминокислоты оказываются способными регулировать свой собственный биосинтез без дополнительных энергетических затрат. Согласно этому механизму, в ин-тактной клетке при повышении концентрации L-изолейцина происходит ингибирование треониндезаминазы — первого фермента цепи реакций это приводит к уменьшению скорости всех реакций рассматриваемого пути и к снижению биосинтеза L-изолейцина. Наоборот, при понижении концентрации L-изолейцина его образование из L-треонина автоматически ускоряется поскольку эффект ингибирования полностью обратим. [c.11]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Установлено [84], что сульфонилмочевины даже при очень низких концентрациях способны ингибировать ацетолак-тат-синтазу — первый специфический фермент в цепи биосинтеза изолейцина и валина, что приводит к блокированию деления клеток. [c.318]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

Образование изолейцина, валина и лейцина. Начальной реакцией биосинтеза изолей-цина можно считать дезаминирование треонина с образованием а-кетомасляной кислоты, катализируемое треониндезаминазой (треониндеги-дратазой), обнаруженной в некоторых растени- [c.215]

Указанная позитивная роль валина и лейцина на активность этого-фермента позволила понять и объяснить необходимость избыточных концентраций валина и лейцина при биосинтезе лизина у двойных ауксотрофов М. glutami us, нуждающихся, помимо гомосерина, в изолейцине плюс валине или лейцине, и выявить условия высокой продуктивности последних (Минеева, Алиханян, 1967 Зайцева, 1970). [c.158]

Потребность в треонине частично (не больше чем на 50%) может быть удовлетворена за счет L-изолейцина. Однако при избыточной концентрации последнего наблюдается ингибирование биосинтеза лизина (до 30%) и увеличение в культуральной жидкости валина (до 2—3 г/л) (Зайцева, 1966а). [c.164]

Смотреть страницы где упоминается термин Биосинтез валина и изолейцина: [c.390] [c.395] [c.479] [c.48] [c.48] [c.465] [c.15] [c.206] [c.436] [c.394] [c.668] [c.45] [c.57] [c.68] [c.235] [c.353] [c.320] [c.39] [c.223] [c.153]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология