Биологическое значение аминокислот

Биологическое значение аминокислот (АМК) не исчерпывается функцией так называемых незаменимых аминокислот. Укажем в этой связи, что относительно недавно в растениях был обнаружен ряд ранее неизвестных аминокислот, в том числе и не относящихся к а-аминокислотам. Поэтому является очевидным, что наличие широкого набора аминокислот различного тина и доступных методов их синтеза может оказаться необходимым и при изучении природных соединений. [c.286]

Аминокислоты и белки. Большое биологическое значение имеют аминокислоты — соединения со смешанными фунК циями, в которых, как в аминах, содержатся аминогруппы — N11 и одновременно, как в кислотах,— карбоксильные группы —СООН. В качестве примера можно привести простейшие аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту, или аланин. Строение других природных аминокислот этого типа можно выра-зить приведенной ниже общей формулой (где R — углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы) [c.497]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Большое биологическое значение имеют аминокислоты — соединения со смешанными функциями, в которых, как в аминах, содержатся аминогруппы — NH2 и одновременно, как в кислотах, — карбоксильные группы — СООН. В качестве примера можно привести простейшие аминоуксусную кислоту, или глицин, [c.584]

Сульфидная сера имеет большое биологическое значение и в виде группы SH или -S—S- входит в состав белков и аминокислот (цистеин, цистин, глутатион). Сульфидные (дисульфидные) связи поддерживают (наряду с водородными связями) вторичную структуру белковой цепи. [c.192]

Значение аминокислот. Биологическое значение а-аминокислот определяется прежде всего тем, что они являются структурными единицами белковых молекул. Поступая вместе с пищей в организм, белки расщепляются на составные аминокислоты, [c.413]

В отличие от нейтральных и кислых аминокислот значение pH, основных аминокислот вычисляют как среднее арифметическое значений p/fj и рК , например для лизина pH, = 9,82 = (9,12 + 10,53) 2. Большое биологическое значение имеет поведение гистидина в качестве буфера. Это единственная протеиногенная аминокислота, которая действует в физиологической области pH 6 — 8. [c.32]

Подробная биография белка необходима для оценки биологического значения данного остатка. Как было показано на предыдущем примере, фиксация замен аминокислот почти полностью зависит от биологической роли соответствующей аминокислоты. Однако оценить эту роль довольно трудно, поскольку она может быть связана не только с определенной функцией белка, например каталитическим действием фермента, а со всеми другими взаимодействиями белка в организме на протяжении его жизненного пути от активации соответствующего гена до разложения полипептида. И хотя такие подробные биографии белков пока еще не доступны, можно тем не менее сделать некоторые общие замечания. [c.201]

Медико-биологическое значение производных имидазола. Наиболее важны а-аминокислота — г и с т и-д и н — и продукт ее декарбоксилирования —гистамин (см. 11.1.5). [c.287]

Обратимый характер реакции образования иминов имеет важное биологическое значение и реализуется при метаболизме аминокислот в биосистемах в процессах пере-аминирования с участием пиридоксальфосфата и амино-трансфераз [c.831]

В последнее время осуществлен полный синтез нескольких очень сложных природных полипептидов, имеющих важное биологическое значение. К ним относятся, например, гормоны инсулин, состоящий из 51 остатка аминокислот, окситоцин и др. [c.394]

Производные пиррола имеют большое биологическое значение. К ним относятся такие вещества, как хлорофилл растений, гемин крови, пигменты желчи. Восстановленное кольцо пиррола (пирролидиновое) присутствует во многих алкалоидах (стр. 544) и аминокислотах белков. [c.545]

Что такое аминокислоты В чем их биологическое значение Что такое незаменимые аминокислоты [c.159]

В настоящей книге автор попытался по возможности полно осветить современные данные о биохимических взаимосвязях и превращениях аминокислот, встречающихся в природе. Книга разбита на пять глав. Гл. I посвящена рассмотрению природных аминокислот и форм, в которых они встречаются описаны обпще свойства аминокислот и, в частности, рассмотрены сте-реохимические соотношения, имеющие глубокое биологическое значение. В гл. II изложены данные о роли аминокислот в питании. В гл. ill и IV отражен современный уровень наших знаний об обмене аминокислот — о процессах их синтеза и распада, о взаимоотношениях аминокислот друг с другом и с прочими метаболитами. Гл. V, посвященная нарушениям обмена аминокислот при патологических состояниях, как бы дополняет изло-/кенные в предыдущих главах сведения о процессах обмена 15 норме . [c.7]

Типы аминокислот, имеющих важное биологическое значение [c.99]

В первой главе читатель найдет предварительные сведения об аминокислотах и их оптической активности и о биополимерах. Ряд вопросов, связанных с изучением аминокислот, рассматривается и в следующих нескольких главах. Небольшой обзорный раздел, посвященный биополимерам, дает некоторое общее представление о роли и свойствах макромолекул, имеющих биологическое значение, , [c.9]

Биологическое значение аминокислот. Работами Роуза (Rose W. С) на крысах было установлено, что некоторые из аминокислот являются жизненно необходимыми для развития и нормального существования организма. Выключение из диеты таких аминокислот, которые не могут синтезироваться организмом животного и поэтому являются для него незаменимыми, приводит к потере веса животного и в конечном счете — к его гибели. Под влиянием ферментов — декарбоксилаз (стр. 240), выделяемых микробами, населяющими пищеварительный тракт человека и животных, аминокислоты подвергаются в организме животного декар-боксилированию, в результате чего выделяется угольный ангидрид и образуются соответствующие амины [c.247]

Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]

Оптическая изомерия имеет очень большое биологическое значение. Органические вещества, принимающие участие в жизненных процессах, в большинстве своем представляют собой сложные асимметрические соединения. Поэтому многие реакции в организмах протекают лишь с участием веществ с определенной пространственной конфигурацией. В результате организмы во многих случаях усваивают или вырабатывают в процессе жизнедеятельности только вещества, являющиеся теми или иными оптическими изомерами. Так, в мышцах в процессе работы, в результате превращений животного крахмала или виноградного сахара (глюкозы) всегда накапливается (+)-мрлочная кислота. Мы увидим далее, что в организмах образуются и усваиваются лишь определенные оптические изомеры углеводов, аминокислот и т. п. [c.205]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась впе )ед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав белков, определять, какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных гюлипептндов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, в которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.293]

Белки—это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название протеины (от греч. рго1о8—первый, важнейший), по-видимому, более точно отражает первостепенное биологическое значение этого класса веществ. Принятые в отечественной литературе термины белки и белковые вещества связаны с обнаружением в тканях животных и растений веществ, имеющих сходство с белком куриного яйца. В наше время, когда абсолютно достоверно установлено, что наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, не вызывает сомнения, что только белки являются теми молекулярными инструментами, при помощи которых реализуется генетическая информация. Без белков, в частности ферментов, ДНК не может реплицироваться, не может самовоспро-изводиться, т.е. лишена способности передавать генетическую информацию. [c.19]

Из уравнения равновесия следует, что как потеря протона, так и его приобретение молекулой аминокислоты происходят двухступенчато, поэтому кривая титрования аминокислот всегда имеет как минимум две точки перегиба, соответствующие переходам катион цвитгер-ион (и обратно) и цвиттер-ион > анион (и обратно). Легкость стцепления или присоединения протона в сильной степени зависят от природы К у большинства биологически важных аминокислот р1 лежит в пределах значений pH от 6 до 8 (pH клеточной жидкости -около 7,4). Полное превращение биполярного иона в катион наступает при pH = 2-3, а полностью анионная форма существует при рЙ 9-10. Строго говоря, биполярный ион в качестве носителя кислотных свойств имеет группу НзЫ , а основные свойства в биполярном ионе проявляет карбоксилат-анион. Сопряжённое кислоте -СООН основание -СОО является более слабым, чем основание -КН2, сопряжённое кислоте МНз , по причине делокализации отрицательного заряда в карбо-ксилат-анионе, не имеющей места в группе -НН2. Поэтому кислота -СООН является более сильной кислотой по сравнению с кислотой НзК" , т.е. более склонна к отщеплению протона и переходу в сопряжённое основание СОО , а основание -МН2 как более сильное, чем основание СОО, скорее склонно к удерживанию протона в форме сопряжённой кислоты НзК" . Если в боковой цепи аминокислоты имеются кислотные или основные группы, значение р1 и ионные формы при различ-ных pH сильно меняются. [c.41]

V-Аминомасляная кислота (ГАМК), образующаяся при де карбоксилировании глутаминовой кислоты, является нейромеди атором (см. 9.3.6). Большое биологическое значение имеет де карбоксилирование многих природных а-аминокислот — серина цистеина, лизина, триптофана, аспарагиновой кислоты и др. [c.340]

Многие имидазолы имеют важное биологическое значение. Гистидин (8 V = СООН) является важнейщей аминокислотой карно-зин (р-аланил-Ь-гистидин) находится в мясном экстракте. Гистамин (8 V = Н) находится в спорынье и гниющих белках среди многочисленных видов его физиологического действия предполагается способность вызывать аллергию у человека отсюда понятна важность антигистаминных препаратов (стр. 115). Эрготионеин (9) находится в спорынье и в крови аллантоин (10) является конечным продуктом азотного обмена у некоторых животных креа-тинин (И) представляет собой циклический ангидрид и метаболит креатина см. также биотин (стр. 150). Пилокарпин (12) может служить примером алкалоидов группы имидазола. Гидантоин (13) и парабановая кислота (14) являются продуктами окисления мочевой кислоты (стр. 215). В качестве примеров важных синтетических производных имидазола можно привести вазомоторный препарат прискол (2-бензил-А -имидазолин) и противосудорожное средство дифенин (5, 5-дифенилгидантоин) . [c.213]

Аминокислотная последовательность очень точно задастся генетической информацией организма. Явление генетической мутации проявляется биохимически в замене одной или нескольких аминокислот в данном белке или, что бывает реже, в потере способности синтезировать этот белок. Иллюстрацией биологического значения таких явлений служит болезнь, называемая серповидной анемией. Это заболевание характеризуется физиологической недостаточностью, а обусловлено оно едипственпон [c.372]

Некоторые ацилированные аминокислоты имеют биологическое значение. С их образованием связано обезвреживание ядовитых веществ, всасывающихся в кровь из кишечника Так, например, ядовитая бензойная кислота связывается глицином и удаляется из организма с мочой в форме гиппуровой кислотьп [c.782]

Рассмотрим теперь структуру 20 аминокислот, встречающихся в белках. Дело облегчается тем, что -все аминокислоты можно сгруппировать на основе признаков, свойственных их К-групнам, в частности их полярности (табл. 5-3), т.е. способности К-групп к взаимодействию с водой при биологических значениях pH (вблизи pH 7,0). По степени полярности все Я-группы аминокислот можно расположить в виде непрерывного ряда, начиная от полностью непо- [c.115]

Многие смешанные ангидриды имеют важное биологическое значение поскольку ангидридная связь содержит большой запас энергии, образование подобных ангидридов часто активирует молекулу. Так, например, аминокислоты, прежде чем принять участие в биосинтезе белков, активируются путем превращения в аминоациладенила-ты, в которых аминокислоты и адениловая кислота соединены по типу смешанного ангидрида [c.216]

Некоторые L-аминокислоты, в том числе гистидин, цистеиновая кислота, цистеинсульфиновая кислота, 3,4-диоксифенилала-нин, глутаминовая кислота и 5-окситриптофан, декарбоксилируются ферментами, обнаруженными в тканях млекопитающих. Реакции декарбоксилирования в общем не играют в количественном отнощении существенной роли в превращении аминокислот в организме животных вместе с тем некоторые реакции декарбоксилирования, например те, которые ведут к образованию серотонина и гистамина, имеют большое биологическое значение. У млекопитающих первая аминокислотная декарбоксилаза была открыта в 1936 г. Верле, который обнаружил, что при инкубировании гистидина с ферментными препаратами из почек кролика образуется вещество, обладающее физиологическими свойствами гистамина [200]. Фермент, в дальнейшем полученный в очищенном виде, катализирует следующую реакцию [201, 202] [c.200]

Расщепление белковых веществ при кипячении с кислотами, щелочами или под действием ферментов (энзимов) называют гидролизом. Биологическое значение его очень велико, он всегда происходит в живых организмах. В кишечнике животных (и человека) белок пищи гидролизуется при участии ферментов (пепсина, трипсина и эрепсина) на аминокислоты, усваиваемые организмом и преобразуемые в свойственные ему белки. Конечные продукты гидролиза белков — а-аминокислоты, но сначала получаются более сложные альбумозы и пептоны. Гидролиз белка изображают схемой белок -> альбумозы -> пептоны -> полипептиды -> дипептиды —> аминокислоты. [c.379]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология