Цистеин образование из серина

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

Как показал анализ нуклеотидной последовательности гена ИФр, в нем присутствуют три остатка цистеина, и один из них или несколько, возможно, участвуют в образовании дисульфидных связей, приводящих к образованию димеров и олигомеров в клетках Е. соИ, но не в клетках человека. Было высказано предположение, что замена одного или нескольких цистеиновых кодонов на сериновые приведет к синтезу интерферона, не образующего олигомеров. Серин бьш выбран потому, что его структура сходна со структурой цистеина за исключением того, что вместо серы он содержит кислород и поэтому не может образовывать дисульфидные связи. [c.170]

К С. относятся также нек-рые ферменты, катализирующие различные синтетич. реакции в обмене аминокислот, напр, триптофан-синтаза, осуществляющая образование триптофана из серина и индола, а также цистеин-синтаза, катализирующая синтез цистеина из серина и HaS. Коферментом обеих этих С. является пиридоксальфосфат. [c.442]

Как уже обсуждалось в разделах, указанных на рис. 14-12, из L-сери-на получаются многие соединения, втом числе сфингозин и фосфатиды. Его превращение в О-ацетил-Ь-серин (рис. 14-12, стадия в) обусловливает образование цистеина в результате реакции -замещения. [c.118]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Как уже указывалось, перенос сульфгидрильной группы метионина на серин приводит к образованию цистеина. Цистин также легко превращается в организме в цистеин. Отсюда следует, что один, из путей окисления серы в серусодержащих аминокислотах (цистеине, цистине и метионине) состоит в отщеплении от цистеина сероводорода при помощи десульфуразы. Дальнейшее окисление сероводорода приводит к образованию преимущественно сульфатов, а частично — тио-сульфатов, политионовых кислот (НзЗлОв, где х=3—6) и элементарной серы. Этот путь окисления серы аминокислот, по-видимому, не является единственным, на что указывает, например, образование цистеиновой кислоты. Но все же его следует признать одним из основных. [c.349]

Полипептиды, так же как и сами аминокислоты, амфотерны и каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Они представляют собою соединения, промежуточные между аминокислотами и белками, — в условиях кислотного и щелочного гидролиза и те и другие распадаются на аминокислоты. Низшие полипептиды кристалличны, растворимы в воде по мере перехода к более высокомолекулярным полипептидам способность к кристаллизации ослабевает. Полипептиды могут также включать моно-аминодикарбоновые кислоты, подобные аспарагиновой и глутаминовой. Тогда они приобретают кислотные свойства за счет второй карбоксильной группы. Полипептиды, образованные с участием диаминокислот, имеют основной характер. Свойства полипептидов, образованных с участием серина ( -окси-а-аминопропионовой кислоты) и цистеина ( -меркапто-а-аминопропионовой кислоты), отражают наличие ОН- и соответственно SH-групп. Некоторые полипептиды играют важную биологическую роль в живых организмах. Таков, папример, трипептид глутатион [c.506]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

Из Ь-метионина при взаимодействии его с АТР образуется 8-аденозилметионин ( активный метионин ) (рис. 31.22). Активированная 8-метильная группа может далее переноситься на целый ряд акцепторных соединений Ч При удалении метильной группы образуется 8-аденозилгомоцистеин. В результате гидролиза 8—С-связи образуются Ь-гомоцистеин и аденин. Г омоцистеин далее конденсируется с сери-ном, образуя цистатионин (рис. 31.23). При гидроли-тич ком расщеплении цистатионина образуются Ь-гомосерин и цистеин, так что суммарный процесс приводит к превращению гомоцистеина в гомосерин и серина в цистеин. Эти же две реакции участвуют в процессе биосинтеза цистеина из серина (см. гл. 29). Гомосерин превращается в а-кетобутират при участии гомосериндезаминазы (рис. 31.24). Затем происходит превращение а-кетобутирата в пропио-нил-СоА, оно осуществляется по обычному пути окислительного декарбоксилирования а-кетокислот (пирувата, а-кетоглутарата) с образованием ацил-СоА-производных. [c.335]

В ферментативных реакциях (гл. 8) пиридоксаль также катализирует процессы элиминирования и конденсации. Некоторые из них включают превращение серина и цистеина в пиру-ват, внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции типа пинакон-пинаколиновой перегруппировки, образование [c.184]

Метод имеет ряд ограничений. При гидразинолизе разрушаются глутамин, аспарагин, цистеин и цистин аргинин теряет гуанидиновую группировку с образованием орнитина. Гидразиды серина, треонина и глицина лабильны и легко превращаются в свободные аминокислоты, что затрудняет интерпретацию результатов. [c.39]

Цепь реакций сводится к замене ОН—группы серина на SH-группу метионина с образованием цистеина. [c.121]

Щелочные условия не являются обязательными — реакция протекает и в кислой среде, особенно когда это касается первичных аминов. Для предотвращения образования аминоацильных производных берут разбавленный ангидрид. Другие полярные группы, способные ацилироваться вместе с главными амино-(или имино)-группами, общими для всех аминокислот, включают ОН-группы серина, треонина, оксипролина й тирозина, МНа-группы боковых цепей орнитина и лизина, 5Н-группу цистеина, а также имидазольную, гуанидиновую и индольную группы гистидина, аргинина и триптофана соответственно. В особых условиях можно получить диацильные производные всех этих аминокислот, за исключением аргинина при введении двух ацильных групп в гуанидиновое ядро получаются три-ацильные производные. [c.107]

Синтез цистеина (цистина) в животном организме происходит путем деметилирования метионина в гомоцистеин, конденсации гомоцистеина и серина в цистатионин и распада последнего с образованием цистеина. [c.348]

Одна из главных трудностей, связанных с тем, что различные сахара имеют разную восстанавливающую способность в щелочном растворе, объясняется, вероятно, протеканием побочных реакций, причем одна из таких реакций состоит в окислении соответствующей гликоновой кислоты, другая — в щелочном расщеплении сахара. Определенные затруднения обусловлены и тем фактом, что боковые цепи некоторых аминокислот, особенно триптофана, тирозина, цистина, цистеина и серина, проявляют восстанавливающие свойства [73]. Били и Жевон [74] показали, что восстанавливающая способность овомукоида уменьшается в результате протеолиза, и объяснили эти данные следующим образом. Восстанавливающая способность цистеина и серина обусловлена образованием под действием щелочи а, 3-ненасыщенных соединений, и реакция такого типа, так называемое ( -элиминирование, вероятно, легче происходит, когда эти аминокислоты связаны пептидными связями [75 — 77]. Однако Грэхем и сотр. [78] нашли, что гликопротеин подчелюстной железы овцы не проявляет восстанавливающей способности при действии о-динитробензола или реагента Бенедикта в контролируемых условиях. [c.205]

См. также Номенклатура стереохимическая. ЦИСТАТИОНЙН ЛИАЗА ( у-цистатионаза), фермент класса лиаз, катализирующий у млекопитающих расщепление цистатионина (ф-ла I образуется в организме из гомоцистеи-на и серина см. также 8-Аденозилметионин) с образованием 1 цистеина (П) и 2-оксомасляной к-ты [c.388]

Оксиаминокислоты и цистеин расщепляются до аммиака и кетокислоты (см. выше). Наряду с этим наблюдается также реакция альдольного разуплотнения, при оторой разрывается С—С связь с образованием альдегида и глицина. Из серина образуются формальдегид и глицин, из треонина — ацетальдегид и глицин. [c.478]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Аналогичным образом может быть представлено дезаминирование серина, треонина, гомоцистеина и цистеина. Эти реакции рассматриваются в соответствующих разделах гл. IV. Участие пиридоксальфосфата установлено для реакций, катализируемых десульфгидразами Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина и дегидрата-зами Ь- и Ь-серина. Предполагают, что реакции десульфирования и дегидратации протекают с образованием промежуточного продукта типа шиффоВа основания, в образовании ко№рого участвует альдегидная группа. пиридоксаля (стр. 245)г. Следует отметить, что процесс десульфировапия цистеина может протекать и не прямым путем — через реакцию переаминирования. На этом пути образования сероводорода, катализируемом. системой ферментов десульфирования, пиридоксальфосфат необходим для осуществления реакции переаминирования. Образование сероводорода из цистеина обсуждается в соответствующем разделе гл. IV " [c.195]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Исследования структурно гомополипептидов, т. е. поли ( -аминокислот), дали также информацию о пространственном влиянии боковых групп на склонность определенных остатков в полипептидах участвовать в упорядоченных конформационных состояниях. Так, валин и изолейцин, имеющие объемистые изопропильную и втор-бутильную боковые группы соответственно, снижают тенденцию к образованию а-спиральных конформаций на отдельных участках глобулярных белков. Аналогично, аминокислоты с гетероатомом в боковом радикале, например серин, цистеин или треонин, [c.429]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Реакция ферментативного пересульфирования -гомоцистеина при участии -серина в -цистеин с одновременным образованием -гомосерина протекает в присутствии пирндоксаль-5а-фосфата [282 ] в две фазы первоначально происходит конденсация в цистатионин, который затем расщепляется на -гомосерин и -цистеин [c.366]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Л- КНф -I- Цистеин -Ь РР,- -Ь Р,-. Конечный результат этой сложной последовательности реакций заключается в замене ОН-группы серина на SH-rpynny, получаемую от метионина, что и приводит к образованию цистеина (рис. 22-5). [c.658]

L- epHH. Реакции переаминирования и дезаминирования этой аминокислоты в животном организме протекают медленно. О возникновении гликокола из серина уже упоминалось. Доказано также, что гликокол в ор ганизме животных, конденсируясь с формальдегидом или муравьиной кислотой, снова переходит в серии. Можно считать твердо установленным, что серин является структурным элементом фосфатидов (серинфосфатидов) мозга и других тканей (стр. 100). Углеродная цепь серина используется для синтеза цистеина, а i-углеродный атом — для образования СНз-групп в организме. [c.345]

L-Цистатионин, меченный по сере, превращался в меченый цистин [464], а в опытах in vitro с препаратами печени крысы было найдено, что из него образуются цистеин и а-кетомасляная кислота [460, 462, 466]. Возможно, что а-кетомасляная кислота возникала из гомосерина, так как гомосерин, добавленный к ферментному препарату, вызывал образование этой кетокислоты. По-видимому, в организме может происходить аминирование а-кетомасляной кислоты в а-аминомасляную [467]. Последняя появляется в повышенных количествах в моче людей после приема метионина [468, 469]. При изучении фермента, осуществляющего конденсацию гомоцистеина и серина, оказалось, что он отличается от ферментной системы, расщепляющей цистатионин, Реакции образования и расщепления цистатионина [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология