Аминокислоты кривые титрования

Аминокислоты Имеют характерные кривые титрования. ... 119 [c.361]

Мы довольно подробно проанализировали кривую титрования аланина, изображенную на рис. 5-10. А как ведут себе другие 19 аминокислот К счастью, есть возможность сделать некоторые упрощающие обобщения, касающиеся кислотно-оснбвных свойств аминокислот различных классов. [c.122]

При титровании щелочью аминокислоты протонируются и ведут себя как двухосновные кислоты, т. е. они могут отдавать два протона. Если регистрировать изменение pH при добавлении щелочи, то получаются типичные кривые титрования для аминокислот (рис. 1-6). [c.31]

Аминокислоты имеют характерные кривые титрования [c.119]

Белки — полимеры аминокислот — являются полиэлектролитами. У макромолекулы белка много диссоциирующих кислотных и основных групп с различными значениями р/(. Так, например у р-лактоглобулина найдено ПО титрующихся групп на моль белка, т. е. приблизительно 7з аминокислотных остатков этого белка имеют ионную форму. В отличие от кривой титрования глицина, на которой имеются два перегиба в области pH = p/(i и рН = рК2, кривые титрования белков должны иметь множество перегибов. Большое количество перегибов на кривой титрования свидетельствует о том, что буферные свойства белков проявляются в широком диапазоне pH. [c.34]

Рис. 1. Кривые титрования 0,3 N раствором NaOH различных аминокислот

М) в воде постепенно прибавлять сильную кислоту (0,1 М раствор НС1) или сильную щелочь (0,1 М раствор МаОН), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтральных аминокислот (рис. 1.6). [c.38]

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

По кривой титрования можно предсказать, какой электрический заряд несет данная аминокислота [c.121]

У аминокислот, имеющих диссоциирующие группы в боковой цепи (Glu, Asp, ys, Туг, Lys, Arg, His), на кривых титрования появляется третий перегиб (р/ з). На рис. 1-6 приведены кривые титрования лизина и глутаминовой кислоты, значения рК — в табл. 1-6. [c.32]

Совершенно отличное положение от всех остальных кривых титрования аминокислот занимает кривая титриметрического определения треонина (12), оптическая плотность которого изменяется в интервале 0,40—0,20. [c.231]

Для аминокислот характерны специфические кривые титрования, зависящие от числа ионогенных группировок. Если аминокислота имеет одну аминную и одну карбоксильную группировки, то. кривая титрования имеет два перегиба, соответствующих отщеплению одного протона (рис. 2.1). [c.20]

Исследовано влияние органических растворителей на характер кривых титрования различных аминокислот. Разработаны методики определения основного вещества в аминокислотах и их производных, основанные на потенциометрическом титровании карбоксильных групп в водных, спиртовых, а также в водно-органических средах в присутствии формальдегида. [c.341]

Рассмотрение хода титрования моноаминомонокарбоновой кислоты (рис. 4.6) позволяет сделать три важных вывода. Во-первых, все а-амннокислоты при любых pH ведут себя как сильные электролиты. Различные формы аминокислот (катионы, биполярные ионы, анионы или комбинации этих форм) существуют в растворе в виде ионных солей. Многие свойства аминокислот более характерны для солей, чем для неионных органических соединений к таким свойствам аминокислот относятся высокие температуры плавления, хорошая растворимость в воде и низкая растворимость в неполярных растворителях, подобных эфиру и хлороформу. Во-вторых, изоэлектрнческая точка аминокислоты определяется значениями двух констант диссоциащ1и. При рассмотрении кривой титрования (рис. 4.6) видно, что для моноаминомонокарбоновой кислоты изоэлектрнческая точка равна среднему арифметическому р/С1 и р/Сг- В-третьих, растворы всех аминокислот обладают буферными свойствами, причем их буферная емкость максимальна при pH, равных значениям р/С кислотных групп. Например, раствор аминокислоты, кривая титрования которой показана на рис. 4.6, обладает высокой буферной емкостью при pH 2,3 (р/СО и pH 9,6 (р/Сг). Аминокислоты не проявляют буферных свойств в изоэлектрической точке. [c.117]

Из кривых титрования аминокислот следует также, что между pH раствора и суммарным электрическим зарядом аминокислоты существует определенное соотношение. При pH 6,02, соответ- [c.121]

Сравнение величин рК, аминокислоты в свободном виде и в составе пептидов. Кривая титрования аминокислоты аланина отражает процессы ионизации двух функциональных групп с рХ 2,34 и 9,69, что отвечает ионизации соответственно карбоновой кислоты и протонированного амина. Титрование ди-, три- и олигопептидов аланина, содержащих более четырех остатков этой аминокислоты, свидетельствует об ионизации только двух функциональных групп, хотя экспериментально [c.136]

Двухосновные кислоты. Протолитическое равновесие аминокислот. На фиг. 2 представлена кривая титрования глицина. Такая кривая характеризует две ступени диссоциации этого соединения со значениями равными 2,35 и 9,78. Данные, приведенные в табл. 8, показывают, что [c.20]

При pH 5,97 для глицина кривая титрования имеет точку перегиба, которая называется изоэлектрической точкой (pH,). pH, соответствующее этой точке у моноаминокарбоновой кислоты, есть среднее арифметическое значений pK и р/ 2 " сущности определяет условия (кислотность раствора), при которых почти все молекулы аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов. При формбльном титровании глицина значение p/ j сдвигается из основной в нейтральную область pH (заштрихованная область). Это объясняется тем, что аминокислоты сначала переводятся в гидрокси-метиламинокислоты, которые затем титруются с фенолфталеином в качестве индикатора как истинные слабые кислоты. [c.32]

В связи с тем, что в зависимости от строения молекулы могут преобладать либо кислотные свойства карбоксила, либо основные свойства аминогруппы, в водных растворах аминокислот pH среды отличается от 7. Но на кривой титрования аминокислоты имеется значение pH, при котором количество групп ЫНз оказывается точно равным количеству групп — СОО". Следовательно, при этом pH аминокислота существует только в виде биполярного иона и в условиях электрофореза переноса ионов происходить не будет. Такое значение pH называют изоэлектрической точкой (см. табл. 36). [c.374]

В связи с тем что в зависимости от строения молекулы могут преобладать либо сравнительные кислотные свойства карбоксила, либо основные свойства аминогруппы, в водных растворах аминокислот pH среды отличается от 7, Но на кривой титрования аминокислоты [c.346]

Величины р/(1 и р/С2 можно определить с помощью электрометрического титрования. Кривая титрования глицина соляной кислотой и едким натром представлена на рис. 42. Видно, что в точке, соответствующей pH 2,34, одна молекула кислоты отдает 0,5 эквивалента ионов водорода. Следовательно, в этой точке мы имеем 50% аминокислоты в виде диполя и 50% —в виде [c.156]

Другими важными методами разделения и очистки белков являются злектрофо-рез и ионообменная хроматография. Оба метода основаны на различных свойствах частиц, несущих неодинаковый заряд. Величина и знак заряда для каждого белка характеризуются числом ионизируемых боковых групп аминокислотных остатков и, как в случае аминокислот (разд. 1.4.2), могут быть установлены из кривой титрования. Выше ИЭТ находится зона pH с отрицательным, а ниже. ИЭТ — зона pH с избыточным положительным зарядом молекулы. [c.350]

Кажущиеся величины рК для а-карбоксильпой группы и а-амипогрупп (т.е. значения pH, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя рК = 2,34 и рК, = 9,69. При низком значении pH (ниже рК/) почти все молекулы аланина являются полностью протонированпыми и несут положительный заряд. Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при pH 6,02. Это означает, что при данном значении pH суммарный (или средний) электрический заряд молекулы аланина равен нулю и она не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическое состояние). Такое значение pH получило название изоэлектрической точки и обозначается р1. Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных МН,- или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК [c.38]

Из уравнения равновесия следует, что как потеря протона, так и его приобретение молекулой аминокислоты происходят двухступенчато, поэтому кривая титрования аминокислот всегда имеет как минимум две точки перегиба, соответствующие переходам катион цвитгер-ион (и обратно) и цвиттер-ион > анион (и обратно). Легкость стцепления или присоединения протона в сильной степени зависят от природы К у большинства биологически важных аминокислот р1 лежит в пределах значений pH от 6 до 8 (pH клеточной жидкости -около 7,4). Полное превращение биполярного иона в катион наступает при pH = 2-3, а полностью анионная форма существует при рЙ 9-10. Строго говоря, биполярный ион в качестве носителя кислотных свойств имеет группу НзЫ , а основные свойства в биполярном ионе проявляет карбоксилат-анион. Сопряжённое кислоте -СООН основание -СОО является более слабым, чем основание -КН2, сопряжённое кислоте МНз , по причине делокализации отрицательного заряда в карбо-ксилат-анионе, не имеющей места в группе -НН2. Поэтому кислота -СООН является более сильной кислотой по сравнению с кислотой НзК" , т.е. более склонна к отщеплению протона и переходу в сопряжённое основание СОО , а основание -МН2 как более сильное, чем основание СОО, скорее склонно к удерживанию протона в форме сопряжённой кислоты НзК" . Если в боковой цепи аминокислоты имеются кислотные или основные группы, значение р1 и ионные формы при различ-ных pH сильно меняются. [c.41]

H-ЯMP- пeктpo кoпичe киe исследования аминокислот показали, что химсдвиг аминокислотных протонов, а также их КССВ зависят от Заряженного состояния молекулы. В графическом изображении зависимость химсдвига от pH имеет вид типичной кривой титрования. В качестве растворителей обычно используют ВгО или воду. [c.455]

На основании кривых титрования глицина и других моноаминомонокар-боновых аминокислот можно заключить, что все они при любых значениях pH ведут себя как сильные электролиты и обладают буферными свойствами. [c.20]

На основании диаграмм рис. 160 можно легко выбрать подходящий для определенной цели растворитель. Интересно, что в нейтральном растворителе (смесь этанол — или м-нронанол — вода) кислые аминокислоты перемещаются относительно далеко, а лизин и аргинин имеют очень малую величину Rf (см. табл. 103). Можно предположить, что здесь оказывает влияние катионит, Арланд и сотрудники [43] нашли, что кривые титрования силикагеля [c.399]

В работе совместно с Шаферштейном и Хавкиным мы установили на основании кривых титрования величины pH буферных растворов сравнения и разработали условия точного титрования (ошибка меньше l%i) алкалоидов шелочью в спиртовых растворах. К этой же группе методов относится титрование аминокислот и белковых веществ в присутствии формалина щелочью. Как установлено работами Тредвелла с сотрудниками, прибавленный формальдегид реагирует с азотом амионых групп, в результате чего их сила становится ничтожной, а сила кислых групп возрастает. [c.894]

На рис. 2 представлены кривые титрования двухкомпонентных смесей аминокислот. Как видно из рисунка, на каждой кривой имеется по два скачка титрования, что свидетельствует о раздельном определении компонентов смеси. Кривая 1 получена при титровании смеси ВЬ-валил-ОЬ-лейцин + солянокислый гистидин. Первый скачок соответствует нейтрализации более сильного основания ВЬ-валил-ВЬ-лейцина, второй — нейтрализация солянокислого гистидина. Кривая 2 получена при титровании смеси глицил-Ь-триптофан — солянокислый гистидин. Первый скачок на ней соответствует нейтрализации глицнл-Ь-триптофана, второй — нейтрализации солянокислого гистидина. [c.110]

На рис. 2 (кривые 1—13) приведены кривые титрования эквимолярных смесей НС1 с различными аминокислотами раствором NaOH, имеющие два резких излома. Так как кислотные свойства карбоксильных групп амфолитов выражены довольно сильно, сначала наблюдается резкое понижение проводимости, что связано с нейтрализацией имеющихся в растворе ионов водорода и переходом катионов в биполярные ионы. После излома кондуктометрической кривой протекает реакция вытеснения аминогрупп, что сопровождается повышением проводимости, так как при этом цвиттерионы переходят в анионы. [c.143]

На основании данных по спектрофотометрическому титрованию индивидуальных аминокислот нами предпринята попытка анализа их двухкомпонентных смесей. На рис. 2 представлены кривые титрования двухкомпонентных смесей аминокислот в среде безводной уксусной кислоты. Кривая 1 получена при спектрофотометрическом титровании смеси солянокислого орнитина и глутаминовой кислоты. Она характеризуется двумя резкими изломами в точках эквивалентности, первый из которых соответствует нейтрализации солянокислого орнитина, второй — оттит-ровыванию глутаминовой кислоты. [c.231]

Все аминокислоты, содержащие одну о-амицогруццу, одну карбоксильную группу и одну неионизируемую R-rpynny, Дагбтдривые титрования, сходные с кривой титрования аланина. Вся эта группа аминокислот (см. табл. 5-3) характеризуется очень близкими, но не одинаковы- [c.122]

Как мы увидим в гл. 6, первым шагом на пути установления структуры данного белка является его гидролитическое расщепление на составляющие аминокислоты. После этого необходимо определить, какое количество аминокислот каждого типа содержится в этом белке. Казалось бы, должно потребоваться много труда и терпения для того, чтобы разделить образовавшуюся после гидролиза смесь аминокислот, идентифицировать их и количественно определить со-держЫие каждой из 20 аминокислот. Однако в настоящее время разработаны очень эффективные и чувствительные методы, позволяющие решать такие задачи достаточно быстро. К подобным методам относятся, в частности, электрофорез и ионообменная хроматография. Оба этих метода основаны на различиях в кислотно-оснбвных свойствах аминокислот, т. е. на различиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном значении pH, которые можно легко предсказать исходя из величин рК й кривых титрования исследуемьк аминокислот. [c.123]

Интерпретация кривых титрования белков сложна и не всегда однозначна. Эхо обусловлено двумя причинами. Во-первых, в каждой молекуле белка обычно содержится большое число титруемых групп (в среднем на 100 ООО единиц молекулярного веса приходится от 50 до 60 таких групп). Во-вторых, значения рйГц для каждой из титруемых групп в белках могут заметно отличаться от соответствующих значений рй для свободных аминокислот (см. табл. 8). Так, например, в белке, содержащем 10 остатков аспарагиновой кислоты, каждая из р-карбоксильных групп этой аминокислоты характеризуется своим особым значением рЛТ (варьирующим в пределах от 3 до 6). Такие различия в величине рЛГ для одних и тех же групп в белках (или в других заряженных макромолекулах) обусловлены главным образом тремя причинами 1) электростатическими взаимодействиями с другими ионизиро- [c.70]

Теперь уже не остается сомнений в том, что в нейтральных растворах аминокислоты находятся преимущественно в форме биполярных ионов. (Что касается К-грунпы, то здесь предполагается, что она нейтральна.) На фиг. 9 были приведены для сравнения кривые титрования некоторых соединений и в том числе глицина. Можно видеть, что первая ступень ионизации глицин-катиона (рАГ = 2,35) происходит в более кислых растворах, чем диссоциация уксусной кислоты (р/Са = 4,7б). Этого и следовало ожидать, так как вместо незаряженной СНз-группы уксусной кислоты в глицине имеется положительно заряженная NHз - группа, что должно облегчать отщепление протона от карбоксила глицина. Значение второй константы ионизации для глицина (фиг. 9) соответствует тому значению pH, который характерен для отщепления протона при диссоциации группы аммония. [c.88]

H IO4, H l, HNO3 и др.) титруются щелочью при больших и достаточно малых концентрациях (до 10 моль/л). Так же титруются сильные основания (NaOH, КОН и др.) сильными кислотами. Легко титруются муравьиная, уксусная и другие кислоты средней силы. Кривые кондуктометрического титрования ряда органических кислот (янтарной, адипиновой и др.) при титровании слабым основанием имеют более резко выраженный излом в точке эквивалентности, чем кривые титрования сильным основанием. Эти кислоты титруют раствором аммиака, причем в реакцию вступают оба протона. Слабые основания могут титроваться сильными и слабыми кислотами. Легко титруются, например, этаноламины растворами уксусной кислоты. Практическое значение имеет кондуктометрическое титрование солей аммония и других слабых оснований растворами щелочей и титрование солей слабых кислот (апетатов, фенолятов и дп.) сильными кислотами. Аминокислоты (глицин, аланин, валин и др.) титруются сильными основаниями. [c.182]

Итак, электрический заряд на поверхности белковой молекулы и ее изоэлектрическая точка определяются ионогенными группами боковых цепей аминокислот, ибо в зависимости от pH окружающей среды эти группы способны либо присоединять протоны, либо отдавать их. Количество этих группировок и их тип могут быть определены с помощью электрометрического титрования, кривые которого показывают зависимость числа связанных белком протонов от pH окружающей среды. Однако необходимо сразу же заметить, что в белковой молекуле может содержаться очень большое число титруемых групп, в силу чего перекрывание областей ионизации различных групп може быть значительным. Это, естественно, затрудняет вычисление точного количества данного вида групп по кривой титрования, равно как и дифференцирование количества а-карбоксильных групп белков от р- и у-карбоксильных групп дикарбоновых кислот, так же как и концевых а-аминогрупп от гуанидиновых групп гистидина. [c.160]

Если определить кажущиеся койстанты диссоциации из кривых титрования аминокислот, то они оказываются более низкими, чем можно ожидать, исходя из химического строения аминокислот. Например, р/Сд уксусной кислоты равно 4,73, а кажущееся р/Сд глицина, [c.154]