Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки липофильные

    Из рисунка видно, какое влияние оказывают специфические группы на липофильно-гидрофильный баланс белка. [c.651]

    Распределительная ТСХ целых белков встречается редко ввиду обычно прочной сорбции гидрофильных белков на целлюлозе нли силикагеле и плохой их растворимости в органических элюентах. Однако для липофильных белков этот метод может быть с успехом использован [Audubert, Semmel, 1979]. Липофильные белки из культуры клеток зародыша цыпленка (экстрагированные смесью хлороформа с метанолом) авторы успешно фракционировали двумерной тех на пластинках силикагеля, использовав для элюции в первом направленип смесь хлороформ—метанол—вода (65 25 4), а во втором — смесь -бутанол—СНдСООН—вода (3 1 1). [c.490]


    Актуальной проблемой фитохимического производства является комплексная переработка растительного сырья. В пищевой, химикофармацевтической, эфиромасличной промышленности крайне неэффективно используется растительное сырье. Многотоннажные отходы производства после получения соков из плодов и ягод, эфирных масел и биологически активных веществ из лекарственного и эфиромасличного растительного сырья практически выбрасывают в отвал. Рациональное использование этих отходов позволит получить ряд биологически активных и ценных пищевых веществ из одного и того же объекта. При этом предусматривается соответствующая подготовка отходов (сушка, разделение, измельчение) с последующим экстрагированием их растворителями различной полярности вначале - сжиженными газами и лег-кокипящими органическими растворителями, затем спиртами, спиртоводными смесями, водой и водными растворами неорганических веществ. Это позволяет получить несколько групп биологически активных комплексов липофильные, содержащие эфирные и жирные масла, жирорастворимые витамины, стерины, хлорофиллы, жирные кислоты тритерпеновые и стероидные сапонины полифенольные соединения гликозиды высокомолекулярные соединения - полисахариды, белки. Применение технологии комплексной переработки лекарственного и пищевого растительного сырья позволит значительно расширить сырьевую базу для производства новых лекарственных средств, используя при этом отходы производства пищевой и фармацевтической промышленности [8]. [c.481]

    Менке [49] считает, что разница скорее количественная, чем качественная грану.ш — неотчетливо очерченные области, в которых концентрация некоторых компонентов, например пигментов, выше, чем в остальной части хлоропласта (см. стр. 365). Известно (см. стр. 372), что белки образуют около 50 /о вещества хлоропластов, а липоиды (растворимые в эфире компоненты) — около 30%. Таким образом, естественно предположить, что гранулы отличаются от стромы по относительному проценту этих двух типов веществ. Вилер [34] наблюдал, что гранулы могут растворяться в спирту, причем в строме остаются полости. Отсюда он сделал заключение, что гранулы — более липофильная часть хлоропласта. О другой стороны, Вейер [35] полагает, что спирт экстрагирует только пигменты и оставляет обесцвеченные гранулы, а не полости он считает, что гранулы состоят главным образом из гидрофильного (белкового) материала. [c.363]

    Из всех этих наблюдений становится ясным, что липофильные молекулы могут предохранять флуоресценцию хлорофилла от самотушения даже без разбавления пигмента и без нарушения связи хлорофилла с белком или хлорофилла с целлюлозой. [c.187]


    Биологическая активность фермента в ходе хроматографии может измениться (как уменьшиться, так иногда в возрасти) в силу ряда дополнительных причин. Например, кажущееся увеличение активности фермента может быть результатом его отделения от протеаз. Снизиться активность может как в результате истинной денатурации илп окисления 8Н-групп белка, так и при отделении апофермепта от кофакторов. Иногда инактивация обусловлена разъединением двух или нескольких последовательно работающих ферментов. Такого рода кажущиеся инактивации могут быть обнаружены при объединении хроматографических фракций, когда активность фермента восстанавливается. Для сохранения биологической активности липофильных белков мембран в элюент иногда приходится добавлять спирт или ацетон. При этом может возникнуть определенная неравномерность распределения органического растворителя между жидкостью внутри и снаружи гранул — ионы сорбента, гидратируясь, оттягивают на себя воду. Следствие этой неравномерности — наложение на ионный обмен эффекта распределетельной хроматографии. Для сохранения биологической активности ферментов в элюент часто добавляют глицерин (до 25%) или этиленгликоль (до 5%). [c.292]

    Когда листья помещают в эфир, или охлаждают жидким воздухом,, или кипятят в воде, полоса поглощения смещается к положению, соответствующему истинному раствору это указывает на вероятное разложение белково-хлорофильного комплекса (Вильштеттер и Штоль [119] Зейбольд и Эгле [156]). В убитых таким способом листьях хлорофилл гораздо чувствительнее к кислороду и кислотам, чем до убивания. Таким образом, представ-вдется вероятным, что хлорофилл и другие пигменты хлоропластов связаны в живой клетке с клеточными белками, а также с некоторыми липофильными соединениями. Возникает вопрос, осуществляется ли эта связь в стехио-метрическом отношении и затрагивает ли она в равной мере весь хлорофилл, содержащийся в клетке  [c.386]

    Каротиноиды являются липидами. Они растворимы в органических растворителях и могут быть экстрагированы из природных объектов полярными растворителями, такими, как ацетон и спирты. Даже ксантофиллы с четырьмя и более гидр-оксигруппамн в молекуле практически нерастворимы в воде. Однако они становятся растворимыми после гликозилирования или образования комплексов с белками. 1п vivo каротиноидьь обычно локализованы в липофильных, гидрофобных районах клетки, таких, как липидные глобулы, кристаллические структуры и мембраны (в последних они находятся в комплексе с белками). [c.43]

    Влияние гидрофильно-липофильного баланса (ГЛБ) и критической концентрации мицеллообра-зования (ККМ) на солюбилизацию мембранных белков JB 251, 4442 (1976) ВВА 455, 796 (1976) ВВА 553, 40 (1979). [c.234]

    Жидкомозаичная модель Синджера и Николсона [3] различает два типа мембранных белков периферические и интегральные. Периферические белки удерживаются на поверхности мембраны в основном ионньпми взаимодействиями и относительно легко солюбилизируются, например, путем увеличения ионной силы. Интегральные белки погружены в липидную фазу и не могут быть высвобождены из мембраны без хотя бы частичного ее разрушения. Они нерастворимы в воде, гидрофобны и липофильны. Эта характеристика двух классов мембранных белков предполагает, что они асимметрично распределены в клеточной мембране периферические белки находятся только по одну сторону бислоя, тогда как интегральные проникают в нее — чаще только в один монослой если же они пронизывают весь бислой, то тогда они функционально асимметричны. Пример асимметрии последнего типа — транспортные системы, такие, как Na+, К+-АТРаза (гл. 7). [c.77]

    Хлорофиллы локализованы в пластинках, где они, по-видимому, находятся в виде комплекса с липидом и белком. Предполагают, что хлорофилл расположен между липидом и белком таким образом, что гидрофильное ядро порфирина связано с белком, а липофильная цепь фитола — с липидными слоями. Из хлоропластов Euglena выделен комплекс хлорофилла с белком (хлоропластин), обладающий ферментативной активностью. Этот комплекс катализирует реакцию Хилла (см. стр. 261) и незначительно катализирует включение неорганического фосфата в лабильный фосфат. [c.258]

    Функция наружной мембраны. Наружная мембрана грам-отрицательных бактерий выполняет не только механические, но и важные физиологические функции. В ее двойной липидный слой, состояищй из липида А, полисахаридов и фосфолипидов, встроены белки, пронизываю-пще этот слой насквозь. Вероятно, эти трансмембранные белки представляют собой заполненные водой каналы-гидрофильные поры в липофильной мембране поэтому их называют поринами. Существует [c.59]

    Повреждение поверхностных структур или слоев клетки. Этанол в достаточно высокой концентрации (70%) вызывает коагуляцию белков и оказывает бактерицидное действие. Фенолы, крезолы, нейтральные мыла и поверхностно-активные вещества (детергенты) действуют на наружные слои клеток и нарушают избирательную проницаемость плазматической мембраны. Клеточные мембраны состоят главным образом из липидов и белков. Детергенты имеют поляркую структуру, причем их молекулы содержат как липофильные группы (длинные углеводородные цепи или ароматические кольца), так и гидрофильные ионизированные группы. Накапливаясь в липопротеиновых мембранах (тоже имеющих полярную структуру), детергенты нарушают их функции. Поскольку эти вещества обладают широким спектром антимикробного действия, их обычно применяют для дезинфекции различных поверхностей и одежды. С детергентами сходны по своему действию некоторые полипептидные антибиотики (полимиксин, колистин, бацитрацин, субти-лин) и антимикробные вещества растительного происхождения. [c.204]


    Молчащие мутации. Если под мутацией в традиционном смысле понимают внезапное изменение признака, т. е. изменение генотипа, проявляющееся в фенотипе, то на молекулярном уровне любое стабильное наследуемое изменение ДНК рассматривают как мутацию. Однако ввиду вырожденности генетического кода понятно, что не всякая мутация такого рода будет проявляться в фенотипе. Во многих триплетах изме- нение третьего основания остается без последствий ( молчапще мутации). Даже замена первого или второго основания триплета не всегда приводит к серьезным последствиям. Хотя структуры высшего порядка (третичная и четвертичная) определяются первичной структурой белка (т.е. последовательностью аминокислот), разные аминокислоты играют в этой структуре не одинаково важную роль. Например, мутация АиС->ОиС ведет к замене изолейцина валином, т.е. к замене одной липофильной группы на другую. Однако мутация Сии- ССи приведет к замене лейцина пролином, и последствием такой замены будет отклонение от нормальной пространственной конфигурадии полипептидной цепи, что может сильно изменить структуру высшего порядка. Из этого понятно, что различные мутации в одном и том же структурном гене определенного фермента могут по-разному сказываться на его активности возможны любые изменения-от едва заметного снижения каталитического действия до полной инактивации. [c.442]

    Свойства белков зависят как от электрических свойств, так и от растворимости составляющих их аминокислот (табл. 40). В ряду глицин— аланин — валин — лейцин — изолейцин растворимость в воде заметно уменьшается по мере увеличения алкильной группы и соответственно молекулярного веса изолейцин растворим почти в два раза лучше, чем лейцин. Лейцин, содержащий большую липофильную изо-бутильную группу, может быть экстрагирован горячим бутиловым спиртом 3 смеси с глицином. По непонятной причине циклическая структура пролина придает молекуле необычайно высокую растворимость 1В воде и этиловом спирте, в то время как валин, молекулярный вес которого примерно такой же, растворяется значительно хуже. Растворимость цистина в воде необычно мала, вероятно, вследствие образования хелатов (см. стр 640). [c.634]

    Зейбольд и Эгле сочли эти результаты доказательством того, что практически весь хлорофилл в листьях находится в нефлуоресцирующем состоянии (вероятно, связан с белком) малая же доля пигмента растворена в липоидной фазе и поэтому способна флуоресцировать. Они полагали, что при высушивании фракция хлорофилла, обычно присутствующая в липоидной фазе, переводится в водно-коллоидное состояние, тогда как при нагревании хлорофилл сначала экстрагируется из липоидной фазы в коллоидно-белковую фазу, что приводит к исчезновению флуоресценции, но позднее возвращается в липофильное вещество (в связи с денатурацией белков и плавлением липоидов) и вследствие этого опять начинает флуоресцировать. Метцнер [49] также приписывал вспышку флуоресценции при нагревании плавлению [c.229]

    Хроматография на бумаге. — Этот метод, введенный Мартином и Синджем в 1944 г., используемый теперь iBo всех областях химии, применим, в частности, для идентификации компонентов смеси аминокислот с ди- и трипептидами, получаемой при частичном гидролизе белков и полипептидов. Компоненты гидролизата распределяются между одой, адсорбированной на целлюлозе и являющейся неподвижной фазой, и органическим растворителем, подвижной фазой (например, водный этиловый спирт, бутиловый спирт, фенол), которая движется вдоль листа вверх или вниз, — восходящий или нисходящий способы. Более липофильные аминокислоты сильнее увлекаются органическим растворителем, более гидрофильные —проявляют большую тенденцию связываться с неподвижной водной фазой. Гомологичные соединения, отличающиеся даже на одно метиленовое звено, движутся с различной скоростью и легко могут быть разделены. По окончании хроматографии бумагу высушивают н опрыскивают нин-гидрином для проявления аминокислот в виде окрашенных пятен. Нингидрин (2-гидрат индантриона-1,2,3) окисляет аминокислоты до R HO, NHa и СОг. Образующееся дигидросоединение при взаимодействии с аммиаком образует соответствующий пигмент  [c.636]

    Белки в пробе можно коагулировать, например нагреванием. Липиды, воски, парафины и другие липофильные соединения удается отделить от гидрофильных компонентов методом экстракционного разделения между фазами петролейного эфира и водных спиртов (например, 60- и 95%-ного метанола в зависимости от природы веществ) в одной делительной воронке или в нескольких, применяя метод противоточного распределения. Различные виды аминокислот (основные, кислые и нейтральные) можно предварительно разделить посредством электрофореза на бумаге или в геле. Для отделения различных органических кислот и ряда соединений типа фенолов от сахароподобных веществ пригодны даже такие старые методы, как осаждение ацетатом свинца, основным ацетатом свинца и т. п. Некоторые группы алкалоидов можно высадить из экстрактов с помощью специфических реагентов, а затем выделить их. В тех случаях, когда представляют интерес органические вещества средней полярности, можно иногда очистить пробу непосредственно на бумаге, на которой должен проводиться хроматографический анализ. Неочищенную пробу хроматографируют сначала чистым петролейным эфиром (иногда несколько раз), липиды при этом перемещаются вместе с фронтом растворителя. Далее хроматограмму сущат, после этого можно хроматографировать пробу еще раз чистой водой, если целевое вещество полностью нерастворимо в ней. Вода вымывает из пробы соли, сахара, аминокислоты и т. д., которые перемещаются вместе с фронтом элюента или вблизи него. В заключение пробу хроматографируют специально подобранным элюентом, следя при этом, чтобы фронт растворителя не продвинулся на такое же расстояние, как при предыдущих операциях по очистке. [c.88]

    Общая схема действия гормонов этой группы показана на рис. 44.1. Их липофильные молекулы диффундируют сквозь плазматическую мембрану любых клеток, но только в клетках-мишенях они находят свой специфический рецептор, имеющий высокую степень сродства к гормону. Образуется комплекс гормон — рецептор, который далее подвергается активации . В результате этой реакции, зависящей от температуры и присутствия солей, меняется величина, конформация и поверхностный заряд комплекса, и он приобретает способность связываться с хроматином. Вопрос о том, где происходит образование и активация комплекса—в цитоплазме или ядре,— остается спорным, но он не очень существен для понимания процесса в целом. Гормон-рецепторный комплекс связывается со специфической областью ДНК и активирует либо инактивирует специфические гены. В результате избирательного воздействия на транскрипцию генов и синтез соответствующих мРНК происходит изменение содержания определенных белков, что сказывается на активности тех или иных процессов метаболизма. Эффект каждого из гормонов описываемой группы совершенно специфичен как правило, их влияние сказывается менее чем на 1% белков или мРНК клет-ки-мишени. Здесь мы обсуждаем ядерный механизм действия стероидных и тиреоидных гормонов, поскольку этот механизм хорошо изучен. Однако имеются данные о прямом эффекте указанных гормонов на компоненты цитоплазмы и различные органеллы. [c.159]

    В модели хлоропласта (фиг. 59) предполагается, что все молекулы хлорофилла находятся в одинаковом состоянии, кроме тех, которые находятся во внешних слоях гранул, соприкасающихся со стромой. Если одна гранула состоит из 20—30 пигментных слоев, то на эти поверхностные слои придется всего 5% хлорофилла или 107о> если принимать, что в поверхностных слоях молекулы хлорофилла находятся в вертикальном положении, а не в наклонном, которое они принимают в мономолекулярных слоях (см. гл. XVI). Эти хлорофильные молекулы в строме могут быть связаны с белками и оставаться в соединении с ними, когда гранулы разрушаются водными липофильными растворителями. Возможно, это объясняет наблюдение Нейша [148], который нашел, что большую часть хло- [c.396]

    Каротиноиды — наиболее липофильные и наименее гидрофильные из пигментов листьев хлорофиллы, а тем бодее фикобилины, менее 1 идрофобны, особенно будучи связанными с белками. Листья же, помимо хлорофилла и каротиноидов, имеют пигменты, образующие настоящие водные растворы и поэтому сосредоточенные скорее в клеточном соке, чем в хлоропластах. Это — же.1тые пигменты laa a флавонов так как раснределение в листьях делает невероятным какое-либо отношение их к фотосинтезу, мы не будем останавливаться на них подробно. [c.484]

    Цитозольный механизм действия характерен для гормонов, имеющих липофильную природу и способных проникать внутрь клеток через липидный слой мембраны (стероидные гормоны, тироксин). Эти гормоны, проникая внутрь клетки, образуют молекулярные комплексы с белковыми цитоплазматическими рецепторами. Затем в составе комплексов со специальными транспортными белками гормон транспортируется в клеточное ядро, где вызывает изменение активности генов, регулируя процессы транскрипции или трансляции (см. главы 11 и 12). Таким образом, в то время как пептидные гормоны влияют на постсин-тетические события, стероидные гормоны оказывают воздействие на геном клетки. [c.294]

    Особую группу составляют липопротеины, входящие в состав клеточных мембран и структурных элементов цитоплазмы (митохондрий и микросом). Самый факт наличия липидов в этих элементах клеток известен уже давно, однако до сих пор мы почти ничего не знаем о характере их связей. В отличие от липидов жировой ткани, липиды, входящие в состав клеточных мембран и структурных элементов цитоплазмы, не окрашиваются ни суда-ном, ни шарлаховым алым, ни нильским синим. Поэтому их часто называют замаскированными липидами . Отсутствие у названных липидов способности соединяться с липофильными красками является веским доказательством в пользу того, что они связаны с белками. Митохондрии клеток печени содержат 15—20% липидов [17]. Субмикроскопические частицы (микросомы), выделенные из печени или поджелудочной железы путем центрифугирования при высоких скоростях, содержат до 40—50% липидов, связанных с нуклеопротеидами [18] (см. также стр. 260). [c.230]

    Трирода боковых цепей до известной степени определяет также и гидрофильные свойства белка многие полярные боковые цепи придают белкам способность растворяться в воде. Вообще, боковые цепи можно приближенно разделить на две группы неполярные остатки углеводородов (например СНз) и полярные цепи с группами —СООН, —ОН и —NHa- Первые гидрофобны (липофильны) они противодействуют растворимости белков в воде. Вторые гидрофильны они способствуют набуханию белков в воде и водных растворах электролитов. [c.322]

    КО РНК. Если добавить липофильные или комплексообразующие соли, например ге-аминосалицилат, то экстрагируется и не содержащая белка ДНК. Смесь РНК и ДНК после этого можно разделить избирательным осаждением ДНК. [c.331]

    Гематоэнцефалический барьер (ГЭБ) — это физиологический барьер, препятствующий смещиванию крови и спинномозговой жидкости (СМЖ). ГЭБ проницаем для воды, но не для электролитов. Для уравновещивания концентраций в СМЖ Ыа" " и К+ после изменения их концентраций в крови требуется не один час. Перенос веществ через ГЭБ зависит от их молекулярной массы, связывания с белками и липофильности. Для альбуминов соотнощение плазма крови - СМЖ равно 200 1. Связанные с белками ионы, билирубин, лекарства и другие вещества не проникают через ГЭБ. Например, в крови 90% препарата фенитоина связано с белками, а 10% — несвязанный фенитоин, который проникает через ГЭБ и оказывает терапевтический эффект. Проницаемость ГЭБ нарущается при воспалении, травме, опухоли, ищемии, действии токсинов. [c.457]

    Окисленная и восстановленная формы аскорбата способны проникать через мембранные структуры животных клеток. Благодаря большей липофильности дегидроаскорбат легко диффундирует через биомембраны, чем суш ественно отличается от аскорбата. Дегидроаскорбат как транспортная форма витамина С проникает в биологические структуры посредством простой или облегченной диффузии. Б нормальных физиологических условиях основную роль в процессах трансмембранного переноса и поддержания физиологического уровня аскорбата в клетках играет механизм активного транспорта, опосредованный участием специфических белков и зависяпдий от наличия энергии. [c.121]

    Рецептия с участием G-белков (см. также гл.8) отличается от других известных систем трансформации внеклеточного сигнала. Все эти системы включают рецептор — дискриминатор сигнала, с высокой специфичностью и чувствительностью снимающий внеклеточный сигнал с наружной мембраны. Рецептор может находиться внутри клетки — в том случае, если эффекторы являются липофильными молекулами, легко проникающими через мембрану (например стероидные гормоны). Рецепторы для водорастворимых эффекторов встроены в наружную мембрану, эти рецепторы могут быть ферментами (тирозинки-назы) другой тип мембрановстроенных рецепторов сопряжен с [c.335]

    Элиминация. Липофильные молекулы с трудом выводятся из биологических мембран, так как образуют гидрофобные связи с молекулами мембранных структур. Окисление определенных групп молекулярным кислородом в результате монооксигеназных реакций приводит к увеличению гидрофильности чужеродных соединений. Это способствует их выведению или ускоряет реакции последующей детоксикации, как правило, с участием ферментов, осуществляющих их конъюгацию с белками, что значительно облегчает выведение этих соединений из организма. [c.139]


Смотреть страницы где упоминается термин Белки липофильные: [c.120]    [c.648]    [c.57]    [c.183]    [c.187]    [c.217]    [c.479]    [c.145]    [c.102]    [c.152]    [c.154]    [c.437]    [c.368]    [c.187]    [c.120]    [c.53]    [c.572]    [c.185]    [c.74]   
Аффинная хроматография (1980) -- [ c.154 , c.356 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Липофильность



© 2025 chem21.info Реклама на сайте