Изолейцин, применение

Применение. Витамин 8,2 применяют при лечении злокачественной анемии, цирроза печени, при нервных и психических расстройствах. Он широко используется в кормопроизводстве. В настоящее время большинство комбикормов для свиней и птиц обогащают витамином В а, особенно благоприятное действие на животных оказывает сочетание витамина с малыми дозами антибиотиков, в частности, биомицина. Витамин В]з воздействует на кроветворную функцию и на обмен белков, принимает участие в регуляции оптимального содержания в организме животного метионина, валина, треонина, лейцина, изолейцина. [c.46]

Как и в предыдущих главах, все цифры, приведенные в таблицах, рассчитаны на содержание азота в 16%. Во многих случаях, особенно при применении метода перегонки эфиров Фишера, литературные данные для лейцина включают также изолейцин. Эти случаи отмечены в таблицах (см. Абдергальден и Вейль [18]). [c.293]

Разделение каких-либо производных аминокислот методом газо-жидкостной хроматографии при заданных условиях зависит как от различия в их точках кипения, так и от отклонения их растворов в стационарном растворителе от идеальных. В случае неполярных жидких фаз, подобных высокополимерному углеводороду типа апиезона или силиконовых масел, которые не вызывают поляризации анализируемых соединений, последние разделяются главным образом в соответствии с их точками кипения. Поэтому такие соединения, как структурные изомеры лейцина и изолейцина, близкие по температурам кипения, отделяются друг от друга с трудом. С другой стороны, разделение компонентов на полярной жидкой фазе определяется не только давлением их паров, но и специфическим взаимодействием молекул растворителя и разделяемых веществ. С этой точки зрения применение полярных стационарных жидких фаз является более перспективным, так как должно одновременно обеспечивать высокую селективность разделения летучих производных аминокислот различных классов наряду с высокой эффективностью разделения группы аминокислот, принадлежащих к одному гомологическому ряду. Кроме того, использование полярной фазы приводит к подавлению адсорбционных свойств твердого носителя и позволяет хроматографировать высококипящие производные аминокислот на колонках с низким содержанием стационарной жидкой фазы. Последнее связано со снижением температуры колонки и, следовательно, увеличением эффективности хроматографического разделения. [c.257]

Методом одномерной хроматографии не удается разделить лейцин, изолейцин, и норлейцин для их разделения, как п для разделения некоторых других аминокислот, необходимо применение двухмерной хроматографии. [c.347]

Процессы получения сорбозы, изолейцина и этанола осуществлены в лабораторном масштабе с помощью живых клеток в каррагинане. Оказалось, что микроорганизмы растут в таком геле с той же скоростью, что и свободные клетки, или с большей скоростью. Рост сосредоточен в приповерхностном слое геля, поэтому диффузионные эффекты незначительны, кислород и компоненты питательной среды хорошо потребляются. Метод нашел широкое применение в исследовательской практике, но процессы с применением живых клеток для проведения процессов биосинтеза пока ие имеют промышленного применения. [c.227]

Метод был успешно применен для анализа лейцина, изолейцина, норлейцина, валина, порвалипа, а-амино-к-масляной кислоты и аланина. [c.86]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являюищеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. (о-А. и их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов, Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе аминокарбоновых и аминофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексообразуюпще ионообменники. [c.52]

Первоначально этот метод был безуспешно применен к нескольким рацемическим смесям, не являющимися смесями аминокислот [Ы, 73, 74], хотя в некоторых случаях достигалось очень слабое разрешение. На капиллярных колонках с лауриловым эфиром К-ТФА-изолейцина в качестве жидкой фазы [48] исследованы и частично разделены производные М-ТФА-аланина, эте-рифицированные четырьмя спиртами. Авторы этой работы описали почти полное разделение грет-бутилового эфира ТФА-ала-нина с циклогексиловым эфиром М-ТФА-ь-валил-ь-валина в качестве жидкой фазы на набивной колонке длиной всего 2 м [46]. Авторы полагают, что М-ТФА-трег-бутиловые эфиры других аминокислот должны разделяться на той же колонке. На капиллярных колонках с использованием лаурилового эфира Н-ТФА-изолейцина и циклогексилового эфира Ы-ТФА-ь-фенилаланина в качестве жидких фаз разделены 18 энантиомерных пар [48]. В условиях хроматографирования не происходит рацемизации эфиров Ы-ТФА-аминокислот [101], поэтому указанным методом можно точно определить долю каждого изомера в смеси. Воз- [c.96]

Этот метод был применен для получения ди- и трипептидов, причем в качестве ацилирующих агентов были использованы глицин, аланин, -аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, S-бензилцистеин, фенилаланин, триптофан, тирозин, лизин и глутаминовая кислота. Выходы были в пределах от 34 до 100%. При попытке получить этиловый эфир карбобензилокси-DL- e-рилглицина или этиловый эфир карбобензилокси-Ь-триптофил-глицина чистый препарат выделить не удалось [257]. [c.235]

Нет сомнения в том, что из гидролизатов белков могут быть получены высокоочищенные Ь-аминокислоты. Тем не менее продажные препараты аминокислот зачастую загрязнены аминокислотными примесями, которые могут быть источником экспериментальных ошибок. В связи с этим микробиологи при приготовлении сред для определения аминокислот посредством бактерий нередко предпочитают применять синтетические ВЬ-аминокислоты, а не Ь-изомеры, выделенные из белковых гидролизатов. Можно привести следующие примеры часто встречающихся загрязнений в полученных из белков препаратах лейцина и глутаминовой кислоты часто содержатся метионин, а в препаратах глутамина — аргинин и аспарагин препараты триптофана бывают загрязнены тирозином, а препараты тирозина — цистином. Выделенный из гидролизатов изолейцин обычно содержит лейцин, и наоборот. Развитие современных хроматографических методов в значительной степени упростило задачу выделения аминокислот, и повсеместное применение этих методов, несомненно, улучшит качество продажных препаратов аминокислот. [c.91]

Боннер и сотрудники [384] выделили мутант Neurospora rassa, нуждающийся для роста в изолейцине и валине, и это явилось отправной точкой для ряда исследований, посвященных биосинтезу названных аминокислот. Благодаря применению изотопных, ферментативных и генетических методов мы довольно хорощо осведомлены о главных ступенях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина. [c.353]

Для определения N-концевых групп пептидов и белков ус-пепшо используют наряду с динитрофенильными производными также фенилтиогидантоины аминокислот [346], которые можно разделять п идентифицировать хроматографией на бумаге [266] или тонкослойной хроматографией на силикагеле [584, 585]. Ванг и сотр. [711] сообщили о применении полиамидных слоев для разделения фенилтиогидантоинов (табл. 35). Распределение Rf очень хорошее, за исключением лейцина и изолейцина. [c.100]

Хроматографирование проводилось в изотермическом режиме в интервале температур 120—195° С с применением в качестве неподвижной жидкой фазы (НЖФ) 2% неопентилгликольсукци-ната (НПГС) на флюоронаке-80. В этих условиях не достигается разделение следующих пар метиловых эфиров аминокислот глицин—аланин, лейцин—изолейцин, фенилаланин—оксипролин. [c.8]

Эфиры аминокислот в виде свободных оснований нестабильны и даже при комнатной температуре легко превращаются к дике-топиперазины, причем скорость этого превращения зависит от структуры аминокислоты и характера алкильной группы эфира. Поэтому многие авторы исследовали возможность применения в хроматографическом анализе хлоргидратов различных эфиров аминокислот или некоторых их солей. Сароф с сотрудниками [29] изучали разделение хлоргидратов этиловых и бутиловых эфиров аминокислот при добавлении аммиака к потоку газа-носителя (N2). При этом на двухметровой колонке с полинеопентилгликоль-сукцинатом (22% на хромосорбе ) оказалось возможным осуществить лишь неполное разделение низкокипящих эфиров аланина, глицина, валина, изолейцина, лейцина и пролина, а также лизина и оксипролина. Степень образования амидов в зависимости от длины колонки, температуры и других параметров хроматографического разделения в данной работе не определялась. [c.261]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Методом газовой хроматографии удалось также разделить триметилси-лиловые производные аминокислот [43]. Эти производные готовят, обрабатывая соли аминокислот триметилхлорсиланом или воздействуя Ы-триметил-силилдиалкиламинами на свободные аминокислоты. При этом карбоксильные и аминогруппы взаимодействуют, и в результате получаются триметилсили-ловые эфиры Ы-замещенных аминокислот. Производные глицина, аланина, лейцина, изолейцина, валина, глутаминовой кислоты и фенилаланина можно разделить при 165° на колонке (280 см), заполненной силиконовым маслом на стерхамоле (30 70). Производные фенилаланина элюируются через 28—30 мин. Результаты воспроизводятся с точностью до 0,5% при использовании метода измерения площадей под пиками и применении ТК-ячейки в качестве детектора. Авторы указывают, что эту реакцию можно провести почти количественно со всеми доступными аминокислотами, но не приводят данных по хроматографическому анализу высокомолекулярных соединений, таких, как производные триптофана и гистидина. [c.535]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

В настоящее время быстрыми темпами развивается новая область микробиологической промышленности — микробный синтез аминокислот, таких как лизин, глутаминовая кислота, изолейцин, валин, триптофан [ ]. В связи с этим большое значение приобретают разработка методов выделения -аминокислот из полученных микробным синтезом культуральных жидкостей. Одним из перспективных методов выделения аминокислот является электродиализ. Его применение для выделения L-aминoки лoт [c.117]

Здесь особого внимания заслуживают разработанные в последние годы методы получения олигопептидов, в особенности применение сме- ланиых ангидридов ациламинокислот с раз, ич1 ыми кислотами. Следующие примеры должны показат ), что соответствующим путем можно синтезировать также и полипептиды. И тиофенольиого эфира трипеп-тида из глицина, валина и изолейцина получают [634] полипептид, содержащий три указанные аминокислоты в строго чередующемся порядке [c.85]

Применение ионообменной хроматографии позволяет разделять сложные смеси ионов и молекул, имеющих весьма близкие физические и химические свойства. Японским авторам [1 ] удалось разделить на сульфокатионите диастереомерные пары а-аминокислот треонина, оксипролина, изолейцина и фенилсерина. Оптические антиподы можно разделить только на полимерах, обладащих асимметрической структурой, так как только в этом случае можно ожидать появления отличий во взаимодействии антиподов с полимером. [c.49]

Несмотря -на применение различных мето-дов анализа, видно, что имеется совпадение данных о влиянии аминокислот на эти организмы. Несомненна важная роль глютаминовой кислоты, лейцина, изолейцина, валина, цистина и триптофана и маловажная роль глицина, оксипролина, норлейцина и норвалина. Для фенилаланина, тирозина, треонина, аргинина и лизина существуют расхождения, следует ли их отнести к необходимым или вспомогательным, однако несомненно, что эти вещества требуются для ма-ксилмального роста испытуемого- организма. Некоторые авторы -нашли, что аланин, аспарагиновая кислота, гистидин, пролин и серин относятся [c.176]

Смотреть страницы где упоминается термин Изолейцин, применение: [c.216] [c.235] [c.165] [c.414] [c.280] [c.97] [c.280] [c.216] [c.269] [c.91] [c.63] [c.122] [c.259] [c.269] [c.12] [c.264] [c.189] [c.196] [c.78] [c.63] [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология