Фиброин молекулярный нес

Основная шелковая нить после удаления серицина (около 75% от массы коконной нити) состоит из белкового вещества — фиброина. Молекула фиброина, как и всякого белка, очень сложна. Молекулярный вес около 200 000. Молекула построена из остатков разных аминокислот главнейшие из них [c.287]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

Четкие результаты для большого числа белков, играющих жизненно важную биологическую роль, связанную с их нерастворимостью и механическими свойствами, были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, и эти результаты являются примером раннего использования техники, которая в последующее время была усовершенствована настолько, что с ее помощью были установлены полные структуры ряда кристаллических глобулярных белков. Растянутая или р-форма кератина демонстрирует пример р-слоев как с параллельным, так и с антипараллельным расположением пептидных цепей (см. рис. 23.7.4). Так, в фиброине щелка найдено только параллельное расположение этих цепей с близким к планарному расположением слоев, тогда как в кератине имеет место складчатая структура. Нерастянутая или а-форма кератина является примером а-спирали в ее наиболее компактной форме, в которой пять оборотов правой спирали включают 18 остатков аминокислот — следовательно, система может быть описана как спиральная конформация с шагом в 3,6 остатка. Из рассмотрения молекулярных моделей видно, что предпочтительна правая спиральность, поскольку по сравнению с положением в левой спирали полипептида, образованного из остатков -аминокислот, боковые радикалы в правой спирали располагаются наружу от оси спирали, так что дестабилизирующие отталкивания, затрагивающие, в частности, карбонильные группы, сводятся к минимуму (см. рис. 23.7.3). [c.428]

Другие аминокислотные остатки, входящие в состав фиброина, включаются в его макромолекулы между этими сравнительно большими фрагментами цепи. Относительная молекулярная-масса фиброина, по данным различных исследований, колеблется от 80 ООО до 100 ООО. [c.19]

Наконец, полимеры, обладающие весьма высоким удельным молекулярным притяжением — свыше 5000 кал/моль, — чаще всего обладают кристаллической структурой с высокой температурой плавления и дают при растяжении устойчивую ориентационную кристалличность. К такого рода полимерам относятся природные н синтетические волокна (целлюлоза, фиброин шелка, полиамиды, полиуретаны, полимочевина и др.). [c.118]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах — от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Они обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, [c.441]

Складчато-слоистая структура с антипараллельными цепями характерна для таких фибриллярных белков, как фиброин щелка. На рентгенограммах этого белка четко обнаруживаются рефлексы, отвечающие периодам 6,97 и 9,4 А, что соответствует периоду идентичности вдоль полипептидной цепи и расстоянию между чередующимися эквивалентными цепями (9,5 А, согласно молекулярной модели). [c.100]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Низкие молекулярные веса были найдены также криоскопическим методом для нитроклетчатки в камфоре и для фиброина шелка в резорцине. [c.105]

В дальнейшем оказалось, что при криоскопическом определении молекулярного веса (например, нитроклетчатки в камфоре, каучука в ментоле, фиброина шелка в резорцине) растворение высокомолекулярного вещества в относительно высококипящих или химически активных растворителях может приводить к химическим изменениям и расщеплению до низкомолекулярных продуктов. Этим было вызвано ошибочное представление, что и взятый для исследования продукт был низкомолекулярным. Что касается результатов рентгенографического исследования, то оказалось, что размеры элементарного параллелепипеда в случае высокомолекулярных соединений не связаны с размером молекулы полимера. [c.105]

Молекула фиброина, как и всякого белка, очень сложна и имеет большую длину (молекулярный вес порядка 200 ООО). Она построена из остатков разных аминокислот, из которых главнейшими являются две аминокислоты следующего строения [c.257]

Основная шелковая нить после удаления серицина (около 75% от массы коконной нити) состоит из белкового вещества — фиброина с молекулярной массой около 200 000. Молекула фиброина построена из остатков различных аминокислот, главнейшими из которых являются глицин (аминоуксусная кислота) [c.229]

Представление об общем плане строения белковых молекул Бергман основывал на уравнении (2), которое, по его мнению, выражало то, что молекулы различных белков составляют некоторое число групп или классов, которые характеризуются определенным содержанием аминокислотных остатков. Так мы видим, что глобин крови быка, а также фибрин, относились к классу с 576 единицами аминокислотных остатков, альбумин куриного яйца — к классу с 288 единицами, а фиброин шелка — к классу с 2592 единицами. Бергман предполагал, что знание количества аминокислотных остатков свяжет его гипотезу с попытками классифицировать белки по их молекулярному весу. [c.126]

Поскольку химический анализ позволял определить не только число аминокислотных остатков, но и их средний молекулярный вес, умножение этих величин должно было дать довольно точную величину молекулярного веса белка. При этом Бергман исходил из допущения, что таким образом можно определить молекулярный вес субъединицы белковой молекулы, а истинный вес нативной белковой молекулы может представлять собой величину, кратную выражению этого минимального молекулярного веса. Так глобин и фибрин быка, альбумин куриного яйца и фиброин щелка относились к трем классам, молекулярные веса которых были равны соответственно 66520—69300, 35 700 ц 217 700, что довольно близко совпадало с данными Т. Сведберга. [c.126]

Более ранние классические исследования Э. Фишера 12], посвященные систематическому и сложному стадийному ступенчатому синтезу полипептидов, привели в конечном итоге к получению соединений с молекулярным весом свыше 1000. Эти исследования заслуживают упоминания по двум причинам. С одной стороны, было найдено, что эти синтетические полипептиды сходны с промежуточными продуктами разложения фиброина шелка, а с другой—оказалось, что по мере возрастания молекулярного веса синтетических полипептидов увеличивается сходство между соседними членами одного и того же ряда. [c.9]

Исследование фибриллярных белков. Типичными представителями фибриллярных белков являются фибриноген, коллаген, кератин кожи и волос, миозин мышечной ткани, фиброин шелка. Белки данной группы нерастворимы в воде и относительно устойчивы к действию ферментов. Фибриллярные белки состоят из вытянутых цепей, что согласуется с размерами их молекул. Фибриноген и коллаген имеют соответственно молекулярный вес 450 ООО и 350 ООО и размеры 40 40 700 и 14 14 3000 А. Эти данные позволяют судить об особенностях третичной структуры фибриллярных белков. Молекулы их, по-видимому, составлены из полипептидных цепей, параллельных оси волокна. [c.152]

А, как период идентичности полностью вытянутой цепи с трансконфигурацией пептидных групп. Они считали, что цепь ориентирована параллельно оси волокна, а боковые цепи К], Кг..., располагаются соответственно выше и ниже плоскости цепи. В этом случае длина цепи на аминокислотный остаток составляет 3,5 А. Рефлекс 7,0 А представляет собой скелетный внутрицепочечный период идентичности с, полифункциональными боковыми цепями. Появление данного рефлекса в дифракционной картине фиброина шелка Мейер и Марк (в согласии с пептидной теорией Фишера и результатами химического исследования этого же белка) связывали с чередованием в белковой цепи остатков глицина и аланина. Молекулярную организацию фиброина шелка авторы представили в виде пакетов. Было отмечено, что в противо- [c.8]

А. Основанием для такого представления о структуре глобулярных белков послужили появившиеся к тому времени данные о наличии белковых субъединиц у альбумина яйца и гемоглобина. В рентгенограммах фибриллярных белков и специально обработанных денатурированных глобулярных белков Астбери находил много общего, из чего он делал вывод об аналогичном характере пространственного строения белков в двух состояниях. У. Астбери писал, что "...все белки на некоторой стадии их существования являются фибриллярными в молекулярном смысле" и еще "...два наиболее стабильных и нерастворимых состояния белковой структуры, волокнистое и денатурированное, основываются на фундаментально подобных видах молекулярной организации денатурированное состояние является в основном фибриллярным состоянием, поскольку оно всегда представляет собой полностью вытянутые пептидные цепи, организованные после коагуляции в параллельные пакеты, как в фиброине шелка, р-кератине, (3-миозине и Р-фибриногене" [27. С. 502]. Замечательны здесь не столько предложенные Астбери конкретные модели фибриллярных, глобулярных и денатурированных белков, а высказанная им впервые идея общности их молекулярной пространственной организации. [c.14]

Удовлетворять отмеченным выше геометрическим критериям могли только спиральные структуры полипептидной цепи, поэтому Хаггинс предложил спиральное строение полипептидов. Оказавшаяся столь плодотворной идея спиральности молекулярных структур биополимеров впервые была высказана им в 1942 г. [31]. Лишь для фиброина шелка и Р-кератина Хаггинс, в согласии с Мейером, Марком и Астбери, допускал плоскую форму цепи. Для различных фибриллярных белков им было предложено большое число спиральных структур, существенно отличающихся от ленточных структур У. Астбери. М. Хаггинс разработал модель пептидной цепи, которая включала в качестве основного структурного элемента семичленный цикл, замыкаемый водородной связью. Непрерывное повторение в цепи этого элемента при сохранении нормальных значений валентных углов и плоской конфигурации пептидных групп приводит к неплоской структуре полипептида с винтовой осью второго порядка. Такая структура должна давать в рентгенограмме слабый рефлекс 5,0 А и сильный [c.16]

При полимеризации ангидрида аланингидроксамовой кислоты (ангидрида Лейкса) получают поли-/--аланин - структурный аналог фиброина натурального шелка. Написать схему синтеза и вычислить молекулярную массу полученного полимера, если при определении свободных аминогрупп по методу Ван-Слайка путем диазотирования навески 3,2445 г вьщелилось при нормальных условиях 1,34 см азота. [c.66]

Рентгеноструктурные исследования привели даже к созданию полной пространственной модели белка миоглобина с молекулярным весом 17 000. Они же шозвол или сделать ряд существенных выводов о строении белков, вытянутых в виде волокон (фибриллярные белки, например, фиброин шелка, коллаген) или свернутых в глобулы (например, белки сыворотки крови), а также сделать вывод о возможных превращениях глобулы в фибриллу (см следующую главу). [c.532]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Положение о том, что понимание химических и физических свойств белков требует знания пространственного строения молекул, впервые, по-видимому, было высказано К. Мейером и Г. Марком в 1930 г. Более того, они предприняли попытку установить прямую связь между некоторыми физическими свойствами белков и пространственной структурой, подобно тому, как это уже делалось в химии при определении зависимости между химическими свойствами и строением молекул. В частности, они предположили наличие непосредственной связи механического состояния специально приготовленных белковых препаратов при растяжении и сжатии с изменением молекулярной формы полипептидных цепей. Первыми объектами исследования пространственного строения с помощью рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, содержащие наряду с аморфной также упорядоченную часть, представляющую собой нечто вроде одномерного линейного кристалла Г. Герцог и У. Янеке, а позднее Р. Брилл получили в самом начале 1920-х годов рентгенограммы фиброина Шелка. Их интерпретация основывалась на предположении дикетопи-перазинового строения белка, что многими химиками было воспринято как [c.67]

Так, например, если предположить, что молекула желатины состоит только иа одной молекулы гистидина, то ее молекулярный вес был бы 100x 155/0,9=17 300. Подобным ше образом кератин и фиброин, если исходить из содерн ания в них гистидина, должны иметь минимальные молекулярные веса 26 ООО и 22 ООО. [c.169]

В тех случаях, когда молекулы обладают сложной структурой и способны к внутримолекулярным фазовым иревращениям, как например а —р-переход в фиброине шелка или синтетических а, -полипептидах, выжимание растворителя даже не обязательно для образования набухшей нерастворимой нити, поскольку продольный градиент вызывает молекулярный переход от растворимой а- (или клубковой) в нерастворимую р-форму. Продольное структурирующее поле распространяется через струю иа весь объем раствора. В опытах с ацетоновым раствором фиброина нам удавалось, нри больших скоростях нриема, вытянуть все содержимое резервуара струйкой диаметром в несколько микрон. [c.71]

Изменения активности некоторых белков коррелируются, как правило, с изменениями ряда физических свойств. Так, изменение формы белковой молекулы можно установить по изменению некоторых гидродинамических характеристик (например, коэффициента трения, инкремента вязкости), по изменению светорассеяния, поверхностных свойств, диффузии через полупроницаемые мембраны и скорости седиментации [90]. Изменения термодинамических свойств (энтальпии и энтропии), объема, растворимости, оптического вращения, поглощения в инфракрасной области, дифракции электронов, а также некоторые другие характеристики, приведенные Каузманом [90], используются для Оцейки изменений формы белковых молекул. Большинство этих измерений было проведено па макромолекулах неизвестной структуры, для которых не была установлена последовательность аминокислотных остатков. В настоящее время благодаря усовершенствованию методов деградации белков, аналитического определения Концевых групп, методов разделения и идентификации отдельных фрагментов можно успешно изучать белки с молекулярным весом порядка 20 ООО. Хотя эта работа еще не достигла молекулярного уровня, тем не менее она дает возможность лучше использовать значения физических констант белковой молекулы известной структуры для объяснения механизма взаимодействия фермента с субстратом. Структура такого белка, как фиброин (белковое вещество натурального шелка), в настоящее время хорошо изучена благодаря сравнению рентгенограммы и ИК-спектров нативного волокна с рентгенограммами [35, 38, 108, 140] и ИК-спектрами [168] небольших фрагментов белка известной структуры, полученных при деградации, а также синтетитегаихпмшнептидо [c.386]

Исследование фибриллярных белков типа шелка и шерсти представляет крайне трудную задачу, так как они нерастворимы в воде. Шелк состоит из длинных фиброиновых нитей, связанных с другим белком — серицином. Имеются различные данные о молекулярном весе фиброина, однако обычно его принимают равным 84 ООО [108]. Много работ было посвящено выяснению аминокислотного состава фиброина, причем было установлено, что он состоит более чем на 50% из остатков глицина и аланина. На отдельных фракциях фиброина было проведено селективное расщепление с последующим анализом концевых групп. Применяя различные физико-химические методы, такие, как рентгеноструктурный анализ, инфракрасную и ультрафиолетовую спектроскопию, пытались сопоставить данные, полученные при исследовании различных фракций фиброина. Были сделаны также попытки расположить аминокислотные остатки таким образом, чтобы объяснить механические и химические свойства волокна [108]. [c.417]

Вся фиброиновая цепь может содержать до 2500 аминокислотных остатков, а ее молекулярный вес достигать 200 000. Структура сегмента а (рис. 9.1), построенного в основном из глицина и аланина, настолько компактна, что растянутые молекулы фиброина (р-фиброин) способны плотно упаковываться в виде складчатых листов, состоящих из антипараллельно изогнутых цепей, соединенных многочисленными поперечными водородными связями —СО---НМ . В свою очередь листы [c.294]

Далее следует указать, что неорганические высокомолекулярные материалы составляют основу неорганического мира, так же как органические природные молекулярные соединения — углеводы (крахмал, целлюлоза), белки (каратин, коллаген, фиброин, ферменты), нуклеиновые кислоты — основу растительного мира. [c.154]

Итак, в вытянутой белковой цепи гидратационные оболочки локализуются вокруг ионогенных центров и, следовательно, гидратированные участки чередуются с участками сухими. Такое положение наблюдается у волокнистых или фибриллярных белков, построенных из вытянутых белковых цепей, ассоциированных в волокне по длиннику. К такого рода белкам относятся фиброин шелка (шелковая нить), коллагеновые волокна, миозиновые фибриллы мышц, желатина и ряд других волокнистых образований. Было показано, однако, что наряду с фибриллярными белками в организме распространены и белки другого рода, получившие название глобулярных. К ним, в частности, относятся белки сыворотки крови и молока, белки куриного яйца, ряд клеточных и тканевых белков, различные ферменты. В отличие от фибриллярных белков, всегда ассоциированных в упорядоченный пучок (волокно), белки этого типа дают молекулярные растворы, обладающие коллоидными свойствами (молеку-ляр-коллоиды). При известных условиях белки подобного типа можно получить в кристаллическом виде. Молекула самого простого белка (например, молочный альбумин, миоглобин) состоит из 150 аминокислотных остатков и, следовательно, представляет собой длинную полипептидную цепь. [c.290]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Было установлено, что в состав фиброина шелка входят в качестве основных низкомолекулярных звеньев гликоколь H2NH2 OOH и аланин H3 HNH2 OOH в молекулярных соотношениях 1 1. Для кристаллической части фиброина можно считать вероятной моноклиническую элементарную ячейку, имеющую следующие размеры а = 9,68 А, 6 = 7,00 А, с = 8,80 A (рис. 39). [c.86]

Абдергальден [13] выделил из шелка и казеина такие ангидриды, которые определенно содержали дикетопиперазиновое кольцо. При определении молекулярного веса оказалось, что они состояли из трех или четырех аминокислот. Такой сложный цикл мог образоваться только за счет связи аминокислот (тирозина, с одной стороны, и гликоколя—с другой) с азотом дикетопиперазина (глицилаланилангидрида). Весьма интересна полная характеристика этого вещества, полученного при гидролизе фиброина шелка 70% на основании которой Абдергальден пришел к такой [c.308]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами межмолекулярного взаимоде11Ствия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчи вой поворотной изомерии — к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи (стр. 214). Важный пример такого рода дает кератин — нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в 3-форму. а-форма характеризуется периодом вдоль оси волокна 5.15 А. Ист1шпый период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Период вдоль оси волокна в 3-кератине равен, по-видимому, 6.64А, что близко к периоду другого белка — фиброина шелка ( 7 А). Последний имеет в волокне конфигурацию транс-поли-пептидной цепи (рис. 57). Астбери и Стрит [ 1 предложили простую схему а — 0-перехода в кератине, показанную на рис. 58. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в мен молекулярные. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. Как указывает Лоу она имеет значение лишь [c.224]

Пепсином гидролизуется большинство высокомолекулярных белков, за исключением фиброина шелка, кератинов, спонгина, конхиолина, муцина и овомукоида. Не действует он на протамины и продукты белкового гидролиза с низким молекулярным весом, хотя им расщепляются некоторые полипептиды, например карбобензокси-/-глютамил-/-тирозин (при pH = 4,0) [c.346]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология