Аминокислоты отдельные представители

ОТДЕЛЬНЫЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ АМИНОКИСЛОТ [c.325]

Отдельные представители аминокислот [c.286]

Отдельные представители аминокислот 377 [c.377]

Отдельные представители аминокислот 381 [c.381]

Структура (1), по-видимому, присутствует в растворах аминокислот, однако в очень малых количествах. Помимо того, они присутствуют в парах, образующихся при сублимации аминокислот при высоких температурах, и, например, в случае глицина (1, Р = Н) подобное соединение было выделено вымораживанием на аргоновой матрице при 20 К [21]. Для каждой аминокислоты существует характеристическое значение pH, при котором она находится в основном в виде цвиттериона (2). Поскольку эта форма в целом электрически нейтральна, то при этом pH, которое называют изоэлектрической точкой, молекула не движется в электрическом поле и имеет при этом pH минимальную растворимость. Тот факт, что поведение аминокислот при ионизации весьма характерно для этого класса соединений с заметными различиями между отдельными представителями класса, сделало ионообменную хроматографию главным аналитическим и препаративным методом разделения аминокислот друг от друга, от солей и других веществ. Вследствие этого классические методы избирательного осаждения солей и комплексов были в значительной степени вытеснены из лабораторной практики. Для крупномасштабных лабораторных процедур ионообменная хроматография неудобна, од- [c.234]

Отдельные представители аминокислот 37Э [c.379]

Применение аминокислот. Отдельные представители. Исключительная роль аминокислот в жизнедеятельности живого организма связана в первую очередь с тем, что они входят в состав белков. При попадании в желудочно-кишечный тракт белки пищи под действием ферментов распадаются на составляющие их аминокислоты, которые затем используются организмом для построения своих собственных белков — тканей, крови, кожи, волос и т. д. [c.186]

Углеводороды алканы, алкены, алкины, диеновые углеводороды, ароматические углеводороды (физические и химические свойства, способы получения). Представление о строении циклоалканов. Кислородсодержащие соединения спирты одноатомные и многоатомные, фенол, альдегиды, карбоновые кислоты, сложные эфиры (физические и химические свойства, способы получения и области применения, медико-биологическое значение). Азотсодержащие соединения амины алифатические и ароматические, аминокислоты (физические и химические свойства, способы получения, медико-биологическое значение). Строение отдельных представителей аминокислот глицина, аланина, цистеина, серина, глутаминовой кислоты, лизина, фенилаланина и тирозина. Строение и химические свойства гетероциклических соединений (пиридин, пиррол, пиримидин, пурин). Строение пиримидиновых и пуриновых оснований цитозина, урацила, тимина, аденина, гуанина. [c.758]

При разделении аминокислот вместе с солями кальция (см. рис., в) наблюдается расплывание проб и искажение относительной скорости движения отдельных представителей смеси—изменение величин Чтобы устранить влияние солей, применяли следующий метод [131. После прохождения растворителем 15—20 см хроматограмму высушивали и отрезали начальную часть. Хроматографирование продолжали. Эффект оказался незначительным и непостоянным. [c.215]

Упомянутыми примерами не исчерпываются достигнутые в настоящее время успехи в расшифровке строения белков. Особое внимание уделяется изучению белков, обладающих функциями катализаторов химических процессов в живых организмах, а именно — ферментов и гормонов. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, — все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи совершенно тождественен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что из 51 аминокислоты одна (серин) заменена на другую (глицин). Эти наблюдения дают право говорить, что биологи вскоре будут устанавливать видовые различия не по строению скелета, либо отдельных органов, а по химическому строению белков, характерных для организма. [c.427]

Вещества в таблицах размещены по классам в следующем порядке спирты фенолы простые эфиры кетоны амины карбоновые кислоты сложные эфиры амиды сульфоксиды оксикислоты аминокислоты сахара углеводороды и их галогенпроизводные. Соответствующая рубрика имеется в таблице только при наличии не менее трех соединений — представителей данного класса. Остальные вещества объединяются под рубрикой Другие неэлектролиты в конце каждой таблицы. Углеводороды нетрадиционно поставлены после полярных веществ, поскольку погрешность данных для них значительно выше. Некоторые типы соединений со смешанными функциями не выделялись в отдельные рубрики. Спирто-эфиры помещены в конце Спиртов , аминоспирты и аминоэфиры — вместе с Аминами . Названия классов даны в широком смысле — под ними понимаются (если это возможно) соединения с алифатическими, алициклическими, ароматическими группами, а в случае эфиров и аминов — также и гетероциклы. В этом же порядке вещества стоят в пределах рубрики. Спирты расположены по возрастанию атомности, кислоты — основности. [c.188]

Отдельные представители аминокислот 379 [c.379]

Для белков характерна структурная специфичность. Рибонуклеазу, например, нельзя рассматривать как некий класс полипептидов, отдельные представители которого отличаются друг от друга несколькими случайными замещениями в цепи. Сказанное не исключает, однако, возможности упорядоченных замещений некоторых аминокислот в молекулах функционально родственных белков, например белков, выполняющих одну и ту же функцию у разных биологических видов. [c.94]

Отдельные представители. Важнейшими из аминокислот являются а-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья бел- [c.400]

Монография немецкого ученого К- Бауера Анализ органических соединений является новейшей и наиболее полной из всех зарубежных книг, посвященных данной области органической химии. В книге содержится описание методов открытия, идентификации и количественного определения важнейших групп и отдельных представителей органических соединений, включая углеводороды, галоидопроизводные, спирты, фенолы, простые и сложные эфиры, хиноны, нитропроизводные, амины, альдегиды, кетоны, одноосновные и многоосновные кислоты, окси- и аминокислоты, ангидриды, сернистые соединения, углеводы, жиры, белки, алкалоиды, витамины, стерины и др. По каждому классу дан обзор общих групповых реакций и описаны специфические методы открытия и количественного определения важнейших представителей класса. [c.3]

Уксуснокислые бактерии относятся к мезофилам. Оптимальная температура их роста 25—30 °С. Приспособлены к существованию в кислой среде. Максимальная скорость роста отмечается при pH 5,4-—5,8. Однако они могут размножаться и производить окислительные трансформации и при pH 3,5—-4,5, а отдельные представители — даже при pH 2,5. Уксуснокислые бактерии не разлагают белки, не используют аминокислоты в качестве источника углерода и поэтому не растут на мясопептонных средах. Они лишены внеклеточных протеиназ, амилолитических и липо-литических ферментов. [c.478]

Наиболее важными для жизни органическими соединениями являются белковые вещества. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с -каким-либо белковым телом (Энгельс). В состав белков, кроме углерода (50—55%), водорода (6,5—7,5), кислорода (19—24) и азота (15—19), входит обычно сера (до 2,5%), а иногда и некоторые другие элементы (Р, Fe, u и т. д.). Структурные формулы природных белковых веществ известны только для отдельных их представителей. Изучение продуктов их распада показало, что основную роль при образовании белковых молекул играют органические соединения, содержащие в своем составе группы NH2 и СООН, так называемые аминокислоты. Соединения эти, характеризующиеся одновременным наличием у них функций основной (из-за группы ЫНг) и кислотной (из-за группы СООН), способны присоединяться друг к другу, образуя сложные частицы, приближающиеся по свойствам к молекулам простейших белков. Таким образом, искусственный синтез важнейших натуральных белков еще не осуществлен, но на пути к нему уже сделаны некоторые важные шаги. [c.541]

Источником углерода для роста служат разнообразные органические соединения (белки, пептиды, отдельные аминокислоты, углеводы, кислоты) и СО2. Разные представители в этом плане существенно различаются большинство — облигатные гетеротрофы, некоторые — факультативные и облигатные автотрофы. Автотрофная ассимиляция СО2 происходит, вероятно, по восстановительному ЦТК. Углеводы, что показано по крайней мере для [c.433]

Аминокислоты. Изомерия и номенклатура. Методы синтеза, структура и мзич0С1ше свойства. Хюлмчесше свойства. Отдельные представители жх применение. [c.192]

Отдельные представители аминокислот Аминоуксусная кислота. ЫНдСНзСООН, называемая также гликоколом (по-гречески гликос —сладкий, колла —клей ) или глицином, встречается в мускулах низшнх животных. В большом количестве (36% от веса исходного материала) образуется при гидролизе белкового вещества шелка. Получается кипячением животного клея с разбавленной серной кислотой или баритовой водой, а также гидролизом гиппуровой кислоты. [c.377]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Биотин или, лучше, его метиловый эфир при действии аммиака или органических оснований образует амиды, отдельные представители которых обладают биологической активностью. Особенный интерес представляет амид биотина с аминокислотой -лизином — e-N-биoтинил-L-лизин (V) [91, выделенный из дрожжей. С одним из фрагментов D-пантотеновой кислоты—р-аланином — биотин образует N-биотинил-р-аланин (VI) [101. [c.434]

Отдельные представители аминокислот. Моноаминомонокарбоновые кислоты. Глицин, гликокол или аминоуксусная кислота СН2ЫН2СООН является первой из аминокислот. Она получена была Браконно в 1820 г. при гидролизе клея желатина, в которой содержится около 25% глицина, и за свой сладкий вкус была названа гликоколом. В настоящее время готовится исключительно синтетическим путем. [c.243]

Отдельные представители аминокислот. 1. Гликоколь, или глицин (аминоуксусная кислота), МНгСНг—СООН. Гликоколь — простейшая аминокислота представляет собой кристаллическое вещество, растворимое в воде, обладающее сладким вкусом плавится с разложением при 240°. Гликоколь получается при гидролитическом расщеплении желатины, содержится в фиброине (белка шелка). [c.329]

Отдельные представители. Важнейшими из аминокислот являются а-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул (см. 175). Подробнее познакомимся с ними в 174, здесь упомянем лишь о простейшей из а-аминокислот — а-аминоуксусной кислоте НдМ—СНа—СООН. Ее называют также гликокол или глицин. Как и все аминокислоты, гликокол представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, растворимое п воде. Его получают синтезом из хлоруксусной кислоты и аммиака. [c.364]

Это аэробные хемогетеротрофы с дыхательным метаболизмом и сложными пищевыми потребностями (обычно для роста нужны белки и аминокислоты). Являются хорошими гидролитиками. Углеводы используют по пути Энтнера—Дудорова. У отдельных представителей обнаружена азотфиксация. Ряд организмов способен фиксировать углекислоту через цикл Кальвина. Некоторые способны к анаэробному дыханию с нитратом, фумаратом и окисленными соединениями серы в качестве акцепторов электронов. [c.199]

В динамике накопления отдельных аминокислот у разных видов остролодочников наблюдаются следующие тенденции. Содержание свободных аминокисло 1 снижается от фазы бутонизации к фазе плодоношения. Особенно ярко это проявляется на содержании серина, глицина, глутаминовой кислоты, аланина, пролина, тирозина. Исключение составляет цистин, количество которого возрастает от начальных фаз развития к конечным (см. табл. 5). Рассматривая аминокислоты, входящие в состав белка, следует отметить следующее. Их качественный состав не зависит ни от вида, нн от органа, ни от фазы развития, ни от места произрастания. В условиях Новосибирска, как и в Юго-Восточном Алтае, в белках были обнаружены следующие аминокислоты цистин, гистидин, лизин, аргинин, аспарагиновая кислота, серин, глицин, глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, триптофан, метионин- -валин, фенилаланин, лейцин+изолейцин, что свидетельствует о постоянстве качественного состава аминокислот белка у представителей рода остролодочник. [c.73]

Основанием для выдвижения новой гипотезы строения белковых веществ послужило то, что в 1874 г. Ф. Мишер открыл основное вещество из спермы лосося и назвал его протамином [323]. Протамин привлекал к себе мало внимания до 1894 г., когда им и другими сходными соединениями заинтересовался А. Коссель (1853—1927 гг.). Коссель обнаружил, что при гидролизе этих веществ выделяются большие количества аргинина. Кроме того, среди продуктов гидролиза была обнаружена новая аминокислота — гистидин. Почти в то же время С. Хедин выделил гистидин из нескольких других белков [245]. Дальнейшие исследования показали, что протамины, выделенные сначала в отдельный класс веществ, имеют весьма много свойств, сближающих нх с белками [276—280]. Они, так же как и белки, содержали аминокислоты, могли перевариваться трипсином и по многим физическим свойствам были почти неотличимы от белков. На основании этого Коссель предположил, что протамины — простейшие представители класса белков. [c.54]