Изомерия полипептидов

ЧИСЛО ТЕОРЕТИЧЕСКИ ВОЗМОЖНЫХ ИЗОМЕРОВ ПОЛИПЕПТИДОВ В ЗАВИСИМОСТИ ОТ ЧИСЛА ОБРАЗУЮЩИХ ИХ а-АМИНОКИСЛОТ [c.264]

Даже идентичные по аминокислотному составу и длине цепи пептиды могут быть абсолютно разными по физико-химическому и биохимическому поведению изомерными веществами вследствие различия в последовательности расположения аминокислотных остатков в цепи. Например, из двух аминокислот — аланина и тирозина — можно построить два дипептида Ala—Туг VI Туг—Ala. Соответственно число изомеров полипептида, состоящего из п остатков разных аминокислот, будет равно числу перестановок из п элементов, т. е. п. При = 20 число возможных изомерных первичных структур полипептида будет равно 2 10 . А если еще учесть, что каждая из аминокислот в полипептидной цепи может повторяться, то число изомеров становится невообразимо большим. Но в живой природе реализуются не все перечисленные возможности. Поэтому в организме человека по самым приближенным оценкам имеется около 100 ООО различных белков. [c.56]

Первичной структурой называют порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в белке. Даже идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот — аланина и тирозина — можно построить два пептида Ala—Туг и Туг—Ala. Из трех аминокислот можно получить шесть различных по первичной структуре трипептидов. Число изомеров полипептида, построенного из п разных аминокислот, равно числу перестановок из п элементов, т. е. п При г = 20 число возможных изомеров равно 2 10 . Если учесть, что в составе пептидной цепи каждая из аминокислот может встречаться больше одного раза, то число изомеров становится невообразимым. Возможность составления разных белков из аминокислот так же неисчерпаема, как возможность составления разных фраз из букв алфавита. Однако в живой природе реализуются не все эти возможности. В организме человека, по приближенным оценкам, имеется около 50 ООО разных белков. [c.24]

Чем больше различных аминокислот соединяется между собой, тем больше число возможных полипептидов. Например, из 17 различных аминокислот можно образовать 3,56 10 различных изомеров (в смысле последовательности расположения аминокислотных остатков). Многие белки построены из большего числа аминокислотных единиц. Кроме того, во многих белковых цепях некоторые аминокислоты повторяются. Так, например, из одного типичного белка с молекулярным весом 34 ООО было выделено [c.313]

Чем больше различных аминокислот соединяется между собой, тем больше число возможных полипептидов. Например, из 17 различных аминокислот можно образовать 3,56-10 различных изомеров (в смысле последовательности расположения аминокислотных остатков). [c.311]

Первичная структура является основой строения белка. Она определяется характером полипептидной цепочки и зависит от качественного и количественного состава аминокислот, т. е. какие аминокислоты и сколько входят в состав данного полипептида, и от последовательности чередования аминокислотных остатков. Подсчитано, что из 20 различных аминокислот можно построить 2,3-10 изомеров белковых молекул. [c.211]

АМИНОКИСЛОТЫ И ПОЛИПЕПТИДЫ Номенклатура, изомерия [c.220]

В общем случае каждая конформация отличается индивидуальными свойствами. Следовательно, фактически разнообразия в мире белков еще больше, чем это могло показаться при простом подсчете числа изомеров данного полипептида. Форма белковых молекул изменяется под влиянием различных факторов. Она зависит, конечно, от природы самого белка, но также и от концентрации ионов водорода в растворе, температуры, наличия солей и г. д. Тем не менее белки различных групп иногда довольно сильно отличаются формой своих частиц. Так, у глобулинов пептидные цепи свернуты и молекула имеет форму шара или эллипсоида — [c.56]

Близкие соотношения найдены и при сополимеризации В- и L-лизина, взятых в отношении 3 7. Величина вращения полипептида вместо [а]о—21,6 составляет —20,6°, что указывает на несколько более предпочтительное вхождение В-изомеров (приблизительно на 4,5 %) но сравнению с L-иэомерами лизина [445]. [c.86]

Имеется и ряд других подобных же фактов. Эти явления играют большую роль в полипептидах, поворотная изомерия в которых подробно изучена Мидзусимой [ ] (см. главу V). [c.128]

Понятно, что решить вопрос, какой именно изомер изучаемого полипептида имеется в данном случае, можно лишь путем синтеза всех возможных изомеров и сравнения их физических и химических свойств со свойствами исследуемого полипептида. Во многих случаях это и было сделано. Однако путь этот мало эффективен и не надежен, так как, с одной стороны, число возможных изомеров, зависящих от простой перестановки компонентов, может достигать огромных размеров (например, в случае 20 аминокислот—2,5 квинтильонов), а с другой—свойства тех веществ, которые могут получаться при частичном гидролизе белков, неизвестны. Таким образом, второй путь, путь синтеза полипептидов, оказался пока единственно эффективным. [c.316]

Число теоретически возможных изомеров полипептидов в зависимости от числа образуюндих их а-аминокислот. [c.263]

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейщее образование полимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярной массой 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лищь 12 аминокислот, может иметь соверщенно астрономическое число изомеров—10 . Если бы можно было собрать воедино ли1иь по одной молекуле каждого нз возможных изомеров этого гипотетического белка, то общая масса этих молекул составила бы 10 кг. Поскольку масса Земли исчисляется значительно меныпей цифрой— Ю кг,— совер- [c.337]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Пептиды с необычными аминокислотами. — Многие полипептиды выделенные из бактерий и низших растений, характеризуются наличием одной или нескольких необычных аминокислот (см. табл. 41, стр. 649), )-изомеро о бычных амииокислот или компонентов, не являющихся аминокислотами. [c.703]

Полипептиды и белки (а белки являются полипептидами большой степени конденсации) очень широко распространены как в растительном, так и в животном мире — это обязательные компоненты любого живого организма. Их также отличает большое разнообразие. Провести четкую грань между полипептидами и белками нельзя, так как в природе найдены представители этого класса производных а-аминокислот практически сплошного спектра распределения по массе или по количеству аминокислотных остатков от нескольких аминокислот (3-5) до нескольких десятков и даже сотен тысяч таких компонент в одной такой био-полимерной молекуле. Разнообразие полипептидов можно подсчитать, исходя из того факта, что в их построении может участвовать (и обычно участвует) 20 аминокислот, которые могут соединяться между собой в любом порядке, в любом сочетании, с любой степенью повторяемости. Полипептид-ная цепь из 300 аминокислотных остатков на базе 20 протеногенных аминокислот может быть представлена 10 5° структур. Это практически бесконечное число возможных изомеров. Отсюда и бесконечные возможности белковых молекул в плане полифункциональности их свойств, поэтому они и составляют основу всего живого. [c.81]

В клетке Е.соИ содержится около 3000 различньгх белков, а в организме человека насчитывается более 100000 разнообразных белков. Самое удивительное, что все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами-аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи. Природные белки построены из 20 различных аминокислот. Эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, поэтому они могут образовывать громадное количество разнообразных белков. Число изомеров, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде, исчисляется огромными величинами. Так, если из 2 аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из 4 аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот — 2,4 10 разнообразных белков. [c.20]

В книге сделан обзор работ по применению ЯМР-спектро-скопии высокого разреимения для изучения структуры синтетических и биологических полимеров. Кратко изложены основы метода ЯМР рассмотрена изомерия в полимерных цепях. Подробно описаны спектры синтетических полимеров и дана их интерпретация с целью определения структуры, стерео-химической конфигурации, конформации и механизма роста цепи. Обсуждаются спектры винильных полимеров, а также полидиенов, полимеров, получаемых при раскрытии циклов, и других типов полимеров. Большое внимание уделено природным полимерам (полипептидам, белкам, нуклеиновым кислотам) и малым молекулам — моделям рассматриваемых биополимеров. [c.4]

Размер геометрич. С. м.— наиболее общий критерий гибкости макромолекулы, поскольку он характеризует гибкость, обусловленную не только вращательной подвижностью звеньев (поворотной изомерией), но и др. физич. механизмами (см. таблицу), напр, нарушением первичной структуры макромолекулы (циклизации цепи) или ее вторичной структуры (спиральных конформаций полипептидов, нуклеиновых к-т). Полимеры, для к-рых А >100 А, условно относят к жосткоцепным. [c.197]

Многие авторы использовали метод разделения изомеров аминокислот путем асимметрического гидролиза их сложных эфиров. В 1906 г. Варбургом было показано, что панкреатин (освобожденный от липазы) гидролизует этиловый эфир DL-лей-цина асимметрически ему удалось выделить из реакционной смеси чистый L-лейцин [523]. Ряд эфиров рацемических аминокислот был разделен при помощи неочищенных препаратов поджелудочной железы, а также кристаллического химотрппсина [524—528]. Ценность этого метода ограничивается склонностью некоторых эфиров аминокислот к самопроизвольному гидролизу, а также к полимеризации в процессе обработки ферментом, с образованием эфиров полипептидов [529]. [c.93]

Синтез пептидов, содержащих фенилаланин, не представляет особых трудностей (см., например, [774, 775, 1114, 2368]). Фенилаланин наряду с глицином и аланином является именно той стандартной аминокислотой, на которой проверяли новые защитные группы, методы синтеза пептидов и степень рацемизации. С этой целью часто используют bo-Gly-L-Phe-Gly-OEt (см. главу X, А, 1, б). Фенилаланинсодержащие пептиды также неоднократно синтезировали для изучения специфического расщепления амидной связи фенилаланил—аминоацил химотрип-сином. Фенилаланин очень часто встречается в природных биологически активных полипептидах. Интересно, что о-изомер также входит в состав многих пептидных антибиотиков. Пептиды, содержащие один остаток фенилаланина, поглощают в ультрафиолетовой области с е=187 это иногда облегчает определение молекулярного веса пептидов [2389, 2393]. [c.194]

В опытах Доти была системати-ч ески изучен а полимеризация различных смесей (1- и 1-ангидридов у-бен-зилглютамата, начиная от чистого 1-изомера и кончая рацемической, т. е. 50%-й смесью.В качестве инициатора брался полипептид, целиком состоящий из 1-изомера, т. е. с правым направлением вращения спирали Полинга—Кори. Степень полимеризации инициирующего пептида была Zl = 15, вторичная полимеризация велась до = 25. [c.59]

Измеренная оптическая активность результирующего полимера [а ] . анализировалась следующим способом. Из нее вычиталось известное по опыту вращение инициирующего фрагмента, а также вращение чистого 1-полипептида, образовавшегося вследствие превалирования 1-изомера над (1-изомером в мономерном карбоксиангидриде. Считалось, что мономер состоит как бы из суммы некоторого количества (11-формы (рацемата) и избытка 1-формы. Последняя образует нормальный спирализованный вправо полинептпд с известной величиной удельного вращения [я]р. Вычтя из измеренной величины инкремент, создаваемый избытком 1-формы, получаем оптическое вращение той части спирали, которая составлена рацемической смесью мономеров. [c.59]

Можно синтезировать полипептиды из различных амидо-кислот,. например, гликоко.1я и лейцина. Уже при образовании дипептида из одной частицы гликоколя и одной частицы лейцина мыслимо два изомера в зависимости от того, на счет какого Н и ОН происходит выделение воды, не говоря уже о том, что каждый изомер содержит асимметрический атом углерода и должен существовать в нескольких стереоизомерных формах [c.416]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами межмолекулярного взаимоде11Ствия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчи вой поворотной изомерии — к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи (стр. 214). Важный пример такого рода дает кератин — нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в 3-форму. а-форма характеризуется периодом вдоль оси волокна 5.15 А. Ист1шпый период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Период вдоль оси волокна в 3-кератине равен, по-видимому, 6.64А, что близко к периоду другого белка — фиброина шелка ( 7 А). Последний имеет в волокне конфигурацию транс-поли-пептидной цепи (рис. 57). Астбери и Стрит [ 1 предложили простую схему а — 0-перехода в кератине, показанную на рис. 58. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в мен молекулярные. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. Как указывает Лоу она имеет значение лишь [c.224]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология