Ферментативные реакции, влияние

Рис. 68. Влияние концентрации ингибитора на величину кажущейся константы Михаэлиса ферментативной реакции в случае связывания с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику ферментативных реакций [c.79]

Влияние обратимо действующего эффектора (Э) на двухстадийную ферментативную реакцию может быть передано следующей схемой, если полагать, что эффектор комплексуется с ферментом (или с фермент-субстратным комплексом) в соотношении 1 1 [c.219]

В качестве иллюстрации смешанных типов ингибирования и активации ферментативных реакций можно привес+и данные по влиянию добавок н-бутанола на скорость реакций гидролиза сложноэфирного (рис. 79, а = 0,27, Р = 0) и пептидного (рис. 80, а = 0,2, Р = 2,3) субстратов карбоксипептидазой В, а также так называемое антиконкурентное (Р == О,/С = со,а/Сг з) влияние эффектора на катализ ацетилхолинэстеразой (рис. 81). [c.224]

ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ НА КИНЕТИКУ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ [c.249]

Влияние pH на скорость ферментативных реакций [c.258]

Внутримолекулярный кинетический режим способствует ускорению ферментативных реакций (см. гл. II). В связи с этим привлекают внимание исследования неферментативных внутримолекулярных реакций, где взаимодействующие функциональные группы ковалентно присоединены к одной молекуле. Значительный интерес в этих исследованиях представляет сопоставление скоростей внутри- и соответствующих межмолекулярных реакций (для оценки эффекта сближения), а также выявление специфических факторов, оказывающих влияние на собственную (внутримолекулярную) реакционную способность присоединенных функциональных групп (их взаимное расположение — эффекты ориентации, влияние заместителей или микросреды и т. д.). [c.78]

Бесконкурентная активация (а = Р > 1). В литературе описаны случаи, когда активатор увеличивает в одинаковой степени значения кат и Кт( ч х) (рис. 78). Подобный характер влияния эффектора соответствует бесконкурентному типу активации, и ферментативная реакция в этом случае описывается следующей схемой [c.223]

Влияние взаимозависимых неконкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. Кинетические параметры, характеризующие скорость реакции [c.229]

Селективное влияние эффекторов (ингибиторов или активаторов) на стадию ацилирования. Допустим, что в среду ферментативной реакции ввели эффектор, который селективно влияет на стадию ацили-рова"ния, что приводит к изменению эффективного значения константы скорости этой стадии. Наблюдаемую в этом случае начальную стационарную скорость реакции (6.117), протекающей при [5]о [Е]о, запишем в виде [c.244]

Наконец, если в ходе ферментативной реакции фермент денатурирует по первому порядку с константой скорости инактивации и , причем субстрат не оказывает влияние на кинетику инактивации, то дифференциальное уравнение скорости ферментативной реакции можно записать в виде (при [S] [E]q) [c.258]

В общем случае влияние обратимо действующих эффекторов на двухстадийную ферментативную реакцию может быть передано схемой (5.13). В этой схеме предусмотрено взаимодействие эффек- [c.79]

Ферментативные реакции характеризуются также наличием колоколообразной зависимости скорости реакции от температуры в достаточно широком температурном интервале (что приводит к температурному оптимуму реакции). Эта особенность влияния температуры на кинетику ферментативных реакций объясняется наложением двух эффектов — возрастанием скорости реакции при увеличении температуры и ускорением тепловой денатурации белковой молекулы, приводящей к инактивации фермента при высоких температурах. Ясно, что при достаточно корректной постановке эксперимента оба эти явления можно изучать раздельно (см., например, 9 этой главы). [c.266]

Влияние температуры на реакции, катализируемые ферментами, по существу не отличается от влияния температуры на любые другие химические реакции. Поэтому методы обработки температурных зависимостей кинетических и равновесных параметров ферментативных реакций также основываются на классических принципах термодинамики и кинетики (см. гл. 4). [c.249]

В таблице 15 приведены данные по влиянию профлавина на кинетические параметры гидролиза этилового эфира N-бензоил-глицина, катализируемого папаином [13]. Исходя из предположения о двухстадийном механизме ферментативной реакции, предложить кинетическую схему реакции папаина в присутствии профлавина и вычислить возможные кинетические и равновесные параметры реакции. [c.95]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 48) видно, что влияние катионов g + на ферментативную реакцию [c.106]

Прочие типичные случаи отклонения кинетического поведения ферментативных реакций от уравнения Михаэлиса — Ментен (реакция двух субстратов с одним ферментом, реакция двух ферментов с одним субстратом, влияние примесей в препарате фермента на кинетику реакции т. д.) будут рассмотрены при решении соответствующих задач. [c.116]

ВЛИЯНИЕ pH НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИИ [c.218]

Рассмотрение первых двух процессов входит в круг вопросов, решаемых не физической химией, а гидродинамикой. Мы проанализируем здесь третью проблему, а именно влияние диффузии субстрата в гранулу иммобилизованного фермента на кинетические параметры ферментативной реакции. [c.268]

На рис. 118 приведен график зависимости Р от а1. При Р отличается от единицы не более, чем на 10%, т. е. влиянием диффузии на кинетику ферментативной реакции практически можно пренебречь. При а1> величина Р заметно меньше единицы. Исходя из этого, отличие произведения а/ от единицы (в ту или иную сторону) может быть критерием влияния диффузии на [c.270]

Влияние диффузии на скорость ферментативной реакции определяется диффузионным фактором F (см. 3 настоящей главы), для уменьшения которого необходимо уменьшить величину al (см. рис. 118), где [c.280]

Влияние взаимонезависимых конкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. Влияние двух взаимонё-зависимых конкурентных ингибиторов на двухстадийную ферментатив- [c.228]

Не менее важным структурным элементом молекулы субстрата является и а-ациламидная группа. Этот субстратный фрагмент не оказывает заметного влияния на свободную энергию образования комплекса Михаэлиса, однако, как видно из табл. 28, наличие его в молекуле сложного эфира приводит к существенному ускорению последующих химических стадий ферментативной реакции и обусловливает также стереоспецифичность катализа по отношению к -энантиомерам. [c.134]

З-образный характер зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в катализе химотрипсином. Изменение среды в результате добавки органических соединений также оказывает заметное влияние на эффективность сорбции на активном центре химотрипсина гидрофобных компонентов реакции. Причина этого заключается, как правило, в том, что органическая добавка, повышая растворимость субстрата (или субстратоподобного ингибитора) в воде, удерживает его в водном растворе и затрудняет тем самым [c.145]

Из выражений (6.33) и (6.34) видно, что положение точки, в которой происходит пересечение пучка прямых, соответствук)щих зависимости 1/у от 1/[8]о при различных концентрациях эффектора, определяется лишь значениями констант а и Р и не зависит от величины Кэ (схема 6.14). Таким образом, вид графика в координатах Лайнуивера — Бёрка может быть использован для определения типа влияния эффектора на ферментативную реакцию и для оценки интервалов значений а и Р (более подробно см. в [61). [c.224]

Влияние взаимозависимых конкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. Схема двухстадийной [c.227]

Влияние взаимонезависимых неконкурентных ингибиторов на кинетические параметры ферментативной реакции. В присутствии двух взаимонезависимых неконкурентных ингибиторов схема двухстадийной ферментативной реакции принимает вид [c.230]

При изучении кинетики ферментативных реакций, протекающих до высоких степеней превращения субстрата, необходимо учитывать возможную инактивацию фермента в ходе реакции. В ряде случаев было найдено, что связывание субстрата с ферментом ускоряет инактивацию последнего в некоторых случаях субстрат не оказывает влияние на инактивацию фермента. Однако чаще всего связывание субстрата предохраняет фермент от инактивации, т. е. ферментсубстрат-ный комплекс инактивируется медленнее, чем свободный фермент. [c.254]

В целом функциональный характер рН-зависимых кинетических пара метров уравнения Михаэлиса обнаруживает глубокое сходство с закономерностями рассмотренного обратимого влияния э( к )екторов (см. 2 этой главы). Так, например, если при связывании субстрата ( )ерментом константы диссоциации ионогенных групп не претерпевают изменений (т. е. Ка = К в., Кв = К или, что то же самое, ионогенный процесс не оказывает влияния на сорбцию субстрата и, следовательно, К = К/ = К ), то величина наблюдаемой константы Михаэлиса ферментативной реакции не зависит от pH (/Ст(каж) = KsУ [c.260]

В данном случае можно провести аналогию ионогенного процесса с конкурентным влиянием эффектора на кинетику ферментативной реакции, поскольку зависимость от pH обнаруживает лищь эффективное [c.261]

Настоящее пособие — первое в мировой литературе учебное руководство по анализу и обработке кинетических данных ферментативных реакций. В первой части курса наложены методы анализа кинетических закономерностей простых химических реакций, изуче-иие их необходимо для дальнейшего понимания кинетики и механизма действия ферментов. Во второй части книги рассмотрены методы обработки кинетических данных ферментативных реакций-Особое внимание здесь уделено новым- подходам, не нашедшим до последнего времени отражения в учебной литературе (новые методы нахождения элементарных констант, влияние диффузии на кинетику действия иммобилизованных ферментов, использование интегральных форм кинетических уравнений и др.). Каждая глава сопровождается О ригинальными задачами с подробными решениями. [c.2]

Воспользуемся критерием Тиле (12.43). Так как концентрация субстрата неизвестна, примем, что отношение и/[3]о равно кат [Е] о//(т(каж) (преувеличивая этим влияние диффузии на скорость ферментативной реакции). Подставляя численные значения параметров в соотношение (12.43), находим Ф = 0,0035. Так как рассчитанная величина модуля Тиле является намного меньшей единицы, то диффузия практичеоки не оказывает влияния на изучаемый ферментативный процесс. [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология