Белки пикриновой кислотой

Пикриновая кислота имеет неприятную особенность — окрашивать белки глаз в желтый цвет, если попадает в организм даже в очень маленьких количествах. Кроме того, она очень интенсивно окрашивает кожу человека в желтый цвет, причем это окрашивание очень стойкое и исчезает только через большой промежуток времени. [c.264]

В четыре пробирки наливают по 1- 2 мл раствора белка. В каждую пробирку добавляют по 3 капли 1%-но-го раствора уксусной кислоты, после чего в первую пробирку приливают 4- 5 капель раствора пикриновой кислоты, во вторую — 2—3 капли раствора танина, в третью — 2 -3 капли реактива Бушарда, в четвертую — столько же реактива Драгендорфа. [c.26]

Материалы белки (растворы) пикриновая кислота (насыщенный водный раствор) таннин (10%-ный водный раствор) ртутноиодистый калий (раствор, см. опыт 248). [c.355]

Белки осаждаются при добавлении алкалоидных реактивов — пикриновой кислоты, танина, солей железистосинеродистой, вольфрамовой, фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислот. Эти реакции указывают на наличие в молекуле белка положительно заряженных группировок. Для того чтобы улучшить осаждение белка алкалоидными реактивами, обычно добавляют немного уксусной или другой кислоты. Это увеличивает количество положительных зарядов в белковой молекуле и тем самым облегчает взаимодействие белка с алкалоидным реактивом. [c.65]

Другие типы моноядерного комплексообразования в водных растворах включают связывание ионов металла белками или синтетическими полиэлектролитами. Эти системы удобно рассматривать, предположив, что ионы металла выступают в качестве лигандов по отношению к центральному полимеру [33, 67]. Комплексы могут также образовываться между двумя органическими ионами, например ионами анилиния и пикриновой кислоты [58], или между двумя белками. В окислительновосстановительном равновесии электрон можно рассматривать как лиганд, а состояние наивысшей степени окисления — как центральную группу [11, 45]. Смешанные моноядерные комплексы, которые содержат более одного типа лигандов, обсуждаются в гл. 18. [c.17]

Пикриновая кислота прочно окрашивает животные, т. е. белковые, волокна (шерсть, шелк), так как соединяется со свободными аминогруппами белков, образуя нерастворимые солеобразные продукты желтого цвета (см. опыт 280). [c.239]

BOB, которые осаждают алкалоиды, например, фосфорновольфрамовая кислота, фосфорномолибденовая кислота, таннин, пикриновая кислота и другие осаждают также и белки. Алкалоидные реактивы будут охарактеризованы подробнее в главе, посвященной алкалоидам (см. стр. 302). [c.281]

Исследуемый раствор белка наливают в пробирки (по 1 — 1,5 мл). В одну пробирку добавляют равный объем раствора пикриновой кислоты выделяется желтый осадок, а при малой концентрации белка раствор мутнеет, [c.355]

При добавлении к раствору белка растворов так называемых алкалоидных реактивов (пикриновой кислоты, танина, железисто-синеродистой кислоты и некоторых других ве [c.42]

Проделывают ту же реакцию с раствором глюкозы вместо белка. Отмечают восстановление пикриновой кислоты в пикраминовую (красное окрашивание) за счет глюкозы. [c.12]

В одну пробирку прибавляют 2—3 капли раствора таннина, в другую — 5—б капель раствора пикриновой кислоты. Наблюдают выпадение белка в осадок. [c.25]

В 4 микропробирки вносят по 2 капли раствора белка. Затем в первую пробирку добавляют 2 капли пикриновой кислоты и 2 капли уксусной кислоты, во вторую пробирку— [c.65]

Для получения хондроитинсульфата А можно воспользоваться обработкой сухого тонкоизмельченного хряща 30%-ным раствором КС1, содержащим 1 % карбоната калия (ранее применялось извлечение 2%-ным раствором щелочи, но при этом происходит значительная деградация). Примесь белка удаляют осаждением пикриновой кислотой или же можно осадить полисахарид в виде комплекса с кобальт-гексамином (белки остаются в растворе). Окончательная очистка достигается медленным осаждением кальциевой соли в присутствии уксусной кислоты и спирта. [c.164]

Приборы и реактивы склянка с раствором белка (см. приложение п. 58), капельница с насыщенным раствором пикриновой кислоты и банка с кристаллическим углекислым натрием. [c.235]

Выполнение опыта. Смешать 1 мл раствора белка с 0,2 г углекислого натрия и, добавив каплю раствора пикриновой кислоты, прокипятить до изменения окраски раствора. [c.236]

Приборы и реактивы склянка с раствором яичного белка (см. приложение, п. 58), капельницы с 10%-ным раствором таннина, насыщенным раствором пикриновой кислоты, 30%-ным раствором едкого натра и 1 %-ным раствором уксусной кислоты, маленькие пробирки. [c.240]

Выполнение опыта. В две маленькие пробирки налить по 1 мл раствора белка, подкислить его в пробирках уксусной кислотой и добавить в одну 5 капель раствора таннина, в другую — столько же пикриновой кислоты. [c.240]

В пробирку наливают 3—4 мл раствора белка, подкисляют уксусной кислотой и добавляют несколько капель раствора пикриновой кислоты. Наблюдается появление осадка. [c.91]

Принцип метода. Из пробы плазмы, цельной крови или эритроцитов удаляют белки пикриновой кислотой. Кипячением удаляют растворенную или связанную СОг из фильтрата. Затем в герметически закрытом и эвакуированном сосуде обрабатывают эту пробу нингидрином, отщепляющим СОг из карбоксилов свободных альфа-аминокислот. Освобожденная СОг переводится в манометрический аппарат Ван-Слейка—Нейлля, где она сначала поглощается не содержащим СОг едким натром. Затем СОг вытесняется из щелочного раствора молочной кислотой и измеряется давление при объеме газа в 0,5—2,0 мл. После этого в аппарат вносится небольшое количество 5 н. NaOH, поглощающего СОг, и снова измеряется давление. Разность обоих определений с вычетом поправки на холостой опыт равняется давлению углекислоты, освобожденной из альфа-аминокислот. Дается таблица, где приведены факторы, на которые нужно множить (при различной температуре) наблюденное дав- [c.142]

При реакциях осаждения белок вьшадает в осадок или необратимо (свертывание), или обратимо высаливание). Так, нйпример, из водных растворов белки высаливаются солями легких металлов — сернокислым магнием, хлористым натрием, сернокислым аммонием здесь процесс обратим при разбавлении водой белок снова переходит в раствор. При действии же солей тяжелых металлов (железа, свинца, меди, ртути) белки осаждаются необратимо и достаточно полно. Также необратимо осаждают белки таннин, пикриновая кислота, фосфорномолибденовая и фосфорновольфрамовая кислоты, азотная кислота. Большинство белков свертывается при нагревании с водой (например, белок куриного яйца), а также при действии спирта. Температура свертывания для разных белков различна и характерна, что служит иногда их отличительным признаком. Свертываются белки и при действии ферментов так, например, белок молока — казеин — свертывается при прибавлении сычужного фермента (добываемого из телячьего желудка) кровь, выпущенная из сосудов, свертывается под влиянием фермеН тов, появляющихся Б самой крови, и т. п. [c.337]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

Химический состав пикриновой кислоты установил анализом Дюма (1836) и дал ей это название (греч. пикрос—горький), употребляемое и поныне, а Лоран (1841) доказал, что это соединение представляет собой тринитропроизводное фенола и получил его из последнего. Было замечено, что пикриновая кислота окрашивает белки в желтый цвет. В 1849 г. ее начали применять в качестве красителя для шелка. Это был цервый случай применения искусственного красящего вещества. Об использовании пикриновой кислоты как взрывчатого вещества было опубликовано в 1871 г. в английском патенте (Шпренгель).Этонитросоеди- ненле с такими разнообразными свойствами оказалось еще и бактерицидным. Им пользовались для лечения ожогов. Пикриновую кислоту применяют в лаборатории для идентификации органических оснований (пикраты аминов) и многоядерных углеводородов. [c.208]

Реактивы а) раствор яичного (или растителшо-го белки б) пикриновая кислота, 1%-ный раствор [c.26]

Источниками азота для микроорганизмов могут служить различные вещества. Наряду со строго паратрофным питанием за счет живых белков (паразитизм) существуют микроорганизмы, усваивающие пептоны, аминокислоты, азот нитро- и аминогрупп неорганических солей и молекулярный азот атмосферы. Приведенные в этой книге литературные данные и собственные наблюдения позволяют считать, что среди бактерий, актиномицетов и грибов есть много видов, способных усваивать азот синтетических соединений капролактама, нитроанилина, нитробензола, пикриновой кислоты и цианистых соединений. [c.91]

Определение креатинина [33—36]. 1. В щелочной среде креатинин восстанавливает пикриновую кислоту до пикраминовой кислоты, окрашивающей раствор в красный цвет. В мерную колбу емкостью 10 мл помещают 7 мл воды, 1 мл исследуемой крови, 1 мл 10%-ного раствора Ыа2Ш04-2Нг0 и по каплям при встряхивании добавляют 1 мл 0,65 н. Н2504. Через несколько минут, когда заканчивается осаждение белков, жидкость фильтруют. [c.234]

Ход работы. В 3 пробирки наливают по 5 капель 1% раствора яичного (пшеничного или соевого) белка. В первую оробирку прибавляют 2—3 капли 10% раствора пикриновой кислоты и 1—2 капли 1% уксусной кислоты. Выпадает осадок белка, окрашенный в желтый цвет. Во вторую пробирку прибавляют 1—2 капли насыщенного раствора танина и 1—2 капли 1% уксусной кислоты. Выпадает осадок белка, окрашенный в серый цвет. В третью пробирку приливают [c.43]

Ход работы. Пикриновая кислота. Добавить к раствору белка, подмисленного уксусной кислотой, 5—6 капель насыщенного раствора пикриновой кислоты. Образуется желтоватый осадок. [c.151]

Пикриновая кислота при нагревании с белком ь щелочной среде восстанавливается (за счет дикетопипе-разиновых группировок) в пикраминовую кислоту (красного цвета). Восстановить пикриновую кислоту в пикраминовую можно также при помощи различных восстановителей, например, глюкозы [c.11]

Для удаления белка из биологических образцов были использованы четыре метода, основанные на применении сульфо-салициловой кислоты, пикриновой кислоты, ультрафильтрации и центрифугирования [6, 76, 137—140]. По методу удаления белка с помощью сульфосалициловой кислоты супернатант можно наносить на колонку. При использовании пикриновой кислоты ее избыток можно удалить экстракцией с помощью анионообменной смолы или путем добавления небольших порций этой смолы к супернатанту и последующего фильтрования или декантации с осадка смолы. [c.39]

Н. Д. Зелинскому, В. С. Садикову и Н. И. Гаврилову удалось выделить нз гидролизата белков ряд производных дикетопиперазина, что и позволило указанным авторам говорить о дикетопиперази новом кольце как об одном из структурных элементов белковой молекулы. Кроме того, были найдены цветные реакции (например, с пикриновой кислотой), которые дают белки и дикетопиперазины, но не дают ни полипептиды, ни отдельные аминокислоты. [c.44]

После разрушения клеток чаще всего проводят экстракцию фермента. Из животных и растительных тканей экстрагировать ферменты гораздо легче, чем из микроорганизмов. Их извлекают водой, буферными растворами, растворами нейтральных солей, органическими растворителями (ацетон, алифатические спирты и др.) в смеси с водой в различных соотношениях или безводными (диметилформалгид), иногда разбавленными щелочами, кислыми белковыми осадителями, например трихлоруксусной или пикриновой кислотами. Чаще всего применяют 2—10 объемов растворителя, выбирая pH в соответствии с зоной рН-устойчи-вости и с областью лучшей растворимости, которые являются характерными для каждого белка или даже для определенных групп белков. Проводят экстракцию чаще при охлаждении (2— 5°С), но более длительное время, или 2—3 ч при более высоких температурах (30—45°С). [c.141]

Осаждение и отделение белков. К гемолизату, полученному при смешивании крови с водой, добавляют 1 мл раствора пикриновой кислоты и энергично встряхивают, закрыв предварительно пробирку пробкой. Образовавшийся осадок белков отделяют фильтрованием. [c.171]

Пикриновая кислота осаждает алкалоиды и белки. С продуктами гидролиза белка—аминокислотами—она образует характерные кристаллические соли, применяемые для качественного определения алшнокислот. [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология