Тритон структура

Для получения из биологического материала белков в чистом, гомогенном, состоянии применяют различные детергенты, способствующие расщеплению белок-липидных комплексов и разрыву белок-белковых связей . В частности, для освобождения белков (ферментов), прочно связанных с биомембранами митохондрий или других субклеточных структур, применяют тритон Х-100, додецилсульфат натрия и дезоксихолат натрия. [c.24]

Некоторые из радиоактивных химических элементов и изотопов, упомянутые в пункте (III), имеют большую атомную массу, например, торий, уран, плутоний и америций, ядра атомов которых имеют особенно сложную структуру. Эти ядра при воздействии субатомных частиц (нейтронов, протонов, дейтронов, тритонов, альфа-частиц и т.п.) могут поглощать эти частицы, таким образом, увеличивая степень своей нестабильности до величины, когда они становятся сами способными расщепляться на два ядра с близкой по величине массой (или, более редко, на три или четыре части). Это расщепление освобождает значительное количество энергии и сопровождается выходом вторичных нейтронов. Этот процесс известен как процесс расщепления или ядерного деления. [c.127]

Это обстоятельство явилось причиной проведения серии опытов по выяснению влияния длительности воздействия тритона Х-100, трис-дезоксихолата, додецилсульфата натрия и дигитонина на активирование Mg " "-, Na -, К -АТФазы в различных клеточных структурах микросомах, миелине, синаптосомах. На рис. 4—6 представлены графики зависимости активности Mg -, Na -, К -АТФазы всех трех изучаемых фракций от длительности воздействия активирующих концентраций указанных ПАВ. [c.122]

Рис. 6-19. Структуры молекул двух широко распространенных детергентов додецилсульфата натрия (ДСН, анионного детергента) и тритона Х-100

Многие белки, например рибосомальные и мембранные, плохо растворимы в водных буферах. Добавление Тритона Х-100 зачастую улучшает их растворимость и,. к тому же, в отличие от мочевины, не влечет за собой их денатурации. Сохраняются вторичная и третичная структура белков, а в ряде случаев и их биологическая активность. [c.83]

Другая полезная модель ядерной структуры, называемая альфа-частичной моделью или гелион-тритонной моделью, основана на допущении, что нуклоны в ядре можно рассматривать как сгруппированные в гелионы или тритоны и занимающие локализованные 15-орбитали.. [c.626]

Можно ожидать, что ядра с большим числом гелионов и тритонов имеют структуру, в которой один гелион или тритон находится в центре ядра, а другие наслаиваются вокруг него. Такую структуру можно было бы предположить для 13 шаров — при плотнейшей упаковке, когда 12 шаров расположены вокруг центральнего шара. Слоистую [c.627]

Отрицательно заряженные частицы (мюон ц", л", К "-мезоны и др.) при торможении в среде образуют мезоатомы, в к-рых эти частицы играют роль тяжелых электронов. Образуясь первоначально в высоковозбужденных состояниях, мезоатомы в результате каскадных переходов при испускании у-квантов или оже-электронов переходят в основное состояние. Орбиты мезоатомов (их размер обратно пропорционален массе частицы) на 2-3 порядка меньше электронных орбит. При этом эффективный заряд ядра Z уменьшается на единицу, в результате чего мезоатом имеет электронную оболочку ядра Z-1. Т. обр., в принципе могут моделироваться атомы любых элементов, напр, при захвате атомом Ne образуется мезоатом [iF. Уникальны мезоатомы, состоящие из ядра водорода (протон, дейтрон, тритон) и отрицательно заряженной частицы, поскольку они являются нейтральными системами малого размера (напр., радиус мюонного атома водорода равен 2.56-10"" см, а радиус пионного атома водорода-1,94- 10" см) и, подобно нейтронам, проникают внутрь электронных оболочек к ядрам, участвуя в разл. процессах. Так, напр., могут образоваться системы ф и Лц, аналогичные мол. ионам водорода, в к-рых ядра вступают в р-ции холодного ядерного синтеза (dd - Не + п или dt -> Не -(- п) с высвобождением ц, осуществляющего послед, акты синтеза (мюонный катализ). Процессы захвата отрицательно заряженных частиц на мезоатомные орбиты и перехвата их др. атомами обусловлены строением электронной оболочки, что позволяет изучать структуру молекул и хим. р-ции мезоатомов. [c.20]

Для успешного вьщеления ферментов из клеточного содержимого необходимо очень тонкое измельчение исходного материала вплоть до разрушения субклеточных структур лизосом, митохондрий, ядер и др., которые имеют в своем составе многие индивидуальные ферменты. Для этого используют специальные мельницы и гомогенизаторы, а также ультразвук, метод попеременного замораживания и оттаивания ткани. Для высвобождения ферментов из мембранных структур клетки к гомогенатам добавляют небольшие количества детергентов (твин, тритон Х-100) или обрабатывают их энзимами — лизоцимом, целлюлазой, лецитиназой С. Особое внимание при вьщелении ферментов уделяют проведению всех операций в условиях, исключающих денатурацию белка (нейтральные значения pH, стабилизирующие добавки в виде белков, солей и специальных соединений). [c.79]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Некоторые детергенты, например тритон Х-100, луброл, бридж, холат и дезоксихолат, как уже описывалось, просто растворяют мембрану и солюбилизируют интегральные белки. Другие же детергенты сушественно повреждают белки, сильно влияя на их структуру, вплоть до необратимой денатурации. Поэтому действие детергентов непредсказуемо, и его следует проверять в каждом отдельном случае. [c.83]

Многие неионогенные ПАВ по своей структуре аналогичны анионным и катионным ПАВ, за исключением тех, у которых концевая полярная группа (голова) является незаряженной. В случае отсутствия электростатического заряда при взаимодействии концевых полярных групп неионогенных ПАВ преобладают стерические и осмотические силы. Наиболее распространенными среди концевых полярных групп неионогенных ПАБ являются олигомерные цепи оксида этилена. Другие типичные представители концевых полярных групп (голов) неионогенных ПАВ — простые сахариды, такие как глюкоза и сахароза. Наиболее широко изученный класс алкилэтиленоксидных ПАВ, также называемых этоксилатами, представляется общей формулой С Е , где п — длина алкильного заместителя, ат — число звеньев оксида этилена в концевой группе (голове). Родственный класс ПАВ — алкилфенольные этоксилаты. Вероятно, наиболее известным представителем данного класса ПАВ является тритон Л -100 (7Х-100). [c.141]

Другая полезная модель ядерной структуры, называемая альфа-частичной моделью или гелион-тритонной моделью, основана на допущении, что нуклоны в ядре можно рассматривать как сгруппированные в гелионы или тритоны, занимающие локализованные 1 -орбитали. Так, 8 протонов и 8 нейтронов в можно считать сгруппированными в четыре [c.748]

Можно ожидать, что ядра с большим числом гелионов и тритонов имеют структуру, в которой один гелион или тритон находятся в центре ядра, а другие наслаиваются вокруг него. Такую структуру можно бы предположить для 13 шаров — при плотной упаковке 12 шаров вокруг центрального шара. Слоистую структуру можно приписать ядрам с гелионами и тритонами во внутренней оболочке, за которой идет следующий слой, затем наиболее удаленный внешний слой, называемый мантией при этом последовательным слоям приписывают ядерные орбитали, как показано на рис. 26.10. Такое отнесение основано на последовательности подоболочек в данной оболочечной модели при допущении, что подоболочка, которая вст1 ечается только с одним значением главного квантового числа, относится к внешнему слою гелионов и тритонов, подоболочка с двумя значениями главного квантового числа (например, Is и 2s) относится к мантии и следующему за ней внутреннему слою, а подоболочка с тремя значениями главного квантового числа относится к мантии, следующей за ней оболочке и к внутренней оболочке. [c.749]

Повьпыение концентрации до величин, превосходящих ККМ, приводит к резким изменениям спектров поглощения. Возрастает интенсивность спектра, наблюдается сдвиг в красную сторону, и, кроме того, появляется тонкая структура. На рис. 17.7 представлена зависимость молярного коэффициента погашения тритона Х-ЮО [c.318]

Марсден и Мак-Бен также получили рентгенограммы водных растворов ряда оксиэтилированных веществ. В некоторых растворах наблюдалась пластинчатая структура мицелл, не всегда,, однако, одинакового вида. Тритон Х-100 1(9—10)оксиэтилиро-ванный изооктилфенол] и эмульфор О (оксиэтилированный жирный спирт, стр. 89) образуют изотропные растворы, которые содержат, вероятно, пластинчатые мицеллы, подобные мицеллам в растворах ионогенных моющих веществ. Расстояние безводного (9—10)оксиэтилированного изооктилфенола составляло [c.102]

Наши первые исследования белкового состава миелина были посвящены изучению микрогетерогенности белков, извлеченных последовательно неионным детергентом — тритоном Х-100 и анионным детергентом — додецилсульфатом натрия. Приступая к выполнению этих исследований, мы руководствовались следующими соображениями. До последнего времени нейрохимики изучали преимущественно растворимые белки нервной ткани. Очень мало работ было посвящено нерастворимым белкам различных структур нервной ткани, в том числе и такой специфической мембранной структуре, какой является миелин. Между тем роль нерастворимых белков в процессах внутриклеточного обмена веществ и в транспорте ионов и метаболитов через мембраны не менее важна для функций клетки, чем роль растворимых белков гиалоплазмы. [c.24]

Изученггые надш ПАВ — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных концентрациях вызывают активирование Mg -, Na -, К -АТФазы. Степень активирования максимальна в микросомной фракции и миелине и минимальна в синаптосомах. Концентрация ПАВ, необходимая для максимальной активации Mg " -, Na+-, К -АТФазы, в синаптосомах ниже концентрации, обусловливающей активацию фермента в других мембранных структурах. Активирующее действие ПАВ проявляется тогда, когда они находятся в молекулярно-диснерсном состоянии. Полученные данные показывают, что существует определенная специфика внутримембранной организации Mg +-, Na+-, К+-АТФазного комплекса в различных клеточных структурах, обладающих этой активностью. [c.125]

Поверхностно-активные вещества — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных условиях (концентрация, время воздействия) обусловливали активирование Mg +-, Na+-, К+- АТФазы фракции микросом, миелина и синаптосом, выделенных из мозга кролика. Степень активирования ферментативной активности была значительно более выражена на микросомной фракции и миелине, чем на синаптосомах. Концентрация детергентов, необходимая для максимальной активации Mg +-, Na+-, К+-АТФазы в синаптосомах, была меньше концентрации, оСусловливаюшей активацию фермента в других мембранных структурах. Путем исследования критической концентрации мицеллообразования разных детергентов и сравнения этой величины с активирующими ферментативную систему концентрациями, сделано заключение, что активирующее действие детергентов проявляется при их молекулярно-дисперсном состоянии. Полученные данные свидетельствуют о наличии определенной специфики внутримембранной организации Na+-, [c.212]

На рис. 6.10 приведены типичные кинетические кривые раз-р шения столба пены, полученной из различных пенообразова телей, в гравитационном поле. Разная скорость разрушения столба в данном случае связана с тем, что пена из раствора додецилсульфата (кривая 1) исчезает преимущественно вследствие медленного диффузионного укрупнения пузырьков н соот ветствующего уменьшения объема пены, а в пене из раствора Тритона-Х-ЮО (кривая 2) главным процессом, определяющим разрушение столба, являются разрыв пленок и вызванная им перестройка структуры. При повышении температуры скорость разрушения столба обычно возрастает, однако для пен, получен-и IX из ионогенных ПЛВ, влияние температуры выражено слабо Прн использовании неионогенньх ПАВ типа оксиэтиленовых производных алкилфенолов и спиртов скорость разрушения резко повышается задолго до достижения температуры помутнения раствора [449]. [c.252]

Рис. 56.11. Препараты бахромы или ламеллоподиев из фибробластов (увеличение). А. Полная фиксация. Б. Материал перед фиксацией экстрагирован тритоном, В. Экстракция тритоном проведена после фиксации. В первом случае (фото А) плазматическая мембрана интактна и внутренняя структура не видна. Во втором случае (фото Б) плазматическая мембрана удалена и видны лежащие под ней переплетения кудрявых филаментов. Фото В — плазматическая мембрана также удалена, но уже после фиксации альдегидом. Тонкая сеть подлежащих филаментов после хи.мической фиксации выглядит более грубой. А,

Классической работой по электрофоретическому разделению белков мембран эритроцитов человека является исследование Фейрбанкса и соавт. (1971), в котором предложена номенклатура полипептидных полос, выявляемых в солюбилизированной с помощью додецилсульфата натрия (ДСН) мембране. Этой номенклатурой пользуется в настоящее время большинство ученых. Наличие сетчатой структуры, выстилающей внутреннюю поверхность мембраны эритроцита, было обнаружено непосредственно с помощью электронной микроскопии после обработки клеток неионным детергентом тритоном Х-100. При определенных экспериментальных условиях (в среде с высокой ионной силой и при низкой температуре) применение этого детергента позволяет полностью солюбилизировать липидный бислой и интегральные белки. При этом остается сеть белков, сохраняющая исходную форму клетки, которая представляет собой мембранный скелет (каркас) эритроцита. Он тестируется в виде двухмерной сети филаментов, длина которых зависит от особенностей приготовления препарата для микроскопии. Необходимо отметить, что белки, близкородственные компонентам цитоскелета эритроцитов, обнаружены в ряде неэритроидных клеток. В связи с универсальностью данной системы следует более подробно рассмотреть структуру и свойства некоторых цитоскелетных белков. [c.31]

Модифицируя упаковку белка, детергенты влияют на его спектральные характеристики. Сами детергенты также, как правило, являются оптически активными веществами. Детергенты серии Тритона обладают ароматическими группами, поглощающими в ультрафиолетовой области спектра. Поэтому в опытах, которые сопровождаются измерениями в этих частях спектра, лучше использовать аналоги Тритона с восстановленной структурой гид-рогенизованные Тритоны), обладаюшей аналогичными детергент-ными свойствами, но не поглощающей в УФ-области. Многие детергенты имеют флуоресцирующие группировки, что также следует учитывать при планировании экспериментов. [c.91]

В результате маскировки части активных центров мембранных белков в замкнутых структурах ферментативная реакция протекает нелинейно во времени даже при использовании малых количеств белка, при которых не наблюдается его агрегации. В этих -ситуациях для нарушения мембранных структур применяют д е -тергенты. Однако даже те из них, которые являются достаточно мягкими сапонин, дигитонин, тритон Х-100, луброл), могут повреждать липидное окружение фермента и модифицировать (инактивировать) фермент. В этих случаях целесообразно использовать ионофоры, способные индуцировать специфическую (валиномицин для калия, А23187 или Х-537А для кальция) или неспецифическую аламетицин) проницаемость мембранных структур. [c.94]

В табл. 3.6 приведены некоторые параметры мицелл, образованных анионным сурфактантом додецилсульфатом натрия, катионным сурфактантом бромидом цетилтриметиламмония и нейтральным сурфактантом тритоном-Х-100. ККМ, число молекул сурфактанта в мицеллах, а также размер и форма последних зависят как от структуры сурфактанта, так и от состава водной среды. [c.89]

Смотреть страницы где упоминается термин Тритон структура: [c.362] [c.627] [c.184] [c.764] [c.584] [c.488] [c.110] [c.238] [c.308] [c.51] [c.294] [c.122] [c.292] [c.65] [c.343] [c.183] [c.165] [c.259] [c.268] [c.155] [c.57] [c.152] [c.152] [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология