Полипептиды биуретовая реакция

БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ — цветная реакция, которую дают с солями меди в щелочной среде биурет H2N ONH ONH2, амиды и имиды кислот, полипептиды, белки и другие соединения, содержащие группировки —СО—NH—, Б. р. — цветная реакция на белок — лежит в основе его количественного колориметрического определения. Если к щелочному раствору белка прибавить раствор uSO , появляется фиолетовое окрашивание. Чувствитель-1юсть Б. р. невысока. [c.45]

Биуретовая реакция — одна из цветных реакций на белок и полипептиды. [c.99]

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

Для изучения компонентов нуклеопротеинов удобно использовать растительный объект — пекарские дрожжи. Продукты кислотного гидролиза нуклеопротеинов могут быть обнаружены специс )ическими реакциями биуретовой реакцией обнаруживают наличие полипептидов в гидролизате, пуриновые основания дают специфическую реакцию образования осадка солей серебра, фосфорную кислоту обнаруживают по реакции с молибдатом аммония, рибозу или дезоксирибозу — с помощью реакции Троммера. [c.95]

Биуретовая реакция является одной из цветных реакций на белок и полипептиды (см. стр. 151). [c.147]

БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ — цветная реакция, к-рую дают с солями меди в щелочной среде биурет, амиды и имиды к-т, белки, полипептиды и некоторые др. соединепия. [c.222]

Биуретовая реакция (реакция Пиотровского). В щелочной среде белки, а также продукты их гидролиза — полипептиды дают фиолетовое или красно-фиолотовос окрашивание с солями меди. Реакция обусловлена наличием пептидных связей. Положительная биуретовая реакция проявляется у соединений, содержащих не менее двух [c.6]

При образовании биурета молекула аммиака отщепляется o i двух молекул мочевины. Отсюда и название биурет, указывающо4 на наличие двух остатков мочевины (от латинского urea — мочевина Биуретовая реакция является одной из цветных реакций на бел и полипептиды (см. стр. 125). [c.122]

Биуретовая реакция является одной из цветных реакций на полипептиды, а также на белок. К осадку циануровой кислоты, оставшемуся после извлечения биурета, добавляют 2-3 капли раствора аммиака и одну каплю раствора медного купороса — образуется сиреневого цвета осадок комплексной медной соли циануровой кислоты. [c.253]

Определение белков. Для определения белков или полипептидов применяется так называемая биуретовая реакция, т. е. взаимодействие с солями меди в щелочной среде, приводящее к образованию растворимых продуктов фиолетового цвета. Из простейших соединений такую реакцию дает биурет, откуда и возникло название этой реакции [228—231] [c.287]

В щелочной среде в присутствии солей меди белки дают фиолетовое окрашивание. Окраску дает комплексное соединение меди с пептидными группами —СО—ЫН—. Биуретовая реакция получается также с продуктами неполного гидролиза белка — пептонами и полипептидами. [c.9]

Продукты распада белка — пептоны и полипептиды — дают биуретовую реакцию с красным оттенком Ч [c.10]

Простейшие полипептиды — кристаллические вещества, растворимые в воде и почти не растворимые в спирте. Они дают биуретовую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности и являются продуктами частичного гидролиза белков. [c.299]

Простейшие полипептиды — кристаллические вещества, растворимые в воде и почти не растворимые в спирте. Они дают биуретовую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важную [c.340]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Полипептиды и белки дают биуретовую реакцию (стр. 700). Для белков характерна фиолетовая окраска образующихся медных комплексов, для пептонов— красная. Полипептиды дают окраски от синей до фиолетовой (стр. 686). [c.706]

В сильно щелочном растворе при добавлении соли меди такие вещества, как биурет (НгМ—СО—ЫН—СО—-ЫНг), оксакид (НгЫ—СО—СО—хМНг), полипептиды и белки образуют окрашенные в сине-фиолетовый и красновато-фиолетовый цвет комплексные С0.Т1И. Биуретовая реакция, таким образом, обусловлена присутствием в молекуле или двух —СО—ЫН-групп или — СО—ЫН-группы и групп — С (-ЫН)—ЫНг или — СНг—ЫН—, связанных непосредственно между собой или через посредство атома углерода или азота. Биуретовую реакцию поэтому дают пептиды, содержащие, по крайней мере, три остатка аминокислот. Однако некоторые соединения, как, например, гистидин, [c.157]

Биурет является простейшим из веществ, дающих цветную биуретовую реакцию — качественную реакцию, характерную для всех соединений, содержащих пептидные группы (белков, полипептидов и др., см. стр. 207). [c.198]

Биуретовая реакция. К раствору белка в пробирке приливают равный объем 20%-ного водного раствора щелочи и 2—3 капли водного раствора медного купороса. Появляется фиолетовая окраска, иногда с красноватым оттенком. Эту реакцию дают все белки и другие соединения, содержащие пептидную связь (пептоны, полипептиды, биурет и гистидин). [c.318]

Биуретовая реакция. Сильно щелочной раствор белка после добавления нескольких капель 1-процентного раствора сульфата меди окрашивается на холоду в красно-фиолетовый (до сине-фиолетового) цвет, подобно биурету см. выше). Эту реакцию дают все белковые вещества и продукты их частичного расщепления—пептоны, а также и синтетические полипептиды. [c.356]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Биуретовая реакция (см. опыт 118) обнаруживает наличие в молекуле белка пептидных групп —СО—N11—. Продукты распада бе.чка — полипептиды также дают биуретовую реакцию, причем цвет образующихся медных комплексвв определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипеитиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. [c.321]

Пептидные связи в молекулах полипептидов и белков могут быть обнаружены с помощью биуретовой реакции (см. опыт № 145). При распаде белков часто образуются кольчатые ангидриды а-аминокислот—дикетопиперазины [c.234]

Э. Фишер провел большую экспериментальную работу с полипептидами. Синтезированные им полипептиды во многих отношениях обнаружили сходство с теми промежуточными продуктами, которые получаются в первых стадиях гидролиза белков. Так большая часть полипептидов дает биуретовую реакцию реакцию с милоновым реактивом дают те полипептиды, в состав которых входит тирозин высшие полипептиды (из 15— 18 аминокислот) осаждаются из растворов сернокислым аммонием, т. е. проявляют свойства, раньше считавшиеся характерными Только для белков и первых продуктов их распада — альбумоз многие полипептиды осаждаются фосфорномолибденовой кислотой и таннином. Наконец, было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки (например, соком поджелудочной железы) будучи введены в организм животного, полипептиды подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины. [c.339]

Эта реакция называется биуретовой реакцией. Она является одной из цветных реакций на бгаок и полипептиды. [c.115]

В этом отношении биуретовая реакция отличается от всех, цветных реакций, упомянутых выше. При этой реакции добавле- ние к сильно щелочному раствору белка разведенного раствора ч сернокислой меди вызывает пурпурно-фиолетовое окрашивание. Так как эту реакцию дают все полипептиды, то она, очевидно, обусловлена наличием в молекуле белка пептидных связей — ONH—. Предполагают, что в результате этой реакции образуется комплекс, в котором ион меди координирован с пептидной связью, образуя содержащее медь кольцо, по всей вероятности, следующей структуры Ч [c.17]

Вещества В и О очень похожи на вещество А. Все три вещества, выделенные из слюны и из содержимого кист яичника [69], содержат 5,3—5,7% общего азота, 2,3—2,9% азота аминокислот и 1,7—1,8% азота гексозамина. Они дают реакцию Сакагуши на аргинин, диазореакцию и биуретовую реакцию. Ни одно из этих веществ не содержит серы [63]. Природа других азотсодержащих веществ, входящих в состав соединений, определяющих групповые свойства крови, еще не установлена. Неизвестно также, каким образом углевод соединяется с белком или полипептидом. Все указанные вещества в нативном состоянии являются очень вязкими и при pH 8,5 образуют гели. Под действием едкого или углекислого натрия они теряют свою вязкость [70], вероятно, вследствие денатурации или расщепления белка. При нагревании все эти вещества инактивируются [67]. [c.237]

Цветные реакции белков. Биуретовая реакция. При взаимодействии в щелочной среде с солями меди ( USO4) все белки дают фиолетовое (при сильном разбавлении сиреневое) окрашивание. Аналогичную реакцию дает уже упомянутый ранее биурет NHj—СО—NH—СО—NHj (см.), откуда происходит название этой реакции. В биурете имеются две пептидные группировки —СО—NH—, которые и обусловливают появление окраски при взаимодействии с солями меди. Таким образом, биуретовая реакция белков подтверждает наличие в их молекулах пептидных связей. Эту реакцию дают и полипептиды, образующиеся при гидролизе белков. При этом окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, для различных полипептидов не одинакова дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а более сложные полипептиды — красную. [c.337]

При реакции эфира гиппуровой кислоты с глицином Курциус получил второе соединение, названное им у-кислотой. Это соединение давало положительную биуретовую реакцию, но окраска при этом получалась несколько иная, чем при про бе с нативными белками. В 1883 г. Курциус, исследуя общие реакции алифатических аминокислот 135] и синтезируя гиппуровую кислоту [136], высказал убеждение, что из серебряной соли глицина, кроме гиппуровой кислоты, можно получить ряд других соединений, причем каждое из них будет отличаться от предыдущего одним лишним остатком глицина и меньшим содержанием воды на одну молекулу. Кажется, как мало было нужно, чтобы от этого предположения сделать шаг в сторону открытия полипептидов. Но именно это го шага Курциус сделать и не смог. Фишер впоследствии, отдавая должное работам Курциуса, писал, что теоретические представления последнего были совершенно верными, но экспериментальные данные, за исключением тех, о которых только что говорилось, были явно недостаточны для подтверждения тео1рии. Курциус предположил, что существует еще один возможный путь синтеза через азиды аминокислот по схеме [c.68]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

Возможности включения в микромолекулу белка полипептидных цепочек были рассмотрены Н. Д. Зелинским и Н. И. Гавриловым в 1948 г. (см. [8]). М. И. Плехан и Н. А. Поддубная [33], исследуя в серии работ биуретовую реакцию полипептидов и белков, пришли к заключению, что свойства комплексов, образованных длинными цепочками, иные, чем свойства комплексов, образуемых белками. Хотя строение биуретовых комплексов в [c.107]

Биуретовая реакция — цветная реакция на пептидные связи. При обработке полипептида или белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором Си504 появляется фиолетовое окрашивание. Сущность реакции заключается в образовании окрашенного комплекса, в котором медь связана с аминным или иминньш азотом. Эта реакция изучена с биуретом (см. стр. 448), и поэтому получила такое название. Строение окрашенного комплекса с полипептидами следующее [c.435]

Протеины, обладающие подобным строением, тоже дают биурето вую реакцию. Реакция не идет только тогда, когда протеин полностью гидролизован до аминокислоты. Биуретовую реакцию дают также многие соединения, являющиеся промежуточными продуктами распада белка, например все известные в настоящее время пептоны включая тетрапептиды. Для ди- и трипептидов биуретовая реакция ненадежна, что зависит, вероятно, от характера пептидной связи. Протекание биурето-вой реакции для полипептидов не зависит ни от характера аминокислот, ни от природы их связи между собой. [c.529]

Большинство полипептидов проходит через полупроницаемые перепонки, хотя многие синтезированные полипептиды обладают свойствами коллоидов. Биуретовую реакцию дают более сложные пептиды, начиная с некоторых трипептидов. Дипептиды этой реакции не дают. Многие полипептиды высаливаются сернокислым аммонием, подобно высаливаемым пептонам (альбу-мозам). Способность полипептидов высаливаться зависит как от характера компонентов (тирозин и цистин способствуют высаливанию), так и от порядка сочетания аминокислот в молекуле пептида. Полипептиды, особенно высокомолекулярные, проявляют в водных растворах способность к ассоциации. [c.318]

Продукт хранят над пятиокисью фосфора. Качественной пробой на 2,5-оксазолидиндионы являются слабое выделение газа при погружении испытуемого вещества в воду и сильное выделение газа при добавлении капли анилина. Тонкоиямельчен-ный осадок полипептида дает биуретовую реакцию. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология