Белок APF ингибирование

Описанные в литературе случаи следует отнести за счет того, что исследователями не был учтен какой-либо из перечисленных выше факторов потеря лабильной ДНК при обработках и гидролизе, блокирование ДНК белками, ингибирование реакции одним из компонентов клетки и, наконец, разбавление ДНК в структурах ядра, богатых негистоновыми белками. [c.144]

Механизм биосинтеза низина. Механизм биосинтеза таких полипептидных антибиотиков, как актиномицины, грамицидины, полимиксины, бацитрацины и др., принципиально отличается от синтеза белка. Ингибирование синтеза белка у микроорганизмов — продуцентов названных антибиотиков не приостанавливает образования антибиотиков-полипептидов. [c.209]

Понятия положительная регуляция и отрицательная регуляция относятся также и к регуляции активности белка — ингибированию или активации уже имеющегося белка. [c.141]

Объяснять на основании известных вам сведений о белках следующие характеристики ферментов специфичность, температурная зависимость ферментативной активности, подобная указанной на рис. 25.6, ингибирование. [c.465]

Фосфорилирование фермента не отражается на ферментативной активности при pH 8,0. Однако фосфорилирование белка оказывает влияние на аллостерические свойства фермента повышается чувствительность к ингибированию АТФ и цитратом, но снижается чувствительность к активирующему действию АМФ и фруктозо-2,6-дифосфата. Предполагают, что фосфорилирование индуцирует конформацион-ные изменения, способствующие смещению равновесия между двумя формами фермента активной и неактивной. При связывании АТФ в ингибиторном центре также происходит смещение равновесия в сторону неактивной конформационной формы фосфофруктокиназы. [c.238]

В клетке существ)чот также рецепторы (напр,, ацетилхолина, чувствительного к мускарину), к-рые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, к-рые участвуют в активации фермента. Благодаря механизму активации и ингибирования А. нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке. [c.32]

Ингибирование синтеза белка [c.143]

Интересно, что двуцепочечная РНК вызывает сильное ингибирование синтеза белка в лизате ретикулоцитов без всякой их предобработки интерфероном, но оказывает сравнительно слабое воздействие на трансляцию в экстрактах таких клеток, как [c.262]

Общим фундаментальным механизмом, посредством которого реализуются биологические эффекты вторичных мессенджеров внутри клетки, является процесс фосфорилирования — дефосфорилирования белков при участии широкого разнообразия протеинкиназ, катализирующих транспорт концевой группы от АТФ на ОН-группы серина и треонина, а в ряде случаев—тирозина белков-мишеней. Процесс фосфорилирования представляет собой важнейшую посттрансляционную химическую модификацию белковых молекул, коренным образом изменяющую как их структуру, так и функции. В частности, он вызывает изменение структурных свойств (ассоциацию или диссоциацию составляющих субъединиц), активирование или ингибирование их каталитических свойств, в конечном итоге определяя скорость химических реакций и в целом функциональную активность клеток. [c.290]

Кроме того, карбин нарушает синтез нуклеиновых кислот и белка. Нарушение под воздействием карбина метаболизма нуклеиновых кислот и белка, ингибирование окислительного и фотосинтетического фосфорилирования приводит к гибели чувствительных растений. [c.310]

Изоферменты — формы ферментов, которые имеют различную первичную структуру, но выполняют идентичную каталитическую функцию. Появление новых изоферментов возможно при генетическом нарушении процессов биосинтеза белка. Ингибирование ферментов — снижение активности фермента (скорости процесса) под воздействием веществ-ингибиторов. Часто это метаболиты или субстраты реакций. Инозит — циклический шестиатомный спирт циклогексана, витаминоподобное вещество входит в состав фосфолипидов, регулирует липидный и углеводный обмен. В медицинской и спортивной практике используется в фосфорилированном виде как фитин. [c.490]

Один из механизмов токсического действия тяжелых металов обусловлен тем, что они легко взаимодействуют с различными электронодонорными группами органических соединений, образуя комплексы с гидроксильными, карбоксильными и аминогруппами, ковалентные связи с сульфгидрильны-ми группами. Например, ртуть имеет высокое сродство к сере, в частности, к 8-Н группам белков. Проникая в клетку, ртуть связывается с белками. Ингибирование тяжелыми металлами активности металлоферментов может быть обусловлено и замещением катиона в их активном центре. [c.477]

Наибольший интерес представляют кинетическое описание протяженных кривых ферментативной деградации полимеров и выявление соответствующих кинетических закономерностей. С этим вплотную связана проблема разработки методов оценки биополимеров с точки зрения их атакуемости ферментами, а также в отношении оценки перевариваемости белков протеазами [22—25]. Иэ немногочисленных количественных данных в литературе по ферментативной деградации биополимеров видно, что для них свойственно ингибирование низкомолекулярньши продуктами реакции (см. [22, 26—32]), При этом в большинстве случаев выводы об ингибировании продуктами были сделаны при кинетическом анализе так называемых полных кривых ферментативной деградации биополимера, или протяженных участков кинетических кривых, с помощью известных методов ферментативной кинетики (например, используя интегральную форму уравнения скорости, см. [21]). В ряде случаев не исключена возможность некоторого действия ингибирования продуктами так, в работе [33] выдвинуто и обосновано положение, что формально-кинетический анализ протяженных участков кинетических кривых ферментативной деградации полимеров практически неизбежно приводит к кажущимся эффектам ингибирования продуктами, даже если продукты не связываются с ферментом и ингибирование на самом деле отсутствует. Этот эффект наблюдается для ферментов, реакционная способность которых уменьшается при увеличении степени конверсии полимерного субстрата (за счет уменьшения степени полимеризации субстрата или доли наиболее реакционноспособных (доступных) связей в молекуле полимера). Подобные ферменты составляют подавляющее большинство ферментов-деполимераз (см. табл. 1). [c.30]

Расщепление белков под действием карбоксипептидаз, а также изотиоцианатом аммония используют и с целью определения С-конце-вой последовательности белков и пептидов. Обычно перед использованием препараты карбоксипептидаз тщательно освобождают от примесей свободных аминокислот, а также производят специальную обработку с целью ингибирования эндопептидаз. [c.154]

Тетрациклины — антибиотики широкого спектра действия. Они активны в отношении грам-отрицательных и грам-положительных бактерий, риккет-сий, некоторых крупных вирусов и простейших. Они устойчивы к действию различного рода гидролаз, к ним медленнее развивается резистентность микроорганизмов. К их недостаткам следует отнести различные побочные эффекты. Механизм антимикробного действия тетрациклинов основан на ингибировании ими биосинтеза белка микробной клетки. [c.304]

Механизм превращения белков П. к. (см. схему) включает внеш. путь, в к-ром участвует тканевый фактор-липопро-теин, образующийся при повреждении ткани, и внутренний. Сплошные стрелки на схеме показывают пути активации белков П. к., пунктирные-пути ингибирования этого процесса (ФЛ-фосфолипиды мембраны клетки). Тромбин участвует в конечной стадии образования кровяного сгустка путем активации превращения фибриногена в фибрин. [c.129]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Некоторые из белковых веществ обладают антитрипсиновым действием. Для многих клубней и корнеплодов установлена [60] величина ингибирования белков по отношению к химотрипсину. Практически все клубни содержат антитрипсиновые вещества, [c.276]

Мимозин, обнаруженный в бобовых растениях с Гавайских островов (Leu anea le o ephala), действует посредством ингибирования превращений метионин — цистеин, вступая во взаимодействия с белками структуры волос, но также и непосредственно с матриксом волосяных фолликул. Это действие имеет обратимый характер [68]. [c.344]

Репрессия трансляции под действием двуспиральной РНК. В лизате ретикулоцитов двуцепочечные РНК, включая как двуспиральные фрагменты вирусного происхождения (полиовируса или реовирусов), так и синтетические комплексы поли(А) поли(и) или поли(1) поли(С), вызывают ингибирование синтеза белка в присутствии гемина, похожее по всем признакам на репрессию, вызываемую отсутствием гемина. Двуцепочечная РНК, которая оказывает такое воздействие на трансляцию, должна состоять не менее, чем из 50 пар нуклеотидных остатков. Оказалось, что, так же как и в результате отсутствия гемина, в присутствии такой двуцепочечной РНК происходит активация ингибитора инициации, обозначаемого как dsl, и этот ингибитор тоже является протеинкиназой, фосфорилирующей а-субъединицу eIF-2. В отличие от H I, однако, dsl связан с рибосомными частицами и представляет собой белок с молекулярной массой около 67000 дальтон. Активация ингибитора требует АТФ и происходит как результат автофосфорилирования белка. Именно автофосфорилирование индуцируется взаимодействием белка с двуцепочечной РНК. По-видимому, механизм репрессии инициации под действием активированного dsl во всем аналогичен таковому в случае H I и заключается в изменении взаимодействия eIF-2 в результате его фосфорилирования с дополнительным белком eIF-2B (см. выше). [c.262]

Биосинтез белков является объектом генетического контроля. В бактериях, во всяком случае, он проявляется на уровне синтеза информационной РНК посредством взаимодействия особого ( регуляторного ) белка со специфическим участком ДНК (см. часть 22 и разд. 24.2.3). В тканях животных на механизмы, контролирующие уровень ферментов, влияют также ингибиторы синтеза РНК [149]. Детали этих механизмов контроля не важны в контексте данного раздела. Важным моментом является факт, что существуют механизмы регуляции концентрации ферментов на определенном метаболитическом пути посредством конечного продукта этого пути. Так, в бактериальных системах хорошо изучены индуцируемые ферменты. Пока субстраты этих ферментов присутствуют в среде, биосинтеза ферментов не происходит. Часто синтез нескольких ферментов какого-либо одного метаболи-тического пути индуцируется присутствием субстрата первого фермента этого пути. Индукция субстратом, таким образом, представляет собой механизм повышения концентрации системы ферментов по мере появления рабочей необходимости . Соответствующий механизм, понижающий избыточную концентрацию фермента, если последний или система ферментов производит слишком большие количества определенного метаболита, получил название репрессии по принципу обратной связи. Классическим примером этого механизма является ингибирование биосинтеза гистидина в Salmonella typhimurium высокими концентрациями гистидина. Концентрации всех десяти ферментов биосинтетической цепи в ответ на изменение концентрации гистидина изменяются совершенно одинаково [150]. [c.535]

Прямое участие витамина К в биосинтезе биологически активного протромбина продемонстрировано [6] посредством измерения включения в белок С-бикарбоната. Опыты проводились на фракциях печени крыс, дефицитных по витамину К. Все инкубации проводились в присутствии циклогексимида в целях ингибирования биосинтеза белка de novo. Включение изотопа существенно возрастало в присутствии добавленного витамина К. Более того, наличие нормального протромбина в инкубационной смеси было продемонстрировано посредством активации фактором Ха, фактором V, фосфолипидом и ионами Са +. В процессе кислотного гидролиза С-меченного протромбина элиминировалось 50 % радиоактивности, а аминокислотный анализ показал, что остаток радиоактивности входил в состав глутаминовой кислоты, что доказывало участие витамина К во включении бикарбоната в остатки 7-карбоксиглутаминовой кислоты. Наконец, показано [7], [c.547]

Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, нагревание), приводят к необратимой инактивации фермента. Однако подобное инак-тивирование относительно неспецифично, оно не связано с механизмом действия ферментов. Гораздо большую группу составляют так называемые специфические ингибиторы, которые оказывают свое действие на какой-либо один фермент или группу родственных ферментов, вызывая обратимое или необратимое ингибирование. Исследование этих ингибиторов имеет важное значение. Во-первых, ингибиторы могут дать ценную информацию о химической природе активного центра фермента, а также о составе его функциональных групп и природе химических связей, обеспечивающих образование фермент-субстратного комплекса. Известны вещества, включая лекарственные препараты, специфически связывающие ту или иную функциональную группу в молекуле фермента, выключая ее из химической реакции. Так, йодацетат I H,—СООН, его амид и этиловый эфир, пара-хлормеркурибензоат lHg—С Н,—СООН и другие реагенты сравнительно легко вступают в химическую связь с некоторыми SH-группами ферментов. Если такие группы имеют существенное значение для акта катализа, то добавление подобных ингибиторов приводит к полной потере активности фермента [c.147]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

Смотреть страницы где упоминается термин Белок APF ингибирование: [c.332] [c.482] [c.20] [c.58] [c.434] [c.216] [c.211] [c.44] [c.541] [c.201] [c.410] [c.373] [c.39] [c.587] [c.305] [c.545] [c.217] [c.218] [c.237] [c.242] [c.243] [c.268] [c.453] [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология