Пептиды небелковые

Азотистые вещества. Азотистые вещества здорового зрелого зерна состоят главным образом из белков, которых может содержаться от 7 до 25 %. Свободные аминокислоты, амиды и пептиды присутствуют в очень небольших количествах. Лишь в зерне ржи их несколько больше, что, по-видимому, и объясняет благотворное действие ржи на дрожжи, при добавлении ее в дрожжевое сусло. Содержание небелкового азота (включая аммиачный) составляет в среднем 2%. В недозрелом, подвергшемся самосогреванию, и проросшем зерне содержание аминокислот увеличивается. [c.18]

Таблица 4.4.1. Некоторые небелковые пептиды.

Азотистые вещества состоят главным образом из белков, содержание которых может изменяться от 7 до 25%- Свободные аминокислоты, амиды, пептиды найдены в незначительных количествах. Содержание небелкового азота в среднем достигает 2%. Во ржи, а также зерне недозревшем, проросшем, подвергшемся самосогреванию, количество аминокислот возрастает. [c.8]

В состав пептидов могут входить небелковые АК, например, грамицидин содержит орнитин - более короткий гомолог лизина. [c.19]

Небелковые или необычные аминокислоты встречаются в микробных пептидах достаточно часто. В некоторых из них явно прослеживается связь с соответствующими первичными аминокислотами, тогда как в других случаях эта связь менее определенна и иногда для своего объяснения нуждается в привлечении независимого пути синтеза. Неясно, на какой стадии происходит такая модификация — или это происходит с аминокислотой до ее включения в пептид, что, по-видимому, характерно для большинства )-аминокислот, или это происходит в самом пептиде, однако возможно, Что реализуются и оба эти пути. [c.301]

Другие азотистые соединения. Кроме белковых веществ, в зерне злаков содержатся и другие азотистые соединения свободные аминокислоты и их амиды, свободные нуклеиновые кислоты, некоторые пептиды (например, глутатион) и ряд других соединений. Общее содержание небелковых соединений азота обычно значительно ниже, чем белков, и редко превышает 1 % веса сухого зерна. [c.358]

Другие азотистые соединения. Кроме белковых веществ, в семенах зернобобовых культур находятся и другие азотистые соединения свободные аминокислоты и их амиды, нуклеиновые кислоты, пептиды, азотистые основания, минеральный азот, но главная масса небелковых азотистых соединений представлена свободными аминокислотами. [c.388]

Источники и пути расходования аминокислот. Основные источники аминокислот 1) переваривание белков и всасывание аминокислот 2) внутриклеточный протеолиз белков (катепсины) 3) образование заменимых аминокислот. Пути потребления аминокислот 1) синтез пептидов и белков (основной путь) 2) синтез небелковых азотсодержащих соединений (пуринов, пиримидинов, НАД, фолиевой кислоты, КоА), тканевых биорегуляторов (гистамин, серотонин), медиаторов (норадреналин, ацетилхолин) 3) синтез углеводов (глюконеогенез) с использованием углеродных скелетов аминокислот 4) синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов аминокислот 5) окисление до конечных продуктов с выделением энергии. [c.243]

Обмен белков и аминокислот играет важнейшую и незаменимую роль в жизни организмов. Изучение обмена белков позволяет детально понять глубокий смысл, заложенный в биологическом постулате, гласящем, что организмы делаются белками . В этом постулате заключена та чрезвычайная биологическая значимость, которая присуща исключительно белковым соединениям (биологические функции белков рассматриваются в главе 1). Кроме того, для животных и человека аминокислоты — строительные блоки белковых молекул — являются главными источниками органического азота, который используется в первую очередь для синтеза специфических для организма белков и пептидов (рис. 12.1), а из них — азотсодержащих веществ небелковой природы (пуриновые и пиримидиновые основания, порфирины, гормоны и др.). При необходимости аминокислоты могут служить источником энергии для организма главным образом за счет окисления их углеродного скелета. [c.360]

Примерами служат 1) электрические разряды у рыб как результат автономной эволюции элементарных частиц 2) наличие избыточного количества небелковых пептидов у растений 3) избыток ДНК у эукариот — результат автономной макромолекулярной эволюции 4) большое количество митохондрий в ооцитах [c.373]

Некоторые другие у-глутамильные пептиды представлены на схеме 4.4.7 офтальмовая кислота, содержащая небелковую аминокислоту (а-аминомас-ляную) из Е. соН выделен глутатионил-спермидин, содержащий полиаминный фрагмент, участвующий в процессах роста и метаболизма нуклеиновых кислот. [c.85]

В природе встречаются пептидные вещества, построенные ие только из аминокислот, но содержащие также оксикислоты, длинные остатки жирных кислот и др. компоненты кроме того, в образовании связей между боковыми цепями могут принимать участие не только тиольные функции, но также и гидроксильные группы боковых цепей протеиногенных кислот. С учетом всех этих фактов данное в разд. 2.1.1 определение пептидов представляется не совсем корректным. Следует различать гомомерные пептиды, состоящие исключительно из аминокислот, и гетеромерные пептиды, которые кроме аминокислот содержат также небелковые компоненты. [c.87]

Многие биологически активные пептиды природного происхождения отличаются структурно от пептидов, образующихся в результате процессинга белков. Зачастую в нх составе находятся небелковые аминокислоты, такие, как ( -алании, т-аминомасляная кислота, о-аминокислоты, N -anKH-лированные аминокислоты и др. Для многих низкомолекулярных пептидов также характерны ш-пептидные связи и кольцевые структуры. Такие структурные особенности, а также остатки пироглутаминовой кислоты образуют действенную защиту против атаки протеаз, обладающих обычно субстратной спеш1фичиостью к пептидам из а-аминокислот с нормальными пептидными связями. [c.231]

Объем настоящей главы ограничен рассмотрением аминокислот, которые, как было установлено, входят в состав белков. Пептиды, синтезированные нерибосомальными методами, которые содержат более широкий набор аминокислот, обсуждаются в гл. 23.4. Небелковые аминокислоты в свободном виде встречаются в таком изобилии и структурном разнообразии, что трудно обобщить их состав и методы синтеза. Обзор по этой области дан Томпсоном и др. [1], последующие работы удобно суммированы в годовом обзоре по химии аминокислот [2] для детального ознакомления с указанными соединениями отсылаем читателя к упомянутым источникам. Химические реакции ос-аминокислот, иные чем реакции, представляющие аналитический интерес, так же как и химия -, у-и ш-аминокислот, описаны в гл. 9.6. [c.225]

Пептидный синтез служит надежным средством доказательства строения природных пептидно-белковых веществ. Синтетические пептиды широко используются для структурно-функциональных исследований. С помощью химических методов удается получать аналоги биологически активных пептидов, в том числе циклические производные с заданными свойствами (например, с пролонгированным, усиленным или избирательным действием), а также аналоги с остатками небелковых аминокислот. Синтетические пептидные фрагменты белков применяются для изучения их антигенных свойств и получения специфичных к отдельным участкам полипептидных цепей антител, используемых в структурно-функщюналь-ном анализе и в создании диагностикумов и вакцин. Методами пептидного синтеза получаются (в том числе и в промышленном масштабе) многие практически важные препараты для медицины и сельского хозяйства. [c.124]

Антибиотики рассматриваемой группы объединяет одинаковый план строения молекулы. В ее основе лежит пептид из 5-6 аминокислот, большинство из которых имеют необычную (небелковую) структуру. С-концевая аминокислота содержит серу в составе битиазольной или тиазолтиазолидиновой группировки и является основным хромофором молекулы. Пептид гликозилирован по имеющейся в нем гидроксильной группе оксигистидина общим для всех антибиотиков дисахаридом и амидирован на С-конце другим обязательным структурным элементом молекулы — так называемым концевым амином. Строение этого амина, однако, различно для входящих в данную группу антибиотиков. Большинство из них несколько отличается друг от друга также деталями структуры аминокислот, входящих в пептидную цепь, но строение [c.187]

Пепсин принадлежит к ферментам, имеющим в своем составе только белок. В пепсине не удалось обнаружить небелковую коферментную (простетическую) группу. Поэтому считают, что пепсин является простым белком. Не исключена, однако, возможность, что простетической группой пепсина служит какой-нибудь пептид, который не удалось еще отделить от цельной белковой молекулы. [c.312]

Азотсодержащие органические соединения представлены в бытовых сточных водах белками и продуктами их гидролиза — пептидами и аминокислотами. Белки по химическому строению являются естественными полимерами — продуктом конденсации аминокислот. Молекулярная масса белков изменяется от десятков тысяч до нескольких миллионов. Количество звеньев аминокислот колеблется от нескольких десятков до сотен тысяч. В образовании белков участвуют аминокислоты различного строения с алифатическим, ароматическим или гетероциклическим радикалами и содержащие, кроме того, другие функциональные группы. Это обусловливает разнообразие строения белковых молекул, их сложность и различную биологическую активность. Белки, содержащие только остатки аминокислот, называются протеинами. Если же в молекуле наряду с белковыми группами содержится небелковая часть, то такие соединения называются протеидами. К протеидам относятся глико- и мукопротеиды, которые представляют собой соединения белков с углеводами фосфопротеиды, содержащие фосфор липопротеиды, содержащие кроме белковой части липидные группы нуклеопро-теиды — соединения бе.лков с нуклеиновыми кислотами. В воде белки образуют коллоидные растворы, устойчивость которых зависит от pH, присутствия электролитов, температуры. Повышение температуры, действие ультрафиолетовых лучей, ионизирующего излучения, некоторых химических веществ способствует биологической инактивации белков и уменьшению их растворимости в воде. [c.164]

Другим примером ограниченного протеолиза является превращение фибриногена в фибрин, индуцируемое тромбином. При этом процессе в небелковой фракции обнаруживается около 2% общего азота фибриногена. В течение некоторого времени считали, что этот азот принадлежит гомогенному пептиду, названному фибринопептидом [475]. Однако сейчас кажется более вероятным, что при этом образуются четыре пептида [476], отщепление которых может оставить на молекуле фибрина четыре шрама (четыре N-концевых глициновых остатка, которых нет в фибриногене). Два из этих пептидов содержат N-концевую глутаминовую кислоту, которая, возможно, соответствует остаткам, теряемым фибриногеном при его превращении. [c.185]

Способ образования пластеинов довольно неясен. Некоторые продукты гидролиза пепсина после дезактивации и концентрирования и доведения рН среды до 4 выделяют при добавлении активного пепсина нерастворимые вещества одновременно, по-видимому, происходит уменьшение содержания небелкового азота. Однако по вопросу о том, осуществляется ли в этом случае синтез пептидов с длинной цепью, мнения резко расходятся. Для решения этой проблемы можно применить оба обычных метода (метод концевых групп и физические измерения). В ги-дролизатах инсулина образование пластеинов, невидимому, не сопровождается каким бы то ни было уменьшением содержания аминного азота, определяемого по методу Ван-Сляйка [460], хотя в случае пластеинов зеина это уменьшение и наблюдается [506]. Тем не менее средний молекулярный вес пластеинов зеина, установленный криоскопическим способом в муравьиной кислоте, не превышает 300 [506], а ультрацентрифугированием не было обнаружено присутствия частиц с молекулярным весом, превышающим 1000 [507]. На основании этих фактов было высказано предположение о том, что пластеины образуются не вследствие ферментативного синтеза крупных пептидов, а просто путем циклизации уже имеющихся небольших пептидов. Однако вопрос в целом остается в настоящее время нерешенным, поскольку результаты новых криоскопических измерений (проведенных на этот раз в неполярном растворителе) и измерений вязкости и скоростей диффузии показали, что пластеины зеина обладают молекулярным весом в несколько тысяч [508]. [c.192]

Практически все бактерии могут использовать аммоний как главный источник азота и эти бактерии требуют только одну или несколько аминокислот. Поскольку в обычных условиях большинство переваримого протеина превращается в рубце в микробный белок, наличие важнейших аминокислот в рационе жвачных имеет меньшее значение, чем для моногастричпых животных. Способность бактерий синтезировать аминокислоты, используя азот аммиака, ликвидирует потребность жвачных в аминокислотах и большая часть азота в их рационах может быть удовлетворена мочевиной или другими небелковыми соединениями. Интересным является факт, что значительная часть бактерий рубца не может эффективно использовать аминокислоты или пептиды, по требует аммоний как источник азота. Некоторые другие используют пептиды или аммиак, но ие используют аминокислот (Bryant, 1970). [c.196]

Классическая номенклатура эндокринных желез включает в себя гипофиз, эпифиз, гипоталамус, щитовидную и па-ращитовидную железы, поджелудочную железу, надпочечники и гонады (Панков, 1996). Исторически сложилось так, что регуляторы, выделенные из этих желез, были названы гормонами, среди них есть и высокомолекулярные белки, и небелковые соединения. Позднее обширную фуппу пептидов, выделенных из нейроэндокринных желез, стали называть нейропептидами (НП). В настоящее время это наиболее изученные регуляторные пептиды. [c.64]

Со времени появления секвенатора квадрол оставался главной составной частью буферов. Он удовлетворял всем основным требованиям автоматического анализа, но обладал единственным недостатком для его удаления необходима экстракция реакционной массы растворителями (например, этилацетатом), в которых растворяются некоторые пептиды. Во избежание этого в 70-0 годы стали широко использовать летучие буферы на основе ДМАА, К,М-диметилбензиламина (ДМБА) и тому подобных аминов. И только после появления [3] в 1975 г. программы с применением 0,1 М квадрола предложения использовать небелковый носитель — полибрен — и введения в комплект прибора охлаждаемой ловушки буферы на основе квадрола снова оказались приемлемыми. [c.428]

Образование разнообразных продуктов, содержащихся в клеточных стенках, и запасных веществ Синтез крупных молекул РНК, транскрибированных с интронов и не используемых в качестве мРНК Образование небелковых пептидов, содержащихся в особенно больщих количествах в растениях Наличие больших количеств ДНК, не соответствующих сложности организма Избыточное образование половых клеток. Автономное образование больших количеств клеток прн раковых заболеваниях [c.312]

Такие факты, как наличие избыточного количества небелковых пептидов у растений (Bell, 1980) или избыток ДНК, не соответствующий сложности организмов (Sparrow et al., 1972), породившие столько спекуляций, вдруг получили простое объяснение. То же самое относится к органам, имеющим очень большие размеры или необычную форму, например к саблевидным зубам вымерших тигров или огромным рогам вымерших видов оленей. Для их образования необходим синтез больших количеств определенных генных продуктов, что достигается в результате автономной эволюции генов и при этом необязательно эволюции организма как целого. До сих пор было принято считать, что все молекулярные процессы, протекающие в организме, были отрегулированы отбором и доведены до оптимального режима взаимодействия и интеграции. Имеющиеся в настоящее время данные не подтверждают такую точку зрения. Известная степень интеграции и кооперации, очевидно, существует (иначе клеточные процессы и механизмы не могли бы функционировать), однако это вовсе не то же самое, как если бы эволюция всех процессов следовала по одному и тому же пути. [c.313]

Одним из многообещающих приложений клонотек пептидов является идентификация пептидных лигандов, имитирующих структурные эпитопы, образующиеся на поверхности белковых глобул в результате сворачивания полипептидных цепей, что сопровождается пространственным сближением аминокислотных остатков, расположенных в полипептидной цепи на значительном расстоянии друг от друга. С помощью пептидных клонотек возможна идентификация пептидных аналогов различных эпитопов небелковой природы. По-видимому, в ближайшем будущем возможно использование пептидных клонотек для получения новых лекарственных препаратов, создания диагностических средств и производства эффективных вакцин. В области конструирования новых лекарственных препаратов усилия исследователей могли бы быть направлены на создание пептидных лигандов, специфически взаимодействующих с рецепторами, представляющими медико-биологический интерес. Знание структуры таких лигандов позволило бы упростить получение на этой основе лекарственных препаратов небелковой природы. [c.344]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология