Что делают белки в организме

Строение и свойства других важнейших биополимеров — нуклеиновых кислот—существенно отличны от строения и свойств белков. Это различие выражает принципиальную разницу биологических функций. Можно сказать, что функция белков— исполнительная, в то время как функция нуклеиновых кислот— законодательная, поскольку она сводится к участию в синтезе белка. В конечном счете главный молекулярный процесс, лежащий в основе всей биологии, — матричный синтез биополимеров, реализуемый в транскрипции и трансляции (а также в обратной транскрипции). Физические основы этих явлений описаны в книге. Однако мы ограничились рассмотрением простейших модельных процессов, реализуемых в бесклеточных системах, и не затрагивали процессы регуляции матричного синтеза, т. е. регуляции действия генов. Очевидно, что клеточная дифференцировка, морфогенез и онтогенез в целом не могли бы реализоваться без такой регуляции. В самом деле, в любой соматической клетке многоклеточного организма наличествует тот же геном, что и в исходной зиготе, но функции соматических клеток различны, так как в них синтезируются разные белки. Регуляция действия генов осуществляется на молекулярном уровне в системе оперона у прокариотов или транскриптона у эукариотов. Рассмотрение этих систем выходит за рамки книги. [c.610]

В основе всех жизненных процессов, а также структур живых организмов, тканей и клеток лежат такие вещества, как белки, нуклеиновые кислоты, крахмал, гликоген, целлюлоза, построенные из гигантских цепных молекул. Продукты питания (хлеб, мясо, рыба, овощи), одежда и обувь (текстильные ткани, искусственное волокно, кожа, резина, пластмассы) образованы различного рода коллоидными системами. Изменение структуры и поглощающих свойств почв, выветривание горных пород, вынос частиц ила и глин реками, образование облаков и туманов — тесно связаны с коллоидными процессами. Производство строительных материалов (цемент, гипс), добыча и переработка нефти (бурение скважин, обезвоживание нефти), обогащение ценных руд методом флотации, производство лаков и красок, кинофотоматериалов, бумаги, сажи, удобрений в значительной степени основано на использовании свойств различных суспензий и эмульсий. В фармацевтической промышленности многие лекарственные вещества производятся в форме тонких суспензий или эмульсий, мазей, паст, кремов. Важное значение в промышленности, в сельском хозяйстве и в военном деле имеют различные дымы и туманы. Развитие авиационной и автомобильной промышленности, машиностроения и приборостроения было бы невозможно без резины и различных пластмасс. Изделия из целлюлозы, резины, пластмасс, искусственного волокна приобретают все большее значение в технике и в быту. Можно сказать, что материальная основа современной цивилизации и самого существования человека и всего биологического мира связана с коллоидными системами. [c.7]

По своему действию стероидные гормоны млекопитающих делятся на половые и кортикоидные гормоны (гормоны коры надпочечников). Эти соединения имеют чрезвычайно большое биохимическое значение. Даже в очень маленьких концентрациях они сильно влияют на жизнедеятельность организма. Из мужских половых гормонов, так называемых андрогенов, укажем на тестостерон, а из женских — на эстрадиол и прогестерон. Тестостерон, эстрадиол и подобные им гормоны отвечают за правильное функционирование половых желез, за развитие вторичных половых признаков и в целом способствуют нормальному росту и хорошему самочувствию. Другой женский гормон, прогестерон, регулирует протекание беременности и является предшественником всех остальных стероидных гормонов. Эстрадиол и близкие к нему по структуре гормоны, например эстрон, относят к так называемым эстрогенам. С точки зрения строения они интересны тем, что содержат ароматическое кольцо. С другой стороны, прогестерон относится к так называемым гестагенам. Таким образом, эстрогены и гестаге-ны представляют две группы женских половых гормонов, имеющие разное назначение. Тестостерон кроме вышеперечислен-иых функций оказывает также анаболическое действие, т. е. способствует образованию белков и тем самым росту мышц (разд. 9.5.6). [c.226]

В тех случаях, когда мы имеем дело с организмом высших животных или растений, мы не можем сказать ничего определенного о химической природе трехмерных шаблонов, принимающих участие во второй фазе синтеза белков, т. е. в превращении двумерной белковой пленки в трехмерную молекулу белка. [c.412]

Во всех приведенных до сих нор примерах изменчивости реакции на действие лекарств мы избегали рассматривать все то, что может считаться типичным проявлением аллергии. Аллергию мы рассматриваем как бесспорное доказательство биохимической индивидуальности, связанной, без сомнения, с индивидуальностью белков организма, существование которой подтверждается многочисленными и разнообразными данными. Поскольку аллергии посвящена большая специальная литература, мы не делаем попыток осветить ее здесь и просто указываем, что в этой области имеется много доказательств существования биохимической индивидуальности. Кроме того, согласно имеющимся фактам, аллергические склонности организма наследственны. Поскольку способность построения специфических белков организма наследуется, это представляется неизбежным. Следует отметить и то, что не всегда легко на научных основаниях провести границу между аллергическими и неаллергическими реакциями. Если термин аллергия используется для обозначения любой необычной реакции на химический агент, то он применим всегда, о каком бы лекарстве ни шла речь. [c.160]

Обмен белков и аминокислот играет важнейшую и незаменимую роль в жизни организмов. Изучение обмена белков позволяет детально понять глубокий смысл, заложенный в биологическом постулате, гласящем, что организмы делаются белками . В этом постулате заключена та чрезвычайная биологическая значимость, которая присуща исключительно белковым соединениям (биологические функции белков рассматриваются в главе 1). Кроме того, для животных и человека аминокислоты — строительные блоки белковых молекул — являются главными источниками органического азота, который используется в первую очередь для синтеза специфических для организма белков и пептидов (рис. 12.1), а из них — азотсодержащих веществ небелковой природы (пуриновые и пиримидиновые основания, порфирины, гормоны и др.). При необходимости аминокислоты могут служить источником энергии для организма главным образом за счет окисления их углеродного скелета. [c.360]

При встрече со своим специфическим антигеном Т-клетки активируются и делятся так же, как В-клетки, но не перерождаясь в плазмациты. Выше указывалось, что основная роль Т-клеток—это подтверждение узнавания антигенов В-клетками и помощь последним в их продуктивной трансформации. Однако среди Т-лимфоцитов есть и такие, которые выполняют прямо противоположную функцию, т. е. подавляют активность и трансформацию В-лимфоцитов, несмотря на встречу с соответственными антигенами. Это имеет место в тех случаях, когда такие встречи происходят перманентно, что означает принадлежность соответствующих антигенов к числу собственных белков организма. Очевидно, что в этом случае специализированные Т-клетки удерживают организм от губительной аутоиммунной реакции. [c.89]

Как видно из приведенных в таблице 15 формул, среди белковых аминокислот встречаются соединения, имеющие алифатические, ароматические и гетероциклические радикалы, дополнительные функции (оксигруппа, меркаптогруппа 8Н). Разнообразие химического строения, присутствие многих функциональных групп делают полимерную молекулу белка химически весьма активной, объясняя ту роль, которую белки играют в живых организмах, в обмене веществ — постоянном взаимодействии живых организмов с внешней средой. [c.278]

При проникновении посторонних белков или других антигенных компонентов, например макромолекулярных углеводов, в организме животных начинает действовать защитный механизм антиген — антитело (иммунный ответ). В процессе этой оборонительной реакции индуцируется биосинтез особых белков, так называемых антител, которые посредством высокоспецифичных рецепторов соединяются с антигенами с образованием нерастворимого комплекса антиген — антитело, делая проникший антиген безопасным для организма [249 — 252]. [c.424]

Роль белков в эгом важном процессе не ограничивается ферментативным катализом отдельных его стадий. Дело в том, что энергию, высвобождающуюся при окислительных процессах, организм непосредственно использовать не может. Эта энергия идет на образование химического соединения — аденозинтрифосфата (АТФ), содержащего остатки гетероциклического основания — аденина (стр. 359), рибозы (стр. 226), а также 3 остатка фосфорной кислоты. [c.448]

Одной из самых интригующих и перспективных задач современной науки является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Решение этих проблем позволит перейти на качественно новый уровень развития фундаментальных и прикладных наук, таких как медицина, биотехнология и фармакология. В области химических наук толчком к началу исследования процессов молекулярного узнавания в биосистемах послужило открытие в конце бО-х годов искусственных молекул (краун-эфиров), способных к специфическому распознаванию других химических частиц. В последующие годы бурное развитие получил синтез соединений, способных к самоорганизации. На рубеже 80-90-х годов сформировалась новая область знаний, получившая название "супрамолекулярная химия". У ее истоков стоят работы трех нобелевских лауреатов 1987 года -Ч. Педерсена, Д. Крама и Ж.-М. Лена [1-3]. По определению Лена [4], супрамолекулярная химия - это химия межмолекулярных связей, изучающая ассоциацию двух и более химических частиц, а также структуру подобных ассоциатов. Она лежит за пределами классической химии, исследующей структуру, свойства и превращения отдельных молекул. Если последняя имеет дело главным образом с реакциями, в которых происходит разрыв и образование валентных связей, то объектами изучения супрамолекулярной химии служат нековалентные взаимодействия водородная связь, электростатические взаимодействия, гидрофобные силы, структуры "без связи". Как известно, энергия невалентных взаимодействий на 1-2 порядка ниже энергии валентных связей, однако, если их много, они приводят к образованию прочных, но вместе с тем гибко изменяющих свою структуру ассоциатов. Именно сочетание прочности и способности к быстрым и обратимым изменениям - характерное свойство всех биологических молекулярных структур нуклеиновых кислот, белков, ферментов. [c.184]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

Биоорганическая химия — это наука о веществах, вовлеченных в жизненный цикл организмов, о синтезе этих веществ, об их свойствах и превращениях. В отличие от органической химии, объектами изучения которой далеко не всегда являются вещества, связанные с организмами, биоорганическая химия имеет дело только с веществами, выделенными из организмов, влияющими на них или предназначенными для них. Биоорганическая химия развивается бурными темпами, особенно в последние десятилетия. Ведущую роль в ней играет химия аминокислот, пептидов и белков — трех исключительно важных классов веществ, связанных между собой тесными узами родства. [c.5]

Сейчас мы понимаем, что дело обстоит не так просто — сегодня некоторые белки уже синтезированы, но это совсем не означает решения проблемы. Если организм — белковая система, то надо понять, как она работает. Как справедливо писал Энгельс, необходимым условием ее работы является обмен веществ с окружающей средой. Тем самым, речь идет об открытой белковой системе. [c.12]

Гидролизом называется обменная реакция между различными веш,ествами и водой. Гидролизу подвергаются соли, карбиды, углеводы, белки, жиры и т. д. Гидролиз играет важную роль в природных явлениях. Разрушение горных пород обусловлено в значительной мере гидролизом составляющих их минералов — алюмосиликатов. В живых организмах происходит гидролиз полисахаридов, белков и других органических веществ. Оса-харивание крахмала," гидролиз древесины, получение мыла и многие другие важные производства основаны на гидролизе. В военном деле гидролиз используется при дегазации отравляющих веществ. [c.107]

Указанная проблема не может считаться решенной, — несмотря на очень большое число работ, посвященных коллагену, мы еще не располагаем достаточно полной теорией его строения и свойств. Создание такой теории весьма актуально по двум причинам. Во-первых, коллаген — один из важнейших белков в организмах животных. Во-вторых, относительная (по сравнению с глобулярными белками) простота его состава и строения делает коллаген очень ценной моделью для изучения структуры и свойств белков в целом. [c.258]

К сожалению, риск, связанный с использованием антител, не позволяет широко применять этот метод терапии. Дело в том, что в организме больного часто вырабатываются собственные антитела на чужеродные белки, присутствующие в цельной или частично очищенной антисыворотке, и ее повторное введение в случае сенсибилизации организма может привести к развитию анафилактического шока и гибели пациента. [c.211]

Существовало и другое представление о белках, как об очень подвижных, ни на что не похожих веществах. Хотя оно было малопродуктивным, тем не менее его придерживалось большинство биохимиков. Их взгляды отражает следующее высказывание B. . Садикова, одного из авторов дикетопиперазиновой теории. В 1933 г., т.е. спустя десять лет после созданной им вместе с Зелинским теории, он писал "...белковые вещества являются не обычными, хотя и весьма сложными органическими соединениями, а органическими соединениями, своеобразными вследствие того, что они способны переходить в какое-то крайнее лабильное состояние, свойственное живому организму..., в виду своей сверхлабильности нативные белки не имеют постоянства состава и постоянства строения это вещества с неопределенным текучим составом и текучим строением" [3. С. 81]. От истинного строения белков такое представление находилось столь же далеко, как и представление Мульдера. Впрочем, высказанная Садиковым мысль о физической и химической неопределенности белков также не была оригинальна. Задолго до него Э. Пфлю-гер делил белки на "живые" и "неживые", а Э. Геккель представлял их в виде чуть ли не одушевленных бесструктурных микрочастиц организма, которым отказывал не только в детерминированной пространственной структуре, но и в постоянном химическом строении. [c.64]

Никакой, даже самый примитивный, из известных в настоящее время живых организмов в сколь угодно стабильных внешних условиях не мог бы функционировать, если бы в нем одновременно и несбалансированно протекали. все запрограммированные биохимические процессы - транскрибировались все гены, транслировались все образовавшиеся информационные РНК, шли с нерегулируемой скоростью все присущие этому организму процессы синтеза и деградации низкомолекулярных соединений и биополимеров. Ясно, например, что интенсивность биосинтеза нуклеотидов и незаменимых аминокислот должна быть скоординирована с интенсивностью биосинтеза нуклеиновых кислот и белков, поскольку в противном случае бесполезно растрачивались бы необходимые для производства этих мономеров сырьевые и энергетические ресурсы клеток. На самом деле живые организмы живут в непрерывно меняющихся внешних условиях и должны, кроме того, реагировать на изменения, происходящие в окружающей их среде. Так, появление в среде, на которой выращиваются бактерии, какой-либо дефицитной аминокислоты должно сопровождаться снижением уровня ее биосинтеза клетками. Появление в среде нетипичного источника углерода и энергии должно стимулировать процессы, связанные с доставкой такого вещества в клетки и его усвоением. Даже цростейшие одноклеточные организмы должны располагать регуляторными механизмами, позволяющими в определенном диапазоне нивелировать действие возникающих в окружающей среде неблагоприятных внешних химических и физических факторов, таких, как появление агрессивных химических веществ, повышение температуры, интенсивное УФ-излучение. [c.419]

Другое дело — белки. Они являются единственными поставщиками азота для организма. Строясь из аминокислотных остатков и распадаясь в пищевом тракте на аминокислоты, они поставляют эти структурные кирпичи для создания собственных белков организма, причем из 20 необходимых организму разнообразных аминокислот 8, так называемых незаменимых, непременно должны содержаться в пище. В табл. 1 они приведены в начале перечня аминокислот. Для детей к ним добавляется девя- [c.494]

Природные соединения делятся на несколько групп, обычно в соответствии с их структурой. К наиболее важным и необходимым для жизни природным продуктам относятся белки, нуклеиновые кислоты, сахариды и липиды. Каждая из этих групп соединений имеет характерные структурные особенности. Другие группы природных веществ имеют какие-либо другие общие свойства. Так, природные красители поглощают свет и сами являются окрашенными, витамины должны присутствовать в пище (обычно в малых количествах), чтобы предупредить заболевание организма, антибиотики представляют собой вещества, образующиеся в микроорганизмах и обладающие химиотерапевтическими свойствами. В микроорганизмах могут вырабатываться и чрезвычайно ядовитые для человека и животных соединения. В качестве примера приведем афлатокси-ны, продукты плесени Aspergillus flavus, которые относятся к наиболее ядовитым соединениям и, кроме того, оказывают сильное канцерогенное действие. Некоторые природные соединения объединяются по способу получения. Так, например, стероиды и терпеноиды образуются из изопреновых фрагментов (откуда возникло их общее название — изопреноиды), алкалоиды — из аминокислот. [c.179]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Молекулярная генетика развития делает свои первые шаги. Выявлены и клонированы гены, определяющие ключевые стадии развития. Начаты исследования особенностей пространственного распределения транскриптов генов и их продуктов в развитии эмбриона. Изучаются регуляторные элементы этих генов, в том числе те, от которых зависят закономерности пространственной экспрессии. Выявление гомеоблока, входящего в состав разных генов развития, позволило на.метить подходы к исследованию генов, контролирующих развитие у разных организмов. Обнаружены белки, кодируемые этими генами и взаимодействующие с ДНК. Однако решение сложной задачи расшифровки законов, по которым строится трехмерная структура организма, еще впереди. [c.218]

Ситуация, которая сложилась в живой природе, не имеет аналогий. Живые организмы содержат большое количество хиральных составных частей, но только L-аминокислоты входят в состав белков и только D-нуклеотиды находятся в нуклеиновых кислотах. Это происходит несмотря на то что энергия обоих энантиомеров одинакова и их образование имеет равную вероятность в ахиральном окружении. Тем не менее только один из них встречается в природе, и конкретные энан-тиомеры, характерные для жизненных процессов, одинаковы у людей, животных, растений и микроорганизмов. Природа этого явления-одна из величайших загадок, составляющих (по Прелогу [44]) предмет молекулярной теологии. Эта проблема долгое время интриговала всех, кто занимался вопросом о происхождении жизни на молекулярном уровне (см,, например, [8, 43]). На самом деле здесь можно выделить два вопроса. Первый из них таков почему все аминокислоты в белках имеют одинаковые L-конфигурации или почему все компоненты нуклеиновых кислот, т.е. нуклеотиды, имеют одинаковые D-конфигурации Второй, более интригующий, вопрос звучит так почему именно L-конфигурация в аминокислотах и D-конфигурация в нуклеотидах характерны для всего живого В настоящее время на этот вопрос невозможно дать удовлетворительный ответ. [c.76]

Так же как и пуфы политенных хромосом (которые, возможно, имеют сходное строение), хромосомы типа ламповых щеток активно участвуют в транскрипции. Считают, что приблизительно 3% ДНК участвует в образовании мРНК, накапливающейся в ооците и функционирующей на ранних этапах эмбрионального развития [272]. Было бы логично предположить, что одна петля в хромосоме типа ламповых щеток,, подобно одному диску политенной хромосомы, играет роль транскрипционной единицы. Однако здесь мы сталкиваемся со следующим парадоксом количество ДНК, содержащееся в одном диске или в одной, петле, достаточно для детерминирования 30—35 белков среднего размера. Тем не менее при анализе тонкой генетической структуры хромосомы дрозофилы в каждом диске удается обнаружить не более одной единицы комплементации [273]. Из этого следует, что всего лишь 3% ДНК дрозофилы содержат структурные гены для синтеза белков. Что же делает остальная ДНК и почему мутации в ней не приносят вреда организму Ответы на эти вопросы до сих пор, к сожалению, не получены. [c.297]

БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ОБРАЗОВАНИЯ И ГИДРОЛИЗА ИМИНОВ. Полноценные пищевые продукты должны содержать бзлки, поэтому во всем мире ведутся поиски более дешевых и высококачественных источников белка. Уже научились делать котлеты из растительного белка и ветчину из соевой муки. Белки — это сложные полимеры, построенные из аминокислот КСН(1ЧН2)С02Н. Организм должен, во-первых, превращать различные соединения в аминокислоты, а во-вторых, синтезировать необходимые веществ из тех аминокислот, которые присутствуют в избытке. Один из способов, используемых с этой целью клеткой, заключается в образовании и гидролизе иминов, в результате чего из исходных аминокислоты и а-кетокислоты образуются соответственно новая а-кетокислота и аминокислота. [c.30]

Проблема проведения заместительной ферментотерапии у больных с дефицитом лизосомных ферментов привлекает пристальное внимание специалистов [22]. В самом деле, клетки обладают способностью захватывать ферменты из внеклеточной среды, что было показано на культуре тканей. По всей вероятности, в ходе пиноцитоза наружная мембрана втягивается в клетку, образуя пиноцитозные вакуоли, сливающиеся затем с лизосомами. Далее гидролазы лизосом расщепляют полисахариды клеточной стенки, что, по-видимому, необходимо для нормального функционирования клетки. С другой стороны, пиноцитоз— это способ потребления клеткой ферментов из внеклеточной среды, и именно это лежит в основе принципиальной возможности заместительной ферментотерапии. Однако с ферментотерапией связана проблема аллергической реакции организма на введение чужеродных белков в кровоток. В тех случаях, когда избыточно накапливаемые вещества посту- [c.544]

Среди многочисленных компонентов биосистем молекулярного уровня исключительная роль в процессах жизнедеятельности, бесспорно, принадлежит белкам. Активно участвуя практически во всех протекающих в клетках и организме процессах, они наделены поистине универсальными биофизическими и биохимическими свойствами. Белки обладают способностью к взаимному превращению всех необходимых для жизни видов энергии тепловой, механической, химической, электрической и световой. Кроме того, они входят в состав соединительных и костных тканей, кожи, волос и других структурных элементов всех уровней живого организма, выполняя динамическую опорную функцию и обеспечивая нежесткую взаимосвязь органов, их механическую целостность и защиту. Нет смысла перечислять все функции белков, спектр их действия огромен. Отметим лишь, что по разнообразию своих физических и химических проявлений белки несопоставимы с возможностями любого другого класса соединений живой и неживой природы. Они "умеют" делать все, и именно поэтому назначение генетического аппарата любого живого организма сведено к хранению информации только о белках и к их синтезу. Биосистемы всех уровней, в том числе и молекулярного, можно считать "произведениями" белков. При функциональной универсальности природных аминокислотных последовательностей деятельность каждого отдельного представителя этого класса уникальна в отношении функции, механизма действия, природы лиганда и внешней среды. И, наконец, белки проявляют высочайшую активность в физиологических, мягких условиях и не образуют при своем функционировании побочных продуктов. [c.50]

Сказанное только что родилось иэ скромного, не имевшего серьезной аргументации предположения Меклера о стереокомплементарности аминокислоты с антиаминокислотой. Затем, отнюдь не в результате прямых экспериментальных и теоретических исследований, а с помощью лишь одной силлогистики, оно последовательно, как бы само собой, стало превращаться в постулат, принцип, открытие, закон, фундамент всей биологии, смысл и цель Жизни и, наконец, в нечто такое, что не имеет еще научного названия. Подобных обобщений не знала не только биология, но и физика и химия на протяжении всей истории естественных наук. Поэтому велико желание убедиться в соответствии декларируемых Меклером и Идлис идей действительному положению дел и справедливости такой высочайшей самооценки авторами их умозаключений. Именно "умозаключений", а не результатов экспериментальных и теоретических разработок механизмов свертывания полипептидных и полинуклеотидных цепей, их взаимодействий, трехмерных структур и конформационных свойств белков. Об этом можно судить по следующей фразе Меклера и Идлис в работе 1993 г. "Считаем необходимым еще раз подчеркнуть, что общий стереохимический генетический код не придуман ad ho , не сформулирован "по аналогии", а выведен логически, в результате экстраполяции вниз - до самого низшего уровня организации биологических систем - закономерностей взаимного узнавания и связывания друг с другом элементарных структур иерархии биологических организмов и систем последующих уровней их организации органов, тканей, клеток, субклеточных структур, биополимеров и, наконец, мономеров, из которых эти биополимеры построены" [352. С. 41]. Открытия кода Н-Н и Т-кода потребовали, как известно, диаметрально противоположного направления поиска. [c.532]

Некоторые оптически активные соединения выделяют из природных источников, поскольку в живых организмах обычно образуется только один из двух возможных энантиомеров. Так, только (—)-2-метилбутанол-1 образуется при ферментативном брожении зерна и только (,- -)-молочная кислота СНзСН(ОН)СООН возникает в работающей мышце только (—)-яблочная кислота Н00ССН2СН(0Н)С00Н образуется во фруктовом соке и только (—)-хинин вьщеляют из коры хинного дерева. Нам приходится иметь дело с оптически активными веществами гораздо чаще, чем можно было бы предположить. Мы едим оптически активный хлеб и оптически активное мясо, живем в дома.к, носим одежду и читаем книги из оптически активной целлюлозы. Белки, из которых состоят наши мускулы и другие органы, гликоген в печени и в крови человека, ферменты и гормоны, которые обеспечивают рост и регулируют жизненные процессы в организме человека, — все они оптически активны. Природные вещества оптически активны, потому что ферменты, которые катализируют их образование (и часто являются сырьем, из которого они образуются), сами по себе оптически активны. Что же касается первоначального появления оптически активных веществ в природе, то здесь можно только высказывать предположения. [c.225]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология