Белки укладка

Третичная структура белка (разд. 25.2) общая форма белковой молекулы, точнее способ укладки или свертывания отдельных участков белковой цепи. [c.466]

Ala—Gly—Ala— (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, к-рый обволакивается др. белком-серицином (содержит ок. 40% остатков серина). [c.372]

Отличие молекулы РНК от ДНК заключается в том, что в первой вместо дезоксирибозы содержится сахар рибоза, а кроме того, основание тимин (Т) заменено основанием урацил (У). Таким образом, алфавитом для построения РНК служат пары оснований АУ и ГЦ. Молекула РНК обычно остается лестницей с перилами с одной стороны , она проходит сквозь оболочку клеточного ядра и затем управляет синтезом белков в цитоплазме клетки. Другая разновидность РНК, называемая транспортной РНК, выполняет роль инженера по технадзору за строительством , который проверяет укладку каждого кирпича, чтобы установить, соответствует ли она чертежам , принесенным молекулами РНК первого типа (так называемыми мессенджер-РНК, что означает посыльными РНК). [c.486]

Теперь, когда известна трехмерная структура многих белков, пытаются предсказывать способ укладки других белковых молекул, исходя [c.99]

Один из белков, обладающих наибольшей концентрацией поперечных связей, присутствует в так называемой кератиновой матрице . Разрушение дисульфидных связей в этом белке лежит в основе химической завивки волос (перманент). Для этого используется какое-либо тиоловое соединение, под действием которого осуществляется восстановительный разрыв поперечных дисульфидных связей. После укладки волос окисление на воздухе приводит к образованию новых поперечных связей. [c.101]

Как внутренняя структура белков, так и их размеры и форма могут сильно различаться. Некоторое представление об имеющихся здесь возможностях дает рис. 2-12, на котором показано несколько способов укладки полипептидной цепи из 300 аминокислотных остатков. В полностью вытянутой конформации цепь растягивается до 100 нм. Если ее сложить 13 раз, то образовавшийся складчатый слой будет иметь форму квадрата со стороной 7 нм и толщиной около 0,5 нм. Из той же полипептидной цепи можно получить тонкий а-спиральный стержень длиной 45 нм и толщиной 1,1 нм. Вместе с двумя другими такими же цепями (при наличии соответствующего аминокислотного состава) эта [c.102]

Крайний случай конформационно о изменения — денатурация белков, которая может быть вызвана нагреванием или обработкой различными реагентами, например сильными кислотами и основаниями, мочевиной, гуанидингидрохлоридом и додецилсульфатом натрия. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (здесь уже почти нет ни спиралей, ни (3-слоев, ни любых других типов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Специфическая биологическая активность белка при денатурации теряется, изменяются и физические свойства, например меняется константа седиментации, вязкость и поглощение света. Легкость, с которой происходит денатурация белка, и тот факт, что денатурация в принципе обратима, свидетельствуют о том, что различия в энергии между свернутыми конформациями и открытой конформацией статистического клубка невелики. [c.105]

В решении задачи структурной организации белков изучение взаимодействий между валентно-несвязанными атомами в свободных аминокислотных остатках представляет особый интерес. Эти взаимодействия определяют у каждого стандартного остатка его конформационную потенцию, которая при укладке белковой цепи в нативную трехмерную структуру реализуется в виде определенного конформационного состояния. Знание максимальных конформационных возможностей свободного звена полипептидной цепи является исходным в последующем изучении средних и дальних межостаточных взаимодействий, благодаря чему оно составляет основу метода структурного анализа пептидов и белков. [c.154]

Конформации с величинами (У сщ = О и 6,2 ккал/моль, а также некоторые другие представляют интерес в связи с результатами, полученными Крейтоном [7] при исследовании процесса укладки денатурированной белковой цепи и локализации у метастабильных промежуточных продуктов дисульфидных связей. На разных стадиях окисления восстановленного белка Крейтон обнаружил продукты с S-S-мостиками между ys и ys , ys и ys , ys и ys . В конформации с энергией 6,2 ккал/моль ос-татю ys и ys оказываются сближенными. Соответствующая конформация у фрагмента Arg - ys была глобальной (см. табл. IV.8), а структура, близкая к экспериментальной, проигрывала ей 2,8 ккал/моль. У свободного фрагмента Arg -Arg последняя оказалась уже на 3,1 ккал/моль более предпочтительной, а у фрагмента Arg -Tyr - на 4,1 ккал/моль. Поэтому можно полагать, что метастабильное конформационное состояние молекулы БПТИ с дисульфидным мостиком ys - ys характерно для ранней стадии ренатурации белка. Глобальная и близкие ей низкоэнергетические структуры могут при удлинении цепи привести к сближенности остатков ys и ys , ys и ys . В связи с этим обстоятельством низкоэнергетические структуры разных типов, энергии которых отмечены в табл. IV.9 звездочками, оставлены для дальнейшего анализа. [c.444]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со струк-турообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большего количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул при контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организма связано со старением его коллоидов, но эта причина далеко не единственная и к тому же зависящая от целого ряда других биологических факторов. Появление у тканей с увеличением возраста организма таких новых качеств, как большая жесткость и меньшая эластичность, объясняется процессами синерезиса и дегидратации. [c.210]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со структурообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большого количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул гтри контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организм [c.243]

Поверхностная активность белков, как и многие их функции, зависит от так называемой третичной структуры белковых молекул, которая обусловливается пространственной укладкой их полипептидных цепей. Эта третичная структура молекулы, в свою очередь, зависит от первичной структуры—последовательности аминокислот в молекуле, которая определяется генетическим аппаратом клетки. Поверхность белжовой глобулы имеет мозаичный характер—содержит полярные и неполярные участки при этом доля тех и других примерно одинакова, что характерно для всех белков, в том числе и мембранных. [c.97]

Четвертичная структура белка — способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей образуюи1иеся структуры называются ассоциатами (рис. 23). [c.651]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Первичная структура), а также взаимодействиями с др. фрагментами цепи в рамках третичной структуры белка. Стабильность В. с. зависит от обра.зования кооперативной системы водородных свя.зей и от стерич. факторов. Упорядоченные виды В. с.— а-снираль, (3-структура, (3-изгиб, способ укладки полипептидной цепи в коллагене и др. [c.109]

Ранее предложено несколько схем поэтапного расчета структуры -спиральных белков tS.IIl. Они базируются на первоначальном расчете низкоэнергетичных конформаций пар соседних а-спиралей, и их последупцей взаимной укладке. На этом пути достигнуты неплохие результаты. Так, в работе (5J по известной схеме взаимодействия пар -спиралей в достаточно ограниченном конформационном простра1ютве изменения параметров взаимной [c.141]

В естественной для белков среде, водном окружении, полярное" расположение а-спиралей должно быть энергетически аевыгодным, поскольку обширная гидрофобная поверхность оказывается в контакте с водой. Поэтому, несмотря на то. что первоначальная автономная попарная укладка является привлекательным подходом для теоретического расчета [5,12-141, по-видимому, она яе соответствует реальному пути процесса самоорганизации. [c.142]

Укладка а-спиралей вокруг квазииарового ядра (то есть таким образом, что длина, ширина и толщина глобулы примерно равны является наиболее типичной для а-спиральных глобулярных белков. [c.143]

Если в белках максимум низкоэнергетической полосы поглощения соответствует Я. г280 нм, то для полинуклеотидов Я,тах = 260 нм (38 500 см ). При исследовании оптических свойств нуклеиновых кислот особенно важной характеристикой является гипохромный эффект. В то время как поглощение денатурированного полинуклеотида примерно равно суммарному поглощению его компонентов, при образовании двухцепочечной структуры с укладкой оснований одно над другим поглощение при 260 нм уменьшается на 34%. Это явление лежит в основе оптического метода исследования плавления полинуклеотидов (рис. 2-28). Физическая природа гипохромного эффекта кроется во взаимодействии тесно уложенных одно над другим пар оснований (стэ-кинг-взаимодействие) [38]. [c.22]

Отрезки легких и тяжелых цепей И. примерно в ПО аминокислотных остатков свернуты в относительно независимые компактные глобулы (домены), каждый из к-рых содержит один дисульфидный мостик легкие цепи содержат два домена (вариабельный и постоянный), тяжелые - четыре или пять (в зависимости от класса И.), один из к-рых вариабельный. По данным рентгеноструктурного анализа, осн. тип укладки цепи в доменах соответствует антипарал-лельной Р-структуре (см. Белки). [c.216]

Осн. характеристики П. соотношение мол. масс нуклеиновых к-т и белков (определяется хим. анализом или из значения плавучей плотности Н., измеряемой ультрацентрифугированием в градиентах плотности s l или s SOJ, стабильность в р-рах с разл. ионной силой, конформация и гиютность упаковки нуклеиновых к-т в Н., взаимная укладка макромолекул нуклеиновых к-т и белков. Все эти параметры варьируют для разных Н. в широких пределах. [c.304]

Способ укладки пептидной цепи (образование спирали или -структуры) часто называют вторичной структурой белка. Дальнейшая укладка молекулы, основанная на бзаимодемствин групп, далеко отстоящих друг от друга вдоль цепи, приводит к формированию третичной структуры. Агрегация мономерных белковых субъединиц в оли-Ьомеры (гл. 4) определяет четвертичную структуру белка. [c.94]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Совместная укладка пар полипептидных цепей приводит к образованию пространственно вытянутого белкового комплекса, укрепленного серицином — вторым (однако водорастворимым) белком шелка. Характерные свойства волокна шелка — незначительная растяжимость и высокая эластичность объясняются прочными ковалентными связями вытянутых полипептидных цепей и слабыми вандерваальсовыми взаимодействиями между листами /3-структур. [c.422]

Неравновесная модель свертывания. Начнем обсуждение модели с определения минимального фазового и компонентного состава системы, обеспечивающей спонтанное протекание процесса в изолированных условиях. Не нарушая общности модели свертывания, во всяком случае, применительно к условиям in vitro, будем считать, что объектом рассмотрения является мономерный белок. Имеющиеся опытные данные о структурной самоорганизации белков позволяют представить укладку линейной аминокислотной последовательности в трехмерную структуру как внутримолекулярный процесс, который полностью определяется проявляющимися в соответствующих условиях свойствами единичной полипептидной цепи. Иными словами, свертывание не зависит от концентрации белка, и поэтому модель может включать лишь одну белковую молекулу. В систему должна входить также водная фаза. Для предварительного феноменологического описания процесса не требуется учет конкретных специфических свойств среды, обусловливающих реализацию заложенной в белковой цепи потенции к самоорганизации. Пока будем считать водное окружение гомогенным, обладающим необходимыми для сборки белка свойствами. [c.93]

В последующих главах рассматриваются результаты конформацион-1 0го анализа большой серии природных олигопептидов. Их пространст- енное строение практически полностью определяется взаимодействиями ежду близко расположенными в цепи остатками, и поэтому они представляют собой естественные объекты исследования средних взаимодействий. Здесь нельзя было ограничиться анализом единичных примеров в силу по крайней мере двух обстоятельств. Во-первых, изучение конформационных возможностей природных олигопептидов является, как станет ярно позднее, самым ответственным и сложным, но в то же время 1 иболее интересным этапом на пути к априорному расчету трехмерных структур белков. Очевидно, понимание пространственного строения и механизма спонтанной, быстрой и безошибочной укладки белковой последовательности в нативную конформацию невозможно без установления инципов пространственной организации эволюционно отобранных низко- лекулярных пептидов. Между природными олиго- и полипептидами нет четко очерченных границ, и количественная конформационная теория лее простых молекул является естественной составной частью конформационной теории более сложных соединений той же природы. Во-вторых, Й1ание пространственной организации и динамических конформационных свойств природных олигопептидов - гормонов, антибиотиков, токсинов и т.д. - необходимо -вакже для изучения молекулярных механизмов узнавания, действия и регуляции биосистем, выявления структурно-функциональных особенностей пептидов и белков. [c.233]

Расчет показал, что конформационно лабильные по средним взаимо-действиям участки Pro - ys и ys -Ala" обретают свои окончательные пространственные формы только по завершении сборки -структуре, ys - ys , которая служит для их укладки матрицей, обеспечивающей образование многочисленных стабилизирующих контактов между удаленными по цепи остатками. Наличие у одного из ди-85-продуктов дисульфидной связи ys - ys отвечает самой ранней стадии формирования -структуры, когда фрагмент Arg - ys еще лишен дальних взаимодействий с последующими остатками и является практически свободным. Как показал расчет (см. табл. IV.5 и рис. IV.9), наиболее низкой энергией в этом случае обладает конформация фрагмента со сближенными боковыми цепями ys и ys , отличающаяся от нативного состояния только значением угла v остатка Рго . Возникающее в период зарождения -структуры случайное отклонение, сближающее 5-й и 14-й остатки ys, оказывается самой предпочтительной по энергии, или, иными словами, неравновесной бифуркационной флуктуацией. Это отклонение станет невозможным или потеряет свою актуальность, будет высокоэнергетичным и обратимым, если оно появится позднее, в середине или в конце процесса формообразования -структуры. Статус бифуркационной флуктуации приобретет другое конформационное отклонение, сближающее остатки ys и ys . Как следует из расчета [11], образование дисульфидной связи ys - ys в ситуации, близкой к стадии полного завершения -структуры, также реально и энергетически выгодно. Сближенность остатков ys и ys достигается в конформации фрагмента Arg - ys , отличающейся от его состояния в нативной структуре белка значением лишь одного двугранного угла ф остатка Gly . [c.478]

Много общего с методом М. Левитта и А. Уоршела имеет метод расчета укладки трехмерной структуры белка, предложенный И. Кунтцем в соавт. [32]. В данном случае белковая цепь представлялась последовательностью сфер, центры которых совмещены в атомами С . Радиус Каждой сферы грубо эквивалентен ван-дер-ваальсову радиусу боковой <<епи. В качестве независимых переменных выбраны Зп декартовых коор-Линат центров сфер (я-число аминокислотных остатков в белке). На свободу остатков в такой бусиничной (без подвесок) модели наложена [c.485]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология