Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

ЧАСТЬ И. СИНТЕЗ БЕЛКОВ

    Рибонуклеиновые кислоты принимают непосредственное участие в синтезе белка и определяют его специфичность. Они содержатся в тех частях клеток организма, где синтезируется белок. [c.364]

    Механизм устойчивости ВКО к интерферону оставался неустановленным, пока не была обнаружена открытая рамка считывания K3L, кодирующая белок мол. массой 10,5 кДа. Этот белок содержит аминокислотную последовательность, гомологичную N-концевой части эукариотического фактора инициации elF-2a мол. массой 36,1 кДа. N-концевые области обоих белков содержат 87 практически идентичных аминокислотных остатков, причем в положении 51 в обоих случаях находится серин, который в elF-2a фосфорилируется активируемой интерфероном Р1-киназой, что приводит к ингибированию синтеза белка в обработанных интерфероном клетках. КЗЬ-белок действует как конкурентный ингибитор фосфорилирования elF-2a, обеспечивая устойчивость ВКО к интерферону, и если из генома ВКО удалить ген K3L или его часть, то вирус станет чувствительным к интерферону. С помощью ПЦР-мутагенеза гена K3L, находящегося в составе плазмиды, и последующей гомологичной рекомбинации между ДНК ВКО и плазмидой с целью замены КЗЕ-последо-вательности дикого типа модифицированным вариантом был сконструирован мутантный ВКО K3L . Этот штамм оказался в 10-15 раз более чувствительным к интерферону, чем штамм дикого типа (рис. 11.11). Эта работа является важным этапом на пути создания более безопасных ВКО-векторов. Последовательности, сходные с K3L, могут содержать и другие устойчивые к интерферону вирусы, что позволит с помощью де- [c.241]


    Самой дорогой и дефицитной частью пищевого рациона человека является белок, из двадцати аминокислот которого девять незаменимых , не синтезируются в организме человека. Эти аминокислоты должны вводится готовыми с белками животной или растительной пищи. Синтез аминокислот можно проводить как химическим, так и микробиологическим путем. В последнем случае микроорганизмы, чаще всего дрожжи, выращивают на сельскохозяйственных отходах, гидролизной древесине и нефти, главным образом, в виде жидких парафинов. Наличие в дрожжевой клетке целого комплекса дефицитных питательных веществ указы- [c.76]

    Современная теория образования определенной аминокислотной последовательности при синтезе белка выглядит примерно так. В ядрах клеток синтезируются цепи РНК и их структура определяется информацией, заложенной в соответствующих сегментах ядерной ДНК. Большая часть РНК диффундирует из ядра и становится рибосомальной РНК. Информационная РНК также удаляется из ядра и связывается с рибосомами. Как было сказано выше, информационная РНК определяет, какой белок должен быть синтезирован она делает это вследствие того, что в ее полинуклеотидной цепи основания (А, Ц, У, Г) расположены определенным образом. Следовательно, информационная РНК служит матрицей, определяющей расположение аминокислот в синтезируемом белке. Оказывается, [c.143]

    Синтез белка в рибосомах представляет собой картину такой удивительной согласованности и гармонии в действиях сложных структурных деталей биологического механизма, что внимание биохимиков было прежде всего привлечено к проблеме точного соответствия между матрицей и репликой, между РНК и ДНК, а также к исследованию механики раскручивания и удвоения цепи ДНК. Необходимо помнить, что все стадии работы биологического аппарата, синтезирующего белок, поддерживаются и регулируются целым набором специальных ферментов. Молекула ДНК не могла бы самовоспроизводиться в среде, лишенной биокатализаторов. Поэтому функция редупликации ДНК свойственна не самой ДНК, а той биохимической системе, в которой нуклеиновые кислоты являются составной частью. [c.188]

    Вследствие крайней сложности белкового набора, синтезируемого клетками млекопитающих, изучение всей проблемы на молекулярном уровне требует много времени и часто приводит к неоднозначным результатам. Практически очень интересной кажется область иммунологических исследований изучается реакция многоклеточных систем на введение чужеродных тел-антигенов. Антигены — это, как правило, макромолекулы-белки или полисахариды попадая в организм, они вызывают образование особых плазматических клеток, синтезирующих антитела. Антитела, покинув клетку, вступают в контакт с антигеном. Антитела имеют в молекуле две точки одна специфична и в отношении химической природы, и в отношении пространственной конфигурации, а другая сходна у различных антител. Антитела соединяются с антигеном, и продукт реакции выводится из организма особыми клетками, поглощающими весь возникший комплекс антиген — антитело. Вероятно, появление антигена стимулирует образование плазматических клеток из каких-то предшественников и затем вызывает синтез специфической м-РНК, на которой и получается белок, рассчитанный на захват данного антигена. [c.214]


    РНК можно также синтезировать с помощью фермента из соответствующих нуклеотидов, вводя в качестве затравки ДНК. Таким образом, в структуре нуклеиновых кислот зашифрована или, как принято говорить, закодирована специфичность последовательности аминокислот в белке, причем этот код заложен, как было показано в последнее время Криком, Ниреибергом и Очоа, в последовательности оснований в нуклеиновых кислотах. В то же время белок-катализатор сам способствует синтезу нуклеиновых кислот. Белок, ДНК и РНК представляют собой единую систему, опреде. яющую специфичность организма и отдельных его частей и осуществляющую передачу наследственных признаков организма. [c.365]

    Последовательность ориджина способствует необходимому для начала синтеза ДНК расплетанию двойной спирали ДНК и служит участком сборки, посадки на ДНК активного комплекса белков, осуществляющих репликацию. Чем же ориджины репликации отличаются от прочих последовательностей ДНК, что определяет их специфичность Для разных репликонов ответ может быть различным, однако часто оказывается, что специфичность ориджина определяется специальным белком, участвующим в инициации синтеза ДНК и способным избирательно связываться с последовательностью нуклеотидов данного ориджина. Наличие на одном репли-коне ориджина и гена, кодирующего специфичный к нему белок-инициатор, обеспечивает самоподдержаиие этого репликона Б клетке. [c.61]

    На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

    Приблизительно в то же самое время были открыты белок-синтезирующие рибонуклеопротеидные частицы клетки, названные позднее рибосомами (см. гл. А. IV), и установлено, что их РНК со-, ставляет подавляющую часть тотальной клеточной РНК. Поэтому казалось естественным, что гены транскрибируются в рибосомные РНК, и именно рибосомные РНК являются матрицами для синтеза белков (гипотеза один ген — одна рибосома — один белок ). Чтобы проверить эту гипотезу, А. Н. Белозерским и А. С. Спириным в 1956— 1957 гг. был проведен сравнительный анализ нуклеотидного состава ДНК и РНК у широкого круга микроорганизмов. Состав ДНК очень различается у разных групп микроорганизмов и, в соответствии с идеей ДНК —> РНК —> белок , ожидалось, что состав тотальной РНК будет варьировать так же, отражая состав ДНК. Однако результат был полностью неожиданным несмотря на громадные различия в составе ДНК от вида к виду, состав тотальной РНК был похож у всех изученных бактерий и не повторял состава ДНК. Это наводило на мысль, что основная масса клеточной РНК, т. е. рибосомная РНК, не является прямым посредником между ДНК и синтезом белков. [c.10]

    В связи с рассмотрением РНК фага MS2, следует указать также на другой способ размещения разных кодирующих последовательностей в одной мРНК. Дело в том, что MS2 РНК кодирует еще и четвертый белок, названный белком лизиса, или L-белком (он, повидимому, участвует в лизисе хозяйской клетки на завершающей фазе инфекции). Этот белок закодирован участком РНК, начинающимся в конце С-цистрона, захватывающим всю 36-нуклеотидную вставку между С-цистроном и S-цистроном и заканчивающимся в пределах S-цистрона рамка считывания этого перекрывающегося L-цистрона сдвинута вправо на один остаток (+1 сдвиг), так что никакие его участки не транслируются при синтезе С-белка и S-белка. L-цистрон имеет свой инициаторный кодон AUG, не в фазе с кодонами С-цистрона, и, соответственно, свой терминаторный кодон UAA, не в фазе с кодонами S-цистрона. Эта ситуация изображена на рис. 7. Использование перекрывающихся кодирующих последовательностей в пределах одной мРНК встречается, однако, не часто и свойственно, по-видимому, в основном вирусным системам, где экономия места для размещения цистронов играет особенно важную роль. [c.21]

    Отщепление сигнальной последовательности у люминальной стороны мембраны, обращенной в межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума, по-видимому, приводит к тому, что гидрофобность растущего пептида уменьшается, и его пребывание в липидном бислое становится менее выгодным, чем переход в водную фазу межмембранного просвета. Соответственно, в зависимости от аминокислотного состава и последовательности, в водную фазу будут вытолкнуты либо лишь его водорастворимая часть (скажем, N-концевая часть), как в случае многих трансмембранных белков, либо весь белок по завершении его синтеза, как в случае секретируемых белков. Естественно, переход в водную фазу должен сопровождаться перестройкой пространственной структуры, приобретающей глобулярную конформацию (гидрофобные остатки обращаются внутрь глобулы или глобулярного домена, в то время как гидрофильные экспонируются наружу). [c.285]


    Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы  [c.211]

    Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

    Поскольку белки синтезируются в рибосомах, была выдвинута гипотеза, что рибосомы возникают в ядрах и рибосомная РНК служит матрицей. Совсем недавно эта гипотеза была отвергнута. Исследования, проведенные с Е. oli, зараженной фагом, показали, что, хотя после заражения и синтезируется белок, специфичный для данного фага, он образуется в рибосомах, которые существовали до вхождения фага в клетку. Действительно, после заражения не было обнаружено никаких вновь образованных рибосом. В последующих опытах с бактериями получены данные о существовании до сих пор неизвестного типа РНК, названного информационной РНК (т-РНК). Имеются данные, что т-РНК составляет небольшую часть всей РНК клетки. Она лабильна, быстро обновляется, имеет такое же соотношение оснований, как ДНК, и может обратимо присоединяться к рибосомам. Предполагают, что т-РНК, образованная в ядрах, действует как матрица при синтезе белка в рибосоме. Быстрое обновление т-РНК использовали для того, чтобы показать, что данная матрица существует очень короткое время. Если все высказанные гипотезы правильны, то рибосому следует рассматривать как неспецифичную структуру, которая может синтезировать различные белки в соответствии с присутствующей в ней т-РНК. [c.487]

    По своему составу доставляемые кровью питательные вещества отличаются от белков, жира и сахара, которые мы находим в молоке. В самом деле, характерные составные части молока — его белок (казеиноген) и молочный сахар — в готовом виде не имеются ни в крови, ни в других органах тела. Следовательно, азотистые вещества, имеющиеся в крови, подвергаются в молочной железе существенной перестройке для образования характерного для молока сложного белка казеиногена. То же относится и к сахару. Лактоза является дисахаридом, состоящим из глюкозы и галактозы с кровью же в молочную железу доставляется глюкоза. (Следовательно, в молочной железе часть глюкозы крови превращаеся в галактозу, а затем здесь же осуществляется синтез лактозы. Ни в каких других органах синтез лактозы не происходит. Жир молока хотя и близок по составу к другим жирам организма, но все же имеет и свои особенности. Так, молочный жир содержит меньше стеариновой и больше низших жирных кислот (масляной, капроновой, каприловой и т. д.), чем другие жиры тела. Молочная железа, таким образом, несколько перестраивает и жиры, приносимые с кровью. Кроме того, молочная железа, как и другие органы, обладает способностью превращать углеводы в жиры. У жвачных животных жиры молока синтезируются с большой интенсивностью из уксусной кислоты, возникающей в процессе распада тех или иных веществ. Увеличение содержания фосфорных соединений, в частности фос( )атидов, в молочной железе в период лактации указывает на определенную связь мел<ду деятельностью железы и накоплением фосфорных соединений. [c.453]

    Во время хранения навоза в нем идут при участии микроорганизмов как процессы распада твердых выделений животных и подстилки с образованием более простых минеральных соединений (в частности, образование аммиачного азота из более сложных белковых веществ), так и вторичные процессы синтеза, например переход аммиачного азота в бел1<и тел микроорганизмов. Микроорганизмы навоза, размножаясь, строят белок своего тела из углеводов кала, подстилки и азота аммиака. Часть аммиачного азота переходит в амидную форму. [c.354]

    РНК белок. Первый этан переноса информации, на котором не происходит перекодирования, носит название транскрипции, а второй этан, на котором имеет место перекодирование, называется трансляцией. Другими словами, нуклеотидные последовательности ДНК и РНК. либо идентичны, либо комплементарны друг другу, тогда как аминокислотная последовательность в белке представляет собой лишь аналог нуклеотидных последовательностей ДНК или РНК. До 1961 г. многие исследователи полагали, что рибосомная РНК — это и есть информационная РНК, т. е. что каждому гену соответствует определенный тип рибосом, функционирующих в качестве устойчивых матриц для синтеза специфического белка. В пользу этой модели свидетельствовал тот факт, что часть рибосомной РНК синтезируется с высокой скоростью, в то время как основная ее часть метаболически весьма стабильна. Обнаруженная в дальнейшем инфекционность очищенных РНК из некоторых вирусов Грастений также рассматривалась рядом исследователей как подтверждение этой модели. Однако вскоре было установлено большое число фактов, сделавших неприемлемой гипотезу о матричной функции рибосомной РНК. Приведем некоторые из них. [c.502]

    РНК отличаются от ДНК также тем, что часто в них не обнаруживается определенных закономерностей в общем составе оснований и молекула их состоит обычно из одной полинуклеотидной цепи. Кроме того, имеются РНК различных типов, выполняющие различные функции. Около 85% клеточной РНК содержится в цитоплазме в виде особых частиц, в которых РНК тесно связана с белком. В этих рибонуклеопротеидных частицах, называемых рибосомами, главным образом и происходит синтез белка. Помимо рибосОмальных РНК, существуют рибонуклеиновые кислоты, называемые информационными РНК они передают информацию о том, какой белок должен синтезироваться. Имеется и еще один вид рибонуклеиновых кислот — растворимые (или транспортные) РНК, функция которых заключается в доставке аминокислот к месту синтеза белков. Многое из сказанного выше будет рассмотрено далее более подробно. [c.142]

    Что произойдет, если ввести синтетический рибонуклеотид в бесклеточную систему, синтезирующую белок Ниренберг и Маттеи вводили поли-У в систему, содержащую отмытые рибосомы из Е. соН, и обнаружили, что включение L-фенилаланина усиливалось при этом в 1000 раз. Для остальных 17 аминокислот никакого усилия включения не наблюдалось. Очевидно, в си-, стеме шел синтез полифенилаланина. Отсюда можно было заключить, что кодом фенилаланина служит последовательность остатков урацила. Обладая свойствами информационной РНК, большая часть поли-У после введения в систему быстро распадается. Нераспавшаяся часть поли-У (она была мечена тритием) образует комплексы с агрегатами рибосом (полисомами), в состав которых входил фенилаланин, меченный С . Эти результаты подтверждают точку зрения, согласно которой поли-У играет роль синтетической информационной РНК. При введении в эту систему также поли-А образуются сложные двух- и трехцепочечные спирали поли-(У-ЬА) и поли-(ГУ-f А), причем включение фенилаланина прекращается. Следовательно, для синтеза белка необходима одноцепочечная информационная РНК- [c.376]

    ВОЗМОЖНОСТЬ изучать функции ядрышек. Ядрышко составляет до 35% обш ей массы ядра и содержит около 40% общего белка и 30% или более общей РНК ядра. Ранние радиоавто-графические исследования, проведенные Голдштейном и Мику [23], Вудсом [59] и другими, показали, что хотя ядрышко обладает некоторой способностью к синтезу РНК, большая часть ядерной РНК синтезируется в хроматине. Это заключение подтверждено результатами исследований биохимической активности изолированных ядрышек, которые обладают лишь ограниченной способностью к синтезу РНК [43]. В то же время ядрышко способно к синтезу белка и фактически именно в нем в основном и синтезируется ядерный белок [2, 3]. Одним из классов белков, синтезируемых в ядрышке, как указывалось выше, являются гистоны. По-видимому, механизм их синтеза сходен с описанным выше механизмом синтеза белка, в котором РНК декодируется рибосомами. Об этом свидетельствует тот факт, что синтез гистонов ингибируется пуромицином — специфическим ингибитором связанного с рибосомами синтеза белка, а также актиномицином D — специфическим ингибитором зависящего от ДНК синтеза РНК. Возможно, в ядрышке имеются рибосомы для сборки молекул гистона более детальная информация о природе механизма синтеза гистонов пока отсутствует. [c.40]

    Как показали недавно проведенные опыты, во всех частях покоящегося семени синтез белка может быть полностью выключен [49]. Является ли это следствием структурной неполноценности рибосом или отсутствия информационной РНК, еще не выяснено. В препаратах неотмытых микросом из семядолей ненабухших семян земляного ореха наблюдается лишь незначительное включение аминокислот в белок. В то же время аналогичные препараты из набухших семян быстро включают аминокислоты. Имеются данные, указывающие на то, что во время поглощения воды происходит активация или синтез информационной РНК [49]. [c.481]


Смотреть страницы где упоминается термин ЧАСТЬ И. СИНТЕЗ БЕЛКОВ: [c.437]    [c.55]    [c.55]    [c.80]    [c.326]    [c.332]    [c.283]    [c.633]    [c.253]    [c.138]    [c.174]    [c.80]    [c.326]    [c.332]    [c.461]    [c.566]    [c.114]    [c.231]    [c.54]    [c.195]    [c.417]    [c.162]    [c.633]    [c.488]    [c.244]    [c.519]   
Смотреть главы в:

Гены -> ЧАСТЬ И. СИНТЕЗ БЕЛКОВ




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Синтез белков



© 2024 chem21.info Реклама на сайте